- •Конкурентное ингибирование
- •Фермент дыхательной цепи переноса электронов
- •Разъединяют окисление и окислительное фосфорилирование
- •Ингибируют цитохромоксидазу
- •Надн-дегидрогеназа
- •Определение изоферментов лдг
- •Хромопротеин
- •Щавелевоуксусную
- •Гемоглобин
- •Раствор белка
- •Тканевого дыхания
- •Надн - коэнзим q редуктаза
- •Витамин в5
- •Витамин в2
- •D. Цитохром р450
- •D. Цитохром р450
- •A. Функции атф-синтазы
- •D. Субстратному фосфорилированию
- •D. Митчелл п.
- •Витаминами.
- •Протеиногенные;
- •Фенилаланин за счет гидроксилирования.
- •Химическая природа небелкового компонента.
- •Пептидная;
- •Пептидная; водородная между со- и nh-группами остатков аминокислот;
- •Конкурентное ингибирование;
- •Бесконкурентное ингибирование;
- •Фермент-субстратным комплексом.
- •Необратимого ингибированиия;
- •Изоцитратдегидрогеназа;
- •Оксалосукцинат;
- •Пиридоксаль-5-фосфат;
- •Катионы магния;
- •Сукцинатдегидрогеназа.
- •Аммиак;
- •Эндогенная вода.
- •Углекислый газ;
- •Кофермент q через фад и железосерные белки;
- •Цитохромы а и а3.
- •Восстановление молекулярного кислорода;
- •Окислительное фосфорилирование;
- •Антимицин а.
- •Созданием трансмембранного протонного градиента;
-
Система химических реакций, обеспечивающих поступление, синтез и распад конкретного класса биомолекул, называется:
-
амфиболизм;
-
метаболизм;
-
катаболизм;
-
диссимиляция;
-
анаболизм.
-
-
Любые вещества (соединения), попадающие в организм и не являющиеся в нормальных условиях структурными компонентами его клеток и межклеточного вещества, называются:
-
аллобиотиками;
-
пробиотиками;
-
экзогенными биомолекулами;
-
ксенобиотиками;
-
транзитными соединениями.
-
-
Объединение ряда ферментов для направленного и последовательного протекания определенного метаболического процесса называется:
-
метаболический комплекс;
-
ферментативный ряд;
-
метаболон;
-
регулон;
-
ферментативная ассоциация.
-
-
Регуляция неферментативных процессов в организме человека осуществляется преимущественно путем влияния на:
-
метаболический процесс;
-
реакционную среду;
-
сопряженные ферменты;
-
субстраты реакции;
-
продукты реакции.
-
-
В основе молекулярного механизма любого типа физиологической регуляции лежит взаимодействие между:
-
метаболитом и ферментом;
-
субстратом и ферментом;
-
биологически активным веществом и клеткой;
-
гормоном и клеткой-мишенью;
-
лигандом и рецептором.
-
-
Основным химическим компонентом организма человека является следующее вещество:
-
вода;
-
белок;
-
жир;
-
хлориды калия и натрия;
-
полифосфаты.
-
-
Какие вещества создают реакционную среду для течения биохимических реакций в клетках организма?:
-
жидкие жиры;
-
жидкие липиды;
-
растворы углеводов;
-
растворы фосфатов;
-
вода.
-
-
Мономерами белков являются следующие молекулы:
-
дипептиды;
-
α-аминокислоты (за исключением пролина);
-
β-аминокислоты (за исключением лизина);
-
α-аминокислоты и α-кетокислоты;
-
α-аминокислоты и α-иминокислота (пролин).
-
-
Мономерами нуклеиновых кислот (ДНК и РНК) являются следующие соединения:
-
ациклические нуклеотиды;
-
нуклеозиды;
-
азотистые основания;
-
нуклеолы;
-
циклические нуклеотиды.
