биофизика

Заключение.

Основные направления развития биофизики и практическое использование биофизических закономерностей функционирования биообъектов при создании медицинской техники.

		Распределение по видам занятий
№	Название разделов и			Объем учебных часов						Литера-
										тура по
			Лабор.		Практ.	Аудит.		Самост.
темы	тем	Лекции							Всего
			занят.		занят.	занят.		работа		темам
1	Введение	*				*		*
2	Основы молекулярной	*				*		*		Л1 – Л5,
	биофизики									Д2
	Функции клеток и
3	клеточных структур,	*				*		*		Л1 – Л5,
	мембранный									Д5
	транспорт веществ
4	Биоэлектрические	*				*		*		Л1, Л2,
	явления									Л5, Л6
5	Теплообразование в	*				*		*		Л3, Л5
	организме животных
6	Мышечное	*				*		*		Л3 – Л5,
	сокращение									Д1
7	Основы биофизики	*	*			*		*		Л2, Л7
	сенсорных систем
8	Заключение	*				*		*

11

Перечень лабораторных работ

	№	Наименование работы	Номер
			темы
	1	Исследование световой чувствительности зрительного анализатора,	7
		адаптированного к темноте
	2	Исследование механизмов адаптации зрительного анализатора	7
	3	Исследование остроты стереоскопического зрения	7
	4	Исследование частотно-контрастной чувствительности зрения человека	7
	5	Исследование свойств слухового анализатора	7
	6	Исследование механических характеристик биообъектов. Вибротестер.	7

12

	Учебно-методическое обеспечение дисциплины
	Основная литература
№	Название, библиографическое описание
Л1	Артюхов В.Г., Ковалев Т.А., Шмелев В.П. Биофизика: учеб. пособие. – Воронеж:
	Изд-во ВГУ, 1994. – 336 с.
	Биофизика для инженерных специальностей в 2-х томах. I том «Биоэнергетика,
Л2	биомембранология и биологическая электродинамика» / Бигдай Е.В., Вихров С.П.,
	Гривенная Н.В., Редькин В.Н., Самойлов В.О., Чигирев Б.И., под редакцией Вихрова
	С.П и Самойлова В.О. Москва, «Горячая линия - Телеком». 2008. 1000 с.
	Биофизика для инженерных специальностей в 2-х томах. II том «Биомеханика,
Л3	информация и регулирование в живых системах»/ Бигдай Е.В., Вихров С.П.,
	Гривенная Н.В., Редькин В.Н., Самойлов В.О., Чигирев Б.И., под редакцией Вихрова
	С.П и Самойлова В.О. Москва, «Горячая линия - Телеком». 2008. 1000 с.
Л4	Биофизика. Учебник для вузов. Под ред. Антонова В.Ф. – ВЛАДОС, М.:2003, 287 с.
Л5	Медицинская биофизика: учебник для вузов/ В.О. Самойлов. – 2-е изд., испр. и доп. –
	СПб.: СпецЛит, 2007. – 560 с.: ил.
Л6	Медицинская и биологическая физика. Ремизов А.Н., Максина А.Г. М.: «Дрофа»,
	2006.
Л7	Чигирев Б.И. Биофизика органов чувств: Учебн. пособ. СПб ГЭТУ, 2001

	Дополнительная литература
№	Название, библиографическое описание
Д1	Рубин А.Б. Лекции по биофизике: Учеб. пособие.-М.: Изд. МГУ, 1994
Д2	Волькенштейн М.В. Молекулярная биофизика. М.: Наука, 1975
Д3	Беллман Р. Математические методы в медицине. М., Мир, 1987г
Д4	Волькенштейн М.В. Общая биофизика. М.: Наука, 1978
Д5	Ясуо Кагава Биомембраны. М.: Высшая школа, 1985
Д6	Артюхов В.Г. Ковалева Т.А., Шмелев В.П. Биофизика: Учеб. пособ. – Воронеж:
	изд-во ВГУ
Д7	Губанов Н.И. Медицинская биофизика. -М., Медицина, 1978
	13

МИНОБРНАУКИ РОССИИ

Санкт-Петербургский государственный электротехнический университет “ЛЭТИ” им. В. И. Ульянова (Ленина)

БИОФИЗИКА

Конспект лекций

Санкт – Петербург Издательство СПбГЭТУ «ЛЭТИ»

2011

Тема 1. Основы молекулярной биофизики

Физические свойства и взаимодействия макромолекул

Молекулярная биофизика - область молекулярной биологии, изучающая на основе методов и положений физики строение, физические свойства и процессы биологических молекул и систем, которые ими образованы.

