66. Биохимические механизмы переваривания белков в желудочно-кишечном тракте

Белки, поступающие с пищей, подвергаются в ЖКТ распаду при участии протеолитических ферментов или пептидгидролаз. Различные пептидгидролазы способны катализировать расщепление пептидных связей между определенными аминокислотами.

Во рту белки пищи только механически измельчаются. Химическое изменение белков начинается в желудке при участии пепсина и соляной кислоты. Соляная кислота- белки набухают. Пепсин ускоряет гидролиз внутренних пептидных связей. В образуются высокомолекуляр пептиды ,кот в кишечнике подвергаются дальнейшим превращениям под действием трипсина, химотрипсина и пептидаз. Далее превращ в низкомолек и своб к-ты. Низкомолеке пептиды в тонком кишечнике подвергаются действию карбоксипептидаз А и В, в результате образуются дипептиды, которые гидролизуются до свободных аминокислот под действием дипептидаз. Аминокислоты и некоторое количество низкомолекул пептидов всасываются кишечными ворсинками. Часть аминокислот уже в стенках кишечника включаются в синтез специфических белков, большая же часть продуктов пищеварения поступает в кровь и в лимфу.

67. Механизмы реакций трансаминирования и дехаминирования аминокислот

Дезаминирование(удал азота)

Бывает с выд аммиака : 4 осн пути расщ-я АК – 1)окислительное (скелет АК превращся в альфа-кетокислоту). 2) гидролитическое (в гидрокси-кислоту) . 3)восстав-е (в карбоновую к-ту насыщен ряда). 4) внутримолек-е (в карбон к-ту ненасыщ ряда) Аммиак обезвреж-ся в печени с образ-ем мочевины(в орнитиновос цикле) и мочевой к-ты и затем удал-ся из орг-ма.

Без выдел аммиака(трансимин) : удаление аминогрупп из аминокислот проис-т в р-ции трансиминирования- переноса аниногрупп от аминокислот доноров на огранич число альфа-кетокислот – акцепторов аминогрупп.В рез-те, минокис-доноры превращ-ся в альфа-кетокислоты, а акцепторы(альфа-кетокислоты) – в аминокислоты. Р-ция происх-т с уч-м трансаминаз. В рез-те образ-ся альфа-кетоаналог, и превращ-ся в L- глутамат.(источник азота для биосинтетич р-ций,так же может вступать в р-ции окис дезамин под дейст глутаматдегидрогеназы в митох-ях с образ аммиака и альфа-КГ)

68. Декарбоксилирование аминокислот. Биологическая роль продуктов декаброксилирования

Процесс отщепления карбоксильной группы аминокислот в виде СО2 получил название декарбоксилировани. Несмотря на ограниченный кругаминокислот и их производных, подвергающихся декарбоксилиро-ванию в животных тканях, образующиеся продукты реакции – биогенные амины – оказывают сильное фармакологическое действие на множество физиологических функций человека и животных.

Механизм реакции декарбоксилирования аминокислот в соответствии с общей теорией пиридоксалевого катализа (см. рис. 12.3) сводится к образованию ПФ-субстратного комплекса

Декарбоксилаза ароматических аминокислот получена в чистом виде (мол. масса 112000), кофермент – ПФ. В больших количествах она содержится в надпочечниках и ЦНС, играет важную роль в регуляции содержания биогенных аминов. Образующийся из 5-окситриптофана серо-тонин оказался высокоактивным биогенным амином сосудосуживающего действия. Серотонин регулирует артериальное давление, температуу тела, дыхание, почечную фильтрацию и является медиатором нервных процессов в ЦНС. Некоторые авторы считают серотонин причастным к развитию аллергии, демпинг-синдрома, токсикоза беременных, карциноидного синдрома и геморрагических диатезов.

Продукт декарбоксилазной реакции дофамин является предшественником катехоламинов (норадреналина и адреналина). Источником ДОФА ворганизме является тирозин, который под действием специфической гидроксилазы превращается в 3,4-диоксифенилаланин (см. главу 8). Тиро-зин-3-монооксигеназа открыта в надпочечниках, ткани мозга и периферической нервной системы. Простетической группой тирозин-моноокси-геназы, как и дофамин-монооксигеназы (последняя катализирует превращение дофамина в норадреналин) является тетрагидробиоптерин, имеющий следующее строение: