D. Малонат

E. Антимицин А

167. Укажите лекарственный препарат, ингибирующий тканевое дыхание:

A. Фенобарбитал

B. Пенициллин

C. Стрептоцид

D. Викасол

E. Левомицетин

168. Укажите количество макроэргических субстратов, синтезируемых благодаря субстратному фосфорилированию за 1 цикл Кребса:

A. 1

B. 3

C. 11

D. 12

E. 9

168. В одном цикле β-окисления высших жирных кислот образуется 1 НАДН и 1 ФАДН₂ формы. Укажите суммарный энергоэффект (в молекулах АТФ) этого процесса за счет окислительного фосфорилирования:

A. 3 АТФ

B. 2 АТФ

C. 5 АТФ

D. 6 АТФ

E. 9 АТФ

169. При окислительном дезаминировании 1 моля глутаминовой кислоты в матриксе митохондрий образуется 1 моль НАДН. Укажите энергетический эффект для данной реакции за счет окислительного фосфорилирования:

A. 3 АТФ

B. 2 АТФ

C. 1 АТФ

D. 2,5 АТФ

E. Не образуется АТФ

170. Укажите вещество, способное полностью блокировать тканевое дыхание:

A. Барбитурат

B. Малонат

C. Антимицин А

D. Синильная кислота

E. Валиномицин

171. Выберите белок, выполняющий в организме человека защитную функцию:

A. Церулоплазмин

B. Гемоглобин

C. Вердоглобин

D. Фибриноген

E. Миозин

172. Укажите белки сыворотки крови, подвергающиеся высаливанию при 50%-ном насыщении сульфатом аммония:

A. Гистоны

B. Протамины

C. Глютелины

D. Альбумины

E. Глобулины

173. Укажите белки сыворотки крови, подвергающиеся высаливанию при 100%-ном насыщении сульфатом аммония:

A. Глобулины

B. Глютелины

C. Альбумины

D. Гистоны

E. Протамины

174. Укажите метод очистки белка от низкомолекулярных примесей:

A. Высаливание

B. Диализ

C. Электрофорез

D. Гидролиз

E. Денатурация

175. Укажите подготовительную операцию, используемую для изучения аминокислотного состава очищенного от примесей белка:

A. Гидролиз

B. Высаливание

C. Денатурация

D. Замораживание

E. Растворение

176. Укажите качественную реакцию на пептидную связь:

A. Фоля

B. Адамкевича

C. Пиотровского

D. Миллона

E. Мульдера

177. Выберите качественную реакцию на α-аминогруппу аминокислот, входящих в состав белковой молекулы:

A. Троммера

B. Нитропруссидная

C. Биуретовая

D. Ксантопротеиновая

E. Нингидриновая

178. Выберите качественную реакцию для идентификации цистина и цистеина:

A. Биуретовая

B. Нингидриновая

C. Ксантопротеиновая

D. Нитропруссидная

E. Троммера

179. Укажите качественную реакцию на тирозин:

A. Пиотровского

B. Фоля

C. Миллона

D. Адамкевича

E. Троммера

180. Укажите аминокислоту, у которой отсутствует асимметрический атом углерода:

A. Изолейцин

B. Лейцин

C. Валин

D. Метионин

E. Глицин

181. Выберите из приведенного списка незаменимую аминокислоту:

A. Глицин

B. Лизин

C. Серин

D. Аланин

E. Тирозин

182. Выберите из приведенных аминокислот заменимую:

A. Триптофан

B. Метионин

C. Валин

D. Лизин

E. Глутаминовая

183. Укажите аминокислоту, входящую в большом количестве (60-85%) в состав протаминов:

A. Пролин

B. Цистеин

C. Аргинин

D. Аспартат

E. Глутамат

184. Укажите аминокислоты, входящие в большом количестве (до20-30%) в состав гистонов:

A. Треонин + метионин

B. Лизин + аргинин

C. Глицин + пролин

D. Триптофан + глицин

E. Аланин + метионин

185. Укажите аминокислоту, содержащую прочно связанную серу:

A. Глицин

B. Аланин

C. Серин

D. Треонин

E. Метионин

186. Укажите аминокислоту, обладающую лабильной метильной группой:

A. Лизин

B. Аланин

C. Глицин

D. Метионин

E. Триптофан

187. Выберите из приведенного списка положительно заряженную аминокислоту:

