Строение белков - ферментов
•Молекулярная масса более 10 000 Да.
•Полимерные цепи сворачиваются в третичную структуру, имеющую на своей поверхности различные «щели» и
«карманы».
•Участки такой особой структуры носят названия «центр активный» и «центр
аллостерический».
Ферменты также могут быть простыми и сложными белками
•В случае сложного белка – фермента он состоит из собственно белковой части –
апофермента и небелковой части -
кофермента, который может быть
•ионом металла, гем в составе гемоглобина, цитохромов
•нуклеотидом,
•низкомолекулярным органическим соединением витамином.
Активный центр – субстратный и каталитический
Каталитический
осуществляет биохимическую |
|
реакцию |
Субстратный |
|
связывает |
|
субстрат |
• аллостерический центр принимает сигнал эффектора (модулятора)
Фермент – простой белок.
Активный центр (субстратный и каталитический участки ) образованы
радикалами аминокислот Фермент – сложный белок
В каталитическом участке присутствует небелковое вещество – кофермент –
осуществляет биохимическую реакцию
Белковая часть такого фермента называется
апофермент
Какие силы связывают кофермент и апофермент?
•1. Электростатические силы –
•ион - ионное взаимодействие,
•диполь - дипольное,
•водородные связи.
•гем в составе гемоглобина, цитохромов
•большинство коферментов в составе фермента.
•2. Специфические, более слабые взаимодействия
•гидрофобные,
•Ван-дер –Ваальсовые
Теория ферментативного катализа
•Три отличительные особенности
•исключительно высокая эффективность (увеличение скорости реакции в 1010–1013 раз)
•специфичность, т. е. избирательность (
•регулируемость – способность биокатализатора – фермента – увеличивать или уменьшать свою активность в зависимости от потребностей организма.
•применимы законы и принципы, на которых основаны обычные химические реакции.
Высокая специфичность
•объясняется
•строгим геометрическим и электронным соответствием
•структуры субстрата структуре
активного центра фермента
•на котором субстрат сорбируется и далее претерпевает химические превращения.
