79. Замедленное переваривание белков в желудке у детей. Особенности исследования функции желудка в детском возрасте.

Процесс расщепления пищевых веществ начинается в полости рта, где пища размельчается и смешивается со слюной, способствующей перевариванию крахмала. А у ребенка до 6 месяцев совсем нет зубов, слюнные железы у него до 4 месяцев вырабатывают мало слюны с небольшим содержанием в ней фермента. Слюнные железы начинают усиленно вырабатывать слюну только с 4-5 месяцев жизни. Железы желудка ребенка также выделяют незначительное количество ферментов, особенно мало фермента, переваривающего жиры (липазы). Желудочный сок младенца первых месяцев жизни обладает малой кислотностью, достаточной только для переваривания и усвоения женского молока. Постепенно переваривающая активность желудочного сока нарастает, и уже к концу первого года желудок способен переваривать более сложную пищу, однако кислотность приближается к активности взрослых только к школьному возрасту ребенка. Вместимость желудка у новорожденных очень маленькая, всего 30-35 мл, в возрасте 3 месяцев - уже 100 мл и к году - 250 мл. Количество и активность пищеварительных ферментов кишечника у детей первых месяцев жизни также довольно низкие. Важной и отличительной особенностью кишечника ребенка грудного возраста является повышенная проницаемость его стенок. Поэтому при различных заболеваниях, особенно желудочно-кишечных, продукты неполного переваривания пищи - токсины проникают через кишечные стенки и поступают в кровь, вызывая у ребенка тяжелое состояние.

80. Прямое и непрямое дезаминирование аминокислот. Окислительное дезаминирование аминокислот. Роль глутамата, глутаматдегидрогеназы. Значение дезаминирования. Пути обезвреживания аммиака в организме. Роль глутамина в обезвреживании и транспорта аммиака. Образование и выведение солей аммония почками.

Дезаминирование АК — реакция отщепления α-аминогруппы от АК, в результате чего образуется соответствующая α-кетокислота и выделяется молекула аммиака. Прямое дезаминирование  - это дезаминирование, которое происходит в 1 стадию с участием одного фермента. Прямому дезаминированию повергаются глу, гис, сер, тре, цис. Окислительное дезаминирование - самый активный вид прямого дезаминирования АК. 1. Глутаматдегидрогеназа (глу-ДГ) - олигомер, состоящий из 6 субъединиц (молекулярная масса 312 кД), содержит кофермент НАД+. Глу-ДГ катализирует обратимое дезаминирование глу, очень активна в митохондриях клеток практически всех органов, кроме мышц. Глу-ДГ  аллостерически ингибируют АТФ, ГТФ, НАДH2, активирует избыток АДФ. Индуцируется Глу-ДГ стероидными гормонами (кортизолом).  Реакция идёт в 2 этапа. Вначале происходит ферментативное дегидрирование глутамата и образование α-иминоглутарата, затем — неферментативное гидролитическое отщепление иминогруппы в виде аммиака, в результате чего образуется α-кетоглутарат. При избытке аммиака реакция протекает в обратном направлении (как восстановительное аминирование α-кетоглутарата). 2. Оксидаза L-аминокислот. В печени и почках есть оксидаза L-АК, способная дезаминировать некоторые L-аминокислоты: Оксидаза L-АК имеет кофермент ФМН. Т.к. оптимум рН оксидазы L-АК равен 10,0, активность фермента очень низка и вклад ее в дезаминирование незначителен. 3. Оксидаза D-аминокислот. Оксидаза D-аминокислот также обнаружена в почках и печени. Это ФАД-зависимый фермент, с оптимумом рН в нейтральной среде. Оксидаза D-аминокислот превращает, спонтанно образующиеся из L-аминокислот, D-аминокислоты в кетокислоты.

81. Трансаминирование: специфичность аминотрансфераз и механизм их действия. Роль глутаминовой кислоты в этих процессах. Биологическая роль реакций трансаминирования. Диагностическое значение определения активности трансаминаз в сыворотке крови (инфаркт миокарда).

Трансаминирование — биохимическая ферментативная реакция обратимого переноса аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту без промежуточного образования аммиака. Ферменты, катализирующие процесс, назвали трансаминазами, или аминотрансферазами. Продуктами чаще всего являются аланин, аспарагин и глутамат, так как соответствующие им кетокислоты образуются в процессе метаболизма углеводов. Трансаминирование играет важную роль в процессах мочевинообразования, глюконеогенеза, путях образования новых аминокислот. Трансаминирование аминокислот с образованием глутаминовой кислоты в сочетании с ёё дезаминированием НАД(Ф)-зависимой глутаматдегидрогеназой называется непрямым дезаминированием аминокислот (трансдезаминирование).

82. Обмен безазотистого остатка аминокислот. Гликогенные и кетогенные аминокислоты. Синтез глюкозы из аминокислот (глюкозо-аланиновый цикл). Синтез аминокислот из продуктов обмена глюкозы: синтез серина, глицина. Роль фолиевой кислоты в обмене этих аминокислот. Использование глицина для синтеза различных веществ в организме.

За сутки у человека распадаются примерно 100г АК. Катаболизм всех АК сводится к образованию шести веществ, вступающих в общий путь катаболизма: ПВК, ацетил-КоА, α-кетоглутарат, сукцинил-КоА, фумарат и ЩУК. Эти вещества окисляются в ЦТК для образования АТФ или используются для синтеза глюкозы и кетоновых тел. Гликогенные аминокислоты - АК, которые превращаются в ПВК и промежуточные продукты ЦТК (а-КГ, сукцинил-КоА, фумарат, ЩУК). Они через ЩУК, используются в глюконеогенезе (ала, асн, асп, гли, глу, глн, про, сер, цис, арг, гис, вал, мет, тре). Кетогенные аминокислоты – АК, которые в процессе катаболизма превращаются в ацетоацетат (Лиз, Лей) или ацетил-КоА (Лей) и могут использоваться в синтезе кетоновых тел. Смешанные (гликкетогенными) аминокислоты – АК, при катаболизме которых образуются метаболит цитратного цикла и ацетоацетат (Три, Фен, Тир) или ацетил-КоА (Иле). Эти АК используются для синтеза глюкозы и кетоновых тел.

83. Декарбоксилирование аминокислот. Биогенные амины: гистамин, серотонин, гаммааминомасляная кислота, катехоламины. Их происхождение, функции, расщепление. Образование токсических аминов в толстом кишечнике, их обезвреживание в печени.

Процесс отщепления карбоксильной группы аминокислот в виде CO₂ получил название декарбоксилирования. В животных тканях установлено декарбоксилирование следующих аминокислот и их производных: тирозина,триптофана, 5-окситриптофана, валина, серина, гистидина, глутаминовой и γ-оксиглутаминовой кислот, 3,4-диоксифенилаланина, цистеина, аргинина, орнитина, S-аденозилметионина и α-аминомалоновой кислоты. Помимо этого, у микроорганизмов и растений открыто декарбоксилирование ряда других аминокислот. Биогенные амины — вещества, обычно образующиеся в организме животных или растений из аминокислот при их декарбоксилировании (удалении карбоксильной группы) ферментами декарбоксилазами и обладающие высокой биологической активностью. К биогенным аминам относятся дофамин, норадреналин и адреналин (синтезируются изначально из аминокислоты тирозина), серотонин, мелатонин и триптамин и многие другие соединения. В организме животных многие биогенные амины выполняют роль гормонов и нейромедиаторов. Разлагаются в организме при участии ферментов аминоксидаз. Реакции декарбоксилирования являются необратимыми. Они катализируются специфическими ферментами – декарбоксилазами аминокислот, отличающимися от декарбоксилаз α-кетокислот как белковым компонентом, так и природой кофермента.