22 Физико -химические свойства крови, химические состав крови.

Кровь, лимфа и тканевая жидкость образуют внутреннюю среду организма, омывающую все клетки и ткани тела. Внутренняя среда отличается относительным постоянством состава и физико-химических свойств, благодаря чему имеются относительно постоянные условия существования клеток организма (гомеостаз). Это достигается в результате деятельности ряда органов, доставляющих организму различные необходимые для жизни вещества и удаляющих из организма продукты распада. Таким образом, крови принадлежит важнейшая роль в поддержании гомеостаза, в частности в сохранении относительного постоянства количества воды и электролитов в клетках и тканях. Кровь, циркулируя в сосудах, выполняет транспортную функцию в организме. Она доставляет тканям питательные вещества: глюкозу, аминокислоты, полипептиды, жиры, витамины, минеральные вещества и воду, а также кислород, поступающий в кровь в легких, и уносит из тканей «шлаки жизни» — конечные продукты обмена веществ: аммиак, мочевину, мочевую кислоту и другие, в том числе углекислый газ, которые затем выделяются из организма почками, потовыми железами, легкими и кишечником. Благодаря своей транспортной функции кровь играет важную роль в гуморальной регуляции, т. е. в процессах химического взаимодействия в организме. Эта роль крови осуществляется потому, что кровь переносит гормоны и другие физиологически активные вещества от одних клеток, где они образуются, к другим клеткам. Кровь выполняет защитную функцию, являясь важнейшим фактором иммунитета, т. е. невосприимчивости к заболеваниям. Это обусловлено наличием в крови лейкоцитов, способных к фагоцитозу, а также тем, что в крови имеются иммунные тела, обезвреживающие микроорганизмы и их яды и разрушающие чужеродные белки.

Состав, количество и физико-химические свойства крови

Состав крови Кровь состоит из жидкой части — плазмы и взвешенных в ней форменных элементов: эритроцитов (красных кровяных телец), лейкоцитов (белых кровяных телец) и кровяных пластинок. Если кровь, к которой добавлено противосвертывающее вещество, налить в пробирку и подвергнуть центрифугированию, то форменные элементы как более тяжелые осядут на дно. При этом кровь разделится на два слоя: нижний — красного цвета, состоящий из форменных элементов, и верхний — прозрачный, бесцветный или слегка желтоватый, представляющий собой плазму крови. Так как лейкоциты имеют меньший удельный вес, чем эритроциты, они располагаются между эритроцитами и плазмой, образуя тонкую пленку белого цвета. При центрифугировании крови в гематокрите — специальном капилляре с делениями — можно определить, что объем плазмы составляет 55— 60% объема крови, остальные 40—45% приходятся на долю форменных элементов.

23 . Белки плазмы крови и их биологическая роль. Нарушения белкового состава плазмы крови.

Значение белков плазмы крови многообразно. 1. Белки обусловливают возникновение онкотического давления (см. ниже), величина которого важна для регулирования водного обмена между кровью и тканями. 2. Белки, обладая буферными свойствами, поддерживают кислотно-щелочное равновесие крови. 3. Белки обеспечивают плазме крови определенную вязкость, имеющую значение в поддержании уровня артериального давления. 4. Белки плазмы способствуют стабилизации крови, создавая условия, препятствующие оседанию эритроцитов. 5. Белки плазмы играют важную роль в свертывании крови. 6. Белки плазмы крови являются важными факторами иммунитета, т. е. невосприимчивости к заразным заболеваниям. В плазме крови содержится .несколько десятков различных белков, которые составляют три основные группы: альбумины, глобулины и фибриноген. Для разделения белков плазмы с 1937 г. применяется метод электрофореза, основанный на том, что различные белки обладают неодинаковой подвижностью в электрическом поле. С помощью электрофореза глобулины разделены на несколько фракций: α1-, α2-, β- и ү-глобулины. Электрофоретическая диаграмма белков плазмы крови приведена на рис. 1. Гамма-глобулины имеют важное значение в защите организма от вирусов, бактерий и их токсинов. Это обусловлено тем, что так называемые антитела являются в основном ү-глобулинами. Введение их больным повышает сопротивляемость организма по отношению к инфекциям. В последнее время в плазме крови найден белковый комплекс, играющий аналогичную роль,— пропердин. Соотношение между количеством различных белковых фракций при некоторых заболеваниях изменяется и поэтому исследование белковых фракций имеет диагностическое значение. Главным местом образования белков плазмы крови является печень. Она синтезирует альбумины и фибриноген. Глобулины же синтезируются не только в печени, но и в костном мозгу, селезенке, лимфатических узлах, т. е. в органах, относящихся к ретикуло-эндотелиальной системе организма. Во всей плазме крови содержится примерно 200—300 г белков. Обмен их происходит быстро благодаря непрерывному синтезу и распаду.

Уровень протеинемии является результатом соотношения процессов протеосинтеза и протеолиза в различных тканях и органах, В норме содержание белков в плазме крови составляет 7% её массы (альбумины около 56%, а глобулины - примерно 44%). В состав каждой фракции входят белки, выполняющие различные функции (транспортную, ферментативную, иммунную и др.).

Типовые формы нарушения содержания белков в плазме крови - диспротеинемии, к которым относятся гиперпротеинемии, гипопротеинемии и парапротеинемии.

Различают следующие виды гиперпротеинемий:

1. Гиперсинтетическая (истинная, протеосинтетическая). Гиперпротеинемия является результатом гиперпродукции белка (например, Ig), парапротеинов (например, при B-лимфоцитарных лейкозах, плазмоцитомах, миеломной болезни);

2. Гемоконцентрационная (ложная). Гиперпротеинемия этого вида развивается в результате гемоконцентрации без усиления протеосинтеза (например, при ожоговой болезни, диарее, повторной рвоте, длительном усиленном потоотделении).

Известны следующие виды гипопротеинемий:

1. Гипосинтетическая (истинная) гипопротеинемия может быть двух видов.

А) Первичной (наследственной или врождённой; например, гипопротеинемия при болезни Брутона).

В) Вторичной (приобретённой, симптоматической; например, при печёночной недостаточности, белковом голодании, почечной недостаточности, гипоаминоацидемии различного генеза, ожоговой болезни).

2. Гемодилюционная (ложная). Гипопротеинемия обусловлена гиперволемией (например, при гиперальдостеронизме или почечной недостаточности).

Парапротеинемии наблюдают при:

1. Миеломной болезни: опухолевые плазмоциты продуцируют аномальные лёгкие или тяжёлые цепи молекулы Ig;

2. Лимфомах (лимфоцитарных или плазмоцитарных): синтезируются аномальные IgM, обладающие повышенной агрегируемостью.

