- •Ионнообменная хроматография
- •2. Этапы истории биохимии, основные направления биохимии,
- •5. Биологические функции и классификация белков.
- •6. Значение и специфичность действия ферментов.
- •7. Строение фермента.
- •8. Активный центр.
- •9. Определение активности ферментов.
- •10. Локализация ферментов в клетке, маркёрные и органоспецифические ферменты.
- •11. Механизм действия ферментов.
- •12 . Кинетика ферментативных реакций.
- •13. Регуляция активности ферментов.
- •14. Ингибирование ферментов.
- •15 . Номенклатура и классификация. Изоферменты. Изменение активности в энтогенезе.
- •15 . Энзимопатия.
- •Курс лекций по биологической
- •Михневич Оксаны
- •Вадимовны
- •216 Группы
- •Гомель 2001
- •16. Обмен веществ. Ката- и анаболизм .
- •17.Биологическое окисление.
7. Строение фермента.
Ферменты, как и белки, делятся на 2 группы: простые и сложные. Простые целиком и полностью состоят из аминокислот и при гидролизе образуют исключительно аминокислоты. Их пространственная организация ограничена третичной структурой. Это в основом ферменты ЖКТ: пепсин, трипсин, лизацим, фосфатаза. Сложные ферменты кроме белковой части содержат и небелковые компоненты. Эти небелковые компоненты отличаются по прочности связывания с белковой частью (аллоферментом). Если константа диссоциации сложного фермента настолько мала, что в растворе все полипептидные цепи оказываются связанными со своими небелковыми компонентами и не разделяются при выделении и очистке, то небелковый компонент называется простетической группой и рассматривается как интегральная часть молекулы фермента.
Под коферментом понимают дополнительную группу, легко отделяющуюся от аллофермента при диссоциации. Между аллоферментом и простейшей группой существует ковалентная связь, довольно сложная. Между аллофермнтом и коферментом существует нековалентная связь (водородные или электростатические взаимодействия). Типичными представителями коферментов являются :
В1 - тиамин; пирофосфат (он содержит В)
В2 - рибофлавин; ФАД, ФНК
РР - НАД, НАДФ
Н – биотин; биозитин
В6 - пиридоксин; пиридоксальфосфат
Пантотеновая кислота: коэнзим А
Многие двухвалентные металлы (Cu, Fe, Mn, Mg) тоже выполняют роль кофакторов, хотя и не относятся ни к коферментам, ни к простетическим группам. Металлы входят в состав активного центра или стабилизируют оптимальный вариант сруктуры активного центра.
МЕТАЛЛЫ ФЕРМЕНТЫ
Fe ,Fe гемоглобин, каталаза, пероксидаза
Cu ,Cu цитохромоксидаза
Zn ДНК – полимераза, дегидрогеназа
Mg гексокиназа
Mn аргиназа
Ni уреаза
Se глутатионредуктаза
Кофакторную функцию могут выполнять также АТФ, молочная кислота, т – РНК. Следует отметить одну отличительную особенность двухкомпонентных ферментов, заключающуюся в том, что ни кофактор (кофермент или простетическая группа), ни аллофермент в отдельности каталитической активности не проявляют, и только их объединение в единое целое, протекающее в соответствии с программой их трёхмерной организации, обеспечивает быстрое протекание химических реакций.
Строение НАД и НАДФ.
НАД и НАДФ являются коферментами пиридинзависимых дегидрогеназ.
НИКОТИНАМИДАДЕНИНДИНУКЛЕОТИД.
НИКОТИНАМИДАДЕНИНДИНУКЛЕОАМИДФОСФАТ (НАДФ)
Способность НАД и НАДФ играть роль точного переносчика водорода связана с наличием в их структу –
ре амида никотиновой кислоты.
В клетках НАД – зависимые дегидрогеназы участвуют
в процессах переноса электронов от субстрата к О.
НАДФ – зависимые дегидрогеназы играют роль в процес –
сах биосинтеза. Поэтому коферменты НАД и НАДФ
отличаются по внутриклеточной локализации: НАД
концентрируется в митохондриях, а большая часть НАДФ
находится в цитоплазме.
Строение ФАД и ФМН.
ФАД и ФМН являются простетическими группами флавиновых ферментов. Они очень прочно, в отличие от НАД и НАДФ, присоединяются к аллоферменту.
ФЛАВИНМОНОНУКЛЕОТИД (ФМН).
ФЛАВИНАЦЕТИЛДИНУКЛЕОТИД.
Активной частью молекулы ФАД и ФМН является изоаллоксадиновое кольцо рибофлавин, к атомам азота которого могут присоединятся 2 атома водорода.