- •Вопрос № 1.Белки. Разнообразие. Функции.
- •Вопрос № 2. Методы биохимии. Электрофорез.
- •Вопорос № 3. Хроматография.
- •Аффинная хроматография, или хроматография по сродству
- •Вопрос № 4. Методы количественного определения белка в растворе.
- •Вопрос № 5. Форма белков. Молекулярная масса.
- •Вопрос № 6. Аминокислоты. Пептиды.
- •Вопрос № 7. Первичная структура.
- •Вопрос № 8. Вторичная структура.
- •Вопрос № 9. Третичная структура белка.
- •Вопрос № 10. Четвертичная структура.
- •Вопрос № 11. Физико-химические свойства белков.
- •Вопрос № 12. Денатурация
- •Вопрос № 13. Коллоидные свойства растворов белков. Осаждение
- •Вопрос № 14. Классификация белков.
- •Вопрос № 15. Простые и сложные белки. Простетическая группа.
- •Вопрос № 16. Белки и лиганды. Активный центр белка.
- •Вопрос № 17. Связывание белка и лиганда.
- •Вопрос № 18. Доменная организация белков.
- •Вопрос № 19. Функциональное значение четвертичной структуры белка. Оперативность. Преимущества олигомеров над мономерами.
- •Преимущества белков с четвертичной структурой
- •Вопрос № 20
- •Вопрос № 21
- •Вопрос № 22
- •Каталитическая специфичность
- •Вопрос № 23
- •Вопрос № 24
- •Вопрос № 25
- •Вопрос № 26
- •Вопрос № 27
- •Неконкурентное ингибирование
- •I связывается с е также не в каталитическом центре, однако не со свободным е, а с комплексом еs, т.Е. Центр, связывающий I, становится доступным для I только после того, как свяжется s.
- •Вопрос № 29
- •Вопрос № 30
- •Особенности строения и функционирования аллостерических ферментов:
- •Вопрос № 31
- •Циклический гуанозинмонофосфат и Циклический аденозинмонофосфат – циклические формы нуклеотидов (производные гтф и атф.
- •Вопрос № 32
- •Вопрос № 33
- •Вопрос № 35
- •Вопрос № 36
- •Вопрос № 37
- •Классы ферментов
- •Вопрос № 38
- •Вопрос № 39
- •Вопрос № 40
- •Вопрос № 41
- •Вопрос № 42
- •Вопрос № 43
- •Вопрос № 44
- •Вопрос № 45
- •Единицы активности
- •Вопрос № 46
Вопрос № 20
Коллагены - самые распространённые белки не только межклеточного матрикса, но и организма в целом. В межклеточном матриксе молекулы коллагена образуют полимеры, называемые фибриллами коллагена. Фибриллы коллагена обладают огромной прочностью и практически нерастяжимы. Именно поэтому большое количество коллагеновых волокон, состоящих из коллагеновых фибрилл, входит в состав кожи, сухожилий, хрящей и костей.
Необычные механические свойства коллагенов связаны с их первичной и пространственной структурами. Молекула коллагена представляет собой правозакрученную суперспираль из трёх α-цепей. Такое образование известно под названием тропоколлаген. Один виток спирали α-цепи содержит три аминокислотных остатка. В составе альфа-цепи много пролина, глицина, гидроксипролина и гидроксилизина. Пролин благодаря своей структуре вызывает изгибы в полипептидной цепи, стабилизируя левозакрученную спиральную конформацию. Спираль пептидной цепи коллагена стабилизирована не за счёт водородных связей (так как пролин их не образует), а силами стерического отталкивания пирролидиновых колец в остатках пролина.
В результате расстояние между аминокислотными остатками по оси спирали увеличивается, и она оказывается более развёрнутой по сравнению с туго закрученной α-спиралью глобулярных белков. Цепи удерживаются друг около друга за счёт водородных связей, возникающих между амино- и карбоксильными группами пептидного остова разных полипептидных цепей, входящих в состав трёхспиральной молекулы. "Жёсткие" аминокислоты - пролин и гидроксипролин - ограничивают вращение полипептидного стержня и увеличивают тем самым стабильность тройной спирали. Некоторые комплементарные участки молекул тропоколлагена могут объединяться друг с другом, формируя коллагеновые фибриллы, причём эти участки расположены таким образом, что одна нить тропоколлагена сдвинута по отношению к другой примерно на ¼.Важную роль в формировании коллагеновых фибрилл играют модифицированные аминокислоты: гидроксипролин и гидроксилизин.
В отличие от коллагена, образующего прочные фибриллы, способные выдержать большие нагрузки, эластин (также белок межклеточного матрикса) обладает резиноподобными свойствами. Нити эластина, содержащиеся в тканях лёгких, в стенках сосудов, в эластичных связках, могут быть растянуты в несколько раз по сравнению с их обычной длиной, но после снятия нагрузки они возвращаются к свёрнутой конформации.
Эластин содержит довольно много пролина и лизина, но лишь немного гидроксипролина; полностью отсутствует гидроксилизин.
Наличие большого количества гидрофобных радикалов препятствует созданию стабильной глобулы, в результате полипептидные цепи эластина не формируют регулярные вторичную и третичную структуры, а принимают в межклеточном матриксе разные конформации с примерно равной свободной энергией. Это как раз тот случай строения первичной структуры, когда отсутствие одной стабильной упорядоченной конформации приводит к возникновению необходимых белку свойств.
Вопрос № 21
Иммуноглобулины, или антитела, - специфические белки, вырабатываемые В-лимфоцитами в ответ на попадание в организм чужеродных структур, называемых антигенами.
Все иммуноглобулины характеризуются общим планом строения, который мы рассмотрим на примере строения IgG.
Молекула IgG состоит из четырёх полипептидных цепей: двух идентичных лёгких (L), содержащих около 220 аминокислотных остатков, и двух тяжёлых (Н), состоящих из 440 аминокислот каждая. Все 4 цепи соединены друг с другом множеством нековалентных и четырьмя дисульфидными связями. Поэтому молекулу IgG относят к мономерам.
Лёгкие цепи IgG состоят из 2 доменов: вариабельного (VL), находящегося в N-концевой области полипептидной цепи, и константного (CL), расположенного на С-конце. Каждый из доменов состоит из 2 слоев с β-складчатой структурой, где участки полипептидной цепи лежат антипараллельно. β-Слои связаны ковалентно дисульфидной связью примерно в середине домена.
Тяжёлые цепи IgG имеют 4 домена: один вариабельный (VH), находящийся на N-конце, и три константных (СН1, СН2, СH3). Домены тяжёлых цепей IgG имеют гомологичное строение с доменами лёгких цепей. Между двумя константными доменами тяжёлых цепей СH1, и СН2 есть участок, содержащий большое количество остатков пролина, которые препятствуют формированию вторичной структуры и взаимодействию соседних Н-цепей на этом отрезке. Этот участок называют "шарнирной областью"; он придаёт молекуле гибкость.
Между вариабельными доменами тяжёлых и лёгких цепей находятся два идентичных участка, связывающих два одинаковых специфических антигена; поэтому такие антитела часто называют"биваленты". В связывании антигена с антителом участвует не вся аминокислотная последовательность вариабельных доменов обеих цепей, а всего лишь 20-30 аминокислот, расположенных в гипервариабельных областях каждой цепи. Именно эти области определяют уникальность взаимодействия с соответствующим (комплементарным) антигеном.
Основные функции антител - обнаружение и связывание чужеродных антигенов, находящихся в организме вне его клеток (в крови, лимфе, межклеточной жидкости, в слизистых секретах). Это происходит с помощью специфических антигенсвязывающих участков разных клонов иммуноглобулинов. Кроме, того, благодаря связыванию антигена с антителом облегчается процесс дальнейшего разрушения чужеродных веществ. Специфичность пути разрушения комплекса антиген-антитело зависит от класса антител.