- •Тема 6. Соединения со смешанными функциями
- •Конкретные задачи
- •Вопросы для самоподготовки
- •Этапы занятия и контроль усвоения знаний
- •Содержание этапов занятия
- •Гидрокси – и оксоальдегиды и кетоны
- •Оксокислоты
- •Химические свойства
- •2. Кето-енольная таутомерия-оксокислот.
- •Оксокислоты
- •Стереоизомерия
- •(Оптические,
- •Энантиомеры
- •Глоссарий
- •Тема 6. Аминокислоты. Первичная структура белков и пептидов
- •I. Аминокислоты с неполярными (гидрофобными) r-группами (8):
- •II. Аминокислоты с полярными (гидрофильными) незаряженными
- •III. Аминокислоты с полярными (гидрофильными) положительно заряженными радикалами (3):
- •IV. Аминокислоты с полярными (гидрофильными) отрицательно заряженными радикалами (2):
- •III. Биологически важные реакции - аминокислот
- •2. Реакция декарбоксилирования:
- •IV. Аналитические, качественные реакции аминокислот и пептидов.
- •3. Взаимодействие с 2,4-динитрофторбензолом – днфб (реактивом Сенджера):
- •Тема 8. Углеводы
- •Вопросы для самоподготовки
- •Этапы занятия и контроль усвоения знаний
- •Тема 8-1. Углеводы. Моносахариды Теория
- •Важнейшие природные моносахариды Альдопентозы
- •Альдогексозы Кетогексоза
- •Перспективные формулы Хеуорса
- •Цикло-цепная таутомерия моносахаридов – это существование в водном растворе смеси таутомерных форм, способных превращаться друг в друга через открытую таутомерную форму:
- •3. Мутаротация сахаров При растворении кристаллической таутомерной формы углевода в воде наблюдается явление мутаротации.
- •4. Конформации моносахаридов
- •5. Эпимеризация
- •6. Химические свойства моносахаридов
- •1. Окисление
- •Галактаровая и др.) кислоты
- •Тема 8-2. Ди – и полисахариды
- •Дисахариды
- •Цикло-цепная таутомерия дисахаридов
- •Химические свойства дисахаридов
- •Реакция «серебряного зеркала»:
- •Полисахариды
- •Тема 9. Гетероциклические соединения
- •Конкретные задачи
- •Вопросы для самоподготовки
- •Этапы занятий и контроль усвоения знаний
- •Содержание этапов занятия
- •Электронное строение «пиррольного» атома азота
- •Шестичленные гетероциклические системы с одним гетероатомом
- •Электронное строение «пиридинового» атома азота
- •Химические свойства
- •Пятичленные гетероциклы с двумя гетероатомами
- •Химические свойства
- •Шестичленные гетероциклические соединения с двумя гетероатомами Пиримидин
- •Производные пиримидина
- •Полициклические гетероциклы
- •Триптофан
- •Хинолин и изохинолин
- •Нуклеиновые кислоты
- •Общая схема построения нуклеиновых кислот
- •Нуклеиновые кислоты
- •Нуклеотиды
- •Названия нуклеозидов и нуклеотидов
2. Реакция декарбоксилирования:
invivo
декарбоксилаза
CO2+
in vitro
t°, Ba(OH)2
гистидин гистамин
СО2 +
триптофан триптамин
В результате реакции декарбоксилирования - аминокислот образуются биогенные амины, обладающие сильной физиологической активностью, многие из них являются аллергенами, большинство обладает сосудосуживающими свойствами (исключение – гистамин), участвуют в регуляции жизненно важных функций организма.
3. Реакции дезаминирования:
а) дезаминирование по Ван-Слайку invitro:
NH2-CH2-COOH + HONO N2 + HO-CH2-COOH + H2O
глицин гликолевая кислота
По объему выделяющегося газообразного азота судят о количестве аминокислоты в растворе.
б) неокислительное дезаминирование invivoпротекает у низших организмов (бактерий, грибов):
-NH3
HOOCCH-CH2COOH HOOC –CH=CH-COOH
фумаровая кислота
NH2
аспарагиновая кислота
в) окислительное дезаминирование invivo:
фермент, НАД+
HOOC – (CH2)2 – CH _ COOH HOOC-(CH2)2-C-COOH
-НАД.H;-H+
NH2 NH
глутаминовая кислота
H2O
HOOC-(CH2)2-C-COOH
-NH3
O
- кетоглутаровая кислота
Реакция протекает под действием фермента глутаматдегидрогеназы и кофермента
НАД+.
