- •Экзаменационные вопросы/ответы на экзамен по биохимии для педиатрического факультета 2012 года
- •1. Биохимия, ее задачи. Значение биохимии для медицины. Современные биохимические методы исследования.
- •2. Аминокислоты, их классификация. Строение и биологическая роль аминокислот. Хроматография аминокислот.
- •3. Электро-химические свойства белков как основа методов их исследования. Электрофорез белков крови.
- •4. Принципы классификации белков. Характеристика простых белков. Характеристика гистонов и протаминов.
- •6. Хромопротеины. Строение и функции гемоглобина. Типы гемоглобинов. Миоглобин.
- •7. Углевод-белковые комплексы. Строение углеводных компонентов. Гликопротеины и их протеоглиганы.
- •8. Липид-белковые комплексы. Строение липидных компонентов. Структурные протеолипиды и липопротеины, их функции.
- •9. Ферменты, их химическая природа, структурная организация. Активный центр ферментов, его строение. Роль металлов в ферментативном катализе, примеры.
- •10. Коферменты и их функции в ферментативных реакциях. Витаминные коферменты. Примеры реакций с участием витаминных коферментов.
- •11. Номенклатура и классификация ферментов. Характеристика класса оксидоредуктаз. Примеры реакций с участием оксидоредуктаз
- •13. Характеристика класса лиаз, изомераз и лигаз (синтетаз), примеры реакций.
- •12. Характеристика классов ферментов трансфераз и гидролаз. Примеры реакций с участием данных ферментов.
- •14. Современные представления о механизме действия ферментов. Стадии ферментативной реакции, молекулярные эффекты, примеры.
- •15. Ингибирование ферментов. Конкурентное и неконкурентное ингибирование, примеры реакций. Лекарственные вещества как ингибиторы ферментов.
- •17. Обмен веществ и энергии. Этапы обмена веществ. Общий путь катаболизма. Катаболизм пирувата.
- •18.Современные представления о биологическом окислении. Компоненты дыхательной цепи и их характеристика
- •21.Роль белков в питании. Превращение белков в органах пищеварительной системы. Роль соляной кислоты в переваривании белков. Характеристика протеолитических ферментов желудочного и кишечного соков.
- •23. Переаминирование и декарбоксилирование аминокислот. Химизм процессов, характеристика ферментов и коферментов. Образование амидов.
- •24. Дезаминирование аминокислот. Виды дезаминирования. Окислительное дезаминирование. Непрямое дезаминирование аминокислот на примере тирозина.
- •25. Синтез мочевины (орнитиновый цикл), последовательность реакций. Биологическая роль.
- •27. Генетические дефекты обмена фенилаланина и тирозина.
- •28. Механизмы репликации днк (матричный принцип, полуконсервативный способ). Условия, необходимые для репликации. Этапы репликации
- •28. Биосинтез рнк (транскрипция). Условия и этапы транскрипции. Процессинг рнк. Альтернативный сплайсинг
- •29. Биосинтез белка. Этапы трансляции и их характеристика. Белковые факторы биосинтеза белка. Энергетическое обеспечение биосинтеза белка.
- •31. Строение оперона. Регуляция биосинтеза белка у прокариотов. Функционирование лактозного и гистидиновых оперонов.
- •32. Особенности и уровни регуляции биосинтеза белка у эукариотов. Амплификация генов, энхансерные и сайленсерные элементы.
- •33. Основные углеводы организма человека, их строение и классификация, биологическая роль.
- •54. Роль углеводов в питании. Переваривание и всасывание углеводов в органах пищеварительной системы. Написать реакции. Непереносимость дисахаридов.
- •34. Катаболизм глюкозы в анаэробных условиях. Химизм процесса, биологическая роль.
- •34. Катаболизм глюкозы в тканях в аэробных условиях. Гексозодифосфатный путь превращения глюкозы и его биологическая роль. Эффект Пастера.
- •36. Гексозомонофосфатный путь превращения глюкозы в тканях и его биологическая роль.
- •37. Биосинтез и распад гликогена в тканях. Биологическая роль этих процессов. Гликогеновые болезни.
- •38. Пути образования глюкозы в организме. Глюконеогенез. Возможные предшественники, последовательность реакций, биологическая роль.
