11

Биохимия - это наука о молекулярных основах жизни, занимается изучением молекул, химических реакций, процессов, протекающих в живых клетках организма. Подразделяется на:

1. статическую (строение и свойства биомолекул)

2. динамическую (химизм реакций)

3. специальные разделы (экологическая, биохимия микроорганизмов, клиническая)

Роль биохимии в решении основополагающих медицинских проблем

1. сохранение здоровья человека

2. выяснение причин различных заболеваний и изыскание путей их эффективного лечения.

Таким образом, любое недомогание, заболевание человека связано с нарушением строения и свойств метаболитов или биомолекул, также связано с изменениями биохимических реакций, протекающих в организме. Применение любых способов лечения, лекарственных препаратов также основывается на понимании и точном знании биохимизма их действия.

Белки, их строение и биологическая роль

Белки - это высокомолекулярные полипептиды, условная граница между белками и полипептидами обычно составляет 8000-10000 единиц молекулярной массы. Полипептиды - это полимерные соединения, имеющие более 10 остатков аминокислот в молекуле.

Пептиды - это соединения, состоящие из двух и более остатков аминокислот (до 10) В состав белков входят только L-аминокислоты.

Встречаются производные аминокислот, например, в состав коллагена входит гидроксипролин и гидроксилизин. В некоторых белках обнаруживается у -карбоксиглутамат. Нарушение карбоксилирования глутамата в протромбине может привести к кровотечению. Часто в белках встречается фосфосерин.

Незаменимые аминокислоты - это те, которые не синтезируются в организме или

синтезируются в недостаточном количестве или с малой скоростью.

Для человека незаменимыми являются 8 аминокислот: триптофан, фенилаланин,

метионин, лизин, валин, треонин, изолейцин, лейцин.

Биохимические функции аминокислот:

1. строительные блоки пептидов, полипептидов и белков,

2. биосинтез других аминокислот (из фенилаланина синтезируется тирозин, из метионина - цистеин)

3. биосинтез некоторых гормонов, например, окситацина, вазопрессина, инсулина

4. исходные продукты для образования глутатиона, креатина

5. глицин необходим для синтеза порфирина

6. р - аланин, валин, цистеин образуют КоА, триптофан — никотинамид, глутаминовая кислота - фолиевую кислоту

7. для биосинтеза нуклеотидов необходим глутамин, глицин, аспарагиновая кислота, они образуют пуриновые основания, глутамин и аспарагиновая кислота - пиримидиновые

8. 11 аминокислот являются глюкогенными, то есть способны метаболизироваться в глюкозу и другие УВ

9. фенилаланин, тирозин, лейцин, лизин и триптофан принимают участие в биосинтезе некоторых липидов

10.образование мочевины, углекислоты и энергии в виде АТФ.

Строение белков. Первичная структура.

Под первичной структурой понимают последовательность аминокислот в цепи, они соединены между собой ковалентными пептидными связями. Полипептидная цепь начинается с остатка, имеющего свободную аминогруппу (N - конец) и завершается свободным СООН — концом.

К первичной структуре также относят взаимодействие между остатками цистеина с образованием дисульфидных связей.

Таким образом, первичная структура — это описание всех ковалентных связей в молекуле белка.

Пептидная связь отличается полярностью, что обусловлено тем, что связь между N и С частично носит характер двойной связи. Вращение затруднено и пептидная связь имеет жесткую структуру. Последовательность аминокислот генетически строго детерминирована, она определяет нативную природу белка и его функции в организме.

Вторичная структура

1951 г. - была расшифрована вторичная структура (тугозакрученная основная цепь полипептида, которая составляет внутреннюю часть стержня, боковые цепи направлены наружу, располагаясь по спирали) Все -С=О- N-H- группы оснований цепи связаны водордными связями.

Водородные связи делают а - спираль более устойчивой.

Другой тип вторичной структуры - это р - складчатый слой. Это параллельно лежащие полипептидные цепи, которые сшиты водородными связями. Возможно закручивание таких р - образований, что придает белку большую прочность.

Третий тип вторичной структуры характерен для коллагена. Каждая из трех полипептидных цепей предшественника коллагена (тропоколлаген) имеет форму спирали. Три такие спирализованные цепи закручиваются относительно друг друга, образуя тугую нить.

Специфика такого типа структуры обусловлена наличием водородных связей сугубо между остатками глицина, пролина и гидроксипролина, а также внутри- и межмолекулярных ковалентных поперечных связей.