- •1 Классификация и строение углеводов. Функции углеводов различных классов
- •2 Классификация аминокислот и их биохимические функции
- •3 Уровни организации белков. Типы химических связей, участвующие в формировании пространственной структуры белка
- •5. Строение и функции липидов
- •3. Микроэлементы
- •19. Биологическая роль рибофлавина Рибофлави́н (лактофлавин, витамин b2) — один из наиболее важных водорастворимых витаминов, кофермент многих биохимических процессов.
- •29. Строение и классификация ферментов Функции ферментов
- •30. Конкурентное и неконкурентное ингибирование ферментов
- •31. Особенности биологического катализа
- •32. Классификация гормонов Роль гормонов в регуляции метаболизма По химическому строению известные гормоны позвоночных делят на основные классы:
- •36. Биологическая роль гормонов коры надпочечников
- •38. Гормоны щитовидной железы и их влияние на метаболизм
- •40. Механизм передачи сигнала гормонов аминокислотой и белковой природы
- •41. Биохимическая роль вторичных мессенджеров в метаболизме
- •43. Дыхательная цепь в митохондриях
- •46. Биохимические механизмы разобщения окисления и фосфорилирования факторы их вызывающие Разобщение дыхания и фосфорилирования
- •47. Механизмы образования свободных радикалов. Антиоксидантные системы в клетках
- •48. Антиоксидантные системы клетки и их биологическая роль
- •49. Биохимические механизмы окислительного декарбоксилирования пирувата
- •50. Механизм реакций и биологическая роль цикла кребса
- •51. Биосинтез гликогена
- •52. Гликолиз и его биологическое значение
- •54. Пентозофосфатный путь окисления углеводов
- •55. Особенности углеводного обмена у жвачных животных. Пути синтеза глюкозы у жвачных животных
- •56. Роль летучих жирных кислот в метаболизме жвачных животных
- •57. Строение клеточных мембран и их функции
- •58. Физико-химические свойства липипдов. Эмульгирование липидов
- •59. Механизм транспорта липидов
- •60. Биохимических механизм бета-окисления жирных кислот
- •62. Биологическая роль холестерина и его производных
- •63. Синтез триглицеридов и фосфолипидов
- •64. Кетоновые тела и их роль в метаболизме
- •65. Физико-химические свойства белков. Изоэлектрическое состояние и изоэлектрическая точка аминокислот и белков
- •66. Биохимические механизмы переваривания белков в желудочно-кишечном тракте
- •67. Механизмы реакций трансаминирования и дехаминирования аминокислот
- •68. Декарбоксилирование аминокислот. Биологическая роль продуктов декаброксилирования
- •69. Орнитиновый цикл
- •70. Биологические механизмы окисления нуклеотидов
- •74. Строение рнк. Виды Рнк. Их роль в метаболизме
- •75. Биохимические механизмы синтеза рнк
- •76. Биохимические механизмы синтеза белка
3 Уровни организации белков. Типы химических связей, участвующие в формировании пространственной структуры белка
Кроме последовательности аминокислот полипептида (первичной структуры), определяемой генетическим кодом, крайне важны структуры более высоких порядков, которые формируются в процессе сворачивания белка. Обычно выделяют четыре уровня структуры белка[18]:
Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы — сочетания аминокислот, играющих ключевую роль в функциях белка. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка[19].
Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков.
Третичная структура — трехмерное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:
ковалентные связи (между двумя остатками цистеина — дисульфидные мостики);
ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;
водородные связи;
гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула сворачивается так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.
Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.
4. Денатурация белка и факторы вызывающие денатурацию белка. Денатурация белков. Как правило, белки сохраняют структуру и, следовательно, физико-химические свойства, например, растворимость в физико-химических условиях, таких как температура и pH, к которым приспособлен данный организм[7]. Изменение этих условий, например, сильное нагревание или обработка белка кислотой или щёлочью, приводит к потере четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Потеря белком или другим биополимером естественной структуры называется денатурацией. Денатурация белка может быть полной или частичной, обратимой или необратимой. Самый известный случай необратимой денатурации белка в быту — это приготовление куриного яйца, когда под воздействием высокой температуры растворимый в воде прозрачный белок овальбумин становится плотным, нерастворимым и непрозрачным. Денатурация в некоторых случаях обратима, как в случае осаждения водорастворимых белков с помощью солей аммония, и используется как способ их очистки. Под денатурацией понимают утрату трехмерной конформации, присущей данной белковой молекуле. Это изменение может носить временный или постоянный характер, но и в том, и в другом случае аминокислотная последовательность белка остается неизменной. При денатурации молекула развертывается и теряет способность выполнять свою обычную биологическую функцию. Вызывать денатурацию белков могут разнообразные факторы, перечисленные ниже.
Нагревание или излучение белка, например инфракрасное или ультрафиолетовое. Кинетическая энергия, сообщаемая белку, вызывает вибрацию его атомов, вследствие чего слабые водородные и ионные связи разрываются,и белок свертывается (коагулирует).
Сильные кислоты, щелочи, соли денатурируют белок. Под действием этих реагентов ионные связи разрываются и белок коагулирует. Длительное воздействие реагента может вызвать разрыв и пептидных связей.
Тяжелые металлы денатурируют белок. Положительно заряженные ионы тяжелых металлов (катионы) образуют прочные связи с отрицательно заряженными карбоксил-анионами R-групп белка и часто вызывают разрывы ионных связей. Они также снижают электрическую поляризацию белка, уменьшая его растворимость. Вследствие этого находящийся в растворе белок выпадает в осадок.
Органические растворители и детергенты денатурируют белок. Эти реагенты нарушают гидрофобные взаимодействия и образуют связи с гидрофобными (неполярными) группами. В результате разрываются и внутримолекулярные водородные связи. Использование спирта в качестве дезинфицирующего средства основано именно на том, что он вызывает денатурацию белка любых присутствующих бактерий.