-
-
Гетерогенная группа соединений, входящих в состав ферментов и являющихся исходными молекулами для синтеза некоторых гормонов, а также антиоксидантами, но, как правило, не синтезируемых в организме, называется:
-
Витаминами.
-
незаменимыми жирными кислотами;
-
незаменимыми аминокислотами;
-
прогормонами;
-
микроэлементами;
-
-
В организме человека в состав пептидов и белков входят следующие мономеры:
-
α-D-аминокислоты;
-
α-аминокислоты;
-
α-L-аминокислоты;
-
β-D-аминокислоты;
-
β-L-аминокислоты.
-
-
Как называются 20 α-аминокислот, входящих в состав белков организма человека?:
-
зимогенные;
-
Протеиногенные;
-
эссенциальные;
-
типичные;
-
неэссенциальные.
-
-
Назовите аминокислоты организма человека, не принимающие участия в биосинтезе белков и находящихся либо в свободном состоянии, либо в составе других биомолекул:
-
незимогенные;
-
атипичные;
-
эссенциальные;
-
непротеиногенные;
-
неэссенциальные.
-
-
В основе классификации α-L-аминокислот лежит:
-
химическая структура бокового радикала;
-
положением аминогруппы в молекуле;
-
положение карбоксигруппы в молекуле;
-
наличие хирального атома углерода в молекуле;
-
наличие гетероциклического радикала в молекуле.
-
-
Единственной протеиногенной иминокислотой в организме человека является:
-
гистидин;
-
тирозин;
-
пролин;
-
триптофан;
-
креатин.
-
-
Карбоциклической протеиногенной аминокислотой в организме человека является:
-
гистидин;
-
тирозин;
-
пролин;
-
триптофан;
-
креатин.
-
-
Протеиногенными аминокислотами с неполярными (гидрофобными) радикалами являются:
-
аланин и тирозин;
-
лейцин и тирозин;
-
лейцин и фенилаланин;
-
валин и гистидин;
-
фенилаланин и цистеин.
-
-
Протеиногенными аминокислотами с полярными незаряженными радикалами являются:
-
цистеин и лейцин;
-
лизин и лейцин;
-
лизин и аргинин;
-
серин и тирозин;
-
серин и аргинин.
-
-
Протеиногенными аминокислотами с отрицательно заряженными боковыми радикалами являются:
-
цистеин и гистидин;
-
аспартат и глицин;
-
глутамат и глицин;
-
аспартат и глутамат;
-
глицин и серин.
-
-
Протеиногенными аминокислотами с положительно заряженными боковыми радикалами являются:
-
аргинин и глицин;
-
аргинин и лизин;
-
лизин и цистеин;
-
глицин и цистеин;
-
цистеин и аргинин.
-
-
Аминокислоты, которые синтезируются из незаменимых аминокислот в организме человека при достаточном их поступлении, называются:
-
частично заменимыми;
-
полузаменимыми;
-
условно заменимыми;
-
неэссенциальными;
-
эссенциальными.
-
-
Аминокислоты, синтезируемые в недостаточном количестве у взрослого человека и практически не образующиеся в организме ребенка, называются:
-
частично заменимыми;
-
полузаменимыми;
-
условно заменимыми;
-
неэссенциальными;
-
эссенциальными.
-
-
Протеиногенными частично заменимыми аминокислотами являются в организме человека:
-
цистеин и тирозин;
-
тирозин и гистидин;
-
цистеин и аргинин;
-
аргинин и тирозин;
-
гистидин и аргинин.
-
-
Протеиногенными условно заменимыми аминокислотами являются в организме человека:
-
цистеин и тирозин;
-
тирозин и гистидин;
-
цистеин и аргинин;
-
аргинин и тирозин;
-
гистидин и аргинин.
-
-
Аминокислоты, не синтезируемые в организме человека и поступающие в него исключительно с продуктами питания, называются:
-
частично заменимыми;
-
заменимыми;
-
условно заменимыми;
-
неэссенциальными;
-
эссенциальными.
