- •2. Производные моносахаридов, образующиеся в организме (фосфорные эфиры, уроновые кислоты, аминосахара), их биологическое значение.
- •3. Биосинтез хс. Схема процесса. Атеросклероз и связь нарушений метаболизма хс и липопротеинов.
- •4.Минеральные вещества крови (Са, р, Na, k, Fe). Участие в обмене.
- •1. Основные этапы биосинтеза белка. Роль нуклеиновых кислот, активация амк, рабочий цикл рибосомы.
- •2. Гетерополисахариды (классы гликозаминокликанов). Строение, распространение в организме. Биологическая роль.
- •3.Структура ферментов. Активный центр. Механизм обр-ия фермент-субстратного комплекса. Аллостерические участки, их биороль.
- •4. Состав молока и роль в питании растущего ор-ма. Сравнительная оценка состава коровьего и женского молока. Преимущества естественного вскармливания.
- •1. Свойства и биолоическая роль белков. Белки как гидрофильные коллоиды. Реакция осаждения белков, использование реакций осаждения в мед.Практике. Методы очистки и разделения белков.
- •2. Переваривание и всасывание у в жкт. Возрастные особенности. Судьба всосавшихся моносахаридов.
- •3. Понятие об энергии активации. Образование фs-комплекса. Принципы количественного определения активности ф. Единицы активности.
- •4.Содержание и формы билирубина в крови. Диагностическое значение форм билирубина.
- •1. Белки как амфотерные электролиты. Механизм образования заряда. Изоэлектрическая точка белка. Св-ва б в ит.
- •2. Биосинтез и мобилизация гликогена, последовательность реакций. Биол.Роль. Регуляция активности фосфорилазы и гликогенсинтетазы.
- •3.Основные сведения о кинетике ферментативных реакций. Факторы влияющие на скорость р-ий.
- •4. Содержание глюкозы в крови. Возрастные особенности.
- •1.Гидролиз белков. Методы, условия, продукты гидролиза. Определение степени гидролиза. Использование гидролизатов в медицине.
- •2. Анаэробный распад глюкозы. Последовательность р-ий, локализация. Биологическая роль.
- •3. Стероидные гормоны, представители. Механизм действия. Особенности биосинтеза стероидных гормонов.
- •4. Содержание белков в плазме крови, возрастные особенности.
- •2. Роль анаэробного и аэробного распада глюкозы в мышцах. Судьба молочной кислоты.
- •3. Кофакторы и их связь с витаминами. Типичные примеры.
- •4. Содержание остаточного азота в крови. Компоненты остаточного азота.
- •1. Белки. Классификация б. Характеристика сложных б. Хромопотеины, классификация, строение, распространение.
- •2. Аэробное окисление у, схема процесса. Образование пвк из глю, последовательность р-ий. Челночный механизм транспорта водорода.
- •3. Регуляция активности ф. Аллостерические механизмы, ограниченный протеолиз, хим.Модифиация ферментов. Биологическая роль регуляции активности ф.
- •4. Возврастные особенности состава крови (белки, остаточный азот, глюкоза).
- •1. Нуклеопротеины. Современные представления о структуре и функциях нуклеиновых кислот. Продукты их гидролиза.
- •2. Окислительное декарбоксилирование пвк. Последовательность реакций, связь с дыхательной цепью.
- •3. Активаторы и ингибиторы ферментов. Типы ингибирования. Применение ингибиторов в качестве лекарственных средств.
- •4. Минеральные вещества крови. Распределение между плазмой и эритроцитами.
- •1. Днк. Первичная, вторичная и третичная структуры. Биологическая роль днк.
- •2. Цикл трикарбоновых кислот, последовательность реакций, связь с дыхательной цепью. Биологическое значение.
- •3. Классификация ферментов. Важнейшие представители основных классов.
- •4. Содержание Са и р в плазме крови.
- •1. Рнк. Первичная и вторичная структура. Типы рнк, особенности строения, локализация в клетке. Биологическая роль.
- •2. Строение коэнзима а, участие в обмене веществ.
- •3. Энергетический обмен. Стадии катаболизма б, л, у. Источники восстановительных эквивалентов для электрон-транспортной цепи. Роль митохондрий в окислении водорода.
- •4. Изменение содержания белков, остаточного азота, глюкозы при заболеваниях.
- •1. Гликопротеины. Их строение, классификация, представители. Биологическая роль.
- •2. Пентозофосфатный путь окисления глюкозы, основные этапы процесса. Биологическое значение цикла. Наследственные нарушения.
- •3. Митохондриальная цепь окисления кислорода. Образование электрохимического трансмембранного потенциала, его использование.
