2. Строение поперечно-полосатой мышцы.
Скелетные мышцы позвоночных состоят из клеток (мышечных волокон). Каждое мышечное волокно - это многоядерная клетка цилиндрической формы диаметром 20 - 80 мкм и длиной от нескольких миллиметров до десятков сантиметров, соответствующей длине мышцы. Многоядерные волокна исчерченных мышц образуются путём слияния одноядерных клеток - миобластов. В мышце волокна объединены в пучки по 20 - 40 волокон и отделены друг от друга соединительной тканью. К этой оболочке со стороны мышечной клетки прилегает плазматическая мембрана - сарколемма. В каждом волокне имеется около 2000 миофибрилл диаметром 1-2 мкм, проходящих от одного конца волокна до другого. Особенностью их строения является поперечная исчерченность. Каждая миофибрилла разделена с помощью Z - дисков на саркомеры длиной 2 - 3 мкм. Каждый саркомер состоит из перекрывающихся толстых протофибрилл ( миозиновых ) длиной 1,6 мкм и диаметром 16 нм и тонких протофибрилл ( актиновых ) длиной 1 мкм и диаметром 8 нм. Тонкие протофибриллы прикрепляются к Z-дискам и образуют изотропную I-полосу. Толстые протофибриллы в центре саркомера образуют анизотропную А-полосу.
В области перекрытия протофибриллы образуют гексогональную структуру, в которой одну миозиновую нить окружают шесть актиновых. Взаимодействие между толстыми и тонкими протофибриллами осуществляется с помощью поперечных мостиков, которые выступают из миозиновых протофибрилл.
Основным белком тонкой протофибриллы является актин в глобулярной (сжатой, cкрученной) форме - G - АКТИН (молекулярная масса 42000 Д). Из глобул G- актина образуются путём полимеризации нити F-актина. Нити F-актина образуют двухтяжевую структуру, состоящую из двух скрученных нитей с периодом 73 - 74 нм. Кроме актина, тонкая протофибрилла содержит фибриллярный белок тропомиозин (ТМ) молекулярной массой = 68 000 Д и глобулярный белок тропонин (ТН) молекулярной массой = 70 000 Д. Три белка в тонкой протофибрилле находятся в определённом соотношении: на 7 глобул двойной нити актина приходится по одной молекуле тропомиозина и тропонина. Стержнеподобные молекулы тропомиозина длиной около 40 нм располагаются в бороздках актиновой суперспирали и взаимодействуют конец к концу. С каждой молекулой тропомиозина связывается молекула тропонина, состоящая из трёх субъединиц: тропонин - связывающей субъединицы - (ТН-Т, М.м = 30500 Д), ингибиторной субъединицы - (ТН-I, М.м. = 20700 Д) и кальций-связывающей субъединицы - (ТН- С, М.м. = 17850 Д). ТН - С имеет четыре кальцийсвязывающих центра. АТФ-азная активность миозина открыта В.А.Энгельгардтом и М.Н.Любимовой в 1939 г. и является главной функциональной характеристикой миозина. В процессе гидролиза АТФ миозином освобождается энергия, обеспечивающая движение головок миозина.
3. Теория мышечного сокращения.
Предложена А.Хаксли (1957). В основе мышечного сокращения лежит взаимодействие между толстой и тонкой протофибриллами, регулируемое ионами кальция. Ионы кальция, связываясь с тропонином С, вызывают ряд изменений в структуре и организации белков тонкой протофибриллы, которые приводят к взаимодействию молекул актина и миозина. Тонкие и толстые протофибриллы способны смещаться по отношению друг к другу. В неактивном состоянии мышцы, когда концентрация ионов кальция ниже 110-8 М, тропомиозин ориентируется под углом 50опо отношению к центру тонкой протофибриллы, в результате чего ТН-I ингибирует взаимодействие головки миозина с актиновой протофибриллой. При возбуждении мышцы ионы кальция связываются с ТН-С, изменяется положение тропомиозина, головка миозина взаимодействует с тонкой протофибриллой, развивая активную тянущую силу.