РОЛЬ ИОНОВ КАЛЬЦИЯ В СОКРАЩЕНИИ
ТРОПОМИОЗИН МЕНЯЕТ СВОЕ ПОЛОЖЕНИЕ В ЗАВИСИМОСТИ ОТ КОНЦЕНТРАЦИИ ИОНОВ КАЛЬЦИЯ.
НИЗКАЯ [Ca2+] – ТРОПОМИОЗИН ОРИЕНТИРОВАН ПОД УГЛОМ 50о ПО ОТНОШЕНИЮ К ЦЕНТРУ ТОНКОЙ НИТИ
РОСТ [Ca2+] – ТРОПОМИОЗИН «СПОЛЗАЕТ» В БОРОЗДКУ АКТИНОВОЙ НИТИ, УГОЛ СТАНОВИТСЯ РАВНЫМ 70о
Ca2+-зависимый механизм регуляции взаимодействия актина с миозином. В покое миозинсвязывающие участки
тонкой нити заняты тропомиозином. При сокращении ионы Ca2+ связываются с TnC, а тропомиозин открывает
миозинсвязывающие участки. Головки миозина присоединяются к тонкой нити и вызывают её смещение относительно толстой нити
РОЛЬ АТФ В СОКРАЩЕНИИ
Скольжение толстых и тонких нитей друг относительно друга совершается за счет энергии, выделяемой при гидролизе АТР(атф) до ADP(адф) и неорганического фосфата (Pi).
1939 год В.А. Энгельгардт и М.Н. Любимова открыли АТРазную активность миозина,
А. Сент-Дьорди (удостоенный впоследствии Нобелевской
премии): в растворе актин и миозин образуют так называемый актомиозиновый комплекс.
Схема, показывающая изменение положения головки
миозина (S1) относительно тонкой нити в ходе структурных перестроек актомиозинового комплекса, которые приводят к возникновению силы, тянущей хвост миозина
Цикл структурных превращений актомиозинового комплекса, приводящих к смещению молекулы миозина вдоль нити актина
Рабочий цикл актомиозинового комплекса
1.В расслабленной мышце миозиновый мостик отделен от актиновой цепи
2.Связывание молекулы АТР с активным центром миозина: его головка остается отсоединенной от актина. В каталитическом центре миозина молекула АТР расщепляется на ADP и Pi
3.Гидролиз молекулы АТР вызывает присоединение головки миозина к актиновой нити: сначала образуется слабая связь, затем возникает более прочная связь
4.Прочное связывание головки миозина с актином инициирует освобождение фосфата Рi из активного центра В результате - поворот мостика в сторону
хвоста. Вместе с поворотом мостика смещается вдоль нити актина хвост миозина, который соединен с мостиком с помощью "шарнирного" сочленения.
•После смещения головки миозина, инициированного диссоциацией фосфата, молекула ADP уходит из каталитического центра, а ее место занимает новая молекула АТР. Это превращение сопровождается отсоединением головки миозина от актина, завершающим цикл структурных преобразований, происходящих в активном центре миозина.
•В результате многократно повторяющихся циклов гидролиза АТР возникает направленное скольжение нитей миозина и актина друг относительно друга.
Схема
перемещения
молекулы миозина вдоль нити актина
ЭЛЕКТРОМЕХАНИЧЕСКОЕ СОПРЯЖЕНИЕ В СКЕЛЕТНЫХ МЫШЦАХ
ПП МЫШЕЧНОГО ВОЛОКНА –80 –90 мВ
ПД ФАЗНОГО МЫШЕЧНОГО ВОЛОКНА: АМПЛИТУДА 120 –130 мВ, ОВЕШУТ+30 - +50мВ,
ПРОДОЛЖИТЕЛЬНОСТЬ – 3 – 5 мс