- •2 Билет
- •3 Билет
- •4 Билет
- •8 Билет
- •9 Билет.
- •10 Билет
- •11 Билет
- •12 Билет
- •14 Билет
- •15 Билет
- •16 Билет
- •17 Билет
- •Структура
- •Вопрос 20
- •Признаки авитаминоза
- •Причины, вызывающие авитаминоз
- •Вопрос 21
- •Функции
- •[Структура
- •Рекомендуемая суточная доза
- •Вопрос 22
- •Вопрос 23
- •Режим дозирования
- •Фолиевая кислота в пищевых продуктах
- •Биохимия
- •Рекомендуемая суточная норма потребления
- •Фармакология
- •Суточная норма потребления
- •Биологическая роль
- •Биохимическая роль
- •Рекомендуемая суточная норма потребления
- •Вопрос 24
- •Вопрос 25
- •Вопрос 26
- •Медицинское значение
- •Регуляция
- •Вопрос 27
- •Кальцитонин
- •Физиологическая роль
- •Функция
- •Вопрос 28
- •Норадреналин как гормон
- •Свойства
- •Вопрос 29 Аденилатциклазная система
- •Вопрос 30 Классификация ферментов
- •Строение ферментов
- •Вопрос 31 Ферменты
- •Свойства ферментов
- •Механизм действия ферментов
- •Распределение ферментов в организме
- •Номенклатура и классификация ферментов
- •32 Билет
- •33 Билет
- •Метаболизм лабильных фосфатов (макроэргов)
- •4.5. Антропогенный круговорот вещества. Ресурсный цикл
- •Вопрос 34 окисление биологическое
- •Субстратное фосфорилирование
- •Вопрос 35
- •Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты
- •Регуляция цикла
- •[Править] Функции
- •Вопрос 36 Глюкоза – это субстрат для получения энергии
- •Глюкоза – это источник оксалоацетата
- •Вопрос 37
- •Физические свойства
- •[Править] Химические свойства
- •Получение
- •Роль в организме
- •Биологический смысл
- •Вопрос 39
- •Вопрос 40
- •Вопрос 41 Кислотно-основное состояние
- •Бикарбонатная буферная система
- •Белковая буферная система
- •Причины ацидоза
- •Классификации ацидоза
- •Классификация
- •Этиология
- •Газовый (респирато́рный) алкалоз
- •Негазовый алкалоз
- •Смешанный алкалоз
- •Патогенез
- •Лечение
- •Вопрос 42
- •Вопрос 43
- •45 Вопрос
- •46 Вопрос
- •47 Вопрос
- •49 Билет
- •Вопрос 51
- •52 Вопрос
- •53 Вопрос
- •Вопрос 55
- •1.3. Использование средств восстановления в системе спортивной тренировки
- •Вопрос 56
- •Вопрос 57
- •Вопрос 58
- •Вопрос 59
- •Вопрос 60
- •Вопрос 61
3 Билет
Наиболее характерными физико-химическими свойствами белков являются высокая вязкость растворов, незначительная диффузия, способность к набуханию в больших пределах, оптическая активность, подвижность в электрическом поле, низкое осмотическое давление и высокое онкотическое давление, способность к поглощению УФ-лучей при 280 нм (это свойство, обусловленное наличием в белках ароматических аминокислот, используется для количественного определения белков). Белки, как и аминокислоты, амфотерны благодаря наличию свободных NH2- и СООН-групп. Для них характерны все свойства кислот и оснований. В зависимости от реакции среды и соотношения кислых и основных аминокислот белки в растворе несут или отрицательный, или положительный заряд, перемещаясь к аноду или катоду. Это свойство используется при очистке белков методом электрофореза.
Белки обладают явно выраженными гидрофильными свойствами. Растворы белков имеют очень низкое осмотическое давление, высокую вязкость и незначительную способность к диффузии. Белки способны к набуханию в очень больших пределах. С коллоидным состоянием белков связан ряд характерных свойств, в частности явление светорассеяния, лежащее в основе количественного определения белков методом нефелометрии. Этот эффект используется, кроме того, в современных методах микроскопии биологических объектов. Молекулы белка не способны проникать через полупроницаемые искусственные мембраны (целлофан, пергамент, коллодий), а также биомембраны растительных и животных тканей, хотя при органических поражениях, например, почек капсула почечного клубочка (Шумлянского-Боумена) становится проницаемой для альбуминов сыворотки крови и последние появляются в моче.
Миозин составляет 50–55% от сухой массы миофибрилл. Представление о миозине как о главном белке миофибрилл сложилось в результате работ А.Я. Данилевского, О. Фюрта, Э. Вебера и ряда других исследователей. Однако всеобщее внимание к миозину было привлечено лишь после опубликования работ В.А. Энгельгардта и М.Н. Любимовой (1939– 1942). В этих работах впервые было показано, что миозин обладает АТФазной активностью, т.е. способностью катализировать расщепление АТФ на АДФ и Н3РО4. Химическая энергия АТФ, освобождающаяся в ходе данной ферментативной реакции, превращается в механическую энергию сокращающейся мышцы. Молекулярная масса миозина скелетных мышц около 500000 (для миозина кролика 470000). Молекула миозина (рис. 20.3) имеет сильно вытянутую форму, длину 150 нм. Она может быть расщеплена без разрыва ковалентных связей на субъединицы: две тяжелые полипептидные цепи с мол. массой 205000–210000 и несколько коротких легких цепей, мол. масса которых около 20000. Тяжелые цепи образуют длинную закрученную α-спираль («хвост» молекулы), конец каждой тяжелой цепи совместно с легкими цепями создает глобулу («головка» молекулы), способную соединяться с актином. Эти «головки» выдаются из основного стержня молекулы. Легкие цепи, находящиеся в «головке» миозиновой молекулы и принимающие участие в проявлении АТФазной активности миозина, гетерогенны по своему составу. Количество легких цепей в молекуле миозина у различных видов животных и в разных типах мышц неодинаково.
Актин, составляющий 20% от сухой массы миофибрилл, был открыт Ф. Штраубом в 1942 г. Известны две формы актина: глобулярный актин (G-актин) и фибриллярный актин (F-актин). Молекула G-актина с мол. массой 42000 состоит из одной полипептидной цепочки (глобула), зовании которой принимают участие 374 аминокислотных остатка. При повышении ионной силы до физиологического уровня G-актин полиме-ризуется в F-актин (фибриллярная форма). На электронных микрофотографиях волокна F-актина выглядят как две нити бус, закрученных одна вокруг другой (рис. 20.5). Актомиозин образуется при соединении миозина с F-актином. Ак-томиозин, как естественный, так и искусственный, т.е. полученный путем соединения in vitro высокоочищенных препаратов миозина и F-актина, обладает АТФазной активностью, которая отличается от таковой миозина, АТФазная активность миозина значительно возрастает в присутствии стехиометрических количеств F-актина. Фермент актомиозин активируется ионами Mg2+и ингибируется этилендиаминтетраацетатом (ЭДТА) и высокой концентрацией АТФ, тогда как миозиновая АТФаза ингибируется ионами Mg2+, активируется ЭДТА и не ингибируется высокой концентрацией АТФ. Оптимальные значения рН для обоих ферментов также различны.