Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования
«Южно-Уральский государственный медицинский университет»
Министерства здравоохранения Российской Федерации
кафедра биологической химии (биохимии)
Научно-исследовательская работа студента
Тема «Протеинкиназы: разнообразие и классификация. Передача гормонального сигнала»
Выполнила: Касаткина Дарья Андреевна
Группа №242
«13» декабря 2014г.
Проверил: Старший преподаватель, к.м.н.
Крупицкая Людмила Ионовна
«16» декабря 2014г.
Челябинск 2014 год
-
Введение
Жизнедеятельность клетки невозможна без скоординированного функционирования многочисленных и разнообразных биологических катализаторов — ферментов. Большая группа ферментов, объединенная под названием "протеинкиназы", катализирует перенос концевого остатка фосфата с АТФ на различные группы в структуре белка.
Оглавление
-
Введение.
-
Протеинкиназы: понятие.
-
Свойства протеинкиназ.
-
Трехмерная структура протеинкиназ.
-
Строение Tyr-протеинкиназ.
-
Классификация протеинкиназ.
-
Участие протеинкиназ в передаче и усилении гормонального сигнала.
-
Заключение.
-
Список литературы
-
Протеинкиназы: понятие.
Протеинкина́зы — подкласс ферментов киназ (фосфотрансфераз).
В настоящее время в литературе описано около 200 представителей этого класса протеинкиназ. Предполагается, что в геноме млекопитающих содержится около 1000 генов, кодирующих различные протеинкиназы. Это означает, что около 1% генов млекопитающих кодирует различные протеинкиназы. Таким образом, протеинкиназы образуют многочисленное семейство внутриклеточных белков
-
Свойства протеинкиназ
Протеинкиназы относятся к группе сложно устроенных ферментов. Действительно, по своей природе протеинкиназы вынуждены оперировать как минимум с двумя субстратами. Протеинкиназы должны иметь специальный центр связывания АТФ или других нуклеозидтрифосфатов, которые используются в качестве доноров остатков фосфата, а также специальный центр связывания белка-субстрата, на который осуществляется перенос фосфатной группы (рис. 1). Для того чтобы осуществить перенос фосфата с АТФ на белок, нужен специальный активный центр, содержащий определенные аминокислотные остатки, которые непосредственно участвуют в переносе фосфата от АТР на белок. Ясно, что два субстратсвязывающих участка (участок связывания АТФ и участок связывания белка-субстрата) должны располагаться поблизости и быть соответствующим образом ориентированы относительно друг друга. Только в этом случае становится возможным эффективный перенос остатка фосфата. Субстратсвязывающие участки должны обладать достаточно высокой специфичностью. Это означает, что протеинкиназы должны узнавать только свои субстраты, то есть связывать и фосфорилировать вполне определенные белки.
Итак, все протеинкиназы должны иметь в своем составе два субстратсвязывающих участка и каталитический центр, обеспечивающий собственно процесс фосфорилирования.
Кроме этого исполнительного механизма протеинкиназы должны иметь в своей структуре специальные регуляторные элементы. Если бы протеинкиназа непрерывно и бесконтрольно катализировала фосфорилирование белков-субстратов, то в клетке наступил бы хаос. Произошло бы разбалансирование многочисленных реакций, протекающих в клетке. Практически все протеинкиназы имеют разнообразные, зачастую сложно устроенные регуляторные центры. Некоторые протеинкиназы имеют специальные регуляторные центры, которые связывают низкомолекулярные клеточные метаболиты (например, АМФ) или определенные сигнальные молекулы (такие, как циклическая ГМФ, ионы кальция или специальные фосфолипиды, см. рис. 1). Другие протеинкиназы имеют специальные центры для связывания регуляторных белков. Эти белки способны прикреплять протеинкиназы к определенным структурам внутри клетки или выступать в качестве специальных сенсоров, способных связывать низкомолекулярные сигнальные молекулы и регулировать активность протеинкиназ. Наконец, в структуре большинства протеинкиназ есть специальные участки, которые могут фосфорилироваться (рис. 1). В некоторых случаях протеинкиназа может катализировать свое собственное фосфорилирование (так называемое самофосфорилирование) и тем самым регулировать собственную активность. В иных случаях другие, часто высоко специализированные протеинкиназы осуществляют фосфорилирование и регуляцию активности данной протеинкиназы. В литературе описаны примеры, когда активность протеинкиназы регулируется всеми тремя описанными выше способами.