Биологическая роль белков плазмы Альбумины участвуют в поддержании коллоидно-осмотического давления и сохранении объема циркулирующей крови (ОЦК), а также используются для построения белка, то есть выполняют пластическую функцию и частично транспортную (переносят кальций, магний, тироксин, билирубин и др). Альфа – и бета-глобулины выполняют в основном транспортную функцию. Они образуют комплексные соединения с липидами, витаминами, гормонами, лекарственными веществами. Например, белок трансферрин является перносчиком железа, церулоплазмин - меди. В составе гамма-глобулиновой фракции циркулируют иммуноглобулины, выполняющие защитную функцию, а также антитела, определяющие групповую совместимость крови. Белки плазмы принимают также участие в регуляции кислотно-основного состояния (КОС). Общее количество белков в плазме колеблется от 65 до 85 г/л, из них 60,5% составляют альбумины, 35,5% - глобулины и всего 4% - фибриноген. Альбумино-глобулиновый коэффициент (А/Г) колеблется от 1,5 до 2,3. Количественные и качественные изменения в белковом составе плазмы (ДИСПРОТЕИНЕМИИ) могут проявляться в виде: Ø Гипопротеинемии Ø Гиперпротеинемии Ø Парапротеинемии ГИПОПРОТЕИНЕМИЯ - характеризуется пониженным содержанием белков; ГИПЕРПРОТЕИНЕМИЯ - повышенным. Однако эти показатели не всегда отражают имеющиеся изменения в белковом составе. В случаях разнонаправленных изменений белковых фракций, а также при дефектах синтеза отдельных белков, концентрация которых в плазме невелика, несмотря на выраженные клинические проявления, суммарное содержание белков остается неизменным. В связи с этим получил широкое распространение термин ДИСПРОТЕИНЕМИЯ. Этот термин используется не только для оценки суммарного количества белков в крови, но и при изменении соотношения в содержании отдельных белковых фракций и характеризуется нарушением А\Г коэффициента. Проявление в крови белков с измененной структурой, не свойственной здоровому организму, обозначается как ПАРАПРОТЕИНЕМИЯ. ПРИЧИНЫ гипопротеинемий - недостаточное поступление белка в организм при голодании, повреждения желудочно-кишечного тракта, при гиповитоминозах (В2 и В 6 и др.), заболевания печени, приводящих к снижению синтеза альбумина, альфа-глобулина, фибриногена, протромбина: врожденное или приобретенное нарушение синтеза отдельных белков (антигемофильного глобулина и др.), ускоренный распад белков при лихорадке, злокачественных новообразованиях, потеря белков в результате повышения сосудистой проницаемости при ожогах, воспалении, при нефрозах и нефритах. При выраженной гипопротеинемии возможно образование отеков. Характер клинических симптомов при ДИСПРОТЕИНЕМИЯХ обусловлен недостаточным содержанием тех или иных белков, выполняющих специфическую функцию. Например, недостаток АГГ приводит к развитию гемофилии, недостаток трансферрина - к железодефицитной анемии, недостаток трансферрина - к железодефицитной анемии, недостаток церулоплазмина нарушает транспорт меди, что приводит к развитию болезни Вильсона-Коновалова, характеризующейся отложением меди в мозгу и в печени. Болезнь характеризуется слабоумием и жировой дистрофией печени. Недостаточное содержание гамма-глобулинов приводит к иммунодефицитным состояниям.  Относительная ГИПЕРПРОТЕИНЕМИЯ наблюдается при сгущении крови. Абсолютная гиперпротеинемия чаще всего обусловлена повышением гамма-глобулинов, что бывает в период выздоровления после инфекционных заболеваний и как компенсаторная реакция при нарушении синтеза альбумина. Гиперпротеинемия с появлением аномальных белков парапротеинов наблюдается при плазмацитоме или миеломной болезни, которая относится к опухолевым заболеваниям крови и костного мозга - гемобластозам. Пролиферирующие в костном мозге клетки продуцируют остеокластактивирующий фактор, что приводит к разрушению костного вещества. Содержание белка в плазме крови возрастает до 120-180г/л, в большинстве случаев ускоряется СОЭ (60-80 мм\час). При миеломной болезни значительно страдают почки (парапротеинемический синдром). Возникает упорная протеинурия и явления почечной недостаточности, в основе которой лежит реабсорбция парапротеинов и выпадение их в канальцах. Это наиболее частое и серьезное проявление парапротеинемии. ПАРАПРОТЕИНЕМИЯ бывает при макроглобулинемии Вальденстрема, наблюдающейся при гиперплазии лимфоидного аппарата в костном мозге, печени, селезенке, лимфатических узлах и накоплением в сыворотке крови высокомолекулярных JgМ. Молекулярная масса макроглобулина свыше 1 000 000, что ведет к повышению вязкости крови и затруднению работы сердца. Первым и ведущим признаком болезни часто бывает геморрагический синдром. Избыток макроглобулина блокирует гемостаз на разных этапах, ингибируя факторы свертывания крови. Повышенная вязкость крови может приводить к парапротеинемической коме, связанной с нарушением кровоснабжения в артериолах и капиллярах головного мозга. К парапротеинам относятся С-реактивный белок, который дает реакцию преципитации ??с полисахаридом пневмококков. Этот белок появляется в крови в острой стадии ревматизма, при инфаркте миокарда, острых панкреатитах и является реакцией клеток системы фагоцитирующих макрофагов на продукты распада тканей. Криоглобулин, выпадающий в осадок при температуре ниже 400С, появляется в крови при миеломе, нефрозе, циррозе печени, аутоиммунных заболеваниях и злокачественных новообразованиях. Появление в крови этого белка и выпадение его в осадок способствует тромбообразованию и представляет опасность для жизнедеятельности организма.

 

24 Белки острой фазы – это белки которые в норме в плазме крови обнаруживаются в незначительных концентрациях, а при патологии их концентрация возрастает в несколько раз. Например: С-реактивный белок, альфа1-кислый гликопротеид, антитрипсин, гаптоглобин, церуллоплазмин, фибриноген.

В ответ на инфекцию или повреждение тканей резко увеличивается концентрация некоторых белков плазмы крови, имеющих общее название "белки острой фазы". К этим белкам относятся C-реактивный белок ( CRP , от англ. C-reactive protein ), сывороточный амилоидный A-белок , альфа1- антитрипсин , альфа2-макроглобулин , фибриноген , церулоплазмин , компонент комплемента C9 и фактор B, лактоферрин. белок SAA. Основным белком этой группы является С-реактивный белок . Этот белок, взаимодействуя с фосфорилхолином бактериальной стенки, выступает и как опсонин и как индуктор классического пути активации системы комплемента .

CRP человека состоит из пяти идентичных, нековалентно связанных полипептидных цепей, образующих замкнутый пентамер. Важное свойство CRP - способность связываться при участии кальция с некоторыми микроорганизмами, у которых в состав мембраны входит фосфорилхолин . Образовавшийся комплекс активирует систему комплемента (по классическому пути ). Это приводит к связыванию C3b с поверхностью микроба, и в результате последний опсонизируется (гр. opsoneum-делать съедобным), т.е. подготавливается к фагоцитозу .

Белок, связывающий маннозу , является еще одним белком острофазного ответа. Его структура напоминает C1 -компонент комплемента . В противоинфекционном ответе он выполняет две функции: выступает в качестве опсонина, взаимодействуя с маннозой бактериальных стенок, и активирует протеолитический белковый комплекс, который расщепляет C4 и C2 компоненты комплемента с тем, чтобы инициировать развитие классическогго пути активации системы комплеменнта.

