Классификация белков по форме.

Глобулярные – растворимы в воде и в соляных растворах, одна или более полипептидных цепей сворачиваются - ферменты, альбумин, трипсин.

Фибриллярные – не растворимые, фиброзной природы, вытянутой формы, волокнистые белки - коллаген, миозин, фибрин.

Промежуточные –

Фибриноген.

Классификация по растворимости.

1. Белки растворимые в воде – альбумин.

2. Белки не растворимые в воде, но растворимы в солевых растворах – глобулин.

3. Белки не растворимые ни в воде, ни в солевых растворах, ни в кислотах – коллаген, эластан (фибриллярные белки).

Классификация по наличию небелковых компонентов.

1. Простые белки – состоят только из АК (альбумины (нейтральные)), глобулины (нейтральные), гистоны (основные).

2. Сложные белки – при гидролизе распадаются на АК и простетическую группу:

а) липопротеиды, простетическая группа – липиды;

б) гликопротеиды, простетическая группа – углеводы;

в) фосфопротеиды, простетическая группа – фосфорная кислота;

г) металлопротеиды, простетическая группа – Ме:

Fe-содержащий – феррин,

Zn-содержащий – алкогольдегидрогеназа,

Сu-содержащий – серуллоплазмин;

д) гемопротеиды, простетическая группа – гемм (Fe с протопорфирином), хромопротеины – пигмент фитохром (пигмент растительного происхождения), цитохром (дыхательный пигмент);

е) нуклеопротеиды, простетическая группа – нуклеиновые кислоты – в хромосомах, рибосомах;

ж) флавопротеиды, простетическая группа – ФАД (флавинадениндинуклеотид), комплекс цепи переноса электронов (пример: сукцинатдегидрогеназа, ацилкоэнзимА-дегидрогеназа (ацилСоА-дегидрогеназа)).

Физико-химические свойства белков:

1. Белки в организме находятся в коллоидном состоянии.

2. Белки высокомолекулярные полимеры (Mr = от нескольких тысяч до миллионов г/моль).

3. Белки амфотерные электролиты (в кислой среде реагируют как катионы; в щелочной – как анионы).

4. Изоэлектрическое состояние наступает при рН такой, когда отталкивание между белками ослабевает, и они начинают притягиваться, что приводит к их соединению и седиментации (изоэлектрическая точка).

5. Аминные, гидроксильные и карбоксильные группы обуславливают высокую гидрофильность белков (гидратная оболочка). Наименьшая гидрофильность в изоэлектрической точке.

6. Коагуляция белков – происходит сближение и склеивание коллоидных частиц  увеличение частиц в размере и выпадение в осадок, коагулируют белки под действием солей и высокой температуры. Коагуляция бывает обратимая и необратимая.

7. Белки могут иметь кристаллическую форму – в результате высаливания.

8. Гетерогенность белков, при сравнительно одинаковой первичной структуре лежит в основе биологической несовместимости.

9. Денатурация белка (необратимая или малообратимая) возникает под действием внешних факторов:

- не разрушает пептидных связей, т.е. первичной структуры;

- снижает гидрофильность и растворимость;

- вызывает потерю биологических свойств.