БХ зачёт (18 стр)
.rtfЧто из указанного ниже относится к строению радикала тирозина?
+Содержит ароматическое кольцо
Что из указанного ниже относится к строению радикала цистеина?
+Содержит сульфгидрильную группу
Что из указанного ниже относится к строению радикала треонина?
+Содержит гидроксильную группу
то из указанного ниже относится к строению радикала глутаминовой кислоты?
+Содержит отрицательно заряженную боковую цепь
Какая аминокислота из приведенных обладает кислотными свойствами?
+Глутамат
Все аминокислоты оптически активны, за исключением:
+Глицина
Нейтральной аминокислотой является:
+Серин
Какая аминокислота в растворе дает щелочную реакцию?
+Аргинин
Выберите аминокислоту с незаряженным полярным радикалом:
+Глутамин
Первичная структура белка – это:
+Линейная структура полипептидной цепи, образованная ковалентными связями между α-амино- и α-карбоксильными группами аминокислот
Основа первичной структуры белка:
+Последовательность аминокислот в полипептидной цепи
Первичную структуру белков определяют как:
+Порядок аминокислот
Какие типы связей или взаимодействий характерны для первичной структуры белка?
+Дисульфидные связи между SH-группами цистеина
Пептидная связь в белках:
+Копланарна
Выберите правильное утверждение о формировании пространственной структуры белка:
+β-Структура стабилизируется водородными связями между отдельными участками полипептидной цепи
Что понимают под третичной структурой белка?
+Конформацию всей полипептидной цепи
Что из приведенного ниже относится ко вторичной структуре белка?
+Антипараллельная β-структура участка молекулы белка
Третичная структура белка – это:
+Конформация полипептидной цепи, которая стабилизируется нековалентными связями
Четвертичная структура белка – это:
+Пространственное расположение протомеров в олигомерном белке
Высаливание – один из методов фракционирования белков. Выделите свойство белков, которое в наибольшей мере зависит от концентрации солей:
+Гидратация молекулы
Для получения нативных белков можно использовать метод:
+Осаждения с использованием сульфата аммония
Метод обратимого осаждения белка – это:
+Высаливание
Высаливание – это:
+Осаждение солями щелочных металлов
Подберите раствор соли для реакций обратимого осаждения белков:
+Хлорид натрия
Конечные продукты гидролиза простых белков:
+Аминокислоты
Какой метод позволяет следить за ходом гидролиза белка?
+Метод формолового титрования
Что происходит с белком под действием трипсина?
+Неполный гидролиз
Для разделения пептидов гидролизата белков наиболее широко используется:
+Высоковольтный электрофорез
Гидролиз белка только до пептидов идет в присутствии:
+Эластазы
Скорость гель-фильтрации белков зависит от:
+Размера разделяемых молекул
Выберите метод, который позволяет отделить белок от низкомолекулярных примесей:
+Гель-фильтрация
Как называется процесс освобождения раствора белка от низкомолекулярных соединений?
+Диализ
Разделение белков методом диализа основано на:
+Неспособности белков проходить через полупроницаемую мембрану
Разделение белков методом гель-фильтрации основано на:
+Неспособности белков проникать внутрь молекул сефадекса
Какое свойство белковой молекулы используют при разделении белков методом электрофореза на ацетатцеллюлозе?
+Наличие заряда у молекулы белка
Смесь аминокислот, содержащая аланин, аспарагин, гистидин и глутаминовую кислоту, была подвергнута фракционированию методом электрофореза на бумаге при рН=7,0. Какая из аминокислот будет располагаться ближе к линии старта?
+Аланин
При разделении смеси пептидов методом электрофореза в условиях, где рН < ИЭТ пептида ГЛИ-СЕР-АСП-ПРО, последний:
+Мигрирует к катоду
При разделении смеси пептидов методом электрофореза в условиях, где рН = ИЭТ пептида ГЛИ-СЕР-АСП-ПРО, последний:
+Останется на линии старта
При разделении смеси пептидов методом электрофореза в условиях, где рН > ИЭТ пептида ГЛИ-СЕР-АСП-ПРО, последний:
+Мигрирует к аноду
Разделение белков методом ионообменной хроматографии основано на:
+Способности заряженных групп белка взаимодействовать с заряженными группами полимеров-ионообменников
Какое свойство белковой молекулы используют в методе ионообменной хроматографии?
+Способность изменять заряд в зависимости от рН среды
Связывание белка специфическим лигандом, ковалентно присоединенным к нерастворимому полимеру, используется при разделении белков методом:
+Аффинной хроматографии
Метод распределительной хроматографии позволяет разделить белки по:
+Растворимости в различных растворителях
Лиганд при аффинной хроматографии можно вытеснить:
+Избытком свободного лиганда
В образовании сложноэфирной связи между белком и простетической группой в молекуле липопротеинов участвует аминокислота:
+Треонин
В образовании фосфоэфирной связи между простетической группой и белком в молекуле фосфопротеина может принимать участие аминокислота:
+Треонин
Коллаген является сложным белком. Что является его простетической группой?
+Галактоза
В молекуле нуклеопротеина между гистоновыми белками и нуклеиновой кислотой образуется связь:
+Ионная
Выберите аминокислоту, которая принимает участие в образовании N-гликозидной связи в молекуле гликопротеина:
+Аспарагин
Выберите методы разделения белков по молекулярной массе:
+Гель-хроматография
+Ультрацентрифугирование
Выберите методы, которые можно использовать для определения молекулярной массы белков:
+Двухмерный электрофорез
+Гель-хроматография
Что стабилизируется в белковой молекуле при обработке ее додецилсульфатом натрия?
+Заряд молекулы
+Форма молекулы
Выберите среды, в которых можно разделять белки методом электрофореза:
+Буферный раствор
+Полиакриламидный гель
+Ацетатцеллюлоза
Белки на электрофореграмме можно выявить путем:
+Окрашивания специфическими красителями
+Использования блотинга с радиоактивным молекулярным зондом
Что понимают под изменением конформации белков?
+Изменение вторичной и третичной структур полипептидных цепей
+Изменение взаиморасположения в пространстве субъединиц олигомерного белка (фермента) при взаимодействии с ингибитором
Комплементарностью молекул обусловлены взаимодействия:
+Антигена с антителом
+Протомеров в олигомерном белке
+Субстрата с активным центром фермента
Выберите правильные утверждения относительно взаимоотношений структуры и функции у гемоглобина:
+Оксигенация одной группы гема увеличивает аффинность к кислороду другой группы
+Оксигенация одной группы гема вызывает конформационные изменения других частей молекулы гемоглобина
Кривые диссоциации гемоглобина и миоглобина различаются, потому что:
+Гемоглобин имеет четыре полипептидные цепи и его оксигенация зависит от pH
+В миоглобине оксигенация одной молекулы не влияет на оксигенацию других молекул
Центр связывания белка с лигандом представляет собой:
+Совокупность радикалов аминокислот, сближенных при формировании четвертичной структуры
+Участок молекулы белка, комплементарный лиганду
Факторы, способствующие осаждению белковых молекул:
+Большие размеры частиц
+Высокая молекулярная масса
+Денатурация
Выберите нерастворимые белки:
+Волокна коллагена
+Волокна кератина
Выберите факторы, которые влияют на растворимость белков в водной среде:
+Заряд белковой молекулы
+рН раствора, в котором находятся молекулы
+Молекулярная масса молекулы
В изоэлектрической точке белок:
+Осаждается
+Не имеет заряда
Выберите растворимые белки:
+Иммуноглобулины
+Липопротеины
+Металлопротеины
При денатурации белков:
+Разрушается конформация
+Сохраняется конфигурация
+Изменяется растворимость
Денатурацию белка вызывают:
+Воздействие концентрированной азотной кислоты
+Воздействие солей тяжелых металлов
Какие из отмеченных свойств характерны для всех денатурированных белков?
+Наличие пептидных связей
+Нарушение конформации
Что происходит при денатурации белков?
+Разрушение гидрофобных связей между радикалами белка
+Изменение растворимости белка
+Разрыв дисульфидных связей
Какие из перечисленных факторов могут вызывать денатурацию белка?
+Кипячение
+Изменение рН
+Действие солей тяжелых металлов
Выберите гетероциклические аминокислоты:
+Гистидин
+Триптофан
Выберите алифатические аминокислоты:
+Валин
+Лейцин
Выберите положительно заряженные аминокислоты:
+Гистидин
+Аргинин
Выберите амиды дикарбоновых аминокислот:
+Аспарагин
+Глутамин
Выберите аминокислоты с полярным незаряженным радикалом:
+Серин
+Тирозин
Выберите структурные компоненты простетической группы гемоглобина:
+Четыре алкилированных пиррольных кольца, соединенных метиновыми группами
+Fe2+
Выберите простые белки:
+Альбумин
+Гистон
Выберите белки, имеющие окраску:
+Флавопротеин
+Цитохром
Выберите свойства, общие для гемоглобина и миоглобина:
+Окраска белка обусловлена наличием простетической группы
+Сродство к кислороду зависит от величины парциального давления кислорода
Выберите белки, при гидролизе которых обнаруживаются не только аминокислоты:
+Иммуноглобулин
+Церулоплазмин
+Цитохром
Подберите к гемоглобину соответствующие характеристики:
+Содержит простетическую группу
+Имеет четвертичную структуру
+Состоит преимущественно из α-спиралей
+Участвует в транспорте кислорода от легких к тканям
Какие из перечисленных факторов могут регулировать биологическую активность белков in vivo?
+Взаимодействие с ингибиторами
+Фосфорилирование
+Ограниченный протеолиз
Выберите свойства, присущие альбуминам:
+Хорошо растворимы в воде
+Осаждаются после глобулинов при разделении методом высаливания
Выберите функции белков:
+Структурная
+Рецепторная
+Антибиотики
Выберите функции пептидов:
+Гормональная
+Нейромедиаторы
Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:
4Ультрацентрифугирование
5Высаливание
6Аффинная хроматография
0Метод основан на различиях в молекулярных массах белков
0Метод основан на различиях в растворимости белков в растворах с разной концентрацией солей щелочных и щелочно-земельных металлов
0Метод основан на избирательном взаимодействии белков с лигандами, иммобилизованными на твердом носителе
Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:
4Ионообменная хроматография
5Диализ
6Гель-фильтрация
0Метод основан на разделении белков, различающихся разным суммарным зарядом при определенных значениях рН
0Метод основан на неспособности белков проходить через полупроницаемую мембрану
0Метод основан на том, что вещества с разной молекулярной массой по-разному распределяются между подвижной и неподвижной фазами в хроматографической колонке, заполненной сефадексом
Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:
4Ионообменная хроматография
5Изоэлектрофокусирование
6Электрофорез
0Метод основан на взаимодействии заряженных групп белка с ионными группами полимеров-ионообменников
0Метод основан на том, что при изменении рН изменяется подвижность белка в электрическом поле
0Метод основан на том, что белки двигаются в электрическом поле со скоростью, пропорциональной их суммарному заряду
Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:
4Метод пептидных карт
5Аффинная хроматография
6Распределительная хроматография
0Метод используется для выявления различий в первичной структуре гомологичных белков
0Метод основан на избирательном взаимодействии белков с лигандами, иммобилизованными на твердом носителе
0Метод основан на различной способности белков растворяться в используемых растворителях
Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:
4Высаливание
5Электрофорез в полиакриламидном геле
6Изоэлектрофокусирование
0Метод основан на различиях в растворимости белков в растворах с разной концентрацией солей щелочных и щелочно-земельных металлов
0Метод основан на том, что скорость движения белков в электрическом поле зависит от заряда и молекулярной массы
0Метод, в котором значение рН используется в качестве основного параметра разделения белков
Дана смесь белков. Укажите, в какой последовательности, начиная от катода, будут располагаться белки после проведения электрофореза в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия:
1Церулоплазмин (М = 151 000, Рi белка = 4,4)
2γ-Глобулин (М = 150 000, Рi белка = 6,3)
3α-Лактоглобулин (М = 37 100, Рi белка = 5,2)
5Цитохром (М = 13370, Рi белка = 10,65)
4Химотрипсиноген (М = 23240, Рi белка = 9,5)
В какой последовательности будут выходить из хроматографической колонки пептиды при разделении их методом ионообменной хроматографии с использованием анионообменной смолы:
4АСП-ТРЕ-АЛА
5ГЛУ-СЕР-АСП
3ГЛН-ТРЕ-АЛА
2ГИС-СЕР-ЛЕЙ
1АРГ-ЛИЗ-СЕР
Установите последовательность этапов вестерн-блота, выбрав необходимые этапы из предложенных:
4Внесение ферментативного молекулярного зонда
1Электрофорез в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия
2Перенос белков на нитроцеллюлозную мембрану
3Блокировка пустых зон раствором неспецифического белка
5Внесение хромогенного субстрата
0Ауторадиография
Установите последовательность методов, используемых при определении первичной структуры белка:
4Гидролиз под действием трипсина
1Гель-фильтрация
2Изоэлектрофокусирование
3Электрофорез в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия
5Дансилирование
6Секвенирование
Установите последовательность методов, используемых для выделения и очистки белков:
4Диализ
6Аффинная хроматография
5Ионообменная хроматография
3Высаливание
1Гомогенизация биологического материала
2Экстракция белков
Для аминокислот, имеющих незаряженные радикалы, изоэлектрическоя точка находится в ____________________ среде.
нейтральной
Диаминомонокарбоновыми аминокислотами являются лизин и ____________________.
аргинин
К ароматическим аминокислотам относят фенилаланин и ______________.
тирозин
В слабокислой среде не имеют заряда аминокислоты аспартат и ____________________.
глутамат
Гидрофобные радикалы содержат алифатические аминокислоты аланин, валин, лейцин и ____________________.
изолейцин
Ферментам присущи указанные ниже свойства, кроме:
+Термостабильности
+Способности смещать равновесие реакции
Роль ферментов в катализе:
+Не расходуются и не образуются в процессе реакции
+Не изменяют свободную энергию субстратов и продуктов реакции
+Понижают энергию активации реакции
Выберите различия между ферментами и химическими катализаторами:
+Их количество и активность можно регулировать in vivo
+Обладают высокой специфичностью
+Катализируют реакции в физиологических условиях
Cпецифическая регуляция активности фермента достигается путем изменения:
+Концентрации неконкурентного ингибитора
+Концентрации конкурентного ингибитора
+Концентрации субстрата
В фермент-субстратном комплексе различают следующие типы связей:
+Электростатические
+Гидрофобные
+Водородные
Подберите к реакциям соответствующие ферменты:
9Фруктозо-1,6-дифосфат + Н2О → Фруктозо-6-фосфат + Ортофосфат
10Гистидин → Гистамин + СО2
8Глутамат + Пируват → α-Кетоглутарат + Аланин
7Глюкозо-6-фосфат ↔ Фруктозо-6-фосфат
6Глюкозо-6-фосфат + НАДФ+ ↔ 6-Фосфоглюконолактон + НАДФН∙ Н+
0Оксидоредуктаза
0Изомераза
0Трансфераза
0Гидролаза
0Лиаза
Подберите к реакциям соответствующие ферменты:
10Малат ↔ Фумарат + Н2О
8(Гликоген)n + Н3РО4 → (Гликоген)n-1 + Глюкозо-1-фосфат
6Цитруллин + Аспартат + АТФ → Аргининосукцинат + АМФ + пирофосфат
9Мочевина + Н2О → 2NH3 + СО2
73-Фосфоглицерат ↔ 2-Фосфоглицерат
0Лигаза
0Изомераза
0Трансфераза
0Гидролаза
0Лиаза
Подберите к реакциям соответствующие ферменты:
6R–CH2–СН(ОН)–R' ↔ R–CH=CH–R' + H2O
7Н2О2 + АН2 → 2Н2О + А
82Н2О2 → 2Н2О + О2
9АН2 + В → А + ВН2
10АН2 + О2 → А + Н2О2
0Лиаза
0Пероксидаза
0Каталаза
0Дегидрогеназа
0Оксидаза
Подберите к реакциям соответствующие ферменты:
8Фруктозо-6-фосфат + АТФ → Фруктозо-1,6-дифосфат +АДФ
9L-Глутамат ↔ D-Глутамат
7Пируват → Ацетальдегид + СО2
6Валилтирозин + H2O → Валин + Тирозин
10Глюкоза + НАДФН∙ Н+ → Сорбитол + НАДФ+
0Гидролаза
0Лиаза
0Трансфераза
0Изомераза
0Оксидоредуктаза
Подберите к реакциям соответствующие ферменты:
9Соединение двух молекул, сопряженное с разрывом пирофосфатной связи АТФ
8Перенос протонов (электронов) на промежуточный субстрат, но не на кислород
7Перенос протонов (электронов) с субстрата на кислород
6Включение атома кислорода в субстрат с образованием ОН-группы
10Восстановление пероксида водорода с образованием воды
0Оксигеназа
0Оксидаза
0Дегидрогеназа
0Лигаза
0Перокскидаза
Скорость химической реакции при повышении температуры на 10єС увеличивается в:
+2 раза
Температурный оптимум для большинства ферментов составляет:
+35 – 40єС
График зависимости скорости ферментативной реакции от величины рН имеет вид:
+Колокола
При низкой концентрации субстрата и постоянной концентрации энзима скорость ферментативной реакции подчиняется кинетике:
+Первого порядка
В условиях избытка субстрата скорость реакции:
+Прямо пропорциональна концентрации фермента
При отклонении от рН-оптимума скорость реакции уменьшается вследствие:
+Изменения ионизации функциональных групп фермента
Все приведенные ниже причины снижения скорости ферментативной реакции при нагревании верны, за исключением:
+Нарушается конфигурация энзима
Международная единица активности фермента – это количество фермента, которое превращает 1 ____________________ субстрата в продукт за 1 секунду.