25

Ферменты плазмы (сыворотки) крови

Ферменты, которые обнаруживаются в норме в плазме или сыворотке крови, условно можно разделить на 3 группы: секреторные, индикаторные и экскреторные. Секреторные ферменты, синтезируясь в печени, в норме выделяются в плазму крови, где играют определенную физиологическую роль. Типичными представителями данной группы являются ферменты, участвующие в процессесвертывания крови, и сывороточная холинэстераза. Индикаторные (клеточные) ферменты попадают в кровь из тканей, где они выполняют определенные внутриклеточные функции. Один из них находится главным образом в цитозоле клетки (ЛДГ, альдолаза), другие – вмитохондриях (глутаматдегидрогеназа), третьи – в лизосомах (β-глюкуронидаза, кислая фосфатаза) и т.д. Большая часть индикаторныхферментов в сыворотке крови определяется в норме лишь в следовых количествах. При поражении тех или иных тканей ферменты из клеток«вымываются» в кровь; их активность в сыворотке резко возрастает, являясь индикатором степени и глубины повреждения этих тканей.

Экскреторные ферменты синтезируются главным образом в печени (лейцинаминопептидаза, щелочная фосфатаза и др.). В физиологических условиях эти ферменты в основном выделяются с желчью. Еще не полностью выяснены механизмы, регулирующие поступление данныхферментов в желчные капилляры. При многих патологических процессах выделение экскреторных ферментов с желчью нарушается, аактивность в плазме крови повышается.

Особый интерес для клиники представляет исследование активности индикаторных ферментов в сыворотке крови, так как по появлению вплазме или сыворотке крови ряда тканевых ферментов в повышенных количествах можно судить о функциональном состоянии и поражении различных органов (например, печени, сердечной и скелетной мускулатуры). При остром инфаркте миокарда особенно важно исследоватьактивность креатинкиназы, АсАТ, ЛДГ и оксибутиратдегидрогеназы.

При заболеваниях печени, в частности при вирусном гепатите (болезнь Боткина), в сыворотке крови значительно увеличивается активностьАлАТ и АсАТ, сорбитолдегидрогеназы, глутаматдегидрогеназы и некоторых других ферментов. Большинство ферментов, содержащихся впечени, присутствуют и в других органах тканей. Однако известны ферменты, которые более или менее специфичны для печеночной ткани. К таким ферментам, в частности, относится γ-глутамилтранспептидаза, или γ-глутамилтрансфе-раза (ГГТ). Данный фермент – высокочувствительный индикатор при заболеваниях печени. Повышение активности ГГТ отмечается при остром инфекционном или токсическом гепатите, циррозе печени, внутрипеченоч-ной или внепеченочной закупорке желчных путей, первичном или метастатическом опухолевом поражении печени, алкогольном поражении печени. Иногда повышение активности ГГТ наблюдается при застойной сердечной недостаточности, редко – после инфаркта миокарда, при панкреатитах, опухолях поджелудочной железы.

Органоспецифическими ферментами для печени считаются также гистида-за, сорбитолдегидрогеназа, аргиназа и орнитинкарбамоилтрансфераза. Изменение активности этих ферментов в сыворотке крови свидетельствует о поражении печеночной ткани.

В настоящее время особо важным лабораторным тестом стало исследование активности изоферментов в сыворотке крови, в частности изофермен-тов ЛДГ. Известно, что в сердечной мышце наибольшей активностью обладают изоферменты ЛДГ₁ и ЛДГ₂, а в ткани печени – ЛДГ₄и ЛДГ₅ (см. главу 10). Установлено, что у больных с острым инфарктом миокарда в сыворотке крови резко повышается активностьизоферментов ЛДГ₁ и отчасти ЛДГ₂. Изоферментный спектр ЛДГ в сыворотке крови при инфаркте миокарда напоминает изоферментный спектр сердечной мышцы. Напротив, при паренхиматозном гепатите в сыворотке крови значительно возрастает активность изоферментовЛДГ₄ и ЛДГ₅ и уменьшается активность ЛДГ₁ и ЛДГ₂.

Диагностическое значение имеет также исследование активности изофер-ментов креатинкиназы в сыворотке крови. Существуют по крайней мере 3 изофермента креатинкиназы: ВВ, ММ и MB. В мозговой ткани в основном присутствует изофермент ВВ (от англ. brain – мозг), в скелетной мускулатуре – ММ-форма (от англ. muscle – мышца). Сердце содержит гибридную МВ-форму, а также ММ-форму. Изоферментыкреатинкиназы особенно важно исследовать при остром инфаркте миокарда, так как МВ-форма в значительном количестве содержится практически только в сердечной мышце. Повышение активности МВ-формы в сыворотке крови свидетельствует о поражении именно сердечной мышцы.

