Модуль III

Тема занятия: “Биологически важные аминокислоты. Белки”

Цель занятия: изучить строение и химические свойства биологически важных аминокислот, белков и их роль в организме.

Студент должен знать:

- строение, прототропную таутомерию, классификацию α-аминокислот;

- строение, структуру и свойства пептидов;

- строение, свойства, структуру белков и их водных растворов.

Студент должен уметь:

- классифицировать аминокислоты,

- объяснить амфотерность аминокислот, их химическое поведение.

Аминокислоты (АК) - это гетерофункциональные соединения, содержащие амино- и карбоксильную группы:

Номенклатура Обычно ак имеют тривиальное название.

По рациональной номенклатуре их названия составляются путем прибавления к тривиальному названию приставки амино- и буквы греческого алфавита, указывающей положения – NH₂ группы по отношению к – СООН.

МН в названии АК используется редко.

Изомерия

1. Изомерия цепи:

Лейцин, a-аминоизокапроновая к-та, a-амино-g-метилвалериановая к-та

Изолейцин, a-амино-b-метил- валериановая к-та

2. Изомерия положения гр. – NH₂:

a-Аланин

b-Аланин

3. Оптическая изометрия (обладают все АК, кроме глицина). Отнесение к D- и L-ряду проводят по аналогии с глицериновым альдегидом по расположению Н и –NH₂ гр.

Во всех случаях, когда a-АК содержит два и более асимметрических атомов углерода, конфигурацию ее определяют, исходя из a-углеродного атома.

D- L- Аланин

D-Треонин Алло-L-треонин

В организме обычно имеются L-, a- и алло-формы. В составе белков АК находятся только в L-форме. D-АК встречаются в антибиотиках (грамицидин).

Классификация

По числу –NH₂, –COOH групп, а также в зависимости от R- АК подразделяют на: моноаминокарбоновые, моноаминодикарбоновые, диаминокарбоновые, ароматические и гетероциклические.

Аланин	Лизин, a,e-диаминокапроновая к-та
a-Аминоглутаровая к-та, Глутаминовая к-та	Тирозин, n-оксифенилаланин

Триптофан,

b-индолилаланин,

3-индолил-2-аминопропановая к-та

Кроме вышесказанного выделяют также окси- и серусодержащие АК:

Серин a-амино-b-оксипропионовая к-та

Цистеин, a-амино-b-тиопропионовая к-та

Живые организмы различаются по своей способности синтезировать АК. АК, не синтезируемые в организме, наз-ся незаменимыми. Это гетероциклические и разветвленные АК.

Химические свойства

I. Кислотно-оснóвные

АК за счет –I группы –NH₂ являются более сильными к-тами, чем соответствующие им карбоновые к-ты и более слабыми основаниями, чем амины.

a-АК являются амфотерными соединениями, т.к. содержат в одной молекуле –NH₂ гр., обусловливающую оснóвные св-ва и –СOOH – кислотные. Поэтому в зависимости от среды АК могут существовать в р-ре в виде катионов, анионов или диполярных ионов:

Значение рН р-ра, при котором АК имеет равное количество положительных и отрицательных зарядов, наз-ся изоэлектрической точкой (ИЭТ). Заряд белковой молекулы определяется суммой ионогенных групп –NH₃⁺ и –COO^–.

АК, как амфотерные соединения, образуют соли как с к-тами, так и с основаниями:

2. Р-ции по –СООН группе

АК могут диссоциировать, образовывать соли, сложные эфиры, ангидриды, амиды, хлорангидриды.

Эта р-ция используется как “защитная” в синтезе белков и пептидов.

3. Р-ции по –NH₂ группе

а) Р-ция солеобразования (см.выше)

б) Р-ция с HNO₂

Эта р-ция дезаминирования in vitro. По количеству выделившегося азота определяют кол-во АК (метод Ван-Слайка).

в) Хлорангидриды и ангидриды к-т образуют с АК ацилпроизводные (подобно аминам и мочевине):

Эта р-ция используется для “защиты” –NH₂ гр. в синтезе белков и пептидов.

г) Р-ция с формальдегидом

При взаимодействии с альдегидами a-АК, подобно первичным аминам, образуют основания Шиффа. Для аналитических целей применяется р-ция a-АК с формальдегидом, останавливающаяся на стадии N-гидроксиметильного производного АК (гидроксиметильной наз-ся гр. –СН₂ОН):

Последняя р-ция лежит в основе метода формольного титрования. Сами АК вследствие амфотерности не могут быть оттированы щелочью. N-гидросиметильные производные АК содержат свободную –СООН гр. и могут быть определены количественно титрованием щелочью.