- •Вопрос № 1.Белки. Разнообразие. Функции.
- •Вопрос № 2. Методы биохимии. Электрофорез.
- •Вопорос № 3. Хроматография.
- •Аффинная хроматография, или хроматография по сродству
- •Вопрос № 4. Методы количественного определения белка в растворе.
- •Вопрос № 5. Форма белков. Молекулярная масса.
- •Вопрос № 6. Аминокислоты. Пептиды.
- •Вопрос № 7. Первичная структура.
- •Вопрос № 8. Вторичная структура.
- •Вопрос № 9. Третичная структура белка.
- •Вопрос № 10. Четвертичная структура.
- •Вопрос № 11. Физико-химические свойства белков.
- •Вопрос № 12. Денатурация
- •Вопрос № 13. Коллоидные свойства растворов белков. Осаждение
- •Вопрос № 14. Классификация белков.
- •Вопрос № 15. Простые и сложные белки. Простетическая группа.
- •Вопрос № 16. Белки и лиганды. Активный центр белка.
- •Вопрос № 17. Связывание белка и лиганда.
- •Вопрос № 18. Доменная организация белков.
- •Вопрос № 19. Функциональное значение четвертичной структуры белка. Оперативность. Преимущества олигомеров над мономерами.
- •Преимущества белков с четвертичной структурой
- •Вопрос № 20
- •Вопрос № 21
- •Вопрос № 22
- •Каталитическая специфичность
- •Вопрос № 23
- •Вопрос № 24
- •Вопрос № 25
- •Вопрос № 26
- •Вопрос № 27
- •Неконкурентное ингибирование
- •I связывается с е также не в каталитическом центре, однако не со свободным е, а с комплексом еs, т.Е. Центр, связывающий I, становится доступным для I только после того, как свяжется s.
- •Вопрос № 29
- •Вопрос № 30
- •Особенности строения и функционирования аллостерических ферментов:
- •Вопрос № 31
- •Циклический гуанозинмонофосфат и Циклический аденозинмонофосфат – циклические формы нуклеотидов (производные гтф и атф.
- •Вопрос № 32
- •Вопрос № 33
- •Вопрос № 35
- •Вопрос № 36
- •Вопрос № 37
- •Классы ферментов
- •Вопрос № 38
- •Вопрос № 39
- •Вопрос № 40
- •Вопрос № 41
- •Вопрос № 42
- •Вопрос № 43
- •Вопрос № 44
- •Вопрос № 45
- •Единицы активности
- •Вопрос № 46
Вопрос № 29
Повышение температуры до определённых пределов оказывает влияние на скорость ферментативной реакции, подобно влиянию температуры на любую химическую реакцию. С повышением температуры ускоряется движение молекул, что приводит к повышению вероятности взаимодействия реагирующих веществ. Однако скорость химической реакции, катализируемая ферментами, имеет свой температурный оптимум, превышение которого сопровождается понижением ферментативной активности, возникающим из-за термической денатурации белковой молекулы. Наличие E-S-комплекса повышает для некоторых молекул фермента температуру денатурации
Активность ферментов зависит от рН раствора, в котором протекает ферментативная реакция. Для каждого фермента существует значение рН, при котором наблюдается его максимальная активность. Отклонение от оптимального значения рН приводит к понижению ферментативной активности.
Важный параметр, контролирующий протекание метаболического пути, - наличие субстратов, и главным образом - наличие первого субстрата. Чем больше концентрация исходного субстрата, тем выше скорость метаболического пути. Но здесь нудно помнить о насыщении фермента.
Другой параметр, лимитирующий протекание метаболического пути, - наличие регенерированных коферментов. Например, в реакциях дегидрирования коферментом дегидрогеназ служат окисленные формы NAD+, FAD, FMN, которые восстанавливаются в ходе реакции. Чтобы коферменты вновь участвовали в реакции, необходима их регенерация, т.е. превращение в окисленную форму. Есть прочно связанные коферменты (ФАД) и относительно свободные – как второй субстрат (НАД).
При катализе необратимых реакций концентрация продукта не влияет на активность ферментов. У обратимых – активность фермента зависит от концентрации продукта. Это связано со смещением химического равновесия
Вопрос № 30
Аллостерическими ферментами называют ферменты, активность которых регулируется не только количеством молекул субстрата, но и другими веществами, называемыми эффекторами. Участвующие в аллостерической регуляции эффекторы - клеточные метаболиты часто именно того пути, регуляцию которого они осуществляют.
Аллостерический центр (allos – чужой) – центр регуляции активности фермента, который пространственно отделен от активного центра и имеется не у всех ферментов. Связывание с аллостерическим центром какой-либо молекулы (называемой активатором или ингибитором, а также эффектором, модулятором, регулятором) вызывает изменение конфигурации белка-фермента и, как следствие, скорости ферментативной реакции.
Аллостерические эффекторы. Эффектор, вызывающий снижение (ингибирование) активности фермента, называют отрицательным эффектором, или ингибитором. Эффектор, вызьгоаюший повышение (активацию) активности ферментов, называют положительным эффектором, или активатором.
Аллостерическими эффекторами часто служат различные метаболиты. Конечные продукты метаболического пути - часто ингибиторы аллостерических ферментов, а исходные вещества - активаторы. Это так называемая гетеротропная регуляция. Такой вид аллостерической регуляции очень распространён в биологических системах.
Более редкий случай аллостерической регуляции, когда сам субстрат может выступать в качестве положительного эффектора. Такая регуляция называется гомотропной (эффектор и субстрат - одно и то же вещество). Эти ферменты имеют несколько центров связывания для субстрата, которые могут выполнять двойную функцию: каталитическую и регуляторную. Аллостерические ферменты такого типа используются в ситуации, когда субстрат накапливается в избытке и должен быстро преобразоваться в продукт.
Выявить ферменты с аллостерической регуляцией можно, изучая кинетику этих ферментов. Эти ферменты не подчиняются законам Михаэлиса-Ментен, они имеют характерную S-образную кривую зависимости скорости реакции от концентрации субстрата.