-
-
Выберите пару эссенциальных протеиногенных аминокислот из предложенных:
-
метионин и тирозин;
-
валин и серин;
-
лейцин и глутамин;
-
лизин и триптофан;
-
фенилаланин и аланин.
-
-
Выберите пару эссенциальных протеиногенных аминокислот из предложенных:
-
лизин и аланин;
-
лизин и тирозин;
-
лейцин и цистеин;
-
лейцин и метионин;
-
фенилаланин и тирозин.
-
-
В организме человека серосодержащей эссенциальной аминокислотой является из предложенных:
-
цистеин;
-
серин;
-
метионин;
-
треонин;
-
липоевая кислота.
-
-
В организме человека эссенциальной протеиногенной аминокислотой, содержащей гидроксигруппу в боковом радикале, является:
-
тирозин;
-
серин;
-
треонин;
-
этаноламин;
-
фенилаланин.
-
-
Субстратом для эндогенного синтеза тирозина в организме человека является следующая аминокислота:
-
лизин за счет внутримолекулярной циклизации;
-
фенилаланин за счет метилирования;
-
триптофан за счет внутримолекулярной дециклизации;
-
аланин за счет присоединения остатка фенола;
-
Фенилаланин за счет гидроксилирования.
-
-
Субстратом для эндогенного синтеза цистеина в организме человека является следующая незаменимая аминокислота:
-
триптофан;
-
серин;
-
лизин;
-
метионин;
-
гистидин.
-
-
Назовите животные белки, которые выпадают в осадок только в насыщенных растворах нейтральных солей (например, сульфата аммония):
-
протамины;
-
гистоны;
-
глютелины;
-
альбумины;
-
глобулины.
-
-
Назовите животные белки, выпадающие в осадок в 50 % растворах нейтральных солей (например, сульфата аммония):
-
гистонами;
-
протамины;
-
глютелины;
-
альбумины;
-
глобулины.
-
-
Назовите животные белки, которые растворимы в слабых растворах кислот, осаждаются этанолом и при кипячении, богатые остатками аргинина и лизина:
-
гистоны;
-
протамины;
-
аргирофильные белки;
-
проламины;
-
лизоцимы.
-
-
Укажите животные белки, которые растворимы в слабых растворах кислот, не осаждаются при кипячении, богатые остатками аргинина и лизина, называются:
-
гистоны;
-
протамины;
-
аргирофильные белки;
-
проламины;
-
лизоцимы.
-
-
В основе классификации сложных белков лежит:
-
пространственная организация белка;
-
характер ковалентных связей между аминокислотами;
-
соотношение кислых и основных остатков аминокислот;
-
характер нековалентных связей между аминокислотами;
-
Химическая природа небелкового компонента.
-
-
С остатками каких аминокислот образуется сложноэфирная связь в молекулах фосфопротеинов?:
-
серина и тирозина;
-
серина и цистеина;
-
тирозина и цистеина;
-
треонина и цистеина;
-
треонина и лизина.
-
-
В первичной структуре белка представлен следующий тип специфических ковалентных связей:
-
сложноэфирная;
-
гликозидная;
-
эфирная;
-
Пептидная;
-
тиоэфирная.
-
-
Какие типы химической связи представлены во вторичной структуре белка?:
-
Пептидная; водородная между со- и nh-группами остатков аминокислот;
-
дипольная связь;
-
пептидная; водородная между СО- и ОH-группами остатков аминокислот;
-
пептидная; дипольная связь;
-
пептидная; водородная между СО- и SH-группами остатков аминокислот.
-
-
Каково значение третичной структуры белка в организме человека?:
-
реализация клеточной детерминации;
-
реализация клеточной специализации;
-
реализация клеточной дифференцировки;
-
матрица для образования четвертичной структуры белка;
-
реализация биологической роли конкретного белка.
