- •Пространственная организация белковой молекулы
- •Четвертичная структура
- •При отравлениях солями тяжелых металлов, этанолом и др. Обратимость денатурации
- •Белки стресса
- •Факторы стабилизации белка в растворе.
- •Свойства воды гидратной оболочки
- •Вопрос 5.Методы разделения и очистки белков. Высаливание, диализ, электрофорез, хроматография. Основные методы количественного определения белка в растворах (фотометрия, иммунохимия).
- •Вопрос 6. Биологическая роль ферментов.
- •Вопрос 7. Различие и сходство неорганических и органических котализаторов причины зависимости активности ферментов от температуры и рН среды.
- •Вопрос 8. Механизм ферментотивного катализа. Энергия активации, энерг барьеры реакции. Стадии ферментотивного катализа. Активность фермента и единицы измерения активности фермента.
- •1. Кислотно-основной катализ
- •2. Ковалентный катализ
- •11. Номенклатура и классификация ферментов, связь с типом катализируемой реакции. Понятие об изоферментах, их биологическая роль. Энзимодиагностика.
- •I. Причины, приводящие к увеличению количества ферментов в крови
- •I. Причины, приводящие к увеличению количества ферментов в крови
- •Вопрос 12.Понятие о биологическом окислении и его значении для организма.Катаболизм энергитических субстратов.
- •Вопрос 13.Ацетил-КоА как центральный метаболит обмена в-в.Его пути образования и использования….
- •Вопрос 14 Регуляция цтк и его взаимная связь с тк дыханием.
- •15.Реакции дегидрирования цикла трикарбоновых кислот: Их биологическое значение, регуляция. Взаимосвязь цикла трикарбоновых кислот с тканевым дыханием. *
- •Вопрос 17.Тканевое дыхание.Локализация,химическа сущность,биологическое значение.
- •Вопрос 18.Механизм сопряжения окисления и фосфорилирования через протонный градиент.Окисление фосфорелирования атф-синтаза.
- •1. Протонный градиент изоэлектрохимический потенциал
- •19. Свободное окисление. Разобщители дыхания и фосфорилирования. Термогенез.
- •19.Свободное окисление.Разобщители дыхания и фосфорилирования.Термогенез.
- •IV. Образование токсичных форм кислорода в цпэ
- •Вопрос 20.Понятие о свободных радикалах.Активные формы кислорода (пероксид,супероксид),строение,пути образования.
- •Вопрос 23 Строение классификация и био. Роль углеводов.
- •24. Переваривание углеводов в желудочно-кишечном тракте. Пищеварительные ферменты: место синтеза, субстрат, гидролизуемые химические связи, продукты переваривания.
- •Вопрос 24 Переваривание углеводов в жкт
- •Вопрос 25.Механизмы всасывания продуктов переваривания углеводов в жКт.
- •Вопрос 26. Гликоген его строение и био роль
- •Вопрос 27 Аэробный распад глюкозы. Био. Роль, схема , конечные продукты ключевые
- •Вопрос 28 Анаэробный распад глюкозы. Био роль схема!!!, ключ ферменты.
- •Вопрос 31.Взаимосвязь гликолиза в мышцах и глюконеогенеза в печени.
- •Вопрос 32. Гор. Регул. Уровня глюкозы в крови.
- •Вопрос 33. Гармональная регуляция уровня глюкозы в крови.Гипер и гипо гликемические гармоны.Глюкагон,кортизол,адреналин.
- •Вопрос 34.Конц.Глю в крови как интегральный показатель углев. Обмена в организме…
- •Вопрос 35.Нарушение углеводного обмена при сахарном диабете….
- •86. Витамин в2 (рибофлавин)
- •87. Витамин в3 (пантотеновая кислота)
- •88. Витамин в5 (никотинамид)
- •89. Витамин в6 (пиридоксин).
- •91. Витамин “а” ( ретинол, антиксерофтальмический)
- •92. Витамин д (холекальциферол, антирахитный)
- •93. Витамин к (филлохинон).
- •94. Витамин е (токоферол, витамин размножения).
- •Альбумины
- •Глобулины
- •1. Клиренс ингалируемых частиц
- •2. Мукоциты
- •3. Поверхностные эпителиоциты
- •4. Неспецифические элементы противовирусной защиты (4)
- •2. Интерферон- (ifn)
I. Причины, приводящие к увеличению количества ферментов в крови
Ферменты плазмы крови можно разделить на 2 группы. Первая, относительно небольшая группа ферментов активно секретируется в плазму крови определёнными органами. Например, печень синтезирует неактивные предшественники ферментов свёртывающей системы крови. Ко второй относят большую группу ферментов, высвобождающихся из клеток во время их А. Эшимодиагностика
Энзимодиагностика заключается в постановке диагноза заболевания (или синдрома) на основе определения активности ферментов в биологических жидкостях человека. Принципы эн-зимодиагностики основаны на следующих позициях:
• при повреждении клеток в крови или других биологических жидкостях (например, в моче) увеличивается концентрация внутриклеточных ферментов повреждённых клеток;
• количество высвобождаемого фермента достаточно для его обнаружения;
• активность ферментов в биологических жидкостях, обнаруживаемых при повреждении клеток, стабильна в течение достаточно длительного времени и отличается от нормальных значений;
• ряд ферментов имеет преимущественную или абсолютную локализацию в определённых органах (органоспецифичность);
• существуют различия во внутриклеточной локализации ряда ферментов.
I. Причины, приводящие к увеличению количества ферментов в крови
Ферменты плазмы крови можно разделить на 2 группы. Первая, относительно небольшая группа ферментов активно секретируется в плазму крови определёнными органами. Например, печень синтезирует неактивные предшественники ферментов свёртывающей системы крови. Ко второй относят большую группу ферментов, высвобождающихся из клеток во время их f • Появление в эволюции различных изоформ ЛДГ обусловлено особенностями окислительного метаболизма тканей. Изоферменты ЛДГ4 и ЛДГ5 (М-типы ЛДГ) работают эффективно в анаэробных условиях, ЛДГ, ■ ЛДГ2 (Н-типы) — в аэробных, когда пируват быстро окисляется до С02 и Н20, а не восссстанавливается до молочной кислоты.
•При ряде заболеваний исследуют активность ДДГ в плазме крови. В норме активность ДДГ составляет_120^520 ЕД/л. Повышение активности наблюдают при острых поражениях сердца, печени, почек, а также при гемолитических анемиях. Однако это указывает на повреждение лишь мной из перечисленных тканей.
• Для постановки диагноза необходимо исследование изоформ ЛДГ в плазме крови .
В ней представлены электрофореграммы плазмы крови здорового человека, больного инфарктом миокарда и больного гепатитом. Выявление в плазме крови тканеспецифичес-ких изоформ ЛДГ используют в качестве диагностического теста повреждения данной ткани. Изоформы креатинкиназы. Креатинкиназа
(КК) катализирует реакцию образования креатинфосфата: Молекула КК — димер, состоящий из субъединиц двух типов: М (от англ. muscle — мышца) и В (от англ. brain — мозг). Из этих субъединиц образуются 3 изофермента — ВВ, MB, MM. Изофермент ВВ находится преимущественно в головном мозге, ММ — в скелетных мышцах и MB — в сердечной мышце. Изоформы КК имеют разную электрофоретическую подвижность .
Активность КК в норме не должна превышать 90 МЕ/л. Определение активности КК в плазме крови имеет диагностическое значение при инфаркте миокарда (происходит повышение уровня МВ-изоформы). Количество изоформы ММ может повышаться при травмах и повреждениях скелетных мышц. Изоформа ВВ не может проникнуть через гематоэнцефалический барьер, поэтому в крови практически не определяется даже при инсультах и диагностического значения не имеет.
3. Энзимодиагностика при инфаркте миокарда
Примерно 30% больных инфарктом миокарда имеют атипичную клиническую картину этого заболевания. Поэтому необходимо проводить дополнительные методы исследования для подтверждения повреждения сердечной мышцы.
При инфаркте миокарда наблюдают достоверные изменения в крови активности ферментов КК, ЛДГ и аспартатаминотрансферазы ACT, которые зависят от времени, прошедшего от начала развития инфаркта и от зоны тканевого повреждения., Обнаружение повышенной активности КК н плазме крови — основной энзимодиагностический критерий инфаркта миокарда. Если у пациента с загрудинными болями не обнаружено изменения в активности КК, диагноз инфаркт I миокарда маловероятен.
Дополнительным подтверждением диагноз;» инфаркта миокарда служит обнаружение активностей ферментов ACT и ЛДГ в крови больных,I Динамика изменений этих активностей также представлена на этом рисунке. Активность АС I и норме составляет 5-40 МЕ/л. При инфаркте миокарда активность ACT и ЛДГ повышается через 4-6 ….