A. Метионин

B. Лизин

C. Серин

D. Треонин

E. Фенилаланин

188. Выберите из приведенного списка отрицательно заряженную аминокислоту:

A. Серин

B. Лизин

C. Глутаминовая

D. Метионин

E. Гистидин

189. Назовите гетероциклическую аминокислоту:

A. Серин

B. Лизин

C. Метионин

D. Тирозин

E. Триптофан

190. Укажите аминокислоту, дающую с нингидрином желтое окрашивание:

A. Аланин

B. Цистеин

C. Аргинин

D. Лизин

E. Пролин

191. Укажите аминокислоту, относящуюся к циклическим амидам:

A. Валин

B. Пролин

C. Лизин

D. Треонин

E. Триптофан

192. Выберите аминокислоту, содержащую гидроксильную группу:

A. Цистеин

B. Аланин

C. Тирозин

D. Пролин

E. Метионин

193. Укажите пару условно незаменимых аминокислот:

A. Глицин + аргинин

B. Валин + лизин

C. Гистидин + аргинин

D. Триптофан + аланин

E. Треонин + метионин

194. Назовите пару глобулярных белков сыворотки крови:

A. Альбумины + глобулины

B. Проламины + глютелины

C. Гистоны + протамины

D. Актин + миозин

E. Коллаген + проколлаген

195. Назовите белки, входящие в состав дезоксирибонуклеопротеинов:

A. Проламины

B. Глютелины

C. Глобулины

D. Альбумины

E. Гистоны

196. Укажите уровень структурной организации белковой молекулы, который сохраняется после действия денатурирующих агентов:

A. Вторичный

B. Первичный

C. Третичный

D. Четвертичный

E. Вторичный и третичный

197. Выберите показатель, который не влияет на величину изоэлектрической точки белка:

A. рН среды

B. Ионы солей

C. Концентрация белка

D. Ионы диссоциации воды

E. Примеси хлорида натрия

198. Укажите основные типы связей, характерные для первичной структуры белковой молекулы:

A. Гидрофобные

B. Водородные

C. Дисульфидные

D. Ионные взаимодействия

E. Пептидные

199. Укажите основные типы связей, характерные для вторичной структуры белковой молекулы:

A. Тиосвязи

B. Эфирные

C. Пептидные

D. Водородные

E. Силы Ван-дер-Ваальса

200. Укажите наиболее современный и более точный метод определения трехмерной конфигурации белка:

A. Гидролиз

B. Ультрацентрифугирование

C. Рентгеноструктурный анализ

D. Хроматография

E. Электрофорез

201. Укажите принцип, положенный в основу классификации сложных белков:

A. Химическая природа белкового компонента

B. Аминокислотный состав

C. Растворимость

D. Химическая природа простетической группы

E. Способность к ренатурации

202. Выберите из предложенного списка фосфопротеин:

A. Каталаза

B. Гемосидерин

C. Трансферрин

D. Интерферон

E. Казеиноген

203. Выберите правильное продолжение фразы: «Незаменимыми аминокислотами» называются те, которые…:

A. Положительно заряженные

B. Отрицательно заряженные

C. Синтезируются в организме

D. Не синтезируются в организме

E. Не обладают зарядом

204. Укажите, какая из цветных реакций на белок при его полном ферментативном гидролизе будет отрицательной:

A. Фоля

B. Мульдера

C. Миллона

D. Нингидриновая

E. Биуретовая

205. Укажите величину показателя, соответствующую понятию “общий белок крови” (в г/л):

А. 40 – 50

В. 65-85

С. 30-40

D. 50-60

Е. 80-120

206. Система химических реакций, обеспечивающих поступление, синтез и распад конкретного класса биомолекул, называется:

     1. амфиболизм;

     2. метаболизм;

     3. катаболизм;

     4. диссимиляция;

     5. анаболизм.

207. Любые вещества (соединения), попадающие в организм и не являющиеся в нормальных условиях структурными компонентами его клеток и межклеточного вещества, называются:

     1. аллобиотиками;

     2. пробиотиками;

     3. экзогенными биомолекулами;

     4. ксенобиотиками;

     5. транзитными соединениями.

208. Объединение ряда ферментов для направленного и последовательного протекания определенного метаболического процесса называется:

     1. метаболический комплекс;

     2. ферментативный ряд;

     3. метаболон;

     4. регулон;

     5. ферментативная ассоциация.