Возрастание активности ферментов сыворотки крови при многих патологических процессах объясняется прежде всего двумя причинами: 1) выходом в кровяное русло ферментов из поврежденных участков органов или тканей на фоне продолжающегося их биосинтеза в поврежденныхтканях; 2) одновременным повышением каталитической активности некоторых ферментов, переходящих в кровь. Возможно, что повышениеактивности ферментов при «поломке» механизмов внутриклеточной регуляции обмена веществ связано с прекращением действия соответствующих регуляторов и ингибиторов ферментов, изменением под влиянием различных факторов строения и структуры макромолекулферментов.

26 Буферные системы крови. Роль буферных систем в поддержании гомеостаза pH. Кислотно-основное состояние. Понятие об ацидозе и алкалозе.

В организме кислотообразование преобл.над образованием соед-й основного характера.

Источники Н+ в организме:

1.летучая кислота Н2СО3, в сутки образ.10-20тыс.ммоль СО2 при окислении белков, Ж, У.

2.нелетучие кислоты в сут.образ. 70 ммоль:

- фосфорная при расщепл.орг.фосфатов(нуклеотидов, ФЛ, фосфопротеидов)

-серная, соляная при окислении Б

3.орг.к-ты:молочная, кетоновые тела, ПВК и др.

рН удерживается на слабощелочном уровне благодаря участию буф.с-м и физиологическому контролю(выделит.ф.почек и дыхат.ф.легких)

Уравнение Гендерсона-Хессельбаха: pH = pKa + lg [акц.протонов]/[донор протонов].

( Соль) ( кислота)

Любая буф.с-ма состоит из сопряженной кислотно-основной пары: донор+акцептор протонов.

Буферная емкость: зависит от абсолютных концентраций компонентов буфера.

1. Бикарбонатная.

10%буф.емкости крови.

При нормальном значении рН крови (7,4) концентрация ионов бикарбоната НСО₃ в плазме крови превышает концентрацию СО₂примерно в 20 раз. Бикарбонатная буферная система функционирует как эффективный регулятор в области рН 7,4.

Механизм действия данной системы заключается в том, что при выделении в кровь относительно больших количеств кислых продуктов водородные ионы Н⁺ взаимодействуют с ионами бикарбоната НСО₃^–, что приводит к образованию слабодиссоциирующей угольной кислоты Н₂СО₃. Последующее снижение концентрации Н₂СО₃ достигается в результате ускоренного выделения СО₂ через легкие в результате их гипервентиляции (напомним, что концентрация Н₂СО₃ в плазме крови определяется давлением СО₂ в альвеолярной газовой смеси).

Если в крови увеличивается количество оснований, то они, взаимодействуя со слабой угольной кислотой, образуют ионы бикарбоната иводу. При этом не происходит сколько-нибудь заметных сдвигов в величине рН. Кроме того, для сохранения нормального соотношения между компонентами буферной системы в этом случае подключаются физиологические механизмы регуляции кислотно-основногоравновесия: происходит задержка в плазме крови некоторого количества СО₂ в результате гиповентиляции легких.

NaHCO3 + H+ → Na+ + H2CO3

Реабс.в почках ↓карбоангидраза

СО2 + Н2О

↓увеличение вентиляции легких

2. Фосфатная представляет собой сопряженную кислотно-основную пару, состоящую из иона Н₂РО₄^– (донорпротонов) и иона НРО₄^2– (акцептор протонов):

Фосфатная буферная система составляет всего лишь 1% от буферной емкости крови. Во внеклеточной жидкости, в том числе в крови, соотношение [НРО₄^2–]: [Н₂РО₄^–] составляет 4:1. Буферное действие фосфатной системы основано на возможности связывания водородных ионов ионами НРО₄^2– с образованием Н₂РО₄^– (Н⁺ + + НРО₄^2– —> Н₂РО₄^–), а также ионов ОН^– с ионами Н₂РО₄^– (ОН^– + + Н₂ Р О₄^– —> HPO₄^2–+ H₂O). Буферная пара (Н₂РО₄^––НРО₄^2–) способна оказывать влияние при изменениях рН в интервале от 6,1 до 7,7 и может обеспечивать определенную буферную емкость внутриклеточной жидкости, величина рН которой в пределах 6,9–7,4. В крови максимальная емкость фосфатного буфера проявляется вблизи значения рН 7,2.

1 и 2 – выводящие.

3. Белковая имеет меньшее значение для поддержания КОР в плазме крови, чем другие буферные системы. Белки образуют буферную систему благодаря наличию кислотно-основных групп в молекуле белков: белок–Н⁺ (кислота, донорпротонов) и белок (сопряженное основание, акцептор протонов). Белковая буферная система плазмы крови эффективна в области значений рН 7,2–7,4.