- •4. Анализ желудочного сока.
- •1. Липопротеины. Их строение, классификация. Состав и функции липопротеинов крови.
- •2. Роль печени в обмене углеводов. Глюконеогенез, субстраты для синтеза, схема реакций.
- •3. Тканевое дыхание, последовательность реакций. Продукция энергии в дыхательной цепи.
- •4. Формы кислотности желудочного сока.
- •1. Хромопротеины, их строение, биологическая роль. Основные представители хромопротеинов.
- •2. Поддержание постоянства глюкозы в крови. Источники и пути расходования глюкозы в крови. Гипо- и гипергликемия, причины их возникновения.
- •3. Надн-оксидазная система: надн-зависимые дегидрогеназы, флавиновые дг, железосеоцентры. Строение, их роль в транспорте электронов.
- •4. Возрастные особенности желуд сока.
- •1. Заменимые и незаменимые амк. Потребность ор-ма в б в зависимости от возраста. Белковый минимум. Формы баланса азота в организме. Возрастные особенности.
- •2. Биосинтез глюкозы (глюконеогенез). Возможные предшественники, последовательность реакций. Глюкозолактатный цикл (цикл Кори). Физиологическое значение.
- •3. Цикл кислорода дыхательной цепи. Цитохромоксидаза, строение, биологическая роль.
- •4.Физико-химические показатели мочи. Возрастные особенности.
- •1. Переваривание белков в жкт. Промежуточные и конечные продукты гидролиза белков. Использование амк в тканях.
- •2. Сахарный диабет. Характер нарушений обменных процессов при сах.Диабете. Нарушение уранатного пути использования глюкозы как основа нарушений структуры гликозаминогликанов.
- •3. Образование макроэргических соединений в цепи тканевого дыхания. Характеристика процесса с помощью коэффициента р/о. Разобщение окисления и фосфорилирования в дых.Цепи.
- •4. РН мочи в норме и при патологии.
- •1. Процессы превращения аминокислот в толстом кишечнике под влиянием гнилостных бактерий. Обзвреживание проуктов гниения.
- •2. Наследственные нарушения обмена моносахаридов и дисахаридов: галактоземия, фруктоземия, непереносимость дисахаридов. Гликоген- и агликогенозы
- •3. Окислительное и субстратное фосфорилирование в процессе биологического окисления.
- •4. Пигменты мочи и их происхождение.
- •2. Современные данные об активных формах углеводов, жирных кислот и аминокислот.
- •3. Надн – оксидазная система: убихинон, цитохромы. Строение, их роль в транспорте электронов
- •4.Органические вещества мочи, их происхождение.
- •1. Роль нуклеиновых кислот в биосинтезе белка. Характеристика генетического кода. Строение и роль т-рнк.
- •2.Взаимосвязь белкового, углеводного и липидного обменов. Роль ключевых метаболитов глюкозо-6-фосфатов, пировинограной кислоты и ацетил-КоА.
- •3. Образование со2 в процессах биологического окисления. Типы декарбоксилирования в цтк.
- •4. Азотсодержащие вещества мочи. Возрастные особенности.
- •1.Основные этапы биосинтеза белков (активация амк, фазы трансляции, участие рибосом).
- •2. Липиды, классификация и распространение. Химическая природа, свойства и биол.Роль триацилглицеридов.
- •3. Микросомальное и митохондриальное окисление. Сходства и различия. Пути использования кислорода. Токсичность кислорода. Механизмы защиты.
- •4. Содержание мочевой кислоты в крови. Причины гиперурикемии.
- •1.Современные представления о регуляции биосинтеза белка. Регуляция действия генов. Строение и функционирование лактозного оперона. Индукция и репрессия синтеза белков в организме человека.
- •2.Классификация глицеролипидов, хим строение и биологическая роль в организме
- •3. Витамины и их значение в жизнедеятельности человека. Классификация. Участие в обмене веществ.
- •4. Индикан мочи,значение исследования.
- •1.Процессы образования конечных продуктов обмена простых белков. Основные источники аммиака. Роль глутамина в оезвреживании аммиака и синтезе ряда соединений(как донор амидной группы).
- •2.Депонирование и мобилизация жиров в жировой ткани, физиологическое значение. Транспорт и использование жрных кислот, образующихся при мобилизации жиров. Биосинтез и использование кетоновых тел.
- •3.Витамин рр. Химическая природа. Растпространение, участие в обменных процессах.
- •4.Способы определения белка в моче.
- •1. Распад пуриновых и пиримидиновых азотистых оснований. Конечные продукты. Пути выведения.
- •2. Желчные кислоты, строение. Свойства. Участие в переваривании и всасывании липидов. Конъюгация желчных кислот, биологическая роль.
- •Транспорт
4. Содержание белков в плазме крови, возрастные особенности.
Белки плазмы крови – это альбумины, глобулины и фибриноген. Общее количество белка 65-85 грамм в литре крови. Возрастные особенности: новорожденные 46-70, 1-2 года 56-75, до 69 лет 64-83, после 60 лет 62-81. Гипопротеинемия возникает вследствие: голодания, при повышенной потере белка – заболевания почек, кровопотери, новообразованиях, нарушениях синтеза белка – заболеваниях печени. Гиперпротеинемия: дегидротации (травмы, ожоги, холера), появление парапротеинемии, т е при появлении патологических белков при миеломной болезни и болезни Вальденстрема.
Общее содержание белков в плазме крови 65-85 гр в литре или 7%. Основные белки плазмы крови – это альбумины 59 гр в литре и глобулины 20-30 гр в литре, фибриноген 2-4 гр в литре. Методы разделения белков плазмы крови – это электрофорез на бумаге осуществляется в щелочном буфере рН=8,6. В щелочной среде все белки плазмы крови приобретают отрицательный заряд и перемещаются в одну сторонуПри острой инфекции кол-во гаммаглобулинов увеличивается, при нарушении белковосинтезирующей функции печени количество альбуминов уменьшается.
Функции белков плазмы крови: 1) поддержание онкотического давления 2) регулируют и поддерживают КОС за счет белковой и гемоглобиновой буферной системы крови 3) иммуноглобулины участвуют в поддержании гуморального иммунитета 4) транспорт микроэлементов, таких как Cu Fe Ca Mg и других 5) при белковом голодании являются резервом аминокислот 6) специальные белковые молекулы осуществляют транспорт липидов, углеводов, витаминов, конечных продуктов обмена и так далее.
Билет №6.
1.Современные представления о строении белков. Уровни структуры белковой молекулы. Видовая специфичность белков. Конформация белковой молекулы (вторичная и третичная структуры). Типы свЯзей в белках. Четвертичный уровень структуры. Доменный принцип структ.орг-ии.
Видовая и индивидуальная специфичность набора белков в данном организме определяет особенности его строения и функционирования. Набор белков в дифференцирующихся клетках одного организма определяет морфологические и функциональные особенности каждого типа клеток.
1 структура – посл-ть АМК, соединенных прочной пептидной связью. Она наделена особым биологическим значением – в ней заложена информация, какая будет 2ая, 3ая, 4ая.
2 структура –упаковка п/п цепи в α-спираль или в β-складчатый слой. В формировании спирали, главную роль играют водородные связи.
α-спираль: 1 завиток 3,6 АМК, через 18 АМК(5 витков) структурная конфигурация повторяется . Фиксируется спираль водородными связями и они удерживают ее как сжатую пружину, водородные связи от 1 к 4 амк в пределах 1 п/п цепи.
β-складчатый слой. В основе лежат водородные связи между п/п цепями, цепи лежат антипараллельно.
Неупорядоченная структура: α+ β, α / β. Тип укладки зависит от АМК, т.к. ряд амк способствуют образованию α-спирали (глу, лей,тир), ряд – препятствует (про, о-про)
3 структура –упаковка п/п цепи в пространстве (архитектура), при этом радикалы амк занимают наиболее выгодные положения. Выделяют 2 типа: глобулярные и фибриллярные. Третичная стр-ра возникает автоматически и решающим при этом является взаимодействие радикалов с молекулами окр.рас-ля, влияние рН, взаимодей-ие с др.в-вами. 2 типа связей:1)ковалентно-пептидные дисульфидные 2)слабые водородные, ионные взаимодействия, гидрофобные. В основе формир.простр.стр-ры лежат доменные принципы. Домен – обособленная часть молекулы, облад.структ. и функц.автономией. В виде доменов формируются Б, имеющие более 200 амк в полипептидной цепи. Белки состоят из 1 п/п цепи, имеющие 3 уровня организации – субъединица или протомер. Такие белки выполняют свои нативные ф-ии.
4 структура – ассоциация протомеров определенным образом ориентированных относительно друг друга. Протомеры объединяются в олигомер. На поверхности протомеров формируются контактные участки, которые комплиментарно присоединяются друг к другу. Поцесс форм-ия пространственной стр-ры – фолдинг Б. Он контр-ся Б-шаперонами, кот. предотвращают взаимодействие несформированных конформаций.