2.2.1.2.2. Β-структура
β -структура является вторым элементом вторичной структуры белков. β-складчатые структуры – графически изображаются стрелкой (Рис. 2.8):
Рис. 2.8. Вторичная структура белковой молекулы: β-структура. Лист β-структуры имеет складчатую поверхность. Водородные связи между β-тяжами изображены пунктиром
Характеристика β-структуры:
- остов полипептидной цепи в β-структуре вытянут таким образом, что имеет уже не спиральную, а зигзагообразную складчатую форму;
- боковые группы аминокислотных остатков (R-группы) направлены перпендикулярно плоскости складчатого слоя и расположены выше и ниже него;
- в отличие от α-спирали β-структура образована за счет межцепочечных водородных связей между соседними участками полипептидной цепи, так как внутрицепочечные контакты отсутствуют.
- в отличие от α-спирали, насыщенной водородными связями, каждый участок полипептидной цепи в β-структуре открыт для образования дополнительных водородных связей.
Соотношение между различными типами вторичных структур в составе белков варьирует в широких приделах, причём доля неупорядоченных структур часто превалирует над регулярными – α-спиралью и β-структурой.
2.2.1.2.3. Β-изгиб
В области неупорядоченных структур достаточно протяжённые зоны представлены петлями и резкими изгибами.
Наиболее часто встречаются так называемые β-изгибы, когда полипептидная цепь резко меняет своё направление на 180º. Этот изгиб по форме напоминает шпильку для волос и образуется между тремя аминокислотами за счет водородной связи (см. презентацию к лекции). Он необходим для изменения пространственного расположения полипептидной цепи при образовании третичной структуры белка.
!!! Какую именно конформацию принимают участки полипептидной цепи (α-спираль, β‑складку, β-изгиб или остаются неструктурированными) в значительной степени определяется первичной последовательностью полипептидной цепи.
2.2.1.4. Третичная структура белков
Третичная структура белков – это трёхмерная структура полипептидной цепи, которая определяется первичной и вторичной структурой и характеризуется наличием биологической активности.
Это объясняется тем, что в результате взаимодействий аминокислотных остатков полипептидной цепи уменьшается свободное вращение связей полипептидного остова.
Ограничение подвижности и тем самым формирование и поддержание третичной структуры возникает также за счёт общего вклада слабых нековалентных взаимодействий (Рис. 2.9):
Рис. 2.9. Связи, стабилизирующие третичную структуру белковой молекулы: 1 - электростатические силы притяжения между R-группами, несущими противоположно заряженные ионогенные группы (ионные связи); 2 - водородные связи между полярными (гидрофильными) R-группами; 3 - гидрофобные взаимодействия между неполярными (гидрофобными) R-группами; 4 - дисульфидные связи между радикалами двух молекул цистеина.
Рассмотрим особенности строения третичной структуры белковой молекулы на примере одного из самых простых белков – инсулина. Первичная последовательность инсулина приведена на рисунке 2.10, а третичная структура - на рисунке 2.11:
Рис. 2.10. Первичная последовательность гормона инсулина. Показаны S–S-мостики и участки первичной последовательности, образующие вторичные структуры
Гормон состоит из двух пептидных цепей — короткой (21 аминокислотный остаток) и длинной (30 аминокислотных остатка).
Рис. 2.10. Третичная структура инсулина. Здесь спиралями представлены -спиральные участки, стрелками - -складки и цилиндрическими кривыми - нерегулярные участки. Пунктиром показаны водородные связи, а сплошными линиями - S–S‑мостики.
На рисунке хорошо видно, что три S–S-мостика играют ключевую роль в организации третичной структуры:
- один из них взаимно ориентирует две α-спирали короткой последовательности;
- два других скрепляют короткую и длинную цепи;
- третичная последовательность буквально пронизана водородными связями;
- третичная структура инсулина состоит в основном из α-спиралей.
Третичная структура белковой молекулы возникает самопроизвольно. Движущей силой, свёртывающей полипетидную цепь белка в строгое трёхмерное образование, является взаимодействие аминокислотных радикалов с молекулами воды.
При этом гидрофобные радикалы втягиваются внутрь белковой молекулы, образуя там гидрофобную зону (гидрофобный карман), а гидрофильные радикалы ориентируются в сторону растворителя – воды.