Краткий курс лекций по биохимии 260800

МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ РФ

МОСКОВСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ ТЕХНОЛОГИЙ И УПРАВЛЕНИЯ

имени К.Г.Разумовского

Кафедра Технология продуктов питания и экспертиза товаров

КРАТКИЙ КУРС ЛЕКЦИЙ ПО БИОХИМИИ

Направление подготовки бакалавров 260800 - «Технология продукции и организация общественного питания»

профили: «Технология и организация централизованного производства кулинарной продукции и кондитерских изделий»

«Технология и организация ресторанного сервиса»

Формы обучения: очная полная (2 курс), очная сокращенная (2 курс), заочная полная (2 курс), заочная сокращенная (2 курс)

Москва – 2013

1

УДК 577.1

Обсужден и одобрен на заседании кафедры «Технология продуктов питания и экспертиза товаров» Московского государственного университета технологий и управления (протокол №13 от 17.06.2013г.).

Утвержден на заседании Совета института «Технологического менеджмента» Московского государственного университета технологий и управления (протокол №6 от 03.07.2013г.).

Составители:

Панов В.П. - доктор химических наук, профессор Якунина Е.С. – кандидат химических наук, профессор кафедры «Технология

продуктов питания и экспертиза товаров» Грузинов Е.В. - доктор химических наук, профессор кафедры «Технология

продуктов питания и экспертиза товаров» Евтушенко А.М. – доктор химических наук, профессор кафедры «Технология

продуктов питания и экспертиза товаров» Крашенинникова И.Г. – доктор технических наук, профессор кафедры

«Технология продуктов питания и экспертиза товаров»

Рецензент:

Профессор, д.т.н. Е.В. Журавко МГУТУ им. К.Г. Разумовского, кафедра «Технология продуктов питания и экспертиза товаров»

Панов В.П., Грузинов Е.В. , Якунина Е.С., Евтушенко А.М., Крашенинникова И.Г.

Биохимия: Краткий курс лекций по биохимии. – М.: МГУТУ, 2013. – с.54

Краткий курс лекций дисциплины «Биохимия» базовой части математического и естественнонаучного цикла учебного плана составлена в соответствии с Государственным образовательным стандартом высшего профессионального образования по направлению подготовки бакалавров 260800 – « Технология продукции и организация общественного питания», профили подготовки – « Технология и организация централизованного производства кулинарной продукции и кондитерских изделий» и «Технология ресторанного сервиса».

Предназначен для студентов всех форм обучения.

© Московский государственный университет технологий и управления, 2013.

109004, Москва, Земляной вал, 73

©Панов В.П.,Грузинов Е.В., Якунина Е.С., Евтушенко А.М., Крашенинникова И.Г.

2

СОДЕРЖАНИЕ	Стр.
АМИНОКИСЛОТЫ И ПЕПТИДЫ ...........................................................................	5
ПЕПТИДЫ ...................................................................................................................	9
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ........................................................................	9
ТЕСТОВЫЕ ВОПРОСЫ...........................................................................................	10
ВВЕДЕНИЕ В БЕЛКИ..............................................................................................	10
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ......................................................................	13
ТЕСТОВЫЕ ВОПРОСЫ...........................................................................................	14
ПРОСТРАНСТВЕННАЯ СТРУКТУРА БЕЛКОВ .................................................	14
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ......................................................................	16
ТЕСТОВЫЕ ВОПРОСЫ...........................................................................................	17
ВВЕДЕНИЕ В ФЕРМЕНТЫ ....................................................................................	17
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ......................................................................	20
ТЕСТОВЫЕ ВОПРОСЫ...........................................................................................	20
ЛИПИДЫ....................................................................................................................	20
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ......................................................................	24
ТЕСТОВЫЕ ВОПРОСЫ...........................................................................................	24
ВИТАМИНЫ .............................................................................................................	24
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ......................................................................	27
ТЕСТОВЫЕ ВОПРОСЫ...........................................................................................	27
БИОМЕМБРАНЫ И ТРАНСПОРТ.........................................................................	28
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ......................................................................	30
ТЕСТОВЫЕ ВОПРОСЫ..........................................................................................	30
УГЛЕВОДЫ...............................................................................................................	30
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ......................................................................	35
ТЕСТОВЫЕ ВОПРОСЫ...........................................................................................	36
НУКЛЕОТИДЫ И НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ ................................................	36
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ......................................................................	38
ТЕСТОВЫЕ ВОПРОСЫ...........................................................................................	38
ПРИНЦИПЫ БИОЭНЕРГЕТИКИ...........................................................................	39
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ......................................................................	39
ТЕСТОВЫЕ ВОПРОСЫ...........................................................................................	39
ПОНЯТИЕ О МЕТАБОЛИЗМЕ...............................................................................	39
ГЛИКОЛИЗ................................................................................................................	42
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ......................................................................	42
ТЕСТОВЫЕ ВОПРОСЫ...........................................................................................	42
МЕТАБОЛИЗМ ЛИПИДОВ.....................................................................................	42
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ......................................................................	45
ТЕСТОВЫЕ ВОПРОСЫ...........................................................................................	46
ОБМЕН БЕЛКОВ ......................................................................................................	46
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ......................................................................	47
ТЕСТОВЫЕ ВОПРОСЫ...........................................................................................	47
ГОРМОНАЛЬНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ...........................................................................	47
3

ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ......................................................................	50
ТЕСТОВЫЕ ВОПРОСЫ...........................................................................................	50
ВВЕДЕНИЕ В МОЛЕКУЛЯРНУЮ ГЕНЕТИКУ ..................................................	50
ГЕНЕТИЧЕСКАЯ ИНЖЕНЕРИЯ............................................................................	52
РЕКОМЕНДУЕМАЯ ЛИТЕРАТУРА......................................................................	52

4

АМИНОКИСЛОТЫ И ПЕПТИДЫ

Все белки, независимо от того принадлежат ли они древним линиям бактерий или наиболее сложным формам жизни, сконструированы из одних и тех же субъединиц - 20 аминокислот, ковалентно связанных в характеристичные линейные последовательности. Из этих строительных блоков различные организмы могут изготовить ферменты, гормоны, антитела, линзы глаз, рога, антибиотики, яды грибов и мириады других веществ с ярко выраженной биологической активностью. Первой аминокислотой, открытой в белках в 1806г. был аспарагин, последняя из 20 аминокислот - треонин была найдена в 1938г. Все 20 аминокислот, найденные в белках, имеют карбоксильную группу и аминогруппу, присоединенные к Сα - атому углерода.

+	COO			+	COO
NH3			H	NH3			H
	R		аминокислота		H		глицин

Во всех аминокислотах, за исключением глицина, Сα - атом хирален, все аминокислоты (кроме глицина) оптически активны. Аминокислоты являются L- стереоизомерами. т.е. вращают плоскополяризованный свет влево.

			COO -							COO -
	+											+
					CH3							NH3
	NH3							H3C
			H							H
		L-аланин							D-аланин
					Свойства аминокислот
L-аминокислота		Аббревиатура					М					рК1		рК2	Доля в
										(-СООН)			(-NH3+)		белках, %
			Неполярные алифатические R-группы
Глицин		Gly				G	75			2,34				9,60	7,5
Аланин		Ala				A	89			2,34				9,69	9,0
Валин		Val				V	117			2,32				9,62	6,9
Лейцин		Leu				L	131			2,36				9,60	7,5
Изолейцин			Ile			I	131			2,36				9,68	4,6
Пролин		Pro				P	115			1,99				10,96	4,6
						Ароматические R-группы
Фенилаланин		Phe				F	165			1,83				9,13	3,5
Тирозин		Tyr				Y	181			2,20				9,11	3,5
Триптофан		Trp				W	204			2,38				9,39	1,1
			Полярные незаряженные R-группы
Серин		Ser				S	105			2,21				9,15	7,1
Треонин		Thr				T	119			2,11				9,62	6,0
Цистеин		Cys				C	121			1,96				8,18	2,8
Метионин		Met				M	149			2,28				9,21	1,7
								5

Аспарагин	Asn	N	132	2,02		8,80	4,4
Глутамин	Gln	Q	146	2,17		9,13	3,9
	Отрицательно заряженные R-группы
Аспартат	Asp	D	133	1,88		9,60	5,5
Глутамат	Glu	E	147	2,19		9,67	6,2
	Положительно заряженные R-группы
Лизин	Lys	K	146	2,18		8,95	7,0
Аргинин	Arg	R	174	2,17		9,04	4,7
Гистидин	His	H	155	1,82		9,17	2,1

Аминокислоты в водном растворе ионизованы и могут действовать как кислоты или основания. Знание кислотно-основных свойств аминокислот чрезвычайно важно для понимания физико-химических и биологических свойств белков. Способы разделения, идентификации и количественного определения аминокислот, что является необходимой стадией определения аминокислотного состава и аминокислотной последовательности в белках, также основаны на характеристиках их кислотно-основного поведения. Аминокислоты, имеющие одну амино- и одну карбоксильную группы, кристаллизуются из нейтральных водных растворов в полностью ионизованных формах, называемых цвиттерионами, имеющими как положительный, так и отрицательный заряды.

Аминокислоты с неполярными алифатическими R-группами

+

COO -

+

COO -

+

COO -

NH

H

NH3

H

NH3

H

3

H

CH3

C

H C

H CH

3

3

глицин

аланин

валин

COO -

COO -

COO -

+

+

+

H

NH

H

NH3

H

3

NH3

CH2

H

CH3

CH2

C

C

H2

H2

C

CH2

H C H CH

CH3

3

3

лейцин

изолейцин

пролин

Аминокислоты с ароматическими R-группами

+

COO -

+

COO -

+

COO -

NH3

H

NH3

H

NH

H

3

CH

CH2

CH2

2

NH

OH

6

фенилаланин

тирозин

триптофан

Аминокислоты с полярными незаряженными R-группами

+

COO -

+

COO -

+

COO -

NH3

H

NH3

H

NH3

H

CH2

HC

OH

CH2

OH

CH3

SH

серин

треонин

цистеин

COO -

-

-

+

+

COO

+

COO

NH3

H

NH3

H

NH3

H

CH2

CH2

CH2

CH

2

H2N

O

CH2

S

H2N

O

CH3

метионин

аспарагин

глутамин

Аминокислоты с положительно заряженными R-группами

+

COO -

+

COO -

+

COO -

NH3

H

NH3

H

NH3

H

CH2

CH2

CH2

H

CH2

CH2

HC

N

CH

CH2

CH2

NH

CH2

NH

C

H

+

+

2

NH

NH

+

3

2

NH2

лизин

аргинин

гистидин

Аминокислоты с отрицательно заряженными R-группами

+

COO -

+

COO -

NH

H

NH3

H

3

CH

CH2

2

COO-

CH2

COO -

аспартат глутамат

Триптофан, тирозин и в меньшей степени фенилаланин поглощают в ультрафиолетовом свете. Аспарагин и глутамин являются амидами двух других аминокисдот: аспартата и глутамата. Цистеин легко окисляется с образованием ковалентно связанной димерной аминокислоты, называемой цистином, в

7

котором две цистеиновые молекулы соединены дисульфидным мостиком. Дисульфидные мостики встречаются во многих белках, стабилизируя их структуру.

В дополнение к стандартному набору из 20 аминокислот найдены другие аминокислоты, как компоненты ограниченных типов белков, они образуются в белках путем модификации стандартных аминокислот. Нестандартными аминокислотами являются: 4-гидроксипролин, 5-гидроксилизин, N-метил- лизин, селеноцистеин, орнитин и другие. Аминокислоты могут действовать как

кислоты и как основания.

H

H

R

COO-

R

COO-

+ H+

+NH

NH

3

2

H

H

R

COO- + H +

R

COOH

+NH

+NH

3

3

Ионообменная хроматография наиболее широко распространенный метод разделения, идентификации и количественного определения аминокислот в смеси. Эта техника основана на различии зарядов и величин зарядов аминокислот при заданном значении рН и следовательно различной аффинности каждой аминокислоты к ионообменной смоле. Наиболее развитыми методами аминокислотного анализа являются автоматический аминокислотный анализ и высокоэффективная жидкостная хроматография (жидкостная хроматография высокого давления, ЖХВД).

Asp Glu

Ser Gly

His Thr Ala Arg

Pro

Tyr

Val

Met

Ile Leu

Phe

Lys

Поглощение

0

5

10

15

20

25

30

35

Аминограмма

Время, мин.

8

ПЕПТИДЫ

Две аминокислоты могут ковалентно соединяться посредством пептидной связи с образованием дипептида.

+

R

H

R'

- - H2O

+

R

H

R'

-

NH3

C

OH + H

N

C

COO

NH3

C

N

C

COO

H

H

H

H

O

O

Три аминокислоты могут соединяться посредством двух пептидных связей с образованием трипептида. Несколько аминокислот образуют олигопептиды, большое число аминокислот - полипептиды. Пептиды содержат только одну α-аминогруппу и одну α-карбоксильную группу. Эти группы могут быть ионизованы при определенных значениях рН. Подобно аминокислотам они имеют характеристические кривые титрования и изоэлектрические точки, при которых они не двигаются в электрическом поле.

Подобно другим органическим соединениям пептиды участвуют в химических реакциях, которые определяются наличием функциональных групп: свободной аминогруппой, свободной карбоксигруппой и R-группами. Пептидные связи подвержены гидролизу сильной кислотой (например, 6М НС1) или сильным основанием с образованием аминокислот. Гидролиз пептидных связей - это необходимый этап в определении аминокислотного состава белков. Пептидные связи могут быть разрушены действием ферментов

протеаз.

Многие пептиды, встречающиеся в природе, имеют биологическую активность при очень низких концентрациях.

Пептиды - потенциально активные фармацевтические препараты, есть три способа их получения:

1)выделение из органов и тканей;

2)генетическая инженерия;

3)прямой химический синтез.

Впоследнем случае высокие требования предъявляются к выходу продуктов на всех промежуточных стадиях.

ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЯ

1.Связь между структурой и свойствами аминокислот.

2.В какой форме присутствуют молекулы L-аланина в изоэлектрической точке?

3.Сколько хиральных центров имеет L-изолейцин?

4.Сравните величины рКа аминокислоты и ее пептидов.

5.Метода получения пептидов.

9

ТЕСТОВЫЕ ВОПРОСЫ

Какой связью соединяются остатки аминокислот в белковой молекуле? а) пептидной; б) водородной;

в) сложноэфирной.

ВВЕДЕНИЕ В БЕЛКИ

Почти все что происходит в клетке включает в свое действие один или несколько белков. Белки формируют структуру, катализируют реакции в клетке, а также выполняют множество других задач. Их центральное место в клетке отражено в том факте, что выражением генетической информации выступает белок. Для каждого белка существует сегмент ДНК (ген), который кодирует информацию, специфическую для его аминокислотной последовательности. В типичной клетке присутствуют тысячи различных видов белков, каждый из которых геном, и несет специфическую функцию. Белки в отличие от других биологических макромолекул имеют чрезвычайно разносторонние функции.

Белки имеют множество различных биологических функций, их часто классифицируют в соответствии с их биологической ролью.

Ферменты. Это, как правило, белки, обладающие каталитической активностью. Большинство химических реакций органических биологических молекул в клетках катализируются ферментами. Многие тысячи различных ферментов, каждый из которых в состоянии катализировать определенный тип химической реакции, открыты в различных организмах.

Транспортные белки. Транспортные белки в плазме крови связывают и переносят определенные молекулы или ионы от одного органа к другому. Гемоглобин эритроцитов связывает кислород, когда кровь проходит через легкие, и переносит его в периферические органы, где происходит окисление продуктов питания. В плазме содержатся липопротеиды, которые переносят липиды от печени к другим органам. Другие типы транспортных белков представлены в плазматических мембранах, внутриклеточных мембранах всех живых организмов. Они связывают глюкозу, аминокислоты и другие вещества и транспортируют их сквозь мембраны.

Питательные белки и белки запаса. Семена многих растений содержат питательные белки, необходимые для прорастания саженцев. Овальбумин (основной белок яичного белка), казеин (основной белок молока) являются наиболее известными примерами питательных белков. Ферритин, найденный в некоторых бактериях, а также в растениях и тканях животных, является хранителем ионов железа.

Сокращающиеся или подвижные белки. Некоторые белки способны изменять форму, или склонны к перемещению в пространстве. Актин и миозин функционируют в сокращающихся системах скелетных мышц, а также во

10