5. Аминокислоты, пептиды, белки

5.1 Строение аминокислот.

Аминокислоты — соединения, в молекулах которых одновременно присутствуют амино- и карбоксильные группы.

Все -аминокислоты можно рассматривать как результат замены атома водорода в простейшей -аминокислоте — глицине — на тот или иной радикал R. Таким образом, в соответствии со строением радикала R - аминокислоты подразделяют на алифатические, ароматичекие и гетероциклические. В зависимости от наличия в радикале функциональных групп, аминокислоты подразделяют на полярные и неполярные (см. Приложение 1).

Все природные a-аминокислоты делят на незаменимые, которые поступают в организм только из внешней среды, и заменимые, синтез которых происходит в организме.

Незаменимые a-аминокислоты: валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин.

Заменимые a-аминокислоты: глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, аргинин, гистидин, аспарагин, глутамин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты.

Некоторые аминокислоты можно отнести к условно заменимым. Например, тирозин может синтезироваться в организме из незаменимой кислоты фенилаланина.

Стереохимия природных -аминокислот характеризуется тем, что все они, кроме глицина, имеют асимметрический атом углеродa (атом, связанный и с амино-, и с карбоксильной группой), конфигурация которого может быть отождествлена с конфигурацией L-глицеринового альдегида. Следовательно, все природные -аминокислоты являются L-энантиомерами.

Конфигурация асимметрического центра аминокислот определяет биологические свойства, как самих аминокислот, так и полимерных соединений, мономерами которых служат остатки аминокислот (пептиды, белки).

5.2 Свойства аминокислот.

А минокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества с довольно высокими температурами плавления (более 230 °С). Большинство кислот хорошо растворимы в воде и практически не растворимы в спирте и диэтиловом эфире, что указывает на солеобразный характер этих веществ. Специфическая растворимость аминокислот обусловлена наличием в молекуле одновременно аминогруппы (основный характер) и карбоксильной группы (кислотные свойства), благодаря чему аминокислоты принадлежат к амфотерным электролитам (амфолитам).

В водных растворах и твердом состоянии аминокислоты существуют только в виде внутренних солей — цвиттер-ионов.

Кислотно-основное равновесие для аминокислоты может быть описано:

Если к раствору аминокислоты приложено электрическое поле, то в зависимости от показателя рН раствора ионы аминокислоты будут перемещаться по-разному: в кислой среде при рН < 7 аммонийные ионы аминокислот перемещаются к отрицательному полюсу (катоду), а в щелочной среде при рН > 7 карбоксилат-ионы — к положительному полюсу (аноду). Значение рН, при котором молекула аминокислоты электронейтральна, называют изоэлектрической точкой и обозначают рI. При значении рН, равном показателю рI, молекула аминокислоты в электрическом поле не перемещается.

Наличие в молекуле одновременно амино- и карбоксильной группы отражается и на поведении аминокислот в тех реакциях, в которых участвует только одна из двух функциональных групп.

С участием карбоксильной группы могут протекать все реакции, характерные для карбоновых кислот с образованием соответствующих производных карбоновых кислот (сложных эфиров, ангидридов, амидов и т.п.).

П ри этом надо помнить о том, что аминогруппа легко окисляется, поэтому, например, для получения галогенангидридов аминокислот требуется предварительное ацилирование аминогруппы. После получения галогенангидрида ацильная защита гидролизуется.

О дна из важнейших реакций в организме — декарбоксилирование аминокислот. Отщепление СО₂ происходит под действием особых ферментов — декарбоксилаз:

Образование оснований Шиффа (как типичная реакция аминов) свойственно и аминокислотам; наиболее часто используют реакции аминокислот с бензальдегидом. На образовании оснований Шиффа основана реакция идентификации аминокислот, известная как «нингидриновая проба», широко применяемая для визуализации зон аминокислот (возникает интенсивное сине-фиолетовое окрашивание) при их хроматографическом и электрофоретическом разделении, а также для количественного определения содержания аминокислот в растворах:

Дезаминирование аминокислот, как и всякого первичного амина, протекает при действии на аминокислоты азотистой кислоты. Эта реакция лежит в основе метода определения содержания азота и количества аминогрупп в аминокислотах (метод Ван-Слайка).

В организме протекает реакция окислительного дезаминирования, продуктом которого является не гидрокси, а оксокислота.

Биосинтез -аминокислот может происходить на основе кетокислот, по реакции восстановления. В качестве исходных веществ при биосинтезе аминокислот могут выступать и другие аминокислоты. Например, реакция транс-аминирования (переаминирования) является основной при синтезе -аминокислот в организме.

Катализаторами и участниками этого процесса являются ферменты (аминотрансферазы) и кофермент пиридоксальфосфат, который служит переносчиком аминогруппы.