4. Гемоглобиновая буферная система – самая мощная буферная система крови. Она в 9 раз мощнее бикарбонатного буфера; на ее долю приходится 75% от всей буферной емкости крови. состоит из неионизированного гемоглобина ННb (слабая органическая кислота, донорпротонов) и калиевой соли гемоглобина КНb (сопряженное основание, акцептор протонов). Точно так же может быть рассмотрена оксигемоглобиновая буферная система. Система гемоглобина и система оксигемоглобина являются вза-имопревращающимися системами и существуют как единое целое. 

Механизм действия:

- в тканях: Н2О + СО2(карбоангидраза) —>Н2СО3—>Н+ + НСО3-(диффундирует в плазму крови)

КНвО2 —>КНв + 4О2

КНв + 2Н+ —> ННв + 2К+ (К-гемоглобин неитрализует ионы Н+)

- в легких: ННв + 4О2 —>2Н+ + НвО2

2Н+ + НвО2 + 2К+ + 2НСО3- —>КНвО2 + 2Н2СО3(карбоангидраза) —>Н2О + 2СО2

рН и концентрация СО2 влияют на освобождение и связывание О2 немоглобином – эфф.Бора.

Повышение концентрации протонов, СО2, способствует освобождению О2, а повышение концентрации О2 стимулирует высвобождение СО2 и протонов.

27 из 26

28 Гемоглобин, строение и свойства. Возрастные особенности. Понятие об аномальных гемоглобинах.

В крови 130-160г/л(у муж.132-164, жен.115-145г/л), в эритр.300-400г/л(в ед.СИ)

Нв – хромопротеин(не энзимный гемопротеин). Небелковая часть – гемм, и белковая – глобин.

Имеет 4 уровня стр-ры:

1. первичная – послед-ть АК в п/п цепях, попарно одикановых. Так. НвА(взрос) имеет 2альфа и 2бета-цепи. Альфа-цепь имеент 141 АК, бета – 146, и вся мол-ла =574АК.

2. Спиральзация п/п цепей. Мол-ла Нв спирализована на 80%, и представляет правозакрученную спираль. Альфа-цепь имеет 7 спиральных участков., бета – 8. Спир.участки обознач.буквами лат.алф. – А,В,С…Н. Они чередуются с неспирализованными, обозначаемыми двумя буквами спиралей, между кот.они находятся(АВ,ВС)

П/п цепи образ.множнство связей. В отдельных местах спиральные участки делают изгибы, повороты, образуя третич.стр-ру:

3. упаковка спирали в простр-ве. При этом гемм оказ-ся окутанным в слое белка. При упаковке цепей глобина неполярные АК оказ-ся внутри(окружая гем) придавая высокую устойчивость железу гемма(защищ.от окисл-я)

Каждая п/п цепь связана с гемом: гемм+глобин = субъед-ца/протомер

Связь осущ.через железо гемма и атом азота гистидина(в п/п цепи). п/п цепи образ.для гемма карманы, окруженные неполярными АК и ужерживают. Железо гемма имеет координационное число 6: 4 связи направлены к 4 атомам азота пиррольных колец гемма, 5я – к атому азота гистидина в п/п цепи, 6я – на связь с О2(в дезоксиНв она свободна).

4. ассоциация протомеров, ориентированных в пространстве определенным образом относительно друг друга. Вся мол-ла Нв имеет 4 гема и 4 глобина(п/п цепи)

Между субъед-цами возникает множ-во контактов – α1-α2, β1-β2, α 1-β1, α 2-β2…

Эти контакты удерживают м-лу Нв в виде димера и тетрамера.

Субъед-цы ассоциированы ак, что в центре образ.впадина – центр.полость, в к-рой фиксируются орг.фосфаты.

Свойства:

*транспорт О2 к тканям (через железо гемма-простетич.гр)

*транспорт СО2 из тканей (через своб.амынные гр.АК-белк.часть)

Высокая р-римость СО2(в 20 раз больше чем у О2)создает благоприят.усл.для транспорта, к-рый осущ.своб.аминн.гр.глобина – карбаминоНв.

*обеспеч.поддержание постоянства рН, входя в состав гемоглобиновой буф.с-мы

*выполн.антитоксич.ф. – связ.цианиды – цианметНв, монооксид углерода – карбоксиНв.

Гетерогенность Нв.

1. Онтогенетическая/созревания.

Смена типов зависит от:

-особенностей снабжения тканей О2. у эмбриона источник – интерстиц.жидкость, у плода – плацента, у новорожденного – легкие.

- смены органов кроветворения

1. эмбриональные Нв. Их синтез идет с 2х недель эмбр.развития;ощутимые кол-ва опр-ся в 8 нед.

(Gower-1(эпсилон2,эпсилон2), Gower-2(эпсилон4), Portland-1(гамма2,епсилон2))

Синтез прекращ.к 14 нед.(образование плаценты)

1. фетальные. HbF(альфа2,гамма2)-гетерогенен(3-5компонентов)

свойства: лучше р-рим, чем НвА;высокая скорость окисления железа гемма – легко происх.образоване метНв. Устойчив к денатурации щелочью. Обладают более высоким сродством к О2. имеет специфич.спектр поглощения. Высокая скорость при электрофорезе. Синтезируется с 14нед.внутриутр.разв.

возрастные изменения: н/р 80%,3мес 40%,6мес 23%,9мес 10%, 1год 4-5%, 3года 1,5%, больше3лет 1%.

2)Нв взрослого типа.

Синтез НвА начинается у эмбр.на 8-11нед., идет медленно и у н/р сост.20%от общего. 1мес 43%, 5мес 75%.

При комплексировании Нв с у/в. Конмлекс аминогр.с альд.гр. глю образ.А1с, образуется альдиминная связь, к-рая при длительной гликемии превращ.в стойкую кетоаминную с образованием гликированных Нв.

29 Как правило, повышение уровня гемоглобина в женской крови является достаточно редким процессом, но все же возможным. Одними из самых распространенных причин повышения гемоглобина считаются активные физические нагрузки и обитание в районах высоких гор.

В результате такого образа жизни в воздух поступает разряженный воздух, транспортировка которого требует большего количества гемоглобина. Поэтому, организм приспосабливается к таким измененным условиям жизни и в результате количество гемоглобина увеличивается.

А вот если в жизни человека нет таких факторов, которые способствуют увеличению гемоглобина в крови, то в таком случае чаще всего говорят о патологии. В результате такой патологии в организме человека могут быть образованы тромбы и развиты сложные заболевания.

Одной из причин повышения гемоглобина может быть беременность. Дело в том, что во время беременности в организме женщины происходят функциональные изменения, и в результате новые условия. Поэтому в такой период у беременных женщин гемоглобин может подняться и составлять от ста пятидесяти до ста шестидесяти.

Кроме того повышение гемоглобина в женской крови может быть спровоцировано приемом поливитаминных комплексов или же перенасыщением организма железом. Но со временем организм привыкает, и уровень гемоглобина снижается до нормы.

Также гемоглобин может повыситься из-за легочной и сердечно-сосудистой недостаточности. Эта причина относится к женщинам, так как выяснено, что именно они страдают такими недугами чаще всего.

Кроме этого, к причинам повышения гемоглобина можно отнести онкологические заболевания, повышенную густоту крови, непроходимость кишечника, эритроцитоз, наследственность и многое другое.

Женщины, у которых гемоглобин выходит за рамки нормы, обычно переживают расстройство сна, покраснение кожи и общее ухудшение самочувствие. Также повышается артериальное давление. На фоне высокого гемоглобина у женщины могут быть развиты различные онкологические заболевания, длительные и болезненные менструации.

Повышенный гемоглобин у мужчин

Повышенный уровень гемоглобина в мужской крови, который выявляется в результате общего анализа крови, может быть вызван большим количеством факторов.

Повышение гемоглобина может происходить под влиянием как внутренних изменений в человеческом организме, так и факторов внешней среды. Поэтому причины, которые могут вызывать повышение гемоглобина в крови у мужчины, условно разделяются на несколько групп.

К первой группе причин, которые способствуют увеличению гемоглобина в мужском организме,  в первую очередь относят табакокурение, особенно если мужчина курит больше пяти лет. Кроме этого на организм действуют и длительные и интенсивные физические нагрузки. Также гемоглобин повышает проживание в высокогорных районах.

Ко второй группе причин относят те причины, которые вызывают повышение гемоглобина в крови мужчины вследствие изменения состава крови. К таким причинам относят такие заболевания как эритроцитоз, пернициозная анемия и гемолитическая анемия.

При эритроцитозе в крови мужчины повышается и гемоглобин, и количество эритроцитов. Возникновение такого явления проявляется из-за реакции организма не недостачу кислорода, которая зачастую происходит из-за заболевания легких, сердца и почек.

В результате пернициозной анемии происходит снижение количества эритроцитов, но одновременно наблюдается повышение гемоглобина. Такое заболевание развивается из-за дефицита витамина В12 в организме человека. Кроме этого развитию такой болезни способствует нарушение функционирования желудочно-кишечного тракта, нарушение слизистой желудка, которое в свою очередь вызывает нарушение всасывания в кровь витамина В12.

В случае такого заболевания как гемолитическая анемия в организме мужчины происходит такое явление как повышение гемоглобина в плазме крови. Это заболевание может быть и приобретенным и наследственным. Самыми частыми причинами увеличения гемоглобина в крови в случае приобретенной гемолитической анемии выступают желчекаменная болезнь, искусственные клапаны сердца и заболевания внутренних органов.