Живые организмы не однородны (гетерогенны). Органические соединения составляют 20-30% массы клетки живого организма. К ним относятся: биологические полимеры (белки), нуклеиновые кислоты и углеводы, а также жиры и ряд небольших молекул - гормоны, пигменты, аминокислоты, простые сахара, нуклеотиды и т.д.

Биологические полимеры (белки). Высокомолекулярные полимерные соединения, мономером которых служат аминокислоты. Общая формула аминокислоты:

				R
	H2N			CH			COOH
Аминогруппа									Карбоксильная
(обладает свойствами									группа (кислотная)
основания)

Рис. 1.1. Общая формула аминокислоты.

Аминокислоты соединяются друг с другом ковалентной пептидной, или амидной, связью. Образование ее происходит за счет аминогруппы одной аминокислоты и карбоксильной группы другой с выделением молекулы воды:

R1

H

H

R2

OH

H2N

CH

C

+

N

CH

C

OH

H

OH

R1

H

H

R2

COOH + H20

H2N

CH

C

N

CH

C

Рис. 1.2. Образование пептидной связи.

16

Принято, что пептиды, содержащие до 20 аминокислотных остатков, относятся к олигопептидам; среди них различают ди-, три-, тетрапептиды и т.д. Полипептиды имеют в молекуле от 20 до 50 аминокислотных остатков. К белкам относятся полипептиды с длиной цепи более 50 аминокислот.

Белки, выделенные из живых организмов включают несколько сотен, а иногда и тысяч комбинаций 20 основных аминокислот.

Таблица 1.1. Основные аминокислоты.

№	Название	Обозначение	№	Название	Обозначение
п/п	аминокислоты	аминокислоты	п/п	аминокислоты	аминокислоты
1	Алланин	ALA	11	Лейцин	LEU
2	Аргенин	ARG	12	Лизин	LYS
3	Аспарагин	ASH	13	Метионин	MET
4	Аспарагиновая к-та	ASP	14	Пролин	PRO
5	Валин	VAL	15	Серин	SER
6	Гистидин	HIS	16	Тирозин	TYR
7	Глицин	GLY	17	Треонин	THR
8	Глутамин	GLN	18	Триптофан	TRP
9	Глутаминовая к-та	GHU	19	Фенил-Аланин	PHE
10	Изолейцин	ILE	20	Цистеин	CYS

У белков имеется 4 уровня структурной организации. Первичная структура является аминокислотной последовательностью. Вторичная структура характеризует различные типы регулярных структур, встречающихся во многих белках. Это спиральные структуры ( -спирали), образованные единичной полипептидной цепью, и складчатые слои ( -структуры), образованные двумя или несколькими участками цепи. Эти структуры стабилизированы водородными связями, образованными между CO и NH-группами пептидных связей в спирали. Третичная структура – цепь или спираль принимают пространственное расположение (конформация). Четвертичная структура – в случае, когда белковая молекула имеет несколько полипептидных цепей – взаимное расположение третичных структур.

Утрата белковой молекулой структурной организации (без изменения химической формулы – первичной структуры) называется денатурацией белка. Денатурация может

17

быть вызвана изменением температуры, обезвоживанием, облучением, резким изменением pH среды и другими факторами.

Функции белков. Одна из важнейших функций белков в клетке - строительная: белки участвуют в образовании всех клеточных мембран в органоидах клетки, а также внеклеточных структур.

Исключительно важное значение имеет каталитическая функция белков (от греч. katalysis - разрушение). Все биологические катализаторы - ферменты - вещества белковой природы. Они ускоряют химические реакции, протекающие в клетке, в десятки и сотни тысяч раз. Фермент катализирует только одну реакцию, т. е. он узкоспецифичен. Высокая специфичность ферментативных реакций обусловлена тем, что пространственная конфигурация активного центра фермента, т.е. участка белка, который связывает какуюлибо молекулу, точно соответствует конфигурации этой молекулы.

Двигательная функция организма обеспечивается сократительными белками. Эти белки участвуют во всех видах движения, к которым способны клетки и организмы: мерцание ресничек и биение жгутиков у простейших, сокращение мышц у животных.

Транспортная функция белков заключается в присоединении химических элементов (например, кислорода) или биологически активных веществ (гормонов) и переносе их к различным тканям и органам тела.

При поступлении в организм чужеродных белков или микроорганизмов в белых кровяных тельцах - лейкоцитах - образуются особые белки - антитела. Они связывают и обезвреживают несвойственные организму вещества. В этом выражается защитная функция белков.

Белки служат и одним из источников энергии в клетке, т.е. выполняют энергетическую функцию. При полном расщеплении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии.

Синтез белка.

Все многообразие свойств белков в конечном счете определяется их первичной структурой, т.е. последовательностью аминокислот. Каждой аминокислоте в полипептидной цепочке соответствует комбинация из трех последовательно расположенных нуклеотидов - триплет. Например, аминокислоте цистеину соответствует триплет АЦА, валину - ЦАА, лизину-ТТТ и т.д. Таким образом, определенные сочетания нуклеотидов и последовательность их расположения в молекуле ДНК являются генетическим кодом, несущим информацию о структуре белка.

18

Код включает все возможные сочетания трех (из четырех) азотистых оснований. Таких сочетаний может быть 43 = 64, в то время как кодируются только 20 аминокислот. Из 64 триплетов 61 кодируют аминокислоты, а остальные 3 служат сигналами начала и окончания синтеза РНК. В результате некоторые аминокислоты кодируются несколькими триплетами - кодонами. Эта избыточность кода (вырожденность) имеет большое значение для повышения надежности передачи генетической информации. Например, аминокислоте аргинину могут соответствовать триплеты ГЦА, ГЦГ, ГЦТ, ГЦЦ и т.д. Понятно, что случайная замена третьего нуклеотида в этих триплетах никак не отразится на структуре синтезируемого белка. В каждой молекуле ДНК, состоящей из миллионов нуклеотидных пар, записана информация о последовательности аминокислот в сотнях различных белков, поэтому существуют триплеты, служащие «знаками препинания» и разделяющие участки, несущие информацию о разных белках.

Одно из основных свойств кода - его специфичность. Нет случаев, когда один и тот же триплет соответствовал бы более чем одной аминокислоте. Код универсален для всех живых организмов и никогда не перекрывается, т. е. кодоны транслируются (передаются) в виде информации - триплета (кодона) иРНК всегда целиком. При считывании информации с молекулы ДНК невозможно использование азотистого основания одного триплета в комбинации с основаниями другого триплета.

Участок молекулы ДНК, несущий информацию о структуре одной белковой молекулы, называется геном. Вся совокупность наследственного материала, содержащегося в гаплоидном наборе хромосом данного вида организмов, носит название генома. Другими словами, геном - это число нуклеотид-ных пар, составляющих молекулу ДНК. Размер генома неодинаков у разных организмов и не связан прямо со сложностью организации.

19

Таблица 1.2. Соответствие кодонов аминокислотам

	Первое	Второе положение				Третье
		(нуклеотид в кодоне)
	положение					положение
		U (урацил)	C (цитозин)	A (аденин)	G (гуанин)
		PHE	SER	TYR	CYS	U (урацил)
	U (урацил)	PHE	SER	TYR	CYS	C (цитозин)
		LEU	SER	СТОП	СТОП	A (аденин)
		LEU	SER	СТОП	TRP	G (гуанин)
		LEU	PRO	HIS	ARG	U (урацил)
	C (цитозин)	LEU	PRO	HIS	ARG	C (цитозин)
		LEU	PRO	CLN	ARG	A (аденин)
		LEU	PRO	CLN	ARG	G (гуанин)
		ILE	THR	ASH	SER	U (урацил)
	A (аденин)	ILE	THR	ASH	SER	C (цитозин)
		ILE	THR	LYS	ARG	A (аденин)
		MET	THR	LYS	ARG	G (гуанин)
		VAL	ALA	ASP	GLY	U (урацил)
	G (гуанин)	VAL	ALA	ASP	GLY	C (цитозин)
		VAL	ALA	GHU	GLY	A (аденин)
		VAL	ALA	GHU	GLY	G (гуанин)

Мутации. Если условно назвать мутации, которые меняют класс (т.е. заряд аминокислотного остатка) «неправильными», а не меняющие класс – «правильными», то:

Таблица 1.2. Мутации.
		«Неправильные» мутации
Замена нуклеотида	«Правильные» мутации
		54
X	120
		102
Y	74
		20
Z	156
		176
всего	350
		33,5
%	66,5

Код устроен так, что вероятность «правильных» мутаций в два раза выше, чем «неправильных».

20