Общие свойства мембран

1. Жидкостность мембран. Липидный слой ведет себя как двумерная жидкость. Белки как бы плавают в липидном слое.

2. Поперечная ассиметрия. Поверхности мембран различаются по составу липидов, белков и углеводов. Мембраны ассиметрична, имеют неравноценные стороны. Она проявляется тем, что внутренняя и внешняя мембрана различаются по составу полярных липидов.

Функция мембран

1)разделительная

2)объединяющая

3)транспортная

4)электрическая

5)осмотическая

6)энерготрансформирующая

7)рецепторная

8)регуляторная

9)метаболическая

10)антигенная

11)адгезивная

Фосфопротеиды – сложные белки, простетической частью которых является фосфорная кислота (0,4-0,9%). Фосфорная кислота связана с белком эфирной связью через гидроксильную группу серина или треонина.

К фосфопротеидам относят: казеиноген молока, вителлин яичного белка, ферменты – пепсин, фосфорилаза, фосфоглюкомутаза. Биологическая роль фосфопротеидов заключается в том, что они являются питательным материалом для растущего организма. Так, казеиноген в своем составе содержит все незаменимые аминокислоты и фосфорную кислоту в виде кальциевой соли. Следовательно, с казеиногеном в организм ребенка поступают все незаменимые аминокислоты, фосфор и кальций, необходимые для роста и развитие организма.

Литература:

А. Основные: 1. Биохимия. Т.Т.Берёзов, Б.Ф.Коровкин. 2010

2. Биохимия. Б.А.Строев. 1986

Б. Дополнительные:

1. Медицинская биохимия. С.М.Рапапорта. 1976

2.Биохимия. Р.Страер. 1985

3.Северин. 2003

Лекция 6: Ферменты, их роль в обмене веществ

План лекции:

1. ферменты - протеины,

2. ферменты - протеиды, холоферменты,

3. муьтиэнзимы

4. изоферменты.

5. общие свойства ферментов

Цель лекции: Изучить строение, функции и роль ферментов в организме.

Ферменты это биологические катализаторы, которые ускоряют ход химической реакции. Ферменты делятся на простые и сложные. Простые ферменты состоят только из простых белков и поэтому их называют протеинами. Сложные ферменты называются - холоферментами. Холоферменты состоят из белковой части, т.е. апофермента, и небелковой части кофермента или простетической части.

Простетической частью могут быть металлы, которые прочно соединены с белковой частью. Например, алкогольдегидрогеназа содержит Zn.

Коферментами могут быть витамины они не прочно соединены с белком. Например кофермент НАД – никотинамидадениндинуклеотид ( в состав которого входит В₃) входит в состав фермента дегидрогеназы, ФАД – флавинадениндинуклеотид, в его состав входит витамин В_2. В организме встречаются комплексы ферментов, называющиеся – мультиэнзимами. Например, мультиэнзимсинтеза высших жирных кислот, состоит из 7 ферментов.

Изоферменты – это молекулярные формы одного какого-нибудь фермента, которые находится в одном и том же организме, ткани, клетке. Они отличаются по:

1. Полипептидной цепочке;

2. Аминокислотному составу;

3. Аминокислотной последовательности;

4. Величине суммарного заряда;

5. Электрофоретической подвижности.

Известны изоферменты фермента ЛДГ – лактатдегидрогеназы. Это сложный фермент, состоит из 4х полипептидных цепочек. Эти цепочки могут быть М – цепи ( обнаружены в мышцах),Н – цепи (обнаружены в печени).

В зависимости от того сколько таких цепей входит в состав фермента, различают:

Н ₄ – ЛДГ₁ ПОВЫШАЕТСЯ ПРИ ЗАБОЛЕВАНИИ ПЕЧЕНИ

Н₃ М₁ – ЛДГ₂

Н ₂ М₂ – ЛДГ₃

Н₁ М₃ – ЛДГ₄ ПРИ ИНФАРКТЕ МИОКАРДА

М₄ – ЛДГ₅

СТРОЕНИЕ ФЕРМЕНТА.

На ферменте имеется активный центр ( на которую садиться субстрат) и аллостерический центр.

Активный центр фермента образуется при формировании третичной структуры фермента, когда полипептидная цепочка, состоящая из 12 – 16 аминокислот определенным образом укладывается в пространстве.

Активный центр имеет 2 участка 1) контактный, с которым контактируется субстрат;

2) каталитический.

Субстрат – это вещество, которое расщепляется под действием фермента. Например, субстрат – крахмал расщепляется под действием фермента амилазы.

Аллостерический центр или регуляторный центр, на него садится ингибитор.

Субстрат садится на активный центр. Для того, чтобы произошла ферментативная реакция, необходимо активировать активный центр. Многие ферменты в организме находятся в неактивной форме.

Например: пепсиноген в желудке в пепсин активируется под действием ^{( НС I) соляной кислоты.}

Вещества, которые активируют ферменты, называются активаторами. Вещества подавляющие активный центр называются ингибиторы. Они действуют на активный центр или аллостерический центр, вызывают деформацию активного центра и потерю ферментативной активности.

Различают 2 вида ингибиторов:1) конкурентные, и 2) неконкурентные, а ингибирование обратимое и необратимое.

Конкурентные ингибиторы мало отличаются от субстрата и обманным путем занимают активный центр. Если увеличить концентрацию субстрата, конкурентный ингибитор освобождает активный центр. Это обратимое ингибирование.

В клинической медицине используют конкурентные ингибиторы: в качестве лечебного препарата используют сульфаниламиды, которые похожи на парааминобензойную кислоту, которую микробы используют как витамин. На активный центр микроба садится вместо ПАБК – сульфаниламид и микробы не размножаются.

Неконкурентные ингибиторы садятся на аллостерический центр и вызывают деформацию активного центра и на активный центр не может сесть субстрат и вызывается торможение реакции.

Общие свойства ферментов.

Ферменты являются белками и для них характерны следующие свойства:

1. Термолабильность – чувствительность к температуре. При повышении температуры скорость реакции повышается и оптимальной является 37 – 40^о, при увеличении температуры происходит денатурация.

V

/ / / _{/ / / / / / /}

_{10 20 30 40 50 60 70 80}

2. Чувствительность к рН среде. Каждый фермент активен при определенном значении рН. например пепсин активен при рН = 1.5 – 2.3, трипсин активен при рН = 9.0 - 10.0

3. Специфичность. Для каждого фермента имеется свой субстрат. Субстрат это вещество на которого действует фермент. Например субстратом является

1)крахмал ^амлаза глюкоза

2 )белок ^{пепсин аминокислоты}

3 )липиды ^{липаза глицерин и жирные кислоты}

Амилаза может расщепить только крахмал, но не может расщепить сахарозу.

Фермент подходит к субстрату как ключ к замку.

3. Скорость реакции зависит от концентрации фермента. При повышенной концентрации фермента скорость реакции повышается прямопропорционально.

V

С

3. Скорость реакции зависит от концентрации субстрата. При повышении концентрации субстрата вначале скорость повышается прямопропорционально, а затем остается постоянной.

V KM = _{__} V_MAX\2

_{___________}

V_MAX

( КМ

Для работы с ферментами, для определения концентрации субстрата определяем константу Михаэлиса. Константа Михаэлиса равна половине максимальной скорости.

6. Скорость ферментативной реакции зависит от присутствия активаторов и ингибиторов. Некоторые ферменты находятся в неактивной форме и активируются под действием активаторов. Например, пепсиноген под действием соляной кислоты переходит в активную форму пепсин, ингибиторы подавляют активность ферментов.

Литература:

А. Основные: 1. Биохимия. Т.Т.Берёзов, Б.Ф.Коровкин. 2010

2. Биохимия. Б.А.Строев. 1986

Б. Дополнительные:

1. Медицинская биохимия. С.М.Рапапорта. 1976

2.Биохимия. Р.Страер. 1985

3.Северин. 2003