Zadachi_po_bkh(1)
.docx1. Оптимальные условия действия амилазы – фермента, расщепляющего крахмал: рН 6.8, 37°С. Как изменится активность фермента, если рН инкубационной среды составит 5.0? Как изменится активность фермента, если температура инкубационной среды составит 30°С ?Ответ поясните.С чем связано изменение активности ферментов при сдвигах рН и температуры? К какому классу и подклассу ферментов относится амилаза?Амилаза – фермент класса гидролаз, подкласс гликозидаза.
При pH инкубационной среды = 5.0, активность амилазы снизится. При температуре инкубационной среды = 30, активность амилазы снизится. Это произойдет потому, что наибольшую активность ферменты проявляют в строго определенных для каждого фермента pH и температуре (оптимумы).При изменении этих условий активность ферментов снижается, либо прекращается вовсе.Изменение активности ферментов при сдвигах температуры связано с денатураций белка (ферменты – белки), а при сдвигах pH – с воздействием и степенью ионизации кислотных и щелочных групп. При резких сдвигах от оптимума pH среды ферменты подвергаются конформационным изменениям, приводящим к потере активности вследствие денатурации или изменения заряда молекулы.
2. При употреблении большого количества сырого яичного белка может развиться гиповитаминоз биотина (витамина Н) – болезнь Свифта, сопровождающаяся специфическим дерматитом. В основе гиповитаминоза лежит образование в ЖКТ нерастворимого комплекса яичного белка авидина с биотином. Почему вареные яйца такого эффекта не вызывают? В состав какого кофермента входит витамин Н? В реакциях какого типа участвует этот кофермент?
При варке яичный белок подвергается действию высокой температуры и денатурируется, поэтому он не может образовывать нерастворимый комплекс с биотином.
Витамин Н входит в состав кофермента биоцитина. Биоцитин – кофермент лигаз, участвует в реакциях соединения 2 субстратов ковалентной связью (синтез).
3. Константа Михаэлиса липазы сердца на порядок меньше данного показателя в жировой ткани. В какой ткани будет преобладать гидролиз жиров в постабсорбтивный период (более 4 часов после приема пищи), когда их концентрации в крови невысокая? Ответ поясните. К какому классу и подклассу относится фермент липаза?
Липаза – гидролаза, гидролаза эфирных связей.
Константа Михаэлиса липазы сердца на порядок меньше , чем липазы жировой ткани, это значит, что липаза сердца имеет большее сродство к субстрату (жиру), т.е. она будет расщеплять жиры даже при их невысоко концентрации в крови. Поэтому в постабсорбтивный период, когда содержание жиров в крови невысокое, будет преобладать их гидролиз в сердечной мышще.
4. Метанол в чистом виде нетоксичен для организма, однако приём его внутрь может привести к смерти. Объясните причину. Один из методов лечения при отравлении метанолом состоит в том, что больному назначают этанол. Объясните, почему такое лечение оказывается эффективным? Назовите фермент, который катализирует метаболизм этих спиртов. К какому классу и подклассу ферментов он относится? Объясните понятие субстратной специфичности фермента. Какой показатель характеризует специфичность субстрата и фермента?
При принятии внутрь метанол ( в чистом виде нетоксичен для организма) ферментом алкогольдегидрогеназой превращается в формальдегид – ядовитое для человека соединение.
Один из методов лечения – дать человеку выпить этанол. АДГ, расщепляющая спирты в организме, имеет бОльшее сродство к этанолу, чем к метанолу, поэтому при поступлении в кровь этанола АДГ начнет расщеплять его, а метанол выведется из организма в чистом виде.
Алкогольдегидрогеназа – оксидоредуктаза, анаэробная дегидрогеназа.
Субстратная специфичность – способность фермента взаимодействовать с одним или несколькими субстратами со сходным строением и типом связей.
Специфичность субстрата и фермента характеризует константа Михаэлиса.
5. При исследовании желудочного сока методом гель-фильтрации выделили неактивную форму пепсина с молекулярной массой 42 кДа. После добавления к ферменту соляной кислоты молекулярная масса уменьшилась до 35 кДа и фермент стал активным. Объясните полученные данные. Какой вид регуляции активности характерен для данного фермента? Каков биологический смысл образования неактивной формы данного фермента? К какому классу и подклассу ферментов относится пепсин?
Пепсин – гидролаза, пептидаза.
При добавлении НСl к неактивной форме пепсина(профермент) от профермента отщепляется специфический ингибитор и профермент переходит в активную форму – активный пепсин. Этот способ регуляции – частичный протеолиз, в результате изменяется конформационная структура фермента.
6. Липаза в жировой ткани может находиться в 2-х формах с различной активностью: в виде простого белка и фосфопротеина. Объясните, каким путем происходит переход одной формы в другую и почему этот переход сопровождается изменением активности фермента. Какой тип реакций катализирует липаза? Назовите подкласс данного фермента.
Липаза – гидролаза, гидролаза эфирных связей. Липаза катализирует гидролиз эфирных связей в молекулах жиров.
Переход липазы из неактивной формы (простой белок) в активную (фосфопротеин) происходит путем фосфорилирования. К молекуле фермента присоединяется фосфатная группа, меняется конформационная структура белка, открывается или формируется активный центр, в результате чего фермент становится активным.
7. Кофеин является конкурентным ингибитором фосфодиэстеразы – фермента распада цАМФ. Как повлияет прием кофеина на активность протеинкиназы А? Какую реакцию катализирует протеинкиназа А? Какое значение имеет эта реакция?
Прием кофеина повысит активность протенинкиназы А.
Фосфодиэстераза расщепляет цАМФ, а кофеин ингибирует этот процесс. Нерасщепленный цАМФ - активатор протеинкиназы А – и обеспечивает ее повышенную активность.
Протеинкиназа А осуществляет активацию и инактивацию ферментов путем фофорилирования.
|
8. Аспартаткарбамоилтрансфераза (12 протомеров) после выдерживания в течение 4 мин при 60°С теряет чувствительность к аллостерическому ингибитору ЦТФ при сохранении ферментативной активности. При этом происходит диссоциация фермента на отдельныепротомеры. Какие особенности строения и функционирования аллостерических ферментов подтверждают представленные данные?
|
|
Аллостерические белки имеют особое строение: они состоят из нескольких протомеров, в которых имеется не только активный центр фермента, но и регуляторный (аллостерический). поэтому при воздействии аллостерического ингибитора взаимодействует только аллостерический центр, при сохранении функций активного центра.
9. Установлено, что ацетилсалициловая кислота (противовоспалительное средство) является ингибитором циклооксигеназы – фермента, участвующего в синтезе эйкозаноидов – биологически активных веществ, регуляторов развития воспалительного ответа. Объясните механизм ингибирования фермента под влиянием препарата, если известно, что в результате ингибирования образуется салициловая кислота, а образование эйкозаноидов восстанавливается только после синтеза новых молекул фермента.
Архидоновая кислота превращается в эйкозаноиды под действием циклооксигеназы. В Результате синтеза эйкозаноидов происходит повреждение собственных клеток организма, в первую очередь эндотелиоцитов кровеносных сосудов. Механизм ингибирования обусловлен переносом ацетильного остатка от молекулы ацетиловой кислоты к активном центру фермента. Аспирин уменьшает синтез медиаторов воспаления, но не надолго. Экспрессия гена фермента циклооксигеназы не нарушается и продуцируются новые молекулы фермента
10. Сукцинилхолин – аналог ацетилхолина – используют в хирургии как миорелаксант. Почему его применение не рекомендуют больным со сниженной белоксинтезирующей функцией печени? Расскажите о процессе инактивации анестезирующего препарата и о ферменте, который этот процесс катализирует
Сукцинилхолин - холинэстеразы — ферменты, относящиеся к классу гидролаз. Является Миорелаксантом — лекарственные средства, снижающие тонус скелетной мускулатуры с уменьшением двигательной активности вплоть до полного обездвиживания. Поступая в кровоток, сукцинилхолин разрушается путём гидролиза псевдохолинэстеразой и распадается на сукцинилмонохолин и холин. Сукцинилхолин действует дольше при увеличении дозы, а также нарушении метаболизма, низкой концентрации или наследственном дефекте псевдохолинэстеразы. Концентрация псевдохолинэстеразы в сыворотке крови может снижаться при беременности, заболеваниях печени
Сукцинилхолин инактивируется Дибукаином — местный анестетик, который ингибирует активность нормальной псевдохолинэстеразы
11. Применение трипсина при местном воздействии основано на способности расщеплятьнекротизированные ткани и фибринозные образования, разжижать вязкие секреты, экссудаты, сгустки крови. По отношению к здоровым тканям фермент неактивен и безопасен. Объясните почему. К какому классу и подклассу ферментов относится трипсин? Почему данный фермент используют для обработки и лечения гнойно-некротических ран?
Лекарственные препараты как конкурентные ингибиторы
Многие лекарственные препараты оказывают своё терапевтическое действие по механизму конкурентного ингибирования. Например, четвертичные аммониевые основания ингибируют ацетилхолинэстеразу, катадизирующую реакцию гидролиза ацетилхолина на холин и уксусную кислоту (см. схему ниже)
При добавлении ингибиторов активность ацетилхолинэстеразы уменьшается, концентрация ацетилхолина (субстрата) увеличивается, что сопровождается усилением проведения нервного импульса. Ингибиторы холинэстеразы используют при лечении мышечных дистрофий. Эффективные антихолинэстеразные препараты - прозерин, эндрофоний и др.
Конкурентное ингибирование
К конкурентному ингибированию относят обратимое снижение скорости ферментативной реакции, вызванное ингибитором, связывающимся с активным центром фермента и препятствующим образованию фермент-субстратного комплекса. Такой тип ингибирования наблюдают, когда ингибитор - структурный аналог субстрата, в результате возникает конкуренция молекул субстрата и ингибитора за место в активном центре фермента. В этом случае с ферментом взаимодействует либо субстрат, либо ингибитор, образуя комплексы фермент-субстрат (ES) или фермент-ингибитор (EI). При формировании комплекса фермента и ингибитора (EI) продукт реакции не образуется (рис. 2-21).
102
Для конкурентного типа ингибирования справедливы следующие уравнения:
Е + S ⇔ ES → E + P,
E + I ⇔ EI.
Классический пример конкурентного ингибирования - ингибирование сукцинатдегидрогеназ-ной реакции малоновой кислотой (рис. 2-22). Малоновая кислота - структурный аналог сукцината (наличие двух карбоксильных групп) и может также взаимодействовать с активным центром сукци-нат дегидрогеназы. Однако отщепление двух атомов водорода от малоновой кислоты невозможно; следовательно, скорость реакции снижается.
12. В материнском молоке находятся ингибиторы протеаз. Как вы думаете, какова роль этих веществ? Какие реакции катализируют протеазы? Какие виды ингибиторов ферментов вы знаете? Приведите пример лекарственных препаратов – ингибиторов ферментов.
Применение трипсина при местном воздействии основано на способности расщеплять некротизированные ткани и фибринозные образования, разжижать вязкие секреты, экссудаты, сгустки крови. По отношению к здоровым тканям фермент неактивен и безопасен. Объясните почему. К какому классу и подклассу ферментов относится трипсин? Почему данный фермент используют для обработки и лечения гнойно-некротических ран?
Ответ: Трипсин — фермент класса гидролаз, расщепляющий пептиды и белки; обладает также эстеразной (гидролиз сложных эфиров) активностью. Катализирует гидролиз белков и пептидов.
13 . Известно, что в результате работы микросомальной системы гидроксилирования (МСГ) некоторые потенциально токсичные для организма ксенобиотики становятся гидрофильными. Объясните, почему гидроксилирование приводит к уменьшению токсичности липофильныхксенобиотиков. К какому классу относятся ферменты МСГ? Каков принцип работы электронотранспортной системы МСГ?
Микросомальная система гладкого эндоплазматического ретикулума выделяет монооксигеназные ферменты. Из их числа в механизмах метаболизма ксенобиотиков преимущественно участвуют 1 оксидазы со смешанными функциями и 2 ферменты, обеспечивающие процессы конъюгации.
Оксидазы катализируют реакции С-гидроксилирования ксенобиотиков . В результате ксенобиотики приобретают реактивные группы ОН, COOH, которые обеспечивают вступление в реакции конъюгации с образованием малотоксичных соединений, легко выводящихся из организма с мочой, желчью и калом.
2. Класс Оксидоредуктазы
3.А. Связывание в активном центре цитохрома Р450 и вещества RH(ксенобиотика), активирует восстановление железа в геме - присоединяется первый электрон.
Б. Изменение валентности железа увеличивается cродство комплекса к молекуле кислорода
В. Появление в центре свертывания циторома Р450 молекулы О2 ускоряет появление второго электрона и образование комплекса: Р450-Fe(II+)+O2-RH
Г. Далее железо окисляется, второй электрон присоединяется к молекуле О2. Восстановленный атом О(2-) связывает 2 протона и образует 1 молекулу воды. Второй атом кислорода идет на построение -ОН группы.
Д. Модифицированное вещество R-ОН отделяется от фермента и выводится из организма.
14. У ребенка железодефицитное состояние. Как при этом изменится скорость микросомальногогидроксилирования (МСГ)? Как это нужно учесть, подбирая дозы лекарственных препаратов для лечения сопутствующих заболеваний? Объясните механизм работы микросомальной системы гидроксилирования. К какому классу относятся ферменты МСГ?
При железодефицитных состояниях скорость МСГ замедлится, т.к. при микросомальном гидроксилировании необходимым компонентом является железо. МСГ принимает участие в метаболизме ксенобиотиков и лекарственных препаратов, поэтому фармакотерапию следует подобрать такую, чтобы максимально снизить интоксикацию организма и побочные эффекты.
Суть реакций МСГ заключается в гидроксилировании вещества типа R-H с использованием одного атома молекулы кислорода О2, второй атом соединяется с протонами водорода H+ с образованием воды. Донором протонов водорода является восстановленный NADPH + H+. Таким образом, меняется структура исходного вещества
Ферменты МСГ – микросомальные оксигеназы.
15. Объясните, почему при повышении проницаемости мембран гепатоцитов в плазме крови в большей степени возрастает активность аланинаминотрансферазы (АЛТ), несмотря на то, что суммарная активность аспартатаминотрансферазы в клетках печени выше по сравнению с активностью АЛТ. Какой тип реакции катализируют данные ферменты и как их используют в диагностике заболеваний?
АЛТ в гепатоцитах локализуется главным образом в цитозольной части, в то время как АСТ –в митохондриях, и высвобождается в сыворотку только при полном цитолизе.
АЛТ Катализирует перенос аминогруппы аланина на альфа - кетоглутаровую кислоту с образованием пировиноградной кислоты и глутаминовой кислоты. Переаминирование происходит в присутствии кофермента - пиридоксальфосфата - производного витамина В6.
АСТ - Катализирует перенос аминогруппы от аспарагиновой кислоты на альфа-кетоглутаровую кислоту с образованием щавелевоуксусной кислоты и глутаминовой кислот. Переаминирование происходит в присутствие кофермента - пиридоксальфосфата — производного витамина В6.
16. Почему у детей раннего возраста уровень активности внутриклеточных ферментов в плазме крови выше, чем у взрослых, а псевдохолинэстеразы – ниже?
У детей раннего возраста высокая проницаемость клеточных мембран, поэтому активность внутриклеточных ферментов в сыворотке несколько выше чем у взрослых.
Низкая активность ПХЭ связана с низкой белковосинтетической функцией печени.
17. ДНК-аза – лизосомальный фермент, задерживающий размножение ДНК-содержащих вирусов. Установлено, что в клетки вирусы попадают путем пиноцитоза и таким образом оказываются изолированными в пиноцитозных пузырьках, которые сливаются с лизосомами. Почему ДНК-аза даже в очень больших количествах не повреждает молекулы ДНК клетки? К какому классу ферментов относится ДНК-аза?
ДНК-аза не повреждает собственную ДНК клеток, поскольку этот фермент захватывается клеточными мембранами и внутри клеток изолирован от ядерных структур в эндосомах. .
Класс: гидролазы
18.Объясните, почему при определении активности лактатдегидрогеназы материалом для исследования является сыворотка крови без признаков гемолиза, а при определении активности панкреатической липазы можно использовать гемолитическую сыворотку? Назовите положение указанных ферментов в классификаторе
Ответ: гемолиз эритроцитов в пробе крови (в связи с высоким содержанием ЛДГ в клетках крови), поэтому гемолитическая сыворотка не подойдет для определения активности ЛДГ, в связи с тем что ЛДГ может выйти из разрушенных эритроцитов и исказить результат анализа. Повышение активности липазы наблюдается при патологии поджелудочной железы, что связано с повреждением ее клеток и выходом фермента в кровь, поэтому ее активность не зависит от того используется ли кровь с признаками гемолиза или нет.
ЛДГ- Класс-оксидигоредуктазы, (подкласс-оксидазы)
Панкреатическая липаза: Класс-гидролазы
19. .Известно, что мочевина при концентрации 2 ммоль/л снижает активность лактатдегидрогеназы (ЛДГ) I и II на 20%, а ЛДГ IV и V полностью теряют активность. Как можно использовать данный факт для диагностики инфаркта миокарда и гепатита (заболеваний сопровождающихся цитолизом и некрозом) в лаборатории, которая имеет возможность определить только суммарную активность фермента? Какой тип реакций катализирует ЛДГ? Какой витамин необходим для «работы» фермента?
Ответ: если небольшое уме6ньшение ЛДГ..то активность 1 и 2 уменьшилась.следовательно сердце....если сильно уменьшилась активность ЛДГ..то это пе6чень
В реакциях гликолиза
Для «работы» фермента необходим Витамин В 6
20. Лаборатория может определять активность различных изоформкреатинкиназы, лактатдегидрогеназы, а также псевдохолинэстеразы,аланин (аспартат)аминотрансферазы, кислой фосфатазы, щелочной фосфатазы, гамма-глутамилтранспептидазы. Определение активности каких из перечисленных ферментов и их изоформ можно использовать для диагностики заболеваний миокарда? Ответ поясните. Какой тип реакции катализируют выбранные ферменты? Почему для решения вопроса о локализации патологического процесса необходимо определять активность отдельныхизоформ, а не суммарную активность фермента?
Щелочная фосфатаза- фермент, относящийся к группе гидролаз и катализирует реакцию отщепления фосфорной кислоты от её органических соединений, действует в щелочной рН среде=9
Кислая фосфатаза- фермент, относящийся к группе гидролаз и катализирует реакцию гидролиза органических эфиров фосфорной кислоты, действует в кислой рН среде, от 4до 6. Студент допустил следующую ошибку: он взял рН среду, в которой активным будет только щелочная фосфатаза. Результаты активности кислой фосфатазы окажутся неверными
21.Назначьте биохимическое (энзимологическое) обследование больному с подозрением на острый гепатит, который сопровождается цитолизом гепатоцитов. Как изменится у него уровень маркерных и секреторных ферментов печени? Назовите класс и подкласс выбранных для диагностики ферментов.
Ответ.
Бх анализы на АЛТ и АСТ, коэффициент де Ритиса.
Проверить повышение активности ряда сывороточных ферментов: альдолазы, аспартатаминотрансферазы и особенно аланинаминотрансферазы (значительно выше 40 ед. )
Норма АЛТ в крови 0.1-0.68 мкмоль\л.ч Различные уровни повышения активности АЛТ выявляются при острых гепатитах, циррозе печени и при приеме гепатотоксических препаратов (яды, некоторые антибиотики).
Норма АСТ 