- •1.Динамическое состояние белков в организме.Катепсины.
- •2.Пищевые белки как источник ак. Переваривание белков.
- •3.Протеиназы жкт.Субстратная специфичность протеиназ.
- •4.Проферменты протеиназ, механизм превращения в ферменты.Биологическое значение.
- •5.Пепсин, роль, методы количественного определения.
- •6.Экзопептидазы.Их роль в переваривании белков.
- •13. Общая схема источников и путей расходования аминокислот (с лекций)
- •15. Специфичность трансаминаз, коферментная функция вит в6
- •16. Особая роль глутамата в р-ях трансаминирования
- •17. Биологическое значение р-ции трансаминирования
- •19) Окислительное дезаминирование аминокислот, химизм, ферменты , биологическое значение
- •21)Непрямое дезаминирование , транс-дезаминирование, химизм, биологическая роль
- •23) Биогенные амины,происхождение,функции
- •Вопрос 32 Недостаточность фолиевой кислоты и витамина в12. Антивитамины фолиевой кислоты. Механизм действия сульфаниламидных препаратов.
- •Вопрос 33. . Обмен фенилаланина и тирозина. Все пути превращения в норме.
- •1 Реакция – тирозинаминотрансфераза
- •Вопрос 34 - Фенилкетонурия, биохимический дефект, проявление болезни, диагностика, лечение.
- •Вопрос 35. Алкаптонурия, альбинизм. Биохимический дефект, проявление болезней.
- •Вопрос 36 Нарушения синтеза дофамина при паркинсонизме.
- •Вопрос 37 Конечные продукты азотистого обмена: соли аммония и мочевина.
- •46. Распад нуклеиновых кислот, нуклеазы пищеварительного тракта и тканей.
- •49. Инозиновая кислота как предшественник пуриновых мононуклеотидов
- •51. Биосинтез пиримидиновых нуклеотидов.
- •52. Регуляция биосинтеза пуриновых и пиримидиновых мононуклеотидов
- •53. Биосинтез дезоксирибонуклеотидов
- •54. Применение ингибиторов синтеза дезоксирибонуклеотидов для лечения злокачественных опухолей.(тут я мало что нашел…)
- •55. Нарушения обмена нуклеотидов: оротацидурия, ксантинурия. (ксантинурия маловато)
- •56. Подагра, причины возникновения. Применение аллопуринола для лечения подагры.
- •58.Биосинтез(репликация) днк,общая характеристика процесса, биологическое значение. Этапы репликации.
- •60. Синтез днк и фазы клеточного деления. Роль циклинов и циклинзависимых протеинкиназ в продвижении клетки по клеточному циклу.
- •61.Повреждение и репарация днк. Днк- репарирующий комплекс, механизм процесса и условия репарации.
- •62. Биосинтез рнк. Особенности процесса транскрипции, этапы рнк- полимеразы, их роль.
- •63. Понятие о мозаичной структуре генов, первичном транскрипте; механизм созревания рнк (посттранскрипционный процессинг).
- •64. Биосинтез белков. Понятие о коллинеарности кода. Этапы процесса.
- •65. Биосинтез белков. Основные компоненты белоксинтезирующей системы. Биосинтез и созревание м-рнк.
- •66. Понятие о биологическом коде, свойства биологического кода. Универсальность биологического кода и процессов биосинтеза белка.
- •67. Транспортная рнк как адаптор аминокислот. Биосинтез аминоацил-т-рнк.
- •68. Субстратная специфичность арс-аз, их роль. Изоакцепторные т-рнк. (часть не нашла)
65. Биосинтез белков. Основные компоненты белоксинтезирующей системы. Биосинтез и созревание м-рнк.
Основные компоненты белоксинтезирующей системы
Необходимые компоненты |
Функции |
1 . Аминокислоты |
Субстраты для синтеза белков |
2. тРНК |
тРНК выполняют функцию адаптеров. Они акцепторным концом взаимодействуют с аминокислотами, а антикодоном - с кодоном мРНК. |
3. Аминоацил-тРНК синтетазы |
Каждая аа-тРНК-синтетаза катализирует реакцию специфического связывания одной из 20 аминокислот с соответствующей тРНК |
4.мРНК |
Матрица содержит линейную последовательность кодонов, определяющих первичную структуру белков |
5. Рибосомы |
Рибонуклеопротеиновые субклеточные структуры, являющиеся местом синтеза белков |
6. АТФ, ГТФ |
Источники энергии |
7. Белковые факторы инициации, элонгации, терминации |
Специфические внерибосомные белки, необходимые для процесса трансляции (12 факторов инициации: elF; 2 фактора элонгации: eEFl, eEF2, и факторы терминации: eRF) |
8. Ионы магния |
Кофактор, стабилизирующий структуру рибосом |
66. Понятие о биологическом коде, свойства биологического кода. Универсальность биологического кода и процессов биосинтеза белка.
Генетический (биологический или аминокислотный) код - это определенные сочетания нуклеотидов и последовательность их расположения в молекуле ДНК. Это свойственный всем живым организмам способ кодирования аминокислотной последовательности белков при помощи последовательности нуклеотидов.
Его свойства:
-
Триплетность (1 аминокислота кодируется 3 нуклеотидами)
-
Специфичность (каждому кодону соответствует одна аминокислота)
-
Вырожденность (кодирование одной АК более чем одним триплетом
-
Линейная запись (прочтение кода без знаков препинания)
-
Универсальность (одинакова для всех живых существ)
До недавнего времени считалось, что код абсолютно универсален, т.е. смысл кодовых слов одинаков для всех изученных организмов: вирусов, бактерий, растений, земноводных, млекопитающих, включая человека. Однако позднее стало известно одно исключение, оказалось, что митохондриальная мРНК содержит 4 триплета, имеющих другое значение, чем в мРНК ядерного происхождения. Так, в мРНК митохондрий триплет UGA кодирует Три, AUA - Мет, а АСА и AGG прочитываются как дополнительные стоп-кодоны.
67. Транспортная рнк как адаптор аминокислот. Биосинтез аминоацил-т-рнк.
После присоединения к соответствующей тРНК аминокислота уже не участвует в определении специфичности аминоацил-тРНК, ибо сама по себе аминоацильная группа не узнается ни рибосомой, ни мРНК. Специфичность аминоацил-тРНК обеспечивается исключительно структурой тРНК. Это было окончательно доказано четкими опытами, в которых с помощью ферментов была получена цистеинил-тPHKCys, которую затем выделили и химическим путем превратили в аланил-тPHKCys. После этого такую гибридную аминоацил-тРНК, которая несет аланин, но содержит антикодон для цистеина, инкубировали в бесклеточной белоксинтезирующей системе. При анализе новосинтезированного полипептида было обнаружено, что в положениях, которые должен занимать цистеин, присутствует аланин
Этапы биосинтеза белка Активация аминокислот. В гиалоплазму из межклеточной жидкости в результате диффузии, осмоса или активного переноса поступают аминокислоты. Каждый вид амино- и иминокислот взаимодействует с индивидуальным ферментом – аминоацилсинтетазой. Реакция активируется катионами магния, марганца, кобальта. Возникает активированная аминокислота. Биосинтез белка (второй этап) – взаимодействие и соединение активированной аминокислоты с т-РНК. Активированные аминокислоты (аминоациладенилат) при помощи ферментов переносятся на т-РНК цитоплазмы. Процесс катализируется аминоацил-РНК-синтетазами. Остаток аминокислоты соединяется карбоксильной группой с гидроксильной второго атома Карбона рибозы нуклеотида т-РНК. Биосинтез белка (третья стадия) – транспортировка комплекса активированной аминокислоты с т-РНК в рибосомы клетки. Аминокислота связана с т-РНК, переносится с гиалоплазмы на рибосому. Процесс катализируется специфическими ферментами, которых в организме не менее 20. Некоторые аминокислоты транспортируются несколькими т-РНК (например, валин и лейцин - тремя т-РНК). В этом процессе используется энергия ГТФ и АТФ. Четвертая стадия биосинтеза характеризируется связыванием аминоацил-т-РНК с комплексом и-РНК - рибосома. Аминоацил-т-РНК, подойдя к рибосоме, взаимодействует с и-РНК. Каждая т-РНК имеет участок, состоящий из трех нуклеотидов - антикодон. В и-РНК ему соответствует участок с тремя нуклеотидами - кодон. Каждому кодону соответствуют антикодон т-РНК и одна аминокислота. В ходе биосинтеза к рибосомам присоединяются в виде аминоацил-тРНК аминокислоты, которые в дальнейшем в порядке, определяемом размещением кодонов в и-РНК, формируются в полипептидную цепь.