4. Реакция трансаминирования (переаминирования)invivo:
фермент трансфераза
NH2-CH-COOH+
пиридоксальфосфат
CH3(вит. В6)
аланин - кетоглутаровая
кислота
О=С-СOOH+ НООС-СH-(СH2)2-СOOH
CH3NH2
пировиноградная глутаминовая
кислота кислота
5. Способность к образованию полипептидов. Карбоксильная группа одной аминокислоты может реагировать с аминогруппой другой аминокислоты с образованием пептидной связи:
-H2O
NH2-CH-C=O + H-NH-CH-C=O
R 1 OH R2 OH
Дипептид
Последовательность аминокислот, соединенных между собой пептидными связями, является первичной структурой белков.
Процесс, обратный образованию пептида, называется гидролизом. Существуют три вида гидролиза белка: кислотный, щелочной и ферментативный. Результатом является образование смеси аминокислот, которые могут быть разделены и идентифицированы методами хроматографии или электрофореза.
Таким образом определяют аминокислотный состав белка.
Рассмотрим пример: Составить трипептид Глу-Асн-Про и дать ему полную
характеристику.
-2H2O
+ +
глутамил-аспарагинил-пролин
В названии пептида окончания аминокислот меняются на «ил», кроме последней аминокислоты.
Характеристика пептида.1. Реакция пептида на индикатор – кислотная, так как в пептиде две кислотные группы – СOOHи одна основная –NH2
(группа – С=О не проявляет основных свойств – см. классификацию)
NH2
2. Суммарный заряд пептида в водной среде:
-1
+
3. Изменение суммарного заряда с изменением рН среды. Запишем пептид в упрощенном виде, выделив лишь заряженные группы и обозначив остальную часть пептида радикаломR:+
0 +1
-1H+ + H+
+
OH-
-2
4. Изоэлектрическая точка пептида (определение см. выше) лежит в слабокислой
среде.
5. Поверхностные свойства пептида зависят от соотношения гидрофильных и
гидрофобных боковых радикалов и концевых групп.
В пептиде содержатся 4 гидрофильные группы: 2-СOOH, -C=O,+NH3
и одна гидрофобная: радикал пролина
NH2
Гидрофильных групп больше, поэтому поверхность пептида гидрофильна, он растворим в воде.
Пептиды являются продуктом частичного гидролиза белков. Но многие пептиды присутствуют в свободном состоянии в клетках и тканях и выполняют специфические биологические функции. К ним относятся гормоны, антибиотики и другие соединения, обладающие высокой биологической активностью.
Самостоятельное значение пептидов в процессах жизнедеятельности человеческого организма велико. В нервной ткани выделены нейропептиды, влияющие на функции нервной системы: энкефалины, эндорфины – «опиоидные» пептиды, аналогично морфину подавляющие боль; пептиды, действующие на сон; пептиды памяти и др.
Известны гормоны пептидной природы: окситоцин, вазопрессин (гормоны задней доли гипофиза), меланоцитстимулирующий гормон (выделяется средней долей гипофиза), адренокортикотропный гормон (АКТГ) (передней доли гипофиза), глюкагон (поджелудочной железы), гормоны желудочно-кишечного тракта и др.
К пептидам относятся токсины, выделенные из бледной поганки, токсины яда пчел, змей, скорпионов, морских позвоночных.
В медицине используются пептиды-антибиотики: грамицидин S, актиномицин и др.; пептиды-регуляторы иммунитета: тафцин; пептиды – заменители сахара: аспартам и т.д.
Строение пептидной связи
..
N
H
Атом углерода пептидной связи находится в sp2–гибридизации. Неподеленная электронная пара атома азота вступает в сопряжение с- связью . Таким образом, пептидная связь представляет собой трехцентровую,- сопряженную систему.
В результате связь C-Nприобретает характер двоесвязанности, становится «полуторной». Вращение вокруг этой связи затруднено. В большинстве природных белков и пептидов имеет место транс-конфигурация пептидной связи, что важно для стабилизации вторичной структуры.
Для пептидной связи характерно явление лактам-лактимной таутомерии:
OH
N C = N
H
лактам лактим
За счет лактимной формы пептиды дают качественную цветную реакцию с ионами Сu2+ аналогично биурету – веществу, получаемому из 2 молекул мочевины:
+
-NH3
мочевина биурет
лактамная форма биурета лактимная форма биурета
Эта реакция называется биуретовой. Она используется как качественная реакция для обнаружения пептидов и белков.