- •Экзаменационные вопросы/ответы на экзамен по биохимии для стоматологического факультета 2012 года
- •1. Биохимия, ее задачи. Значение биохимии для медицины. Современные биохимические методы исследования.
- •2. Аминокислоты, их классификация. Строение и биологическая роль аминокислот. Хроматография аминокислот.
- •Фолдинг белка. Шапероны.
- •4. Электро-химические свойства белков как основа методов их исследования. Электрофорез белков крови.
- •5. Принципы классификации белков. Характеристика простых белков. Характеристика гистонов и протаминов.
- •6. Хромопротеины. Строение и функции гемоглобина. Типы гемоглобинов. Миоглобин.
- •7. Углевод-белковые комплексы. Строение углеводных компонентов. Гликопротеины и их протеоглиганы.
- •8. Современные представления о структуре и функциях нуклеиновых кислот. Первичная и вторичная структуры днк. Строение мономеров нуклеиновых кислот
- •9. Ферменты, их химическая природа, структурная организация. Активный центр ферментов, его строение. Роль металлов в ферментативном катализе, примеры.
- •10. Коферменты и их функции в ферментативных реакциях. Витаминные коферменты. Примеры реакций с участием витаминных коферментов.
- •11. Номенклатура и классификация ферментов. Характеристика класса оксидоредуктаз. Примеры реакций с участием оксидоредуктаз
- •12. Современные представления о механизме действия ферментов. Стадии ферментативной реакции, молекулярные эффекты, примеры.
- •13. Ингибирование ферментов. Конкурентное и неконкурентное ингибирование, примеры реакций. Лекарственные вещества как ингибиторы ферментов.
- •3.Субстратное ингибирование
- •15. Обмен веществ и энергии. Этапы обмена веществ. Общий путь катаболизма. Катаболизм пирувата.
- •16. Цитратный цикл, его биологическое значение, последовательность реакций.
- •22. Сопряжение реакций цикла трикарбоновых кислот с дыхательной цепью ферментов. Написать эти реакции.
- •17.Современные представления о биологическом окислении. Над-зависимые дегидрогеназы. Строение окисленной и восстановленной форм над.
- •18. Компоненты дыхательной цепи и их характеристика. Фмн и фад-зависимые дегидрогеназы. Строение окисленной и восстановленной форм фмн.
- •20. Пути синтеза атф. Субстратное фосфорилирование (примеры). Молекулярные механизмы окислительного фосфорилирования (теория Митчелла). Разобщение окисления и фосфорилирования.
- •1.Мембрана митохондрий не проницаема для протонов.
- •2.Образуется протонный потенциал в процессе транспорта электронов и протонов.
- •3.Обратный транспорт протонов в матрикс сопряжен с образованием атф.
- •21. Потребность человека в белках. Незаменимые аминокислоты. Биологическая ценность белков. Роль белков в питании.
- •22.Превращение белков в органах пищеварительной системы.
- •23. Гниение белков и аминокислот в кишечнике. Пути образования продуктов гниения. Примеры.
- •24. Механизм обезвреживания продуктов гниения белков. Роль фафс и удф-гк в этом процессе (конкретные примеры).
- •25. Переаминирование и декарбоксилирование аминокислот. Химизм процессов, характеристика ферментов и коферментов. Образование амидов.
- •26.Декарбоксилирование аминокислот,роль витамина в6.Образование биогенных аминов
- •27. Дезаминирование аминокислот. Виды дезаминирования. Окислительное дезаминирование. Непрямое дезаминирование аминокислот на примере тирозина.
- •28. Синтез мочевины (орнитиновый цикл), последовательность реакций. Биологическая роль.
- •29. Особенности обмена пуриновых нуклеотидов. Их строение и распад. Образование мочевой кислоты. Подагра.
- •30.Генетический код
- •31. Механизмы репликации днк (матричный принцип, полуконсервативный способ). Условия, необходимые для репликации. Этапы репликации
- •32. Биосинтез рнк (транскрипция). Условия транскрипции.
- •33.Этапы транскрипции
- •34. Биосинтез белка. Этапы трансляции и их характеристика. Белковые факторы биосинтеза белка. Энергетическое обеспечение биосинтеза белка.
- •35. Строение оперона. Регуляция биосинтеза белка у прокариотов. Функционирование лактозного и гистидиновых оперонов.
- •36. Особенности и уровни регуляции биосинтеза белка у эукариотов. Амплификация генов, энхансерные и сайленсерные элементы.
- •38. Виды молекулярных мутаций и их метаболические последствия.
- •39. Основные углеводы организма человека, их строение и классификация, биологическая роль.
- •40. Роль углеводов в питании. Переваривание и всасывание углеводов в органах пищеварительной системы. Написать реакции. Непереносимость дисахаридов.
- •41. Биосинтез и распад гликогена в тканях. Биологическая роль этих процессов. Гликогеновые болезни.
- •42. Катаболизм глюкозы в анаэробных условиях. Химизм процесса, биологическая роль.
- •43. Катаболизм глюкозы в тканях в аэробных условиях. Гексозодифосфатный путь превращения глюкозы и его биологическая роль. Эффект Пастера.
- •44. Гексозомонофосфатный путь превращения глюкозы в тканях и его биологическая роль.
- •45. Пути образования глюкозы в организме. Глюконеогенез. Возможные предшественники, последовательность реакций, биологическая роль.
- •46. Характеристика основных липидов организма человека, их строение, классификация, суточная потребность и биологическая роль.
- •47. Биологическая ценность липидов пищи. Переваривание, всасывание и ресинтез липидов в органах пищеварительной системы.
- •48. Характеристика липопротеинов крови, их биологическая роль. Роль липопротеинов в патогенезе атеросклероза Коэффициент атерогенности крови и его клинико- диагностическое значение.
- •49. Окисление высших жирных кислот в тканях. Окисление жирных кислот с нечетным числом углеродных атомов, энергетический эффект.
- •66. Окисление глицерина в тканях. Энергетический эффект этого процесса.
- •67. Биосинтез высших жирных кислот в тканях. Биосинтез жиров в печени и жировой ткани.
- •51. Холестерол. Его химическое строение, биосинтез и биологическая роль. Причины гиперхолестеринемии.
- •78. Витамин в6 и pp. Роль в обмене аминокислот, примеры реакций, строение.
- •82. Биотин, пантотеновая кислота, их роль в обмене веществ.
- •55. Механизм действия липофильных сигнальных молекул. Механизм действия nо. Действие сигнальных молекул через тирозинкиназные рецепторы. Принципы иммунноферментного анализа уровня сигнальных молекул.
- •57. Гормоны передней доли гипофиза, классификация, их химическая природа, участие в регуляции процессов метаболизма. Семейство пептидов проопиомеланокортина.
- •58. Гормоны задней доли гипофиза, место их образования, химическая природа, влияние на функции органов-мишеней.
- •59. Инсулин, схема строения, участие в регуляции метаболических процессов. Специфика в действии на рецепторы органов мишеней, инсулиноподобные факторы роста (ифр)
- •61. Тиреоидные гормоны, место их образования, строение, транспорт и механизм действия на метаболические процессы.
- •62. Тиреокальцитонин, паратиреоидный гормон. Химическая природа, участие в регуляции обмена веществ.
- •91. Глюкагон и соматостатин. Химическая природа. Влияние на обмен веществ.
- •63. Участие адреналина в регуляции обмена веществ. Место выработки. Структура адреналина,механизм его гормонального действия, метаболические эффекты.
- •64. Кортикостероидные гормоны. Структура, механизм действия, их роль в поддержании гомеостаза. Участие глюкокортикоидов и минералокортикоидов в обмене веществ.
- •65. Гормоны половых желез: эстрадиол и тестостерон, их строение, механизм действия и биологическая роль.
- •95. Простаноиды - регуляторы обмена веществ. Биологические эффекты простаноидов и химическая природа.
- •66. Межклеточный матрикс, его компоненты, функции. Характеристика коллагена, его строение. Полиморфизм коллагеновых белков.
- •67. Этапы синтеза и созревания коллагена. Роль ферментов и витаминов в этом процессе. Катаболизм коллагена.
- •68. Особенности строения и функции эластина. Неколлагеновые структурные белки: фибронектин и ламинин.
- •69. Гликозаминогликаны. Строение, функции.
- •70. Протеогликаны межклеточного матрикса, их состав, функции. Образование надмолекулярных комплексов. Метаболизм протеогликанов.
38. Виды молекулярных мутаций и их метаболические последствия.
ДЕПУРИНИЗАЦИЯ - потеря или замена пуриновых оснований. За 70 лет теряется до 40%. С меньшей скоростью происходит ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ и ДЕПИРИМИДИРОВАНИЕ. Белок Р-53 метит повреждённый участок ДНК. Если он работает, то включаются механизмы репарации. Если этого белка нет, то наступают мутации (хромосомные, геномные). Генные мутации затрагивают небольшой участок ДНК в пределах гена. Виды генных мутаций:
1. замена:
а) одного нуклеотида на другой без изменения смысла кода ААГ = ААА (ЛИЗИН) (квазидуплетность)
б) замена одного нуклеотида на другой с изменением смысла кодона - МИССЕНС-МУТАЦИЯ
в) замена с образованием терминирующего кодона- НОНСЕНС-МУТАЦИЯ.
2. вставка:
а) вставка одного или нескольких кодонов без сдвига рамки считывания. В результате образуется белок, удлинённый на одну или несколько аминокислот.
б) вставка не кратного 3 нуклеотидов. Происходит сдвиг рамки считывания. В результате синтезируется белок со случайной аминокислотной последовательностью.
3. ДЕЛЕЦИЯ (выпадение):
а) выпадение одного или нескольких кодонов без сдвига рамки считывания. Образуется укороченный белок.
б) выпадение одного или нескольких (но не кратное 3) нуклеотидов со сдвигом рамки считывания. Образуется белок со случайной последовательностью аминокислот .
По биологическим последствиям все мутации делятся на:
1. Нейтральные. В результате образуются белки с неизменёнными свойствами. Может произойти замена одной аминокислоты на другую, эквивалентную по свойствам (ВАЛ — АЛА, АСП — ГЛУ). Последствия не проявляются.
2. «Молчащие». В результате одна аминокислота заменяется на другую близкую по свойствам, но не эквивалентную. Свойства белка близки. Эта мутация в физиологических условиях может никак не проявиться, а в экстремальной ситуации может выявиться (обуславливает предрасположенность к заболеваниям)
Патогенные. Например, в гемоглобине А ГЛУТАМИНОВАЯ кислота даёт дополнительный отрицательный заряд, что способствует устойчивости белка в растворе. При замене её на ВАЛ устойчивость утрачивается и гемоглобин выпадает в осадок.
Полезные. Организм получает преимущества для выживания. Играют роль в эволюции организмов.
39. Основные углеводы организма человека, их строение и классификация, биологическая роль.
Углеводы - это ПОЛИОКСИКАРБОНИЛЬНЫЕ соединения и их производные.
МОНОСАХАРИДЫ: ТРИОЗЫ (ГЛИЦЕРАЛЬДЕГИД, ДИОКСИАЦЕТОН), ТЕТРОЗЫ (ЭРИТРУЛОЗА), ПЕНТОЗЫ (РИБОЗА, ДЕЗОКСИРИБОЗА, КСИЛУЛОЗА), ГЕКСОЗЫ (ГЛЮКОЗА, ГАЛАКТОЗА, ФРУКТОЗА).
ОЛИГОСАХАРИДЫ: МАЛЬТОЗА, ЛАКТОЗА, САХАРОЗА.
ПОЛИСАХАРИДЫ делятся на ГОМОПОЛИСАХАРИДЫ и ГЕТЕРОПОЛИСАХАРИДЫ. ГОМОПОЛИСАХАРИДЫ - КРАХМАЛ, ГЛИКОГЕН. ГЕТЕРОПОЛИСАХАРИДЫ ХОНРОЭТИНСЕРНАЯ К-ТА, ГИАЛУРОНОВАЯ К-ТА, НЕЙРАМИНОВАЯ К-ТА, ГЕПАРИН.
БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ УВ.
1. ЭНЕРГЕТИЧЕСКАЯ. При окислении 1 гр. УВ до конечных продуктов (СО2 и Н2О) выделяется 4,1-ккал-60-70 % всей калорийности пищи.
2. Структурная. УВ используется как строительный материал для образования структурных компонентов клеток (ГЛИКОЛИПИДЫ, ГЛИКОПРОТЕИНЫ, ГЕТЕРОПОЛИСАХАРИДЫ межклеточного вещества).
3. Резервная. УВ в виде гликогена могут откладываться в запас.
4. Защитная. ГЛИКОПРОТЕИНЫ принимают участие в образовании антител. ГИАЛУРОНОВАЯ К-ТА препятствует проникновению чужеродных веществ. ГЕТЕРОПОЛИСАХАРИДЫ участвуют в образовании слизи слизистых оболочек дыхательных путей, ЖКТ.
5. Регуляторная. Некоторые гормоны являются ГЛИКОПРОТЕИНАМИ (ТИРИОГЛОБУЛИН)
6. Участвуют в процессах распознавания клеток (СИАЛОВАЯ и НЕЙРОЛИНОВАЯ К-ТЫ).
7. Входя в состав оболочек эритроцитов, определяют группы крови.
8. Участвуют в процессах свёртывания крови, входя в состав ФИБРИНОГЕНА и ПРОТРОМБИНА. Препятствуют свёртыванию крови, входя в состав ГЕПАРИНА.