Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
ГБОУ ВПО УГМА Минздравсоцразвития.docx
Скачиваний:
40
Добавлен:
21.11.2019
Размер:
39.6 Кб
Скачать

Гбоу впо угма Минздравсоцразвития кафедра биохимии

Утверждаю

Зав. каф. проф., д.м.н.

Мещанинов В.Н.

_____‘’_____________2012-13 г

Задание для студентов к практическому занятию № 1

Факультет лечебно – профилактический 2 курс 3 семестр

Продолжительность занятия 3 часа

Дисциплинарный модуль 1. Основы молекулярной организации метаболических процессов в организме человека.

Тема занятия: Медицинская энзимология. Учение о ферментах. Строение, функции, механизм действия ферментов

ОК-8, ПК-5, 6, 12, 15

Вопросы для подготовки

I Цели и задачи биохимических исследований в медицине и фармации

Методы подготовки биологического материала и лабораторных биохимических исследований в медицине: дифференциальное центрифугирование, фотоэлектроколориметрия.

II.Медицинская энзимология. Учение о ферментах. Строение, функции, механизм действия ферментов.

Студент должен знать

1. Определение понятия фермент.

2. Химическую природу, физико-химические свойства и биологическая роль ферментов.

3. Особенности ферментативного катализа.

4.Строение простых, сложных ферментов: активный и аллостерический центры. Определение понятий: холофермент, апофермент, кофермент, кофактор, субстрат, метаболит, продукт.

5. Изоферменты. Строение, биологическую роль, диагностическое значение определения. Изоферменты лактатдегидрогеназы (ЛДГ), креатинкиназы (КК)

6.Локализацию и компартментализацию ферментов в клетке и тканях: ферменты общего назначения, органоспецифические и органеллоспецифические (маркерные) ферменты.

Практическая часть занятия.

  1. Количественные исследования методом фотоэлектроколориметрии.

По результатам освоения темы студент должен

Уметь

Определить виды специфичности ферментов

Владеть

Обозначением состава изоферментов ЛДГ, КК

Профильный вопрос: Биологическое значение изменения активности ферментов и изоферментных форм в младенчестве и далее в онтогенезе.

Литература для подготовки к занятию

1. Биохимия: Учебник/ Под ред. Е.С. Северина.-М.: ГЭОТАР-МЕД, 2006.-784 с.: ил.-

(Серия «XXI век») Стр. 75 – 79, 83 -89, 120 -122.

2. Биохимия. Тестовые вопросы. Учебное пособие / Под ред. Д.М. Зубаирова, Е.А.

Пазюк.-М.: «ГЭОТАР-Медиа».-2011.-960с.

ГБОУ ВПО УГМА Минздравсоцразвития

кафедра биохимии

Утверждаю

Зав. каф. проф., д.м.н.

Мещанинов В.Н.

_____‘’_____________2012-13 г

Задание для студентов к практическому занятию № 2

Факультет лечебно – профилактический 2 курс. 3 семестр

Продолжительность занятия 3 часа

Дисциплинарный модуль 1. Основы молекулярной организации метаболических процессов в организме человека.

Тема занятия: Медицинская энзимология. Кинетика, механизм ферментативного катализа

ОК-8, ПК-5,6,12,15

Вопросы для подготовки

Студент должен знать

1.Механизм и стадии ферментативного катализа: теории Фишера, Кошланда, переходных состояний.

2. Кинетику ферментативных реакций. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, рН среды, концентраций фермента, субстрата. Понятие об оптимумах рН и температуры, физиологическое и клинико-диагностическое значение. Определение константы Михаэлиса и ее клинико-диагностическое значение.

3..Ингибирование активности ферментов, виды ингибирования: обратимое, необратимое, конкурентное, неконкурентное, определение вида ингибирования с использованием Км.

Лекарственные вещества - ингибиторы ферментов, механизмы действия.

Практическая часть занятия. Лабораторная работа (УИРС)

.Влияние величины рН, ингибиторов на активность ферментов (амилаза слюны)

По результатам освоения темы студент должен

Уметь

Определить вид ингибирования по взаимосвязи Км – скорость ферментативной реакции,

Владеть

Применением Км для сравнения активности ферментов. Использованием графиков зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата для оценки вида ингибирования (конкурентного, неконкурентного)

Литература для подготовки к занятию