Добавил:
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Всякое / ответы. биохимия..doc
Скачиваний:
757
Добавлен:
17.06.2017
Размер:
479.23 Кб
Скачать

31. Особенности биологического катализа

КАТАЛИЗ (от греческого katalysis - разрушение), ускорение химической реакции в присутствии вещества - катализатора, который взаимодействует с реагентами, но в реакции не расходуется и не входит в состав конечных продуктов.

Использование катализаторов позволяет проводить химические процессы при небольших температурах с предпочтительным образованием одного продукта из нескольких возможных.

Каталитическими процессами являются производство аммиака, серной кислоты, многих полимеров и др. Многие процессы в живых организмах ускоряются катализаторами - ферментами.

Биокатализ [греч. bio(s) — жизнь и katalysis — разрушение] — ускорение с помощью ферментов химических реакций, протекающих в живых организмах. Б. — процесс высокоэффективный, специфичный и, в отличие от химического катализа, происходит в более «мягких» условиях, т. е. условиях, свойственных живому организму (температуре, давление, реакции среды и т. д.). Одну из ведущих ролей Б. в промышленности занимают процессы окислительной биотрансформации органических соединений, в том числе углеводородного сырья.

Являясь катализаторами, ферменты имеют ряд общих с небиологическими катализаторами свойств:

1. Ферменты не входят в состав конечных продуктов реакции и выходят из нее, как правило, в первоначальном виде, т.е. они не расходуются в процессе катализа.

2. Ферменты не могут возбудить те реакции, протекание которых противоречит законам термодинамики, они ускоряют только те реакции,которые могут протекать и без них.

3. Ферменты не смещают положения равновесия, а лишь ускоряют его достижение.

Биологический катализ имеет некоторые специфические свойства:

1. По своему химическому строению все ферменты являются белками.

2. Эффективность ферментов намного выше, чем небиологических катализаторов (скорость протекания реакции при участии фермента выше на несколько порядков).

3. Ферменты обладают узкой специфичностью, избирательностью действия на субстраты, т.е. на вещества, превращение которых они катализируют. 4. Регулируемость ферментов как биокатализаторов.

5. Термолабильность ферментов. Скорость химических реакций зависит от температуры, поэтому катализируемые ферментами реакции также чувствительны к изменениям температуры. Однако вследствие белковой природы фермента тепловая денатурация при повышении температуры будет снижать эффективную концентрацию фермента с соответствующим снижением скорости реакции

32. Классификация гормонов Роль гормонов в регуляции метаболизма

По химическому строению известные гормоны позвоночных делят на основные классы:

-Стероиды

-Производные полиеновых (полиненасыщенных) жирных кислот

-Производные аминокислот

-Белково-пептидные соединения

Структура гормонов позвоночных животных, точнее её основы, встречается у беспозвоночных, растений и одноклеточных организмов. По-видимому, структура гормонов возникла 3,5 млрд лет назад, но приобрела гормональные функции лишь в последние 500 млн лет в филогенезе животного мира. При этом в процессе эволюции изменилась не только структура, но и функции гормональных соединений. Наибольшему изменению подверглось химическое строение белково-пептидных гормонов. В большинстве случаев, гомологичный гормон высших позвоночных обладает способностью воспроизводить физиологические эффекты у низших позвоночных, однако обратная картина наблюдается значительно реже.

Стероидные гормоны

Гормоны этого класса — полициклические химические соединения липидной природы, в основе структуры которых находится стерановое ядро (циклопентанпергидрофенантрен), конденсированное из трёх насыщенных шестичленных колец и одного насыщенного пятичленного кольца (D). Стерановое ядро обусловливает общность (единство) полиморфного класса стероидных гормонов, а сочетание относительно небольших модификаций стеранового скелета определяет расхождение свойств гормонов этого класса.

Механизм действия.

Стероидные гормоны, проникнув в клетку, связываются с цитоплазматич. рецепторами, образовавшийся комплекс транспортируется в ядро, где он связывается с белками хроматина и регулирует транскрипцию определенных генов. Гормоны щитовидной железы также действуют непосредственно на ядро, но, в отличие от стероидных, после проникания в клетку сразу связываются с ядерными рецепторами. Все остальные гормоны взаимод. с рецепторами, находящимися на клеточной поверхности. Действие подавляющего большинства этих гормонов опосредовано изменением в клетке концентрации циклич. 3',5'-аденозинмонофосфата (ц-АМФ).

Связывание гормонов с-рецептором, находящимся на клеточной пов-сти, вызывает активацию фермента аденилатциклазы, катализирующего превращение АТФ в ц-АМФ; последний взаимод. с регуляторной субъединицей фермента протеинкиназы и вызывает ее отщепление от каталитич. субъединицы. Освободившаяся субъединица протеинкиназы катализирует фосфорилирование ряда белков, в результате чего изменяются конформация нёк-рых структурных белков и активность мн. ферментов.

Для некоторыхрых пептидных гормонов (инсулина, пролактина, соматотропина) механизм действия еще не расшифрован, но, повидимому, они также взаимод. с рецепторами, находящимися на клеточной пов-сти, вызывая образование посредников.