-
-
Какова организация четвертичной структуры белка?:
-
состоит из доменов;
-
состоит из протомеров;
-
состоит из тетрамеров;
-
состоит из белковых фибрилл;
-
состоит из олигомеров.
-
-
Как называется разрыв ковалентных связей в молекуле белка с его фрагментацией и утратой биологической активности?:
-
денатурация;
-
деформация;
-
диссоциация;
-
деструкция;
-
делеция.
-
-
Как называется разрыв нековалентных связей в молекуле белка с обратимой утратой им биологической активности?:
-
денатурация;
-
деформация;
-
диссоциация;
-
деструкция;
-
делеция.
-
-
Каково отличие ферментов от неферментных катализаторов?:
-
ускоряют энергетически возможные реакции;
-
могут иметь абсолютную специфичность;
-
не изменяют направление реакции;
-
не входят в состав продуктов реакции;
-
не расходуются в процессе катализа.
-
-
Каково сходство между ферментами и неферментными катализаторами?:
-
имеют очень высокую эффективность (около 100 %);
-
действуют в мягких условиях;
-
обладают программированностью дйствия;
-
не входят в состав продуктов реакции;
-
могут иметь относительную специфичность.
-
-
В основе классификации ферментов положен следующий принцип:
-
тип катализируемой реакции;
-
структурная организация фермента;
-
характер образуемых продуктов реакции;
-
химическая структура фермента;
-
химическая структура субстратов.
-
-
Сколько всего существует классов ферментов?:
-
4;
-
6;
-
8;
-
9;
-
10.
-
-
Какую реакцию могут осуществлять лиазы?:
-
дегидрирование;
-
дегидратацию;
-
гидролиз;
-
перенос аминогрупп;
-
перенос ацильных групп.
-
-
Какой класс ферментов осуществляет синтез биомолекул за счет присоединения одной к другой с затратой энергии?:
-
лигазы;
-
лиазы;
-
гидролазы;
-
декарбоксилазы;
-
карбоксилазы.
-
-
Какой класс ферментов осуществляет расщепление ковалентных связей негидролитическим путем между атомами углерода, азота, кислорода и серы?:
-
лигазы;
-
лиазы;
-
альдолазы;
-
декарбоксилазы;
-
рацемазы.
-
-
Какой класс ферментов осуществляет расщепление гликозидных связей?:
-
дегидратазы;
-
эстеразы;
-
гликозидазы;
-
гидролазы;
-
альдолазы.
-
-
Какой класс ферментов осуществляет отщепление от субстрата СО2?:
-
лигазы;
-
лиазы;
-
эпимеразы;
-
декарбоксилазы;
-
карбоксилазы.
-
-
К 4 классу ферментов относятся:
-
лиазы;
-
лигазы;
-
гидролазы;
-
альдолазы;
-
изомеразы.
-
-
К 6 классу ферментов относятся:
-
лиазы;
-
лигазы;
-
гидролазы;
-
альдолазы;
-
изомеразы.
-
-
Какой класс ферментов осуществляет межмолекулярный перенос метильных групп?:
-
метилтрансферазы;
-
метилентрансферазы;
-
трансферазы;
-
лиазы;
-
лигазы.
-
-
В какой класс ферментов входят рацемазы?:
-
первый;
-
третий;
-
пятый;
-
седьмой;
-
девятый.
-
-
В какой класс ферментов входят оксигеназы?:
-
первый;
-
третий;
-
пятый;
-
седьмой;
-
девятый.
-
-
Как называются ферменты, имеющие определенную топическую локализацию в клетках и тканях?:
-
специфичные;
-
тканевые;
-
маркерные;
-
клеточные;
-
атрибутивные.
-
Как называется белковая часть двухкомпонентных ферментов?:
-
кофермент;
-
апофермент;
-
холофермент;
-
профермент;
-
простетическая группа.