- •39. Характеристика основных липидов организма человека, их строение, классификация, суточная потребность и биологическая роль.
- •40. Биологическая ценность липидов пищи. Переваривание, всасывание и ресинтез липидов в органах пищеварительной системы.
- •42. Характеристика липопротеинов крови, их биологическая роль. Роль липопротеинов в патогенезе атеросклероза Коэффициент атерогенности крови и его клинико- диагностическое значение.
- •43. Окисление высших жирных кислот в тканях. Окисление жирных кислот с нечетным числом углеродных атомов, энергетический эффект.
- •44. Окисление глицерина в тканях. Энергетический эффект этого процесса.
- •45. Биосинтез высших жирных кислот в тканях. Биосинтез жиров в печени и жировой ткани.
- •46. Холестерол. Его химическое строение, биосинтез и биологическая роль. Причины гиперхолестеринемии.
- •47. Витамины, их характеристика, отличительные признаки. Роль витаминов в обмене веществ. Коферментная функция витаминов (примеры).
- •48. Структура и функции витамина а.
- •49. Витамин д, его строение, метаболизм и участие в обмене веществ. Признаки проявления гиповитаминоза.
- •50. Участие витамина е и к в метаболических процессах, их применение в мед. Практике.
- •51. Структура витамина в1, его участие в метаболических процессах, примеры реакций.
- •53. Витамин в2. Строение , участие в обмене веществ.
- •78. Витамин в6 и pp. Роль в обмене аминокислот, примеры реакций, строение.
- •54. Характеристика витамина с, строение. Участие в обмене веществ, проявление гиповитаминоза. Витамин р.
- •55. Витамин в12 и фолиевая кислота. Их химическая природа, участие в метаболических процессах. Причины гиповитаминозов.
- •56. Витамины – антиоксиданты, их биологическая роль. Витаминоподобные вещества. Антивитамины.
- •59. Механизм действия липофильных сигнальных молекул. Механизм действия nо. Действие сигнальных молекул через тирозинкиназные рецепторы. Принципы иммунноферментного анализа уровня сигнальных молекул.
- •61. Гормоны передней доли гипофиза, классификация, их химическая природа, участие в регуляции процессов метаболизма. Семейство пептидов проопиомеланокортина.
- •63. Гормоны задней доли гипофиза, место их образования, химическая природа, влияние на функции органов-мишеней.
- •66. Тиреоидные гормоны, место их образования, строение, транспорт и механизм действия на метаболические процессы.
- •65. Глюкагон и соматостатин. Химическая природа. Влияние на обмен веществ.
- •67. Тиреокальцитонин, паратиреоидный гормон. Химическая природа, участие в регуляции обмена веществ.
- •70. Гормоны половых желез: эстрадиол и тестостерон, их строение, механизм действия и биологическая роль.
- •68 Участие адреналина в регуляции обмена веществ. Место выработки. Структура адреналина,механизм его гормонального действия, метаболические эффекты.
- •69. Кортикостероидные гормоны. Структура, механизм действия, их роль в поддержании гомеостаза. Участие глюкокортикоидов и минералокортикоидов в обмене веществ.
- •64. Инсулин, схема строения, участие в регуляции метаболических процессов. Специфика в действии на рецепторы органов мишеней, инсулиноподобные факторы роста (ифр)
Экзаменационные вопросы/ответы на экзамен по биохимии для педиатрического факультета 2012 года
1. Биохимия, ее задачи. Значение биохимии для медицины. Современные биохимические методы исследования.
БХ—наука о структуре веществ, входящих в состав живого организма, их превращениях и физико-химических процессах, лежащих в основе жизнедеятельности.
Задачи БХ
1.Изучение процессов БИОКАТАЛИЗА.
2.Изучение механизмов наследственности на молекулярном уровне.
3.Изучение строения и обмена нуклеиновых кислот.
4.Изучение строения и обмена белков, жиров
5.Изучение превращения углеводов.
7.Изучение биологической роли сигнальных молекул (ГОРМОН).
8.Изучение роли витаминов в обмене веществ.
9.Изучение роли минеральных веществ.
Значение БХ для медицины.
Основные задачи медицины: патогенез, диагностика, лечение, профилактика заболеваний.
1.Значение БХ для понимания механизма заболевания.
ПР. Сердечно-сосудистые заболевания (атеросклероз). В настоящее время предполагают, что важным является чувствительность рецепторов клеток к ЛПНП
2.Значение БХ для диагностики заболеваний.
Широкое использование биохимических исследований биологических жидкостей.
A. Количество субстратов.
Б. Исследование активности ферментов.
B. Исследование уровня гормонов. Методы РИА, ИФА. Выявление ПРЕДЗАБОЛЕВАНИЙ.
3. Значение БХ для лечения. Выявление нарушенных звеньев метаболизма, создание соответствующих лекарственных препаратов, широкое использование природных препаратов.
4.Значение БХ для профилактики заболеваний. ПР. Недостаток вит. С —цинга—для профилактики вит. С. Недостаток вит. D— рахит—вит. D
2. Аминокислоты, их классификация. Строение и биологическая роль аминокислот. Хроматография аминокислот.
Белки состоят из АК. Все АК можно разделить на 4 группы:
1 .Заменимые - синтезируются в организме: АЛА, АСП, АСН, ГЛУ, ГЛН, ГЛИ, ПРО, СЕР.
2.Незаменимые - не синтезируются в организме и поступают с пищей: ВАЛ, ЛЕЙ, ИЛЕ. ЛИЗ. ТРЕ, МЕТ, ФЕН, ТРИ.
3.Частично заменимые - синтезируются в организме, но очень медленно и не покрывают всех потребностей организма: ГИС, АРГ.
4.Условно заменимые - синтезируются из незаменимых аминокислот: ЦИС (МЕТ), ТИР (ФЕН).
Полноценность белкового питания определяется:
1. Наличием всех незаменимых аминокислот. Отсутствие даже одной незаменимой аминокислоты нарушает биосинтез белка.
Аминокислотным составом белка. Все АК могут содержаться в продуктах как животного, так и растительного происхождения.
В изоэлектрическом состоянии белок менее устойчив. Это свойство белков используется при их ФРАКЦИВАНИИ:
1.ИОНООБМЕННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ.
Для неё используется ИОНООБМЕННИКИ, которые изготавливаются из чистой целлюлозы: ДЭАЭ - целлюлоза (содержит катионные группы); КМ - целлюлоза (содержит анионные группы). На ДЭАЭ разделяют отрицательно заряженные белки, на КМ - положительно заряженные. Чем больше в белке СООН групп, тем прочнее он связывается с ДЭАЭ целлюлозой.
2.Разделение белков на основании величины заряда - электрофорез белков. С помощью электрофореза в сыворотке крови выделяют как минимум 5 фракций: АЛЬБУМИНЫ, альфа, альфа-2, гамма, бета - глобулины.
1. Белки - АЗОТСОДЕРЖАЩИЕ вещества (до 16 %).
2. Структурной единицей белков являются альфа АК L-РЯДА.
З.АК связываются ПЕПТИДНЫМИ связями в ПОЛИПЕПТИДНУЮ цепь,
4. Большая молекулярная масса белков (от 20000 до нескольких миллионов дальтон).
5. Сложная структурная организация.
ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА - последовательное соединение АК в ПОЛИПЕПТИДНОЙ цепи с помощью ПЕПТИДНЫХ связей. Свойства ПОЛИПЕПТИДНОЙ цепи зависят от составляющих её АК.
ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА - способ укладки в пространстве ПОЛИПЕПТИДНОЙ цепи. Образуется за счет водородных связей между 1 и 4 АК.
Выделяют 3 вида вторичной структуры:
1 .Альфа спираль ( Л.ПОЛЛИНГ) - виток составляет от 3 до 6 АК. Терминатором спирали является АК-ПРОЛИН.
2.Бетта складчатый слой.
3.Петли ПОЛИПЕПТИДНОЙ цепи (соединительные петли).
ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА - укладка вторичной структуры более компактно, в виде ГЛОБУЛЫ или ФИБРИЛЛЫ. Осуществляется за счёт водородных, ионных, ДИСУЛЬФИДНЫХ и гидрофобных связей. Домены - это фрагменты ПОЛИПЕПТИДНОЙ цепи, сходные по свойствам с самостоятельными глобулярными белками. Домен автономен. Домены возникают в результате слияния нескольких генов отдельных белков.
ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА - объединение неск. доменов. П. Гемоглобин-4 субъединицы.