Otvety_po_bkh

3. Третичные радикалы (АНТИОКСИДАНТЫ) - образуются под влиянием вторичных радикалов.

СУПЕРОКСИДНЫЙ АНИОН легко присоединяет Н+, е. Он хорошо растворяется в жирах, следовательно, следовательно, легко взаимодействует с ЛИПИДАМИ мембран, и особенно хорошо взаимодействует с ПОЛИНЕНАСЫЩЕННЫМИ ЖИРНЫМИ КИСЛОТАМИ, отнимая у них водород.

Этот процесс называется ПЕРЕКИСНЫМ ОКИСЛЕНИЕМ ЛИПИДОВ (ПОЛ). Это патологическое явление, приводящее к нарушению целостности мембран клеток. Процессы свободного радикального окисления идут в норме, но на низком уровне. Поэтому в организме есть система, которая предотвращает ПОЛ - АНТИОКИСЛИТЕЛЬНАЯ СИСТЕМА (АОС), препятствующая образованию свободных радикалов.

Она включает:

1 .Фермент - СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗА (СОД).

ГЛУТАТИОНПЕРОКСИДАЗА (восстановление Н2О2 за счет окисления ГЛУТАТИОНА). 2.АльфаТОКОФЕРРОЛ (вит. Е) - основной не ферментный АНТИОКСИДАНТ. 3.УБИХИНОН.

4.МОЧЕВАЯ К-ТА.

5.БИЛИРУБИН.

6.ГЛУТАТИОН.

7.КОМПЛЕКСОНЫ ЖЕЛЕЗА (связывают железо, потенцирующего образование свободных радикалов).

СЕНЕРГИСТЫ АНТИОКСИДАНТОВ соединения, которые восстанавливают АНТИОКСИДАНТЫ, способствуя возвращению их в активную форму. В организме основным источником свободных радикалов являются фагоциты. При встрече фагоцита с чужеродным субстратом, он прикрепляется к нему и начинает выделять АФК. Они активируют свободнорадикальный процесс ПОЛ, поражают мембрану чужеродного агента, вызывая его гибель. К активации свободных радикалов в организме приводят:

1.НЕДОСТАТОК БИООКСИДАНТОВ.

2.ВНЕШНИЕ ФАКТОРЫ.

3.ХРОНИЧЕСКИЙ СТРЕСС.

4.ГИПОДИНАМИЯ.

5.ИЗБЫТОК ЖИРНОЙ ПИЩИ.

6.МНОГИЕ ПАТОЛОГИЧЕСКИЕ СОСТОЯНИЯ.

20. Цитратный цикл, его биологическое значение, последовательность реакций. Сопряжение реакций цикла трикарбоновых кислот с дыхательной цепью ферментов.

ЦТК (цитратный цикл, цикл КРЕБСА).

В цикле КРЕБСА АЦЕТИЛ-КОА распадается до СО2 с образованием восстановленных КОФЕРМЕНТОВ - НАДН

АТФ в реакции не участвует, а используется энергия макроэргической связи АЦЕТИЛ-КОА ЦИТРИЛ-КОА не устойчив и очень быстро распадается под влиянием воды.

Лимонная кислота далее превращается в свой изомер (ИЗОЦИТРАТ) под влиянием фермента АКОНИТАЗЫ.

ИЗОЦИТРАТ подвергается далее ДЕГИДРИРОВАНИЮ под влиянием фермента - ИЗОЦИТРАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ.

ЩЯВЕЛЕВО-ЯНТАРНАЯ К-ТА (а-кетоглутарат) подвергается ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЮ достаточно легко и не требует участия дополнительных ферментов - ПРЯМОЕ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ.

-КГК подвергается реакции ОКИСЛИТЕЛЬНОГО ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ, катализируемой комплексом ферментов (КЕТОГЛУТАРАТДЕГИДРОГЕНАЗНЫЙ комплекс), включающий 3 фермента и 5 КОФЕРМЕНТОВ.

СУКЦИНИЛ-КОА подвергается реакции субстратного ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ.

ГТФ + АДФ = ГДФ + АТФ

ФУНКЦИИ ЦТК.

1 .Катаболическая - распад АЦЕТИЛ КоА до Н2О и СО2 2.Анаболическая. Компоненты ЦТК могут использоваться для синтеза др. соединений ЩУК - синтез АСП, МАЛAT - синтез глюкозы и т.д.

3.Интегративная. Взаимосвязь обмена БЖУ.

4.Энергетическая. Образование 1 молекулы АТФ. Если ЦТК работает вместе с дыхательной цепью, то образуется ещё 1 молекул АТФ.

5.ВОДОРОДГЕНЕРИРУЮЩАЯ - в результате ЦТК образуется 3 молекулы НАДН2 и 1 молекула ФАДН2, т.е. 4 пары молекул водорода. Они транспортируются в ЦТЭ.

Реакции ЦТК:

Реакции ЦПЭ:

1.НАДН + Н + ФМН (FeS-белки) → ФМНН2

2.По укороченной цепи ФАД→ ФАДН2

21.Роль белков в питании. Превращение белков в органах пищеварительной системы. Роль соляной кислоты в переваривании белков. Характеристика протеолитических ферментов

пищеварительного тракта.

В нашем организме идёт постоянный синтез и распад белков. Ежесуточно распадается 400гр. белка и столько же синтезируется. Из общей массы организма белка приходится 15кг. Синтез обновленного белка происходит из аминокислот, которые образуются при распаде.

Все АК можно разделить на 4 группы:

1 .Заменимые - синтезируются в организме: АЛА, АСП, АСН, ГЛУ, ГЛН, ГЛИ, ПРО, СЕР. 2.Незаменимые - не синтезируются в организме и поступают с пищей: ВАЛ, ЛЕЙ, ИЛЕ. ЛИЗ. ТРЕ, МЕТ, ФЕН, ТРИ.

3.Частично заменимые - синтезируются в организме, но очень медленно и не покрывают всех потребностей организма: ГИС, АРГ.

4.Условно заменимые - синтезируются из незаменимых аминокислот: ЦИС (МЕТ), ТИР (ФЕН). Полноценность белкового питания определяется:

1.Наличием всех незаменимых аминокислот. Отсутствие даже одной незаменимой аминокислоты нарушает биосинтез белка, т.е. каждая незаменимая АК может быть лимитирующей в процессе синтеза белка.

2.Аминокислотным составом белка. Все АК могут содержаться в продуктах как животного, так и растительного происхождения. Суточная потребность человека в белках составляет 100гр. Пищевые белки подвергаются гидролитическому расщеплению под действием целой группы ферментов ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ (ПЕПТИДАЗЫ). Большинство этих ферментов вырабатывается в неактивной форме, т.е. в форме ПРОФЕРМЕНТОВ, а затем активируется путём ЧАСТИЧНОГО ПРОТЕОЛЗА. Это предохраняет стенки органов ЖКТ от само переваривания. Поверхность желудка и кишечника покрыта слизью, в составе которой содержаться ГЕТЕРОПОЛИСАХАРИДЫ. Они не подвергаются действию ферментов. Проферменты вырабатываются слизистой желудка или кишечника и поступают в полость этих органов, где происходит их активация. В пристеночном слое вырабатываются БИКАРБОНАТЫ, которые создают среду близкую к нейтральной (рН=5-6). В ротовой полости белки не подвергаются какимлибо химическим превращениям, т.к. здесь отсутствуют ферменты, действующие на белки. Здесь происходит лишь механическая переработка пищи. В желудке начинается химическое превращение белков. Здесь действуют два основных фермента: ПЕПСИН и ГАСТРИКСИН.

ПЕПСИН вырабатывается главными клетками слизистой желудка в неактивной форме - ПЕПСИНОГЕН, который под действием соляной кислоты активируется и превращается в пепсин. Процесс активации является АУТОКАТАЛИТИЧЕСКИМ. ПЕПСИНОГЕН активируется очень медленно, а пепсин потом становится активатором молекул ПЕПСИНОГЕНА. От ПЕПТИДНОЙ цепи неактивного ПЕПСИНОГЕНА со стороны N-конца отрывается один ПЕПТИД, содержащий 42 аминокислоты - активация путём ЧАСТИЧНОГО ПРОТЕОЛИЗА. Затем из остатка цепи формируется новая трёхмерная структура фермента - пепсина и новый активный центр. Соляная кислота вырабатывается обкладочными клетками слизистой желудка и играет очень важную роль в переваривании белков:

активирует ПЕПСИНОГЕН, превращая его в пепсин, создаёт оптимум рН для действия пепсина (1,5 - 2), обладает бактерицидным действием, денатурирует белки, которые потом гидролизуются. Внутренние ПЕПТИДНЫЕ связи становятся доступными для действия пепсина, способствует продвижению желудочного содержимого далее в кишечник. Пепсин - это фермент, который является ЭНДОПЕПТИДАЗОЙ, т.е. действует на внутренние ПЕПТИДНЫЕ связи, в образовании которых участвуют ароматические аминокислоты (ФЕН, ТИР, ТРИ) своими АМИДНЫМИ группами. ГАСТРИКСИН по действию аналогичен пепсину. Это тоже ЭНДОПЕПТИДАЗА. Его оптимум рН = 3 - 3,5. Действует на ПЕПТИДНЫЕ связи, в образовании которых участвуют ДИКАРБОНОВЫЕ аминокислоты (ГЛУ, АСП) своими КАРБОКСИЛЬНЫМИ группами. В желудке под действием ПЕПСИНА и ГАСТРИКСИНА сложные белковые молекулы распадаются на высокомолекулярные ПОЛИПЕПТИДЫ. Ими являются так называемые АЛЬБУМОЗЫ, ПЕПТОНЫ, которые поступают в тонкий кишечник.

В тонком кишечнике эти ПОЛИПЕПТИДЫ подвергаются действию целого ряда протеолитических ферментов ПЖЖ, которые вырабатываются в неактивной форме: ТРИПСИНОГЕН, ХИМОТРИПСИНОГЕН, ПРОЭЛАСТАЗА, ПРОКАРБОКСИПЕПТИДАЗА.

Механизм активации всех этих ферментов - ЧАСТИЧНЫЙ ПРОТЕОЛИЗ по каскадному механизму.

ТРИПСИН, ХИМОТРИПСИН, ЭЛАСТАЗА - ЭНДОПЕПТИДАЗЫ.

ТРИПСИН разрушает внутренние ПЕПТИДНЫЕ связи, в образовании которых принимают участие ЛИЗ и АРГ. ХИМОТРИПСИН разрушает внутренние связи, в образовании которых принимают участие ароматические аминокислоты (ТИР, ТРИ, ФЕН). ЭЛАСТАЗА разрушает внутренние ПЕПТИДНЫЕ связи, в образовании которых принимают участие АЛА, ГЛИ, ПРО, ЦИС. В результате действия ПЕПСИНА, ХИМОТРИПСИНА и ЭЛАСТАЗЫ высокомолекулярные ПЕПТИДЫ расщепляются до низкомолекулярных, которые подвергаются действию ЭКЗОПЕПТИДАЗ, действующих на крайние связи, отщепляя отдельные концевые аминокислоты. КАРБОКСИПЕПТИДАЗА разрушает крайние связи, отщепляя аминокислоты с С-конца. АМИНОПЕПТИДАЗА действует на крайние ПЕПТИДНЫЕ связи со стороны N-конца, отщепляя отдельные аминокислоты. ДИПЕПТИДЫ подвергаются действию ДИПЕПТИДАЗ, продуцирующихся слизистой кишечника сразу в активной форме. Т.о. в результате действия всей этой группы ферментов в ЖКТ белки пищи расщепляются до аминокислот. Образующиеся аминокислоты всасываются стенкой кишечника в кровь и поступают во все органы и ткани. Не всосавшиеся аминокислоты поступают в толстую кишку, где подвергаются процессам гниения. Это процесс бактериального распада веществ под действием микрофлоры или ферментов, вырабатывающихся этой микрофлорой. В норме в толстой кишке подвергаются аминокислоты, а при патологии - белки. Это происходит и в других отделах ЖКТ: в желудке (при понижении кислотности), ротовой полости (при кариесе).

22.Гниение белков и аминокислот в кишечнике. Примеры реакций дезаминирования, декарбоксилирования, десульфирования аминокислот. Распад углеводородных цепей на

примере тирозина и триптофана.

Не всосавшиеся аминокислоты поступают в толстую кишку, где подвергаются процессам гниения. Это процесс бактериального распада веществ под действием микрофлоры или ферментов, вырабатывающихся этой микрофлорой. В норме в толстой кишке подвергаются аминокислоты, а при патологии - белки. Это происходит и в других отделах ЖКТ: в желудке (при понижении кислотности), ротовой полости (при кариесе).

1.РЕАКЦИЯ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНАЯ.

А ОРНИТИН в состав белков не входит, но обязательно содержится в организме

В. ЛИЗИН

ПУТРЕСЦИН и КАДАВЕРИН являются токсическими веществами. Они входят в состав трупных

ядов.

2.ВОССТАНОВИТЕЛБНОЕ ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ.

З.ДЕСУЛЬФИРОВАНИЕ - восстановительный процесс.

4.распад боковой цепи циклических аминокислот.

Все эти вещества токсические, образующиеся при гниении поступают в печень, где и происходит их обезвреживание. В печени имеется две системы, участвующие в обезвреживании этих веществ:

1.УДФГК - УРИДИНДИФОСФОГЛЮКУРОНОВАЯ К-ТА.

2.ФАФС - ФОСФОАДЕНОЗИНФОСФОСУЛЬФАТ.

Процесс обезвреживания - это процесс конъюгации токсических веществ с одной из этих систем и образование конъюгатов, которые являются уже нетоксическими веществами.

50.

Индол предварительно подвергается ГИДРОКСИЛИРОВАНИЮ.

ИНДОКСИЛСУЛЬФАТ нейтрализуется и превращается в натриевую или калиевую соль.

Все эти вещества выводятся из организма с мочой. В норме реакция на индол должна быть отрицательна. При положительной реакции на индол - нарушена детоксикационная функция печени. Положительная реакция на ИНДИКАН наблюдается при очень активном гниении белков в толстом кишечнике.

23. Трансаминирование и декарбоксилирование аминокислот. Химизм процессов, биологическая роль.

Часть аминокислот в тканях подвергается различным метаболическим превращениям.

1. Основной путь превращения аминокислот в тканях - это реакции переаминирования -реакции между амино- и кетокислотами, когда они обмениваются своими функциональными группами, при этом аминокислоты являются донорами аминогрупп, а кетокислоты - их акцепторами. Эти реакции катализирует фермент аминотрансфераза. Трансаминированию могут подвергаться все аминокислоты кроме ЛИЗ и ТРЕ. Наибольшее значение имеют AT, донорами аминогрупп которых являются АЛА, АСП, ГЛУ. ГЛУТАМИНОВАЯ кислота является универсальным донором, а альфа - КГК - универсальным акцептором аминогрупп.

Роль

реакций

трансами нировая:

2. Используются для синтеза заменимых аминокислот. При этом происходит перераспределение азота в органах и тканях.

2. Является начальным этапом катаболизма аминокислот 3. В результате образуются альфа-кетокислоты, которые поступают в ЦТК и включаются в глюконеогенез.

4. Протекают в разных тканях, но более всего в печени. Определение активности AT имеет диагностическое значение в клинике. АСАТ наиболее активна в миокарде, следовательно, повышение в сыворотке крови АСАТ можно предположить патологию в сердечной мышце. АЛАТ (АЛАНИНОВАЯ AT) особенно активна в печени, следовательно, повышение её в сыворотке крови свидетельствует о деструктивных изменениях в печени.

1.АЛА + альфа-КГК ↔ ГЛУ + ПВК

2.ГЛУ + ЩУК ↔АСП + альфа-КГК

2.Реакции Декарбоксилирования - разрушение СООН-группы с выделением СО2. При этом аминокислоты в тканях образуют биогенные амины, которые являются биологически активными веществами (БАВ). Среди них могут быть соединения, которые выполняют функции:

1.Нейромедиаторов (СЕРЕТОНИН, ДОФАМИН, ГАМК),

2.Гормоны (АДРЕНАЛИН, НОРАДРЕНАЛИН),

3.Регуляторы местного действия ( ГИСТАМИН).

ГАМК является нейромедиатором тормозного действия, поэтому препараты на основе ГАМК используются в клинике для лечения некоторых заболеваний ЦНС. Эта реакция используется в педиатрической практике: детям при сильном возбуждении используют раствор витамина В6, который стимулирует процесс образования ГАМК. ДОФАМИН является НЕИРОМЕДИАТОРОМ возбуждающего действия. Он является основой для синтеза АДРЕНАЛИНА и НОР АДРЕНАЛИНА.

ГИСТАМИН повышает секрецию желудочного сока, поэтому применяется в клинической практике при зондировании. Обладает сосудорасширяющим действием, понижает АД.

24. Дезаминирование аминокислот. Окислительное дезаминирование. Непрямое дезаминирование, биологическая роль.

Реакции дезаминирования - разрушение NН2-группы с выделением аммиака. В организме возможны следующие виды

1.Неокислительное

2. Внутримолекулярное:

4. Окислительное. Прямое. Протекает в клетке. Непосредственно, ему подвергается только ГЛУ.

Окислительное. Непрямое.

Он идёт через ГЛУ. Аммиак образуется из аминокислот при распаде других азотсодержащих соединений (биогенных аминов).

после идет прямое окисление

25. Синтез мочевины, химизм реакций, биологическая роль.

Синтез мочевины - основной путь обезвреживания аммиака - ОРНИТИНОВЫЙ ЦИКЛ. КАРБОМОИЛФОСФАТ

54.

АРГИНАЗА обладает абсолютной специфичностью и содержится только в печени. В составе мочевины содержится два атома азота: один поступает из аммиака, а другой выводится из АСП. Образование мочевины идёт только в печени.

Две первые реакции цикла (образование ЦИТРУЛЛИНА и АРГИНИНОСУКЦИНАТА) идут в МИТОХОНДРИЯХ, остальные в цитоплазме.

В организме в сутки образуется 25гр мочевины. Этот показатель характеризует мочевинообразующую функцию печени. Мочевина из печени поступает в почки, где и выводится из организма, как конечный продукт азотистого обмена.

26.Реакции образования мочевой кислоты и креатинина, химизм реакций, биологическая роль процессов.