209. Регуляция неферментативных процессов в организме человека осуществляется преимущественно путем влияния на:

     1. метаболический процесс;

     2. реакционную среду;

     3. сопряженные ферменты;

     4. субстраты реакции;

     5. продукты реакции.

210. В основе молекулярного механизма любого типа физиологической регуляции лежит взаимодействие между:

     1. метаболитом и ферментом;

     2. субстратом и ферментом;

     3. биологически активным веществом и клеткой;

     4. гормоном и клеткой-мишенью;

     5. лигандом и рецептором.

211. Основным химическим компонентом организма человека является следующее вещество:

     1. вода;

     2. белок;

     3. жир;

     4. хлориды калия и натрия;

     5. полифосфаты.

212. Какие вещества создают реакционную среду для течения биохимических реакций в клетках организма?:

     1. жидкие жиры;

     2. жидкие липиды;

     3. растворы углеводов;

     4. растворы фосфатов;

     5. вода.

213. Мономерами белков являются следующие молекулы:

     1. дипептиды;

     2. α-аминокислоты (за исключением пролина);

     3. β-аминокислоты (за исключением лизина);

     4. α-аминокислоты и α-кетокислоты;

     5. α-аминокислоты и α-иминокислота (пролин).

214. Мономерами нуклеиновых кислот (ДНК и РНК) являются следующие соединения:

     1. ациклические нуклеотиды;

     2. нуклеозиды;

     3. азотистые основания;

     4. нуклеолы;

     5. циклические нуклеотиды.

215. Гетерогенная группа соединений, входящих в состав ферментов и являющихся исходными молекулами для синтеза некоторых гормонов, а также антиоксидантами, но, как правило, не синтезируемых в организме, называется:

     1. незаменимыми жирными кислотами;

     2. незаменимыми аминокислотами;

     3. прогормонами;

     4. микроэлементами;

     5. витаминами.

216. В организме человека в состав пептидов и белков входят следующие мономеры:

     1. α-D-аминокислоты;

     2. α-аминокислоты;

     3. α-L-аминокислоты;

     4. β-D-аминокислоты;

     5. β-L-аминокислоты.

217. Как называются 20 α-аминокислот, входящих в состав белков организма человека?:

     1. зимогенные;

     2. протеиногенные;

     3. эссенциальные;

     4. типичные;

     5. неэссенциальные.

218. Назовите аминокислоты организма человека, не принимающие участия в биосинтезе белков и находящихся либо в свободном состоянии, либо в составе других биомолекул:

     1. незимогенные;

     2. атипичные;

     3. эссенциальные;

     4. непротеиногенные;

     5. неэссенциальные.

219. В основе классификации α-L-аминокислот лежит:

     1. химическая структура бокового радикала;

     2. положением аминогруппы в молекуле;

     3. положение карбоксигруппы в молекуле;

     4. наличие хирального атома углерода в молекуле;

     5. наличие гетероциклического радикала в молекуле.

220. Единственной протеиногенной иминокислотой в организме человека является:

     1. гистидин;

     2. тирозин;

     3. пролин;

     4. триптофан;

     5. креатин.

221. Карбоциклической протеиногенной аминокислотой в организме человека является:

     1. гистидин;

     2. тирозин;

     3. пролин;

     4. триптофан;

     5. креатин.

222. Протеиногенными аминокислотами с неполярными (гидрофобными) радикалами являются:

     1. аланин и тирозин;

     2. лейцин и тирозин;

     3. лейцин и фенилаланин;

     4. валин и гистидин;

     5. фенилаланин и цистеин.

223. Протеиногенными аминокислотами с полярными незаряженными радикалами являются:

     1. цистеин и лейцин;

     2. лизин и лейцин;

     3. лизин и аргинин;

     4. серин и тирозин;

     5. серин и аргинин.

224. Протеиногенными аминокислотами с отрицательно заряженными боковыми радикалами являются:

     1. цистеин и гистидин;

     2. аспартат и глицин;

     3. глутамат и глицин;

     4. аспартат и глутамат;

     5. глицин и серин.

225. Протеиногенными аминокислотами с положительно заряженными боковыми радикалами являются:

     1. аргинин и глицин;

     2. аргинин и лизин;

     3. лизин и цистеин;

     4. глицин и цистеин;

     5. цистеин и аргинин.

