9. Ферменты, их химическая природа, структурная организация. Активный центр ферментов, его строение. Роль металлов в ферментативном катализе, примеры.
Ферменты - это биологические катализаторы белковой природы. Ферменты начинают своё каталитическое действие в ЖКТ, продолжают его в тканях, на этапе выведения и образования конечных продуктов. Все реакции в организме ферментативные.
1. Повышают скорость реакции.
2. В реакциях они не расходуются.
3. Для обратимых процессов и прямая, и обратная реакция катализируется одним и тем же ферментом.
ОТЛИЧИТЕЛЬНЫЕ ПРИЗНАКИ.
1 .Ферменты обладают более высокой эффективностью действия.
2.Ферменты чувствительны к температуре (ТЕРМОЛАБИЛЬНЫ)
3.Ферменты чувствительны к значениям РН среды.
4.Ферменты обладают высокой специфичностью действия.
5.Ферменты - это катализаторы с регулируемой активностью.
Ферменты, как и все функциональные белки, могут быть простыми и сложными. Простые ферменты представлены только белковой частью (состоят из АК) - ПЕПСИН, ТРИПСИН, ФОСФАТАЗЫ. В структурном отношении имеют 3 уровня организации.
Сложные ферменты представлены:
1 .Белковой частью (состоит из АК) - АПОФЕРМЕНТ;
2.Небелковой частью - КОФАКТОР.
Выделяют 2 основных КОФАКТОРА:
А. Ионы металлов (К, Na, Ca, Mg, Mn) большинство всех ферментов являются МЕТАЛЛОФЕРМЕНТАМИ. В продуктах питания должны обязательно содержаться микроэлементы.
В. КОФЕРМЕНТЫ - низкомолекулярные органические вещества не белковой природы.
Активный центр - это участок в молекуле фермента, где происходит связывание и превращение субстрата. АКТ. Ц обычно располагается в гидрофобном углублении , изолируя субстрат от воды. В образовании АКТ. Ц, участвуют боковые группы АК (12-20 АК), причём эти АК могут находиться на разных участках ПОЛИПЕПТИДНОЙ цепи, но при формировании пространственной конфигурации фермента они укладываются т.о., что располагаются в области активного центра. В образовании активного центра принимают участие следующие группы: NH2 (АРГ,ЛИЗ), СООН (АСП, ГЛУ), SH (ЦИС), ОН (СЕР,ТРЕ), ИМИДАЗОЛ (ГИС), ГУАНИДИНО-группа..
Контактный участок -это место в активном центре фермента, где происходит связывание субстрата с его активным центром. Контактный участок обеспечивает специфическое сродство субстрата к ферменту.
Каталитический участок - место, где проходит сама каталитическая реакция.
Свойства ферментов. Лабильность конформации, влияние температуры и рН среды. Специфичность действия ферментов, примеры реакций.
СВ-ВА ФЕРМЕНТОВ.
1 .Высокая каталитическая активность. УРЕАЗА повышает скорость реакции в 10 раз.
2.Ферменты проявляют ТЕРМОЛАБИЛЬНЫЕ свойства - чувствительность к изменению температуры. При повышении температуры на каждые 10 градусов, скорость ферментативных реакций повышает в 1,5-2 раза (правило ВАНТ - ГОФФА). Уже при 50-60 градусах наблюдается денатурация, а при 100 гр. - полная денатурация с потерей активности. При понижении температуры структура его сохраняется, поэтому при последующем повышении Т. активность восстанавливается. Температура, при которой фермент проявляет максимальную активность, называется ОПТИМАЛЬНОЙ.
3.Ферменты чувствительны к изменениям РН среды. Ферменты с оптимальными значениями РН в нейтральной среде - КАТАЛАЗа РН=7, в кислой среде (пепсин РН=1,5-2,5), в щелочной среде (АРГИНАЗА РН=10-11). Изменение РН приводит к конформационной перестройке не только активного центра, но и всей молекулы фермента. При оптимальном значении РН функциональные группы активного центра находятся в наиболее реакционно-способном состоянии.
4.Специфичность действия ферментов. Различают следующие виды специфичности:
А) Абсолютная специфичность. Ферменты, которые действуют только на 1 субстрат и не действуют на другие субстраты. УРЕАЗА ГИДРОЛИЗУЕТ МОЧЕВИНУ.
В) СТЕРИОСПЕЦИФИЧНОСТЬ. Ей обладают ферменты, действующие на пространственные или стереоизомеры. ЦИС и ТРАНС изомеры; оптические изомеры (ЭНАНТИОМЕРЫ).
С) Групповая специфичность. Ей обладают ферменты, которые катализируют реакции сходных по строению субстратов. Пример: ЛИПАЗА - участвует в расщеплении ЛИПИДОВ. ПЕПТИДАЗЫ действуют на субстраты с ПЕПТИДНЫми связями.
