Тестовые задания для промежуточной аттестации по дисциплине «Биохимия» для студентов 2 курса ЛПФ
Ферменты: свойства и регуляция
Ферментами называются вещества, которые:
увеличивают скорость биохимической реакции, при этом не расходуясь;
снижают скорость биохимической реакции, при этом не расходуясь;
не влияют на скорость реакции;
увеличивают скорость биохимической реакции, уменьшаясь при этом количественно.
ANSWER: А
Ферменты влияют на процесс катализируемой реакции:
изменяя направление реакции;
увеличивая время достижения равновесия реакции; C) сдвигая равновесие реакции в сторону исходных веществ;
D) снижая энергию активации.
ANSWER: D
Перенос фосфата от АТФ на субстрат осуществляют ферменты:
А) фосфорилазы;
B) гидролазы; C) киназы;
D) изомеразы.
ANSWER: C
В состав холофермента входят:
А) субстрат и энзим
кофактор и субстрат
апофермент и кофермент
субстрат и апофермент
ANSWER: C
Коферментом называют:
А) небелковую часть фермента;
B) ингибитор энзима; C) белковую часть фермента;
D) активатор энзима.
ANSWER: А
Белковую часть фермента называют
А) коферментом
апоферментом
простетической группой
эффектором
ANSWER: B
Действуя на сходные по структуре субстраты фермент проявляет:
А) абсолютную специфичность;
стереоспецифичность;
групповую специфичность;
избирательность.
ANSWER: C
Изменение pH среды влияет на активность ферментов, так как: A) изменяется количество активных центров;
изменяется степень ионизации радикалов аминокислот фермента
изменяется число гидрофобных связей;
изменяется субстратная специфичность энзима.
ANSWER: B
Модель индуцированного соответствия Кошланда подразумевает:
конформационные изменения в активном центре фермента
переход от вторичной к третичной структуре апофермента
частичный протеолиз молекулы фермента под действием субстрата;
формирование мультиферментных комплексов
ANSWER: А
При температуре выше оптимума фермент теряет свою активность из-за:
частичного протеолиза молекулы,
разрушения первичной структуры;
денатурации белковой части;
изменения заряда аминокислотных остатков, входящих в его состав.
ANSWER: C
Уравнение Михаэлиса-Ментен описывает зависимость скорости:
ферментативной реакции от концентрации субстрата;
ферментативной реакции от концентрации фермента;
ферментативной реакции от концентрации продуктов;
ферментативной реакции от наличия эффекторов
ANSWER: А
Константа Михаэлиса-Ментен равна концентрации субстрата, при
скорости реакции, равной половине максимальной
скорости реакции, равной максимальной
наличии активаторов
наличии ингибиторов
ANSWER: А
Высокие уровни константы Михаэлиса-Ментен характеризуют:
высокую активность фермента
высокое сродство фермента к субстрату;
низкое сродство фермента к субстрату;
максимальную скорость реакции.
ANSWER: C
При низких значениях константы Михаэлиса:
A) фермент имеет высокое сродство к субстрату; B) фермент имеет низкое сродство к субстрату;
реакция протекает с минимальной скоростью;
фермент не связывается с субстратом;
ANSWER: A
Активный центр фермента:
А) обеспечивает связывание фермента с субстратом;
не связывается с субстратом;
не участвует в катализе;
разрушается после связывания с субстратом
ANSWER: A
Скорость ферментативной реакции повышается при:
увеличении количества фермента;
уменьшении количества фермента;
денатурации фермента;
уменьшении концентрации субстрата;
ANSWER: А
Классификация ингибирования по обратимости основана на
А) прочности связывания фермента с субстратом;
прочности связывания фермента с ингибитором;
прочности связывания фермента с продуктом;
прочности связывания фермента с активатором.
ANSWER: B
Обратимое ингибирование может быть:
А) конкурентным, равновесным;
неконкурентным, равновесным;
конкурентным, неконкурентным;
конкурентным, необратимым.
ANSWER: C
Конкурентные обратимые ингибиторы ферментов:
А) являются структурными аналогами субстратов;
связываются с регуляторным центром фермента;
образуют ковалентные связи с определенными аминокислотными остаткам
необратимо присоединяются к ферменту;
ANSWER: А
При неконкурентном ингибировании ингибитор:
присоединяется к аллостерическому центру фермента;
присоединяется к активному центру фермента;
разрушает активный центр фермента;
разрушает аллостерический центр фермента.
ANSWER: А
Необратимое ингибирование наблюдается при:
А) конкуренции ингибитора с субстратом за связывание с ферментом
образовании прочных связей между ингибитором и ферментом;
блокировании ингибитором экспрессии гена фермента.
разрушении ингибитором фермента;
ANSWER: B
При конкурентном ингибировании ингибитор связывается с:
аллостерическим центром фермента;
с активным центром фермента;
субстратом;
продуктом
ANSWER: B
Увеличение субстрата при наличии конкурентного ингибитора:
А) не влияет на процесс ферментативного катализа;
усиливает влияние ингибитора на катализ;
снижает степень ингибирования;
сдвигает равновесие катализируемой реакции в сторону образования исходных веществ.
ANSWER: C
Аллостерическими называются ферменты:
А) активность которых регулируется веществами-эффекторами;
защищенные от действия ингибиторов;
имеющие только третичную структуру
содержащие только один активный центр для связывания субстрата.
ANSWER: А
Зимогенами называют
А) наиболее активные модификации ферментов;
неактивные формы ферментов или проферменты;
активаторы ферментов;
специфическую группу кофакторов.
ANSWER: B
Ингибирование активности ферментов продуктами реакции называется:
А) индукцией;
аллостерическим ингибированием;
ковалентным необратимым ингибированием;
репрессией.
ANSWER: B
Количество фермента изменяется при:
А) частичном протеолизе молекулы фермента;
ассоциации-диссоциации белковых протомеров;
фосфорилировании-дефосфорилировании фермента;
эеспрессии генов
ANSWER: D
Проферменты превращаются в ферменты при
фосфорилировании
частичном протеолизе
отщеплении регуляторных субъединиц;
присоединении белков-активаторов;
ANSWER: B
Протеинкиназа изменяет свою активность при
А) частичном протеолизе
ассоциации-диссоциации
фосфорилировании-дефосфорилировании
метилировании-деметилировании
ANSWER: B
Активатором протеинкиназы является:
А) АТФ;
АМФ;
цАМФ;
АДФ;
ANSWER: C
Протеинкиназа в клетке осуществляет:
А) метилирование-деметилирование ферментов;
ассоциацию ферментов:
дефосфорилирование ферментов;
фосфорилирование белков
ANSWER: D
Компартментализация на уровне клетки предполагает:
А) локализацию определенных ферментов в различных органеллах клетки;
объединение ферментов всех метаболических путей в компартменте клетки
наличие одинакового набора ферментов во всех органеллах клетки;
увеличение количества ферментов в клетке.
ANSWER: А
Фосфорилирование ферментов:
вызывает диссоциацию фермента;
снижает количество фермента;
изменяет заряд и конформацию активного центра;
увеличивает количество фермента;
ANSWER: C
Путем частичного протеолиза активируются:
изомеразы
протеинкиназы
протеолитические ферменты желудочно-кишечного тракта
гликогенфосфорилаза
ANSWER: С
Ферменты, используемые в энзимодиагностике, должны:
обладать органоспецифичностью;
обладать низкой стабильностью;
осуществлять свои функции только в крови;
секретироваться в кровь постоянно;
ANSWER: А
Изоферменты
А) катализируют одну и ту же реакцию, но отличаются специфичностью
катализируют разные химические реакции;
являются неактивными формами ферментов;
объединяются в ферментативные ансамбли.
ANSWER: А
Изоферменты могут изменять направление обратимых реакций за счет
А) изменения концентрации исходных веществ;
изменения активности ферментов;
их различного сродства к исходному веществу и продукту реакции;
одинакового сродства к исходному веществу и продукту реакции.
ANSWER: C
Общий путь катаболизма веществ. Энергетический обмен
При анаболизме происходит:
А) синтез сложных веществ из простых с выделением энергии
синтез сложных веществ из простых с затратой энергии
распад сложных веществ до более простых с выделением энергии
распад сложных веществ до более простых с затратой энергии
ANSWER: B
При катаболизме происходит:
А) синтез сложных веществ из простых с выделением энергии
синтез сложных веществ из простых с затратой энергии
распад сложных веществ до более простых с выделением энергии
распад сложных веществ до более простых с затратой энергии
ANSWER: C
На первом этапе катаболизма наблюдается
А) окислительное декарбоксилирование ПВК;
расщепление полимеров до мономеров при переваривании в ЖКТ
распад веществ в цикле трикарбоновых кислот
распад веществ в процессе гликолиза.
ANSWER: B
Общий путь катаболизма включает стадии:
А) специфического превращения веществ;
расщепление полимеров до мономеров при переваривании в ЖКТ
декарбоксилирования ПВК и распада веществ в ЦТК
распада веществ в специфических путях превращений.
ANSWER: D
Конечными продуктами метаболизма веществ являются:
А) аминокислоты .
Н2О, СО2, мочевина
глюкоза, СО2
жирные кислоты
ANSWER: B
В результате окислительного декарбоксилирования ПВК образуется:
А) фосфоенолпируват
ацетоацетат
лактат
ацетилKoA
ANSWER: D
Ключевые ферменты цикла Кребса локализованы:
А) во внутренней мембране митохондрий;
B) в матриксе митохондрий; C) во внешней мембране митохондрий
D) в межмембранном пространстве.
ANSWER: B
Цикл Кребса является источником:
А) водорода для дыхательной цепи
витаминов
аминокислот
глюкозы
ANSWER: А
Одним из ингибиторов цикла Кребса может быть:
А) АМФ
НАДН
АДФ
ФАД
ANSWER: B
Цикл Кребса активирует:
А) АТФ
НАДН
АДФ
ФАДН2
ANSWER: C
К регуляторным ферментам ЦТК относится
А) сукцинаттиокиназа
L-малатдегидрогеназа
цитратсинтаза D) аконитаза
ANSWER: С
Дегидрогеназы, передающие протоны и электроны в ЦПЭ содержат:
А) Никотинамидадениндинуклеотид
Тиаминдифосфат
Пиридоксальфосфат
Тетрагидрофолиевую кислоту
ANSWER: А
Электроны от субстратов на компонент дыхательной цепи переносит
А) НАДН-CoQ-редуктаза
Убихинон (КоQ)
Цитохром с D) Цитохром b
ANSWER: B
В липидном бислое мембраны может свободно перемещаться белок
А) НАДН-CoQ-редуктаза
цитохромоксидаза
Убихинон
Fe-S белок
ANSWER: C
Убихинон окисляется при участии фермента ЦПЭ
А) CoQ-цитохром С-редуктазы
НАДН-CoQ-редуктазы
цитохромоксидазы
сукцинат-CoQредуктазы
ANSWER: А
Электроны на кислород передает компонент ЦПЭ
А) цитохром b
цитохром с
цитохром Р450
цитохром а-а3
ANSWER: D
Негеминовое железо, содержащееся в Fe-S белках, выполняет функцию:
А) депонирования железа в организме
синтетическую
разобщителя потоков протонов и электронов
транспортера железа
ANSWER: C
Движущей силой переноса протонов и электронов по ЦПЭ является:
А) уменьшение проницаемости наружной мембраны митохондрий для Н+;
гидролиз АТФ;
образовавшийся электрохимический потенциал;
повышение проницаемости наружной мембраны митохондрий для Н+;
ANSWER: C
Возврат протонов в матрикс пространства происходит:
А) путем простой диффузии
с помощью Nа+/К+-насоса
с участием фермента АТФ-синтазы
с участием АТФ/АДФ-транслоказы
ANSWER: C
Синтез АТФ при участии системы дыхательных ферментов называется:
А) субстратным фосфорилированием
свободно-радикальным окислением
окислительным фосфорилированием
дефосфорилированием АТФ
ANSWER: C
Ферменты окислительного фосфорилирования локализованы:
А) в матриксе митохондрий
во внутренней мембране митохондрий
в межмембранном пространстве
во внешней мембране митохондрий
ANSWER: B
При биологическом окислении энергия выделяется порциями поскольку:
А) это процесс многоступенчатый
этому препятствует прочность мембраны митохондрий
действуют антиоксиданты
синтез АТФ- эндэргическая реакция
ANSWER: А
Разобщение дыхания и фосфорилирования происходит из-за:
А) повышения активности Н+ зависимой АТФ-азы
активирования АДФ-АТФ транслоказы
повышения проницаемости внутренней мембраны для протонов
понижения проницаемости внутренней мембраны для протонов
ANSWER: C
Ионофоры
А) транспортируют ионы к местам депонирования
увеличивают электрохимический потенциал на внутренней мембране
уменьшают электрический потенциал
понижают осмотический потенциал
ANSWER: C
При разрушении структуры мембраны митохондрий нарушается:
А) дефосфорилирование АТФ
C) дегидрирование субстратов
B) транспорт коферментов
D) сопряжение окисления и фосфорилирования
ANSWER: D
Коэффициент фосфорилирования (Р/О) показывает:
А) количество образованных молекул АТФ в расчете на одну молекулу О2
сродство неорганического фосфата к кислороду.
количество фосфата, которое переходит в органическую форму
отношение концентрации протеина к количеству кислорода
ANSWER: А
Структура и функции биологических мембран
Основу всех клеточных мембран составляет
белковый монослой;
липидный бислой;
липидный монослой;
белковый бислой.
ANSWER: B
Рецепторную роль в мембране выполняют:
фосфолипиды;
липопротеиды;
гликопротеины;
гликолипиды.
ANSWER: C
Липидная часть биологической мембраны находится в состоянии:
твердом аморфном;
твердо-кристаллическом;
жидком аморфном;
жидко-кристаллическом.
ANSWER: D
Способность к самосборке мембран обусловлена:
гидрофильностью белков;
гидрофобностью фосфолипидов; C) амфифильностью фосфолипидов;
D) изоморфизмом белков.
ANSWER: C
Na+/K+–АТФ-аза работает по механизму:
облегченной диффузии;
первичного активного транспорта; C) простой диффузии;
D) вторичного активного транспорта.
ANSWER: D
Углеводы в составе мембран находятся только в соединении с:
фосфолипидами;
холестерином;
белками;
ТАГ.
ANSWER: C
Радикалы ненасыщенных ВЖК имеют «изломы», характерные для:
транс-конфигурации природных ВЖК;
цис-конфигурации природных ВЖК;
α-конфигурации природных ВЖК;
β-конфигурации природных ВЖК.
ANSWER: B
Интегральным белком мембран является:
лактатдегидрогеназа;
рецептор инсулина; C) рецептор кортизола;
D) карбоангидраза.
ANSWER: B
При активации аденилатциклазы в клетке повышается уровень:
Са2+;
цАМФ;
АМФ;
кальмодулин.
ANSWER: B
Под действием фосфолипазы С образуются:
ИФ3 и диацилглицерол;
цАМФ и Н4Р2О7;
ИФ2 и фосфатидная кислота;
диацилглицерол и фосфатидилсерин.
ANSWER: A
«Заякоренным» белком мембран является:
A) аденилатциклаза; B) G-белок;
протеинкиназа С;
рецептор инсулина.
ANSWER: B
цАМФ активирует:
протеинкиназу А;
протеинкиназу С;
протенкиназу G;
Са2+-кальмодулинзависимуюпротеинкиназу.
ANSWER: A
Диацилглицерол активирует:
фосфолипазу С;
протеинкиназу G;
протеинкиназу С;
протеинкиназу А.
ANSWER: C