226. Аминокислоты, которые синтезируются из незаменимых аминокислот в организме человека при достаточном их поступлении, называются:

     1. частично заменимыми;

     2. полузаменимыми;

     3. условно заменимыми;

     4. неэссенциальными;

     5. эссенциальными.

227. Аминокислоты, синтезируемые в недостаточном количестве у взрослого человека и практически не образующиеся в организме ребенка, называются:

     1. частично заменимыми;

     2. полузаменимыми;

     3. условно заменимыми;

     4. неэссенциальными;

     5. эссенциальными.

228. Протеиногенными частично заменимыми аминокислотами являются в организме человека:

     1. цистеин и тирозин;

     2. тирозин и гистидин;

     3. цистеин и аргинин;

     4. аргинин и тирозин;

     5. гистидин и аргинин.

229. Протеиногенными условно заменимыми аминокислотами являются в организме человека:

     1. цистеин и тирозин;

     2. тирозин и гистидин;

     3. цистеин и аргинин;

     4. аргинин и тирозин;

     5. гистидин и аргинин.

230. Аминокислоты, не синтезируемые в организме человека и поступающие в него исключительно с продуктами питания, называются:

     1. частично заменимыми;

     2. заменимыми;

     3. условно заменимыми;

     4. неэссенциальными;

     5. эссенциальными.

231. Выберите пару эссенциальных протеиногенных аминокислот из предложенных:

     1. метионин и тирозин;

     2. валин и серин;

     3. лейцин и глутамин;

     4. лизин и триптофан;

     5. фенилаланин и аланин.

232. Выберите пару эссенциальных протеиногенных аминокислот из предложенных:

     1. лизин и аланин;

     2. лизин и тирозин;

     3. лейцин и цистеин;

     4. лейцин и метионин;

     5. фенилаланин и тирозин.

233. В организме человека серосодержащей эссенциальной аминокислотой является из предложенных:

     1. цистеин;

     2. серин;

     3. метионин;

     4. треонин;

     5. липоевая кислота.

234. В организме человека эссенциальной протеиногенной аминокислотой, содержащей гидроксигруппу в боковом радикале, является:

     1. тирозин;

     2. серин;

     3. треонин;

     4. этаноламин;

     5. фенилаланин.

235. Субстратом для эндогенного синтеза тирозина в организме человека является следующая аминокислота:

     1. лизин за счет внутримолекулярной циклизации;

     2. фенилаланин за счет метилирования;

     3. триптофан за счет внутримолекулярной дециклизации;

     4. аланин за счет присоединения остатка фенола;

     5. фенилаланин за счет гидроксилирования.

236. Субстратом для эндогенного синтеза цистеина в организме человека является следующая незаменимая аминокислота:

     1. триптофан;

     2. серин;

     3. лизин;

     4. метионин;

     5. гистидин.

237. Назовите животные белки, которые выпадают в осадок только в насыщенных растворах нейтральных солей (например, сульфата аммония):

     1. протамины;

     2. гистоны;

     3. глютелины;

     4. альбумины;

     5. глобулины.

238. Назовите животные белки, выпадающие в осадок в 50 % растворах нейтральных солей (например, сульфата аммония):

     1. гистонами;

     2. протамины;

     3. глютелины;

     4. альбумины;

     5. глобулины.

239. Назовите животные белки, которые растворимы в слабых растворах кислот, осаждаются этанолом и при кипячении, богатые остатками аргинина и лизина:

     1. гистоны;

     2. протамины;

     3. аргирофильные белки;

     4. проламины;

     5. лизоцимы.

240. Укажите животные белки, которые растворимы в слабых растворах кислот, не осаждаются при кипячении, богатые остатками аргинина и лизина, называются:

     1. гистоны;

     2. протамины;

     3. аргирофильные белки;

     4. проламины;

     5. лизоцимы.

241. В основе классификации сложных белков лежит:

     1. пространственная организация белка;

     2. характер ковалентных связей между аминокислотами;

     3. соотношение кислых и основных остатков аминокислот;

     4. характер нековалентных связей между аминокислотами;

     5. химическая природа небелкового компонента.

242. С остатками каких аминокислот образуется сложноэфирная связь в молекулах фосфопротеинов?:

     1. серина и тирозина;

     2. серина и цистеина;

     3. тирозина и цистеина;

     4. треонина и цистеина;

     5. треонина и лизина.

243. В первичной структуре белка представлен следующий тип специфических ковалентных связей:

     1. сложноэфирная;

     2. гликозидная;

     3. эфирная;

     4. пептидная;

     5. тиоэфирная.