-
Как называется небелковая структура двухкомпонентных ферментов, слабо связанная с белковой частью?:
-
кофермент;
-
апофермент;
-
холофермент;
-
профермент;
-
простетическая группа.
-
Какова функция коферментов и простетических групп в составе двухкомпонентных ферментов?:
-
прикрепление фермента к мембранным структурам клетки;
-
участие в акте катализа;
-
участие в диссоциации фермента;
-
солюбилизация фермента;
-
аллостерическая регуляция активности фермента.
-
Такие коферменты, как НАД+, НАДФ+, ФАД, относятся по химической структуре к:
-
порфиринам;
-
производным нуклеотидов;
-
пептидам;
-
динуклеотидам;
-
производным витаминов В1, В6, В12.
-
Компонент антиоксидантной защиты организма человека – глютатион, относят по химической структуре к такой группе коферментов:
-
производным аминокислот;
-
полипептидам;
-
олигопептидам;
-
производным витамина Е;
-
производным витамина С.
-
Как называются ферменты, содержащие в своем составе недиссоциируемый специфический ион металла?:
-
истинными металлоферментами;
-
активируемыми металлоферментами;
-
металлокоферментами;
-
псевдометаллоферментами;
-
ферроферментами.
-
Как называются ферменты, содержащие в своем составе легко диссоциируемый неспцифический ион металла?:
-
истинными металлоферментами;
-
металлоферментами, активируемыми ионами металлов;
-
металлокоферментами;
-
псевдометаллоферментами;
-
ферроферментами.
-
Как называются ферменты, состоящие из нескольких субъединиц (протомеров), объединенных в четвертичную структуру в количестве 2, 4, 6 и выполняющих как каталитические, так и регуляторные функции?:
-
ферментные ассоциации;
-
доменные ферменты;
-
сложные ферменты;
-
олигомерные ферменты;
-
мультиферментные комплексы.
-
Как называется группа ферментов, катализирующих одну и ту же биохимическую, но отличающиеся по химической структуре, физико-химическим свойствам, каталитической акивности и топической локализации?:
-
аллоферменты;
-
полиферменты;
-
гомологичные ферменты;
-
гетерологичные ферменты;
-
изоферменты.
-
Как называются функционально инертные участки полипептидной цепи фермента, не принимающие участия ни в катализе, ни в его регуляции, но структурирующие энзим?:
-
якорный участок;
-
несущая часть;
-
неактивный центр;
-
балластная область;
-
холоферментом.
-
Как называется участок фермента, взаимодействующий с субстратом при ферментативной реакции и необходимый для превращения его в процессе катализа?:
-
якорный участок;
-
реакционный центр;
-
каталитический участок;
-
активный центр;
-
аллостерический центр.
-
За счет каких связей остатки неполярных аминокислот якорного участка присоединяют субстрат?:
-
гидрофобных взаимодействий;
-
водородных связей;
-
дипольных связей;
-
неполярных ковалентных связей;
-
полярных ковалентных связей.
-
Как называется стерически отдаленный от активного центра участок фермента, регулирующий активность фермента за счет изменения его конформации после связывания с регуляторными молекулами?:
-
аллостерический центр;
-
якорный центр;
-
активаторный центр;
-
ингибиторный центр;
-
конформационный центр.
-
На какой стадии ферментативного катализа происходит образование фермент-субстратного комплекса?:
-
на первой стадии;
-
на второй стадии;
-
на третьей стадии;
-
на четвертой стадии;
-
на пятой стадии.
-
Как можно объяснить катализ одним и тем же ферментом сходных по химической структуре, но отличающихся стереохимически субстратов?:
-
теорией ферментативного катализа Лайнуивера-Берка;
-
теорией ферментативного катализа Михаэлиса-Ментен;
-
теорией «ключа (субстрата) к замку (ферменту)» Э. Фишера;
-
теорией «индуцированного взаимодействия фермента и субстрата» Д. Кошланда;
-
наличием абсолютной специфичности у ферментов.
-
Как называется величина, характеризующая сродство фермента к субстрату и определяющая активность данного фермента?:
-
степенью сродства фермента и субстрата;
-
константой Михаэлиса;
-
скоростью ферментативной реакции;
-
скоростью насыщения фермента;
-
константой активности фермента.
-
Какая зависимость существует между активностью фермента и константой Михаэлиса?:
-
чем ниже константа Михаэлиса, тем выше активность фермента;
-
чем выше константа Михаэлиса, тем выше активность фермента;
-
константа Михаэлиса не влияет на активность фермента;
-
при возрастании константы Михаэлиса на 1 единицу активность фермента увеличивается вдвое;
-
при возрастании константы Михаэлиса на 1 единицу активность фермента увеличивается в квадрате.
-
Константа Михаэлиса равна концентрации субстрата, при которой скорость ферментативной реакции:
-
равна скорости аналогичной неферментативной реакции;
-
минимальна;
-
максимальна;
-
половине максимальной;
-
не изменяется.
-
Скорость ферментативной реакции становится максимальной, когда концентрация субстрата в среде:
-
равна по величине константе Михаэлиса;
-
значительно меньше по величине, чем константа Михаэлиса;
-
значительно больше по величине, (на 50% и более) чем константа Михаэлиса;
-
приближается к нулю;
-
соответствует насыщенному раствору.
-
Что представляет собой график уравнения Михаэлиса-Ментен?:
-
прямую зависимость;
-
обратную зависимость;
-
гиперболу;
-
параболу;
-
3 графически разных участка.
-
Уравнение Лайнуивера-Берка отражает зависимость скорости ферментативной реакции от:
-
концентрации фермента;
-
температуры реакционной среды;
-
концентрации ингибитора;
-
рН реакционной среды;
-
концентрации субстрата.
-
Как называется значение рН реакционной среды, при котором каталитическая активность фермента максимальна?:
-
рН-максимум;
-
рН-экстремум;
-
рН-минимум;
-
рН-оптимум;
-
нулевое рН.
-
Для большинства ферментов внутренней среды человеческого организма оптимальное значение рН колеблется в пределах:
-
0-5;
-
6-8;
-
9-11;
-
11-14;
-
8-12.
-
Зависимость скорости ферментативной реакции от значений рН выглядит графически в виде:
-
прямой зависимости;
-
обратной зависимости;
-
колоколообразной кривой;
-
параболы;
-
гиперболы.
-
Зависимость скорости ферментативной реакции от значений температуры выглядит графически в виде:
-
прямой зависимости;
-
обратной зависимости;
-
колоколообразной кривой;
-
параболы;
-
гиперболы.
-
В каком интервале температур действует закон Вант-Гоффа для ферментативных реакций?:
-
от –30 до +10 ºС;
-
от –10 до +70 ºС;
-
от 0 до +50 ºС;
-
от +10 до +100 ºС;
-
от +40 до +100 ºС.
-
Какой специфичностью обладает фермент, катализирующий превращение только одного субстрата с определенной структурой?:
-
абсолютной;
-
стереохимической;
-
относительной;
-
неселективной;
-
ограниченной.
-
Фермент фумараза катализирует превращение фумаровой кислоты (транс-изомер), но не действует на малеиновую кислоту (цис-изомер), что является типичным примером:
-
абсолютной специфичности;
-
стереохимической специфичности;
-
относительной специфичности;
-
селективной специфичности;
-
ограниченной специфичности.
-
Какой специфичностью обладает фермент, катализирующий превращение группы веществ с однотипной химической связью?:
-
неизбирательной;
-
стереохимической;
-
относительной;
-
неселективной;
-
неограниченной.
-
Как называется ингибирование первого фермента метаболона конечными продуктами данного метаболического процесса?: