- •Карагандинская государственная медицинская академия
- •Функции белков плазмы крови
- •Альбумины
- •Глобулины
- •Функции 1-глобулинов
- •Белки-ферменты плазмы крови.
- •Органические небелковые соединения плазмы
- •I группа - азотсодержащие небелковые компоненты
- •II группа - безазотистые органические вещества
- •Неорганические компоненты плазмы
- •Кислотно-основной баланс
- •Буферные системы плазмы
- •Система свертывания крови и фибринолиза.
- •Начальные стадии внешнего механизма.
- •Начальные стадии внутреннего механизма.
- •Биохимия форменных элементов крови
- •Эффект Бора
- •Патологические варианты гемоглобина
- •Защита эритроцитов от окислительного стресса
- •Гемолиз эритроцитов
- •Обмен железа
- •Медицинское значение
- •Приложение 1. Суперсемейство иммуноглобулинов
- •Приложение 2 Система комплемента
- •Приложение 3.Калликреин - кининовая система
- •Синтез гемоглобина
- •Распад гемоглобина
- •Образование пигментов желчи, кала и мочи.
Биохимия форменных элементов крови
Метаболизма эритроцитов имеет ряд особенностей:
1. В зрелых эритроцитах не идут реакции биосинтеза белков.
2. Образование энергии - только путем гликолиза, субстрат - только глюкоза.
В эритроцитах существуют механизмы предохранения гемоглобина от окисления:
1. Активно протекает пентозофосфатный путь, дающий НАДФ.H2
2. Высока концентрация глутатиона - пептида, содержащего SH-группы.
Главная функция эритроцитов — транспорт кислородаот легких в ткани иСО2от тканей обратно в легкие. Высшие организмы нуждаются для этого в специальной транспортной системе, так как молекулярный кислород плохо растворим в воде: в 1 л плазмы крови растворимо только около 3,2 мл О2. Содержащийся в эритроцитах белокгемоглобин(Hb) способен связать в 70 раз больше — 220 мл О2/л.
Гемоглобин составляет примерно 95% белков эритроцитов.Hb вносит наибольший вклад в образование рН-буферной емкости крови.
Гемоглобин представляет собой сложный белок, относящийся к группе гемопротеинов; белковый компонент в котором представлен глобином, небелковый - простетической группой.
Примерно 80% аминокислотных остатков глобина образуют α-спирали, обозначенные буквами А-Н. Каждая субъединица несет группу гемасионом двухвалентного железав центре. При связывании O2 с атомом железа в геме (оксигенацияHb) и отщеплении O2(дезоксигенация) степень окисления атома железа не меняется. Окисление Fe2+до Fe3+в геме носит случайный характер.
В первые три месяца образуются эмбриональные гемоглобинысостава ξ2ε2и α2γ2. Затем вплоть до рождения доминируетфетальный гемоглобин(HbF, α2δ2), который постепенно заменяется на первом месяце жизни на HbА. Эмбриональный и фетальный гемоглобины обладают более высоким сродством к О2по сравнению с HbА, так как они должны переносить кислород из системы материнского кровообращения.
У взрослого человека в норме 3 типа гемоглобина. Основная форма - : гемоглобин А, содержащий 2 и 2цепи (HbA1), менее 3.5 2% составляет гемоглобин А2, содержащий 2и 2цепи (HbA2,). Гемоглобин F, содержащий 2и 2- цепи, присутствует в незначительных количествах – менее 2%.
В крови взрослого человека гемоглобин существует по крайней мере в четырех формах: оксигемоглобин, дезоксигемоглобин, карбоксигемоглобин, метгемоглобин. В эритроцитах молекулярные формы гемоглобина способны к взаимопревращению, их соотношение определено индивидуальными особенностями организма.
Метгемоглобин (MeтHb) - окисленная форма гемоглобина, в котором железо находится в трехвалентной форме. Метгемоглобин не способен переносить O2. При процессах обмена в эритроцитах всегда образуются известные количества метгемоглобина, который, однако, восстанавливается обратно в гемоглобин под воздействием фермента метгемоглобинредуктазы, так что в цельной крови здорового человека метгемоглобин не превышает 2% общего содержания гемоглобина (0,03-0,3 г%).
Избыток метгемоглобина может быть врожденным и приобретенным. Доля метгемоглобина может увеличиваться при приеме больших доз некоторых лекарственных средств.
Карбоксигемоглобин (СОHb) образуется в присутствии оксида углерода, при этом сродство гемоглобина к оксиду углерода в 200 раз выше, чем к кислороду. Поэтому даже небольшое увеличение оксида углерода во вдыхаемом воздухе приводит к образованию СОHb, что снижает способность крови к переносу кислорода. В крови городских жителей уровень СОHb менее 2%, в крови курильщиков – до 10%.