ЦГмф – как вторичный гормональный посредник

Гуанилатциклазная система, регулируемая атриальным натрий-уретическим пептидом, представлена одной или несколькими полипептидными цепями, на одной стороне которых находится рецептор, а на другой (обращенной в цитоплазму) – каталитический домен. Этот домен, при образовании гормон-рецепторного комплекса, демонстрирует гуанилатциклазную активность, катализируя реакцию образования цГМФ из ГТФ:

ГТФ + Н₂ОцГМФ + ФФ

Образующийся цГМФ реализует свои эффекты через протеинкиназу G, которая катализирует фосфорилирование белков-мишеней по остаткам серина и треонина, изменяя их функциональную активность.

Са²⁺ как вторичный гормональный посредник

Система, регулирующая внутриклеточное содержание Са²⁺, состоит из рецептора,G-белка и рецептор-зависимого Са²⁺-канала. Взаимодействие гормона сG-белком открывает рецептор-зависимый Са²⁺-канал и Са²⁺по градиенту концентрации (концентрация Са²⁺вне клетки составляет 10^-3М, а внутри клетки – 10^-7М) поступает в клетку. В цитоплазме он взаимодействует с кальмодулином (КМ) – термостабильным низкомолекулярным белком, имеющим центры с высоким сродством для связывания Са²⁺. Образующийся комплекс Са²⁺-кальмодулин способен изменять активность целого ряда ферментов: Са²⁺/КМ-зависимой протеинкиназы, ФДЭ-I(Са²⁺/КМ-зависимой ФДЭ) и других. Са²⁺/КМ-зависимая протеинкиназа реализует свои эффекты в клетке, катализируя фосфорилирование белков-мишеней по остаткам серина и треонина. Прекращение действия сигнала достигается действием двух ферментов: 1) Са²⁺-АТФазы, которая откачивает Са²⁺из клетки в межклеточное пространство (изофермент плазматической мембраны) или закачивает Са²⁺в цистерны эндоплазматического ретикулума (изофермент ЭПР), и 2) фосфопротеинфосфатазы, катализирующей дефосфорилирование фосфопротеинов, переводя их в исходное функциональное состояние.