моль
Стандартная единица активности фермента – это количество фермента, которое превращает 1 ____________________ субстрата в продукт за 1 минуту.
{мкмоль;микромоль}
Активность фермент, характеризующая количество субстрата, превращенное за единицу времени в продукт в пересчете на содержание белка в растворе, называется____________________.
удельн*
Единица активности фермента, имеющая размерность моль/с, называется ____________________.
катал*
Молекулярная активность фермента – это количество молекул субстрата, которое превращается 1 ____________________фермента в продукт за 1 секунду.
молекулой
В ходе ферментативного катализа при образовании фермент-субстратного комплекса происходят нижеследующие процессы, за исключением:
+Изменения вторичной структуры фермента
+Изменения конфигурации фермента
В активном центре фермента имеются участки:
+Якорный
+Каталитический
+Способствующий
Коферментами являются:
+Витамин К
+Нуклеотиды
+Металлы
+Глутатион
+Убихинон
+Витамин РР
Теория Кошленда предполагает:
+Изменение конформации и фермента, и субстрата
+Пространственную комплементарность энзима и субстрата
+Электростатическое соответствие энзима и субстрата
Нижеследующие положения характеризуют активный центр ферментов, кроме:
+Занимает значительную часть молекулы фермента
+В его состав входят исключительно гидрофильные аминокислоты
+В его состав входят исключительно гидрофобные аминокислоты
Какие ферменты обладают относительной специфичностью?
+Эстераза
+Гликозидаза
Конкурентным ингибиторам присущи все нижеперечисленные характеристики, кроме:
+Не изменяют величину Km
Неконкурентным ингибиторам присущи все указанные ниже характеристики, за исключением:
+Увеличивают Vmax реакции
Константа Михаэлиса – Ментен – это концентрация субстрата, при которой скорость реакции равна:
+Половине максимальной
Все утверждения о ферментативной кинетике верны, кроме:
-
Высокое значение Кm свидетельствует о низком сродстве фермента к своему субстрату
-
Величина Кm не зависит от концентрации фермента
-
Фермент ускоряет реакцию, снижая энергию активации
-
При избытке субстрата скорость реакции прямо пропорциональна концентрации фермента
+
Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата подчиняется кинетике первого порядка
График зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата согласно уравнению Михаэлиса – Ментен имеет вид:
+Гиперболы
График зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата согласно уравнению Лайнуивера – Бэрка имеет вид:
+Прямой линии
Аллостерическим ферментам присущи нижеприведенные характеристики, кроме:
+Гиперболическая форма кривой зависимости скорости реакции от концентрации субстрата
+Катализируют обратимые реакции
+Катализируют самую быструю реакцию метаболического процесса
Виды аллостерической регуляции:
+Ингибирование по принципу обратной связи
+Активация предшественником
+Перекрестная
Выберите события, происходящие при аллостерической активации фермента:
+Увеличивается скорость ферментативной реакции
+Эффектор присоединяется в аллостерическом центре
+Изменяется конформация аллостерического центра
+Изменяется конформация активного центра
Выберите характеристики, относящиеся к аллостерическим ингибиторам:
+Специфические
+Присоединяются в аллостерическом центре
+Изменяют конформацию аллостерического центра
+Их действие сопровождается изменением конформации активного центра
Аллостерические эффекторы:
+Не похожи на субстрат
+Их действие не устраняется избытком субстрата
+Снижают Vmax ферментативной реакции