Скелетные мышцы:

- скелетные мышцы состоят из пучков,

- пучки состоят из мышечных волокон,

- мышечное волокно = мышечная клетка (многоядерная),

- мышечные волокна: цилиндрические и не разветвленные,

- мышечные волокна имеют 1-30 мм в длину и 10-100 мкм в диаметре,

- множественные ядра локализуются по периферии под сарколеммой,

- каждое волокно окружено наружной базальной мембраной.

- мышечные волокна имеют поперечную исчерченность,

- мышечные волокна содержат десятки миофибрилл,

- каждая миофибрилла состоит из пучков микрофиламентов (состоят из сократительных белков) и видны только под электронным микроскопом,

- волокна могут увеличиваться в размерах, но не в количестве,

- саркомер – структурно-функциональная единица мышечного волокна.

- каждое мышечное волокно окружено снаружи наружной пластинкой

- исчерченность мышцы обусловлена определенной последовательностью расположения актиновых и миозиновых филаментов

- актиновые тонкие филаменты прикреплены к Z-образной линии

- миозиновые толстые филаменты прикреплены к М- линии

- мышечные триады сопрягают возбуждение мембран и высвобождение кальция в цитоплазму

- цитозольный кальций регулирует мышечное сокращение

КЛЕТКА-САТЕЛЛИТ В СКЕЛЕТНОЙ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ

Клетки имеют веретенообразную форму и находятся сразу под наружной оболочкой мышечного волокна. Они функционируют как стволовые клетки во взрослой мышце.

Саркомер

Скелетные мышечные волокна состоят из миофибрилл (2 из них видно на рис.), характеризующихся наличием поперечной исчерченности, связанной с присутствием двух видов микрофиламентов: тонких (присутствуют в светлых поперечных дисках) и толстых (в темных поперечных дисках). Толщина одной миофибриллы - 1-2 мкм в диаметре.

Микрофиламенты (толстые и тонкие), идущие в строгой последовательности, составляют основную сократительную единицу скелетного мышечного волокна – саркомер. Поперечная исчерченность волокна связана с присутствием А (темных) и I (светлых) дисков. I диск делится пополам Z-линией, а А-диск делится пополам светлой Н-полоской, в центре которой проходит темная М-линия. Соседние миофибриллы укреплены друг с другом промежуточными филаментами – десмином и виментином.

Во время мышечного сокращения миофиламенты каждого саркомера скользят между друг другом и тянут соседние Z-полоски навстречу друг другу, сближая их. Во время этого сближения ширина А-диска остается неизменной, а I-диск постепенно сужается и исчезает. Исчезает и H-полоска.

Тонкие филаменты состоят из 2-х цепочек F-актиновых филаментов, переплетенных между собой, и соединенных с тропомиозином и тропонином. Главный компонент каждого филамента – F актин, полимер, состоящий из G-актиновых мономеров. Сферические актиновые молекулы (G-актин) поляризованы и полимеризованы в одном направлении с образованием F–актиновых нитей. Пространственная организация филамента определяется 3-мя белками: актином, тропомиозином и тропонином.

В тонком филаменте 2 F-актиновые нити G- актиновых мономеров переплетаются друг с другом, образуя двойную нить. Каждый G – актиновый мономер содержит участок связывания миозина.

В тонком филаменте 2 нити G-актиновых мономеров ( F-актин) переплетаются друг с другом, образуя двойную нить. Каждый G-актиновый мономер содержит участок связывания миозина.

Тропомиозин – длинная молекула (около 40 нм длиной), содержит 2 полипептидные цепи. Эти молекулы связываются между собой головой к хвосту.

Образованные филаменты наматываются на актиновые филаменты по краю желобка, находящегося между скрученными актиновыми нитями. Тропонин – это комплекс, состоящий из 3-х субъединиц: ТnТ, который крепко прикрепляется к тропомиозину, ТnС, который связывает ионы кальция и ТnI, который ингибирует взаимодействия актина и миозина, механически предотвращая их связывание. В тонких филаментах каждая молекула тропомиозина покрывает 7 G-актиновых молекул и соединяется с одним тропониновым комплексом на своей поверхности.

Тропомиозин – длинная белковая молекула, которая расположена вокруг актинового филамента, стабилизируя и делая его жестким. Комплекс тропонина, который регулирует связь актина с миозином, прикрепляется к тропомиозину и состоит из 3 полипептидов- тропонин Т, I, С.

Толстые филаменты в основном состоят из миозина.

Актиновый филамент, так же как и миозиновый филамент, полярен. Два миозиновых филамента прикрепляются хвостовыми концами так, что их головные концы располагаются в противоположных направлениях (по сторонам от М – линии).

Различные молекулярные типы (изоформы) миозина присутствуют в различных типах волокон скелетной мышцы.

Каждая молекула миозина состоит из 2-х тяжелых цепей по форме напоминающих головастиков, хвосты которых скручиваются друг с другом, а к головкам прикреплены 4 мелких легких цепи.

Завернутые в спираль, палочковидные хвостовые части многих миозиновых молекул объединяются и укладываются вместе в определенной последовательности, образуя филамент, в то время как головная часть выдается вперед. Толстые филаменты состоят из миозиновых молекул, выстроенных в линию «конец в конец». Каждый толстый филамент состоит из 200 – 300 миозиновых молекул.

ТЯЖЕЛЫЕ ЦЕПИ МОГУТ РАЗДЕЛЯТЬСЯ ТРИПСИНОМ НА:

Легкий меромиозин, хвостовой конец которого состоит в основном из 2-х полипептидных (палочковидных) цепей, завернутых вокруг друг друга.

Тяжелый меромиозин, две двойные головки в сопровождении с короткими проксимальными частями двух полипептидных цепей, скрученных вокруг друг друга. Тяжелый меромиозин состоит из S1 и S2 сегментов. S1 связывается с АТФ и образует поперечный мостик между толстым и тонким филаментами. Легкие светлые цепи (не путать с легким меромиозином) бывают двух типов и каждый из них соединяется с субфрагменгтом S1 миозиновой молекулы. Поэтому на каждую тяжелую цепь есть 2 легких цепи. Каждая молекула миозина состоит из 2 тяжелых цепей и 4 легких.

Каждая молекула миозина имеет 2 гибких области: 1-я на границе тяжелого меромиозина с легким меромиозином, что позволяет каждой молекуле миозина связываться с тонкими филаментами, 2-я на стыке S1 и S2 субфрагментов, что позволяет тянуть тонкий филамент к центру саркомера.