Склад і будова молекули

Усі білки містять Карбон, Гідроген, Оксиген і Нітроген. Більшість білків містять ще і Сульфур, деякі і Фосфор. До складу гемоглобіну входить Ферум, до білку щитовидної залози – Іод. Молекулярна маса білків – до кількох мільйонів.

Білкова молекула – поліпептид містить від 2 до 100 амінокислотних залишків.

Для білків (протеїнів) характерні чотири рівні просторової організації, які прийнято називати первинною, вторинною, третинною і четвертною структурами.

Первинна структура білка – порядок чергування α- амінокислотних залишків в поліпептидному ланцюзі.
Вторинна структура білка – конформація поліпептидного ланцюга, тобто спосіб скручування ланцюга в просторі за рахунок водневих зв'язків між групами –NH– і –CO– . – α- спіраль.		Третинна структура білка - тривимірна конфігурація закрученої спіралі в просторі, утворена за рахунок дисульфідних містків –S–S– між цистеїновими залишками і взаємодій йонів.
Четвертна структура білка - структура, що утворюється за рахунок взаємодії між різними поліпептидними ланцюгами. Четвертна структура характерна лише для деяких білків, наприклад гемоглобіну.

Поширення в природі

Найважливіша складова частина живих організмів, білки входять до складу шкіри, рогових покривів, м’язової та нервової тканин. Вміст білків:

В м’язах людини – 80%

В шкірі – 63%

В печінці – 57%

В мозок – 45%

В кістках – 28%

Елементарний склад білків

С – 50 – 54%

Н – 6,5 – 7,3%

О – 21,5 – 23,5%

N – 15 – 17%

S – 0,3 – 2,5%

P, J, Fe, Si, Cu і т.д. мікроелементи

Хімічні властивості

1) ДЕНАТУРАЦІЯ – це втрата білком природної конформації, що супроводжується звично втратою його біологічної функції.

В результаті денатурації властивості білка змінюються. Він втрачає розчинність, стає доступним дії травних ферментів втрачає властиві йому функції. Явище денатурації процес оборотний, тобто розгорнутий поліпептидний ланцюг здатний знову закрутитися в спіраль.

Цю властивість денатурації використовують в клініці, коли при отравленні важкими металами хворому дають пити молоко або сирі яйця, щоб метали денатуруючи білки цих продуктів адсорбувалися на їх поверхні і не діяли на слизові стінок кишечнику і не всмоктувалися в кров. Процес повернення до своїх структури білка денатурованого наз. денатурацією ця здатність лежить в основі важливої властивості всього живого – подразливості.

З погляду структури білка – це руйнування вторинної і третинної структур білка, зумовлене дією кислот, лугів, нагрівання, радіації і т.д.

Первинна структура білка при денатурації зберігається. Денатурація може бути оборотною (так звана, ренатурація) і необоротною.

Приклад необоротної денатурації при тепловій дії – згортання яєчного альбуміну при варці яєць.

 

2) ГІДРОЛІЗ БІЛКІВ – руйнування первинної структури білка під дією кислот, лугів або ферментів, що приводить до утворення α-амінокислот, з яких він був складений.

Для кислого гідролізу використовують концентровані розчини H₂SO₄ i HCl і нагрівання при 100-110⁰С.

Для лужного - використовують 2N розчини лугів.

Для ферментативного проходить з участю ферментів (біологічних каталізаторів) і при температурі 37-38⁰С.

Кінцевими продуктами гідролізу простих білків являються тільки амінокислоти.

   3) Якісні реакції на білки:

a) Біуретова реакція – фіолетове забарвлення при дії солей міді (II) в лужному розчині. Таку реакцію дають всі сполуки, що містять пептидний зв'язок NaOH + CuSO₄.

  б) Ксантопротеїнова реакція – поява жовтого забарвлення при дії концентрованої азотної кислоти на білки, що містять залишки ароматичних амінокислот (фенілаланіну, тирозину).