После получения результатов анализов лечащий врач сможет оценить причину повышения гемоглобина и назначить то или иное лечение. В случае если повышенный гемоглобин у мужчины связан с развитием заболеваний, которые негативно влияют на состояние крови, тогда лечение назначается в сторону тех органов или систем, которые поражены данными заболеваниями. Таким образом, устраняя заболевание, организм начинает функционировать правильно, что приводит к нормализации гемоглобина.

Если при обследовании обнаруживается, что органы и системы работают правильно, а в организме не хватает таких компонентов как фолиевая кислота, витамин В12 и других, то лечение полностью направляется на восполнение организма такими компонентами.

Также для лечения повышенного гемоглобина применяют лекарственные препараты, которые снижают уровень гемоглобина путем разжижения крови. Известно, что повышенный гемоглобин в мужской крови нарушает процесс свертываемости, поэтому лечение проводится вместе с лекарствами, которые приводят показатели коагулораммы в норму.

Повышенный гемоглобин в детской крови

В крови у мужчин и женщин уровень гемоглобина немного отличается. В детской крови этот показатель также может колебаться в зависимости от возраста и пола. Поэтому прежде чем впадать в панику из-за повышенного гемоглобина в крови вашего ребенка, обратитесь к врачу и узнайте истинную причину данного явления.

Гемоглобин в детской крови может быть увеличен из-за принимаемых препаратов. Повышенный гемоглобин может появиться вследствие большого количества железа и витамина С в крови. В таком случае лучше всего перевести вашего ребенка на диетическое питание.

Поэтому каждая мама должна обращать пристальное внимание на здоровье и состояние своего ребенка. Повышенный гемоглобин может также стать причиной врожденных нарушений функционирования сердечной мышцы. Достаточно часто высокий уровень гемоглобина может появиться из-за болезни легких.

В любом случае, не стоит впадать в панику, если у вашего ребенка обнаружили повышенный гемоглобин. Для того чтобы удостоверится в диагнозе сделайте обширный анализ крови. Возможно, что причиной повышенного гемоглобина стало долгое нахождение в помещении на высоте. У детей переходного возраста также наблюдается повышение гемоглобина. Но все же следите за состоянием своего ребенка  и при малейшем изменении самочувствия сдайте анализ крови.

30 . Изменение содержания белков, остаточного азота, глюкозы при заболеваниях.

Показатели уровня сахара в крови. Норма взрослого человека – 3,5-5,5 ммоль/л, если больше 11 ммоль/л, то сахар появляется в моче. Если меньше 3,3 ммоль/л – гипогликемия, больше 6 ммоль/л – гипергликемия. Гипергликемия,причины: физиологическая гипергликемия – алиментарная, эмоциональная; при сахарном диабете; при гипертиреозе, адренокортицизме, гиперпитуитаризме. Гипогликемия, причины: длительное голодание; нарушение всасывания (заболевания ЖКТ), хронические заболевания печени (нарушение синтеза гликогена); нарушение секреции контринсулярных гормонов – гипопитуитаризм, хроническая недостаточность коры надпочечников; гипотиреоз; заболевания ЦНС (инсульты); передозировка инсулина и пероральных диабетических средств; нарушение режима питания у больных с сахарным диабетом; заболевания поджелудочной железы (инсулинома).

Белки плазмы крови – это альбумины, глобулины и фибриноген. Общее количество белка 65-85 грамм в литре крови. Гипопротеинемия возникает вследствие: голодания, при повышенной потере белка – заболевания почек, кровопотери, новообразованиях, нарушениях синтеза белка – заболеваниях печени. Гиперпротеинемия: дегидротации (травмы, ожоги, холера), появление парапротеинемии, т е при появлении патологических белков при миеломной болезни и болезни Вальденстрема.

Белки острой фазы – это белки которые в норме в плазме крови обнаруживаются в незначительных концентрациях, а при патологии их концентрация возрастает в несколько раз. Например: С-реактивный белок, альфа1-кислый гликопротеид, антитрипсин, гаптоглобин, церуллоплазмин, фибриноген.

Содержание небелкового азота 15-25 ммоль/л. В состав небелкового азота крови входит азот конечных продуктов обмена простых и сложных белков. Небелковый азот крови называют также остаточным азотом, т.е. остающимся в фильтрате после осаждения белков. Главным конечным продуктом обмена белков является мочевина (образуется в печени), норма = 3,3-6,6 ммольПри ряде патологических состояний уровень небелкового азота в крови повышается и возникает азотемия. В зависимости от причин возникновения выделяют: 1) продукционную – наблюдается при усиленном распаде тканевых белков при воспалениях, ранениях, ожогах. 2) ретенционная (нарушение выведения): а) почечная – нарушение выделительной функции почек; б) внепочечная – уменьшение почечного кровотока, является результатом наличия препятствия оттока мочи после ее образования в почке.