Лекция 2. Ферменты: общие свойства
Основу жизнедеятельности любого организма составляют химические процессы. Практически все реакции в живом организме протекают с участием ферментами или энзимами. Ферментами называют катализаторы, которые способны ускорять химические реакции. В ходе реакции они претерпевают физические изменения, но по ее завершении возвращаются в исходное состояние. Ферменты являются белковыми катализаторами биохимических реакций, большая часть которых в отсутствие ферментов протекала бы крайне медленно. В отличие от небелковых катализаторов (Н+, ОН", ионы металлов) каждый фермент способен катализировать лишь очень небольшое число реакций, часто только одну. Таким образом, ферменты представляют собой реакционно-специфические катализаторы. Практически все биохимические реакции катализируются ферментами.
Отличие ферментов от катализаторов небелковой (неорганической) природы
1. ферменты действуют в очень мягких условиях: при нормальном давлении (не более нескольких атмосфер), невысокой температуре (25-40оС) и при значениях рН (4,0-8,5)
2. ферменты обладают очень высокой интенсивностью катализа. Например, ионы железа способны катализировать разложение перекиси водорода на воду и молекулярный кислород. В тоже время, каталаза эритроцитов человека, содержащая атомы железа, осуществляет реакцию нейтрализации перекиси водорода в 1 млрд. раз более эффективно.
3. ферменты обладают высокой специфичностью действия, катализируя превращения либо одного вещества, либо близких по химической структуре группы веществ. Вещество, на которое действует фермент, называется субстратом (S). В связи с этим различают ферменты, обладающие узкой (абсолютной) субстратной специфичностью, которые избирательно действуют на один субстрат, и широкой (групповой) специфичностью, действующие на ряд близких по структуре субстратов. Пример фермента с абсолютной специфичностью – аспартаза, которая дезаминирует аспарагиновую кислоту с образованием фумаровой кислоты, аргиназа, катализирующая реакцию расщепления аргинина до мочевины и орнитина.
Групповой специфичностью обладает липаза, ускоряющая гидролиз триглицеридов (жиров), вне зависимости от содержания высших жирных кислот.
Высокая интенсивность катализа при участии ферментов связана с тем, что в их присутствии снижается энергия активации – то дополнительное количество энергии, которое должно быть сообщено субстрату (S) для достижения им переходного состояния, с которого начинается любая химическая реакция. Фермент образует с субстратом фермент-субстратный комплекс, что вызывает снижение энергии активации и таким образом снижается энергетический барьер реакции. Способность к образованию фермент-субстратных комплексов – важное свойство ферментов, тесно связанное с их белковой природой.
Биомедицинское значение
Ферменты совершенно необходимы для существования жизни на Земле. Поэтому неудивительно, что мы встречаемся с ними во многих областях биомедицинских наук. Многие болезни (врожденные нарушения метаболизма) определяются генетически обусловленными нарушениями в синтезе ферментов. При повреждении клеток (вызванном, например, недостатком кровоснабжения или воспалением) некоторые ферменты попадают в плазму крови. Измерение активности таких ферментов обычно используется для диагностики многих распространенных заболеваний (например, инфаркта миокарда). Диагностическая энзимология является областью медицины, использующей ферменты для диагностики и контроля за результатами лечения. Ферменты применяются и в терапии.