244. Какие типы химической связи представлены во вторичной структуре белка?:

     1. пептидная; водородная между СО- и NH-группами остатков аминокислот;

     2. дипольная связь;

     3. пептидная; водородная между СО- и ОH-группами остатков аминокислот;

     4. пептидная; дипольная связь;

     5. пептидная; водородная между СО- и SH-группами остатков аминокислот.

245. Каково значение третичной структуры белка в организме человека?:

     1. реализация клеточной детерминации;

     2. реализация клеточной специализации;

     3. реализация клеточной дифференцировки;

     4. матрица для образования четвертичной структуры белка;

     5. реализация биологической роли конкретного белка.

246. Какова организация четвертичной структуры белка?:

     1. состоит из доменов;

     2. состоит из протомеров;

     3. состоит из тетрамеров;

     4. состоит из белковых фибрилл;

     5. состоит из олигомеров.

247. Как называется разрыв ковалентных связей в молекуле белка с его фрагментацией и утратой биологической активности?:

     1. денатурация;

     2. деформация;

     3. диссоциация;

     4. деструкция;

     5. делеция.

248. Как называется разрыв нековалентных связей в молекуле белка с обратимой утратой им биологической активности?:

     1. денатурация;

     2. деформация;

     3. диссоциация;

     4. деструкция;

     5. делеция.

249. Каково отличие ферментов от неферментных катализаторов?:

     1. ускоряют энергетически возможные реакции;

     2. могут иметь абсолютную специфичность;

     3. не изменяют направление реакции;

     4. не входят в состав продуктов реакции;

     5. не расходуются в процессе катализа.

250. Каково сходство между ферментами и неферментными катализаторами?:

     1. имеют очень высокую эффективность (около 100 %);

     2. действуют в мягких условиях;

     3. обладают программированностью дйствия;

     4. не входят в состав продуктов реакции;

     5. могут иметь относительную специфичность.

251. В основе классификации ферментов положен следующий принцип:

     1. тип катализируемой реакции;

     2. структурная организация фермента;

     3. характер образуемых продуктов реакции;

     4. химическая структура фермента;

     5. химическая структура субстратов.

252. Сколько всего существует классов ферментов?:

     1. 4;

     2. 6;

     3. 8;

     4. 9;

     5. 10.

253. Какую реакцию могут осуществлять лиазы?:

     1. дегидрирование;

     2. дегидратацию;

     3. гидролиз;

     4. перенос аминогрупп;

     5. перенос ацильных групп.

254. Какой класс ферментов осуществляет синтез биомолекул за счет присоединения одной к другой с затратой энергии?:

     1. лигазы;

     2. лиазы;

     3. гидролазы;

     4. декарбоксилазы;

     5. карбоксилазы.

255. Какой класс ферментов осуществляет расщепление ковалентных связей негидролитическим путем между атомами углерода, азота, кислорода и серы?:

     1. лигазы;

     2. лиазы;

     3. альдолазы;

     4. декарбоксилазы;

     5. рацемазы.

256. Какой класс ферментов осуществляет расщепление гликозидных связей?:

     1. дегидратазы;

     2. эстеразы;

     3. гликозидазы;

     4. гидролазы;

     5. альдолазы.

257. Какой класс ферментов осуществляет отщепление от субстрата СО2?:

     1. лигазы;

     2. лиазы;

     3. эпимеразы;

     4. декарбоксилазы;

     5. карбоксилазы.

258. К 4 классу ферментов относятся:

     1. лиазы;

     2. лигазы;

     3. гидролазы;

     4. альдолазы;

     5. изомеразы.

259. К 6 классу ферментов относятся:

     1. лиазы;

     2. лигазы;

     3. гидролазы;

     4. альдолазы;

     5. изомеразы.

260. Какой класс ферментов осуществляет межмолекулярный перенос метильных групп?:

     1. метилтрансферазы;

     2. метилентрансферазы;

     3. трансферазы;

     4. лиазы;

     5. лигазы.

261. В какой класс ферментов входят рацемазы?:

     1. первый;

     2. третий;

     3. пятый;

     4. седьмой;

     5. девятый.

262. В какой класс ферментов входят оксигеназы?:

     1. первый;

     2. третий;

     3. пятый;

     4. седьмой;

     5. девятый.

206. Как называются ферменты, имеющие определенную топическую локализацию в клетках и тканях?:

1. специфичные;

2. тканевые;

3. маркерные;

4. клеточные;

5. атрибутивные.

206. Как называется белковая часть двухкомпонентных ферментов?:

1. кофермент;

2. апофермент;

3. холофермент;

4. профермент;

5. простетическая группа.

206. Как называется небелковая структура двухкомпонентных ферментов, слабо связанная с белковой частью?:

1. кофермент;

2. апофермент;

3. холофермент;

4. профермент;

5. простетическая группа.

206. Какова функция коферментов и простетических групп в составе двухкомпонентных ферментов?:

1. прикрепление фермента к мембранным структурам клетки;

2. участие в акте катализа;

3. участие в диссоциации фермента;

4. солюбилизация фермента;

5. аллостерическая регуляция активности фермента.

206. Такие коферменты, как НАД⁺, НАДФ⁺, ФАД, относятся по химической структуре к:

1. порфиринам;

2. производным нуклеотидов;

3. пептидам;

4. динуклеотидам;

5. производным витаминов В₁, В₆, В₁₂.

206. Компонент антиоксидантной защиты организма человека – глютатион, относят по химической структуре к такой группе коферментов:

1. производным аминокислот;

2. полипептидам;

3. олигопептидам;

4. производным витамина Е;

5. производным витамина С.

206. Как называются ферменты, содержащие в своем составе недиссоциируемый специфический ион металла?:

1. истинными металлоферментами;

2. активируемыми металлоферментами;

3. металлокоферментами;

4. псевдометаллоферментами;

5. ферроферментами.

206. Как называются ферменты, содержащие в своем составе легко диссоциируемый неспцифический ион металла?:

1. истинными металлоферментами;

2. металлоферментами, активируемыми ионами металлов;

3. металлокоферментами;

4. псевдометаллоферментами;

5. ферроферментами.

206. Как называются ферменты, состоящие из нескольких субъединиц (протомеров), объединенных в четвертичную структуру в количестве 2, 4, 6 и выполняющих как каталитические, так и регуляторные функции?:

1. ферментные ассоциации;

2. доменные ферменты;

3. сложные ферменты;

4. олигомерные ферменты;

5. мультиферментные комплексы.

206. Как называется группа ферментов, катализирующих одну и ту же биохимическую, но отличающиеся по химической структуре, физико-химическим свойствам, каталитической акивности и топической локализации?:

1. аллоферменты;

2. полиферменты;

3. гомологичные ферменты;

4. гетерологичные ферменты;

5. изоферменты.

206. Как называются функционально инертные участки полипептидной цепи фермента, не принимающие участия ни в катализе, ни в его регуляции, но структурирующие энзим?:

1. якорный участок;

2. несущая часть;

3. неактивный центр;

4. балластная область;

5. холоферментом.

206. Как называется участок фермента, взаимодействующий с субстратом при ферментативной реакции и необходимый для превращения его в процессе катализа?:

1. якорный участок;

2. реакционный центр;

3. каталитический участок;

4. активный центр;

5. аллостерический центр.

206. За счет каких связей остатки неполярных аминокислот якорного участка присоединяют субстрат?:

1. гидрофобных взаимодействий;

2. водородных связей;

3. дипольных связей;

4. неполярных ковалентных связей;

5. полярных ковалентных связей.

206. Как называется стерически отдаленный от активного центра участок фермента, регулирующий активность фермента за счет изменения его конформации после связывания с регуляторными молекулами?:

1. аллостерический центр;

2. якорный центр;

3. активаторный центр;

4. ингибиторный центр;

5. конформационный центр.

206. На какой стадии ферментативного катализа происходит образование фермент-субстратного комплекса?:

1. на первой стадии;

2. на второй стадии;

3. на третьей стадии;

4. на четвертой стадии;

5. на пятой стадии.

206. Как можно объяснить катализ одним и тем же ферментом сходных по химической структуре, но отличающихся стереохимически субстратов?:

1. теорией ферментативного катализа Лайнуивера-Берка;

2. теорией ферментативного катализа Михаэлиса-Ментен;

3. теорией «ключа (субстрата) к замку (ферменту)» Э. Фишера;

4. теорией «индуцированного взаимодействия фермента и субстрата» Д. Кошланда;

5. наличием абсолютной специфичности у ферментов.

206. Как называется величина, характеризующая сродство фермента к субстрату и определяющая активность данного фермента?:

1. степенью сродства фермента и субстрата;

2. константой Михаэлиса;

3. скоростью ферментативной реакции;

4. скоростью насыщения фермента;

5. константой активности фермента.

206. Какая зависимость существует между активностью фермента и константой Михаэлиса?:

1. чем ниже константа Михаэлиса, тем выше активность фермента;

2. чем выше константа Михаэлиса, тем выше активность фермента;

3. константа Михаэлиса не влияет на активность фермента;

4. при возрастании константы Михаэлиса на 1 единицу активность фермента увеличивается вдвое;

5. при возрастании константы Михаэлиса на 1 единицу активность фермента увеличивается в квадрате.

206. Константа Михаэлиса равна концентрации субстрата, при которой скорость ферментативной реакции:

1. равна скорости аналогичной неферментативной реакции;

2. минимальна;

3. максимальна;

4. половине максимальной;

5. не изменяется.

206. Скорость ферментативной реакции становится максимальной, когда концентрация субстрата в среде:

1. равна по величине константе Михаэлиса;

2. значительно меньше по величине, чем константа Михаэлиса;

3. значительно больше по величине, (на 50% и более) чем константа Михаэлиса;

4. приближается к нулю;

5. соответствует насыщенному раствору.

206. Что представляет собой график уравнения Михаэлиса-Ментен?:

1. прямую зависимость;

2. обратную зависимость;

3. гиперболу;

4. параболу;

5. 3 графически разных участка.

206. Уравнение Лайнуивера-Берка отражает зависимость скорости ферментативной реакции от:

1. концентрации фермента;

2. температуры реакционной среды;

3. концентрации ингибитора;

4. рН реакционной среды;

5. концентрации субстрата.

206. Как называется значение рН реакционной среды, при котором каталитическая активность фермента максимальна?:

1. рН-максимум;

2. рН-экстремум;

3. рН-минимум;

4. рН-оптимум;

5. нулевое рН.

206. Для большинства ферментов внутренней среды человеческого организма оптимальное значение рН колеблется в пределах:

1. 0-5;

2. 6-8;

3. 9-11;

4. 11-14;

5. 8-12.

206. Зависимость скорости ферментативной реакции от значений рН выглядит графически в виде:

1. прямой зависимости;

2. обратной зависимости;

3. колоколообразной кривой;

4. параболы;

5. гиперболы.

206. Зависимость скорости ферментативной реакции от значений температуры выглядит графически в виде:

1. прямой зависимости;

2. обратной зависимости;

3. колоколообразной кривой;

4. параболы;

5. гиперболы.

206. В каком интервале температур действует закон Вант-Гоффа для ферментативных реакций?:

1. от –30 до +10 ºС;

2. от –10 до +70 ºС;

3. от 0 до +50 ºС;

4. от +10 до +100 ºС;

5. от +40 до +100 ºС.

206. Какой специфичностью обладает фермент, катализирующий превращение только одного субстрата с определенной структурой?:

1. абсолютной;

2. стереохимической;

3. относительной;

4. неселективной;

5. ограниченной.

206. Фермент фумараза катализирует превращение фумаровой кислоты (транс-изомер), но не действует на малеиновую кислоту (цис-изомер), что является типичным примером:

1. абсолютной специфичности;

2. стереохимической специфичности;

3. относительной специфичности;

4. селективной специфичности;

5. ограниченной специфичности.

206. Какой специфичностью обладает фермент, катализирующий превращение группы веществ с однотипной химической связью?:

1. неизбирательной;

2. стереохимической;

3. относительной;

4. неселективной;

5. неограниченной.

206. Как называется ингибирование первого фермента метаболона конечными продуктами данного метаболического процесса?:

1. конкурентное ингибирование;

2. ретроингибирование;

3. неконкурентное обратимое ингибирование;

4. бесконкурентное ингибирование;

5. неконкурентное необратимое ингибирование.

206. Выберите из предложенных анионов аллостерический активатор амилазы слюны:

1. HCO₃^-;

2. H₂PO₄^-;

3. SH^-;

4. Cl^-;

5. HPO₄^2-.

206. Как называются ферменты, синтезируемые в неактивной форме, но активируемые после отщепления определенной пептидной цепи в своей структуре?:

1. проферменты;

2. изозимы;

3. рибозимы;

4. апоферменты;

5. метаферменты.

206. Ингибирование сукцинатдегидрогеназы малоновой кислотой можно отнести к:

1. необратимому ингибированиию;

2. конкурентному ингибированию;

3. неконкурентному нигибированию;

4. ретроингибированию;

5. бесконкурентному ингибированию.

206. Как изменяется значение константы Михаэлиса для основного субстрата фермента при конкурентном ингибировании?:

A) уменьшается;

B) не изменяется;

C) увеличивается;

D) может уменьшаться или не изменяться;

Е) может увеличиваться или не изменяться.

206. Как изменяется значение константы Михаэлиса для основного субстрата фермента при неконкурентном ингибировании?:

A) уменьшается;

B) не изменяется;

C) увеличивается;

D) может уменьшаться или не изменяться;

Е) может увеличиваться или не изменяться.

206. При бесконкурентном ингибировании молекула ингибитора связывается с:

1. с активным центром фермента;

2. с молекулой субстрата;

3. с молекулой продукта реакции в активном центре;

4. с несущей частью фермента;

5. фермент-субстратным комплексом.

206. Ингибирование фосфорорганическими соединениями (пестицидами, гербицидами в сельском хозяйстве) ацетилхолинэстеразы является примером:

1. необратимого ингибированиия;

2. конкурентного ингибирования;

3. неконкурентного нигибирования;

4. ретроингибирования;

5. бесконкурентного ингибирования.

206. Что не относится к механизмам «быстрого реагирования» при регуляции конкретного ферментативного процесса в организме человека?:

1. аллостерическая регуляция;

2. ковалентная модификация;

3. индукция синтеза ферментов;

4. ограниченный протеолиз;

5. действие регуляторных белков.

206. Как называется такое количество фермента, которое катализирует превращение 1 мкмоль субстрата за 1 минуту?:

1. катал;

2. катал/л;

3. единица фермента (ферментативной активности);

4. единица фермента/л;

5. единица фермента/мг белка.

206. Как называется такое количество фермента, которое катализирует превращение 1 моль субстрата за 1 секунду?:

1. катал;

2. катал/л;

3. единица фермента (ферментативной активности);

4. единица фермента/л;

5. единица фермента/мг белка.

206. Как называется уменьшение in vivo каталитической активности или концентрации какого-либо фермента с нарушением соответствующего метаболического пути?:

     1. гиперэнзимемией;

     2. гипоэнзимемией;

     3. энзимопенией;

     4. энзимопатией;

     5. мальэнзимабсорбцией.

206. Способность живых организмов преобразовывать энергию и обмениваться ею с окружающей средой называется:

1. обменом веществ;

2. трансформацией энергии;

3. энергетическим обменом;

4. экзергоническим процессом;

5. эндергоническим процессом.

206. Использование организмом человека биомолекул и энергии для построения и поддержания его структурной организации называется:

1. обменом веществ;

2. пластическим обменом;

3. биосинтезом биополимеров;

4. конститутивной регуляцией;

5. поддержанием гомеостаза.

206. По термодинамическим характеристикам живые организмы принадлежат к:

1. конститутивным системам;

2. закрытым системам;

3. адаптивным системам;

4. открытым системам;

5. полуоткрытым системам.

206. Соотношение между количеством энергии, поступившим в организм с пищей, и количеством энергии, выделяющимся им во внешнюю среду, называется:

1. энргетическим обменом;

2. энергетическим балансом;

3. градиентом свободной энергии;

4. градиентом внутренней энергии;

5. градиентом энтальпии.

206. По способу поглощения и утилизации энергии и углерода человеческий организм относится к:

1. автотрофам;

2. гетеротрофам;

3. миксотрофам;

4. сапротрофам;

5. экзотрофам.

206. Основным носителем энергии в митохондриях является:

1. катион натрия;

2. протон;

3. катион калия;

4. электрон;

5. анион хлора.

206. За счет каких биомолекул осуществляется сопряжение экзергонических и эндегонических процессов?:

1. за счет длинноцепочечных жирных кислот;

2. за счет простых углеводов;

3. за счет макроэргических соединений;

4. за счет циклических нуклеотидов;

5. за счет протонного градиента на митохондриальной мембране.

206. Какое вещество занимает центральное место среди макроэргических соединений в клетках организма человека?:

1. АДФ;

2. АТФ;

3. ГТФ;

4. УТФ;

5. УДФ.

206. Какое количество энергии выделяется при полном гидролизе 1 моль АТФ до АМФ?: