- •2.1. Связи, определяющие и стабилизирующие структуру биополимеров.
- •2.1.1. Ковалентная (химическая) связь
- •2.1.2. Ионные или электростатические взаимодействия.
- •2.1.3. Водородная связь.
- •2.1. Механизм образования водородной связи между молекулами воды
- •2.1.4. Гидрофобные взаимодействия
- •2.1.5. Ван-дер-ваальсовы взаимодействия.
- •2.2. Белки
- •2.2.1. Уровни структурной организации белковых молекул
- •2.2.1.1. Первичная структура белков
- •2.2.1.2. Вторичная структура белков
- •2.2.1.2.1. Α-спираль
- •2.2.1.2.2. Β-структура
- •2.2.1.2.3. Β-изгиб
- •2.2.1.4. Третичная структура белков
- •2.2.1.5. Четвертичная структура белков
2.1.3. Водородная связь.
Структуру водородной связи мы с вами разберём на примере взаимодействия молекул воды между собой.
Молекула воды является диполем. Это объясняется тем, что атом водорода, связанный с более электроотрицательным элементом кислородом, имеющим неподелённую электронную пару, испытывает недостаток электронов и поэтому способен взаимодействовать с атомом кислорода другой молекулы воды.
В результате этого взаимодействия возникает водородная связь (Рис. 2.1):
2.1. Механизм образования водородной связи между молекулами воды
Это объясняется тем, что атом водорода, связанный с более электроотрицательным элементом, имеющим неподелённую электронную пару (азотом, кислородом, фтором и др.), испытывает недостаток электронов и поэтому способен взаимодействовать с неподелённой парой электронов другого электроотрицательного атома этой же или другой молекулы.
В результате также возникает водородная связь, которая графически обозначается тремя точками (Рис. ):
Рис. 2.2. Механизм образования водородной связи между протоном (Н.δ+) и более электроотрицательными атомами серы(:Sδ-), кислорода (:Oδ-) и азота (:Nδ-)
Эта связь значительно слабее других химических связей (энергия ее образования 10-40 кДж/моль), и, в основном, определяется электростатическим и донорно-акцепторным взаимодействиями.
Водородная связь может быть как внутримолекулярной, так и межмолекулярной.
2.1.4. Гидрофобные взаимодействия
Прежде, чем рассматривать природу гидрофобного взаимодействия, необходимо ввести понятие «гидрофильных» и «гидрофобных» функциональных групп.
Группы, которые могут образовывать водородные связи с молекулами воды, называются гидрофильными.
К этим группам относятся полярные группы: аминогруппа (-NH2), карбоксильная (-COOH), карбонильная группы (-CHO) и сульфгидрильная группа (-SH).
Как правило, гидрофильные соединения хорошо растворимы в воде. !!! Это обусловлено тем, что полярные группы способны образовывать водородные связи с молекулами воды.
Появление таких связей сопровождается выделением энергии, поэтому и возникает тенденция к максимальному увеличению поверхности контакта заряженных групп и воды (Рис. 2.3):
Рис. 2.3. Механизм образования гидрофобных и гидрофильных взаимодействий
Молекулы или части молекул, неспособные образовывать водородные связи с водой называются гидрофобными группами.
К этим группам относятся алкильные и ароматические радикалы, которые неполярны и не несут электрического заряда.
Гидрофобные группы – плохо или вовсе не растворимы в воде.
Это объясняется тем, что атомы и группы атомов, входящие в состав гидрофобных групп, являются электронейтральными и (поэтому) не могут образовывать водородных связей с водой.
!!! Гидрофобные взаимодействия возникают в результате контакта между неполярными радикалами, неспособными разорвать водородные связи между молекулами воды.
В результате этого молекулы воды вытесняются на поверхность гидрофильных молекул (Рис. 2.3).
2.1.5. Ван-дер-ваальсовы взаимодействия.
В молекулах существуют также весьма слабые и короткодействующие силы притяжения между электрически нейтральными атомами и функциональными группами.
Это так называемые ван-дер-ваальсовые взаимодействия.
Они обусловлены электростатическим взаимодействием между отрицательно заряженными электронами одного атома и положительно заряженным ядром другого атома.
Так как ядра атомов экранированы окружающими их собственными электронами от ядер соседних атомов, то возникающие между различными атомами ван-дер-ваальсовы взаимодействия весьма невелики.
Все эти типы взаимодействий принимают участие в формировании, поддержании и стабилизации пространственной структуры (конформации) белковых молекул (Рис. 2.4):
Рис. 2.4. Механизм образования ковалентных связей и слабых нековалентных взаимодействий: 1 - электро-статические взаимодействия; 2 – водородные связи; 3 – гидрофобные взаимодействия, 4 – дисульфидные связи
Силы, которые способствуют формированию пространственной структуры белков и удерживающие её в стабильном состоянии, являются очень слабыми силами. Энергия этих сил на 2-3 порядка меньше энергии ковалентных связей. Они действуют между отдельными атомами и группами атомов.
Однако, огромное число атомов в молекулах биополимеров (белков), приводит к тому, что суммарная энергия этих слабых взаимодействий становится сравнима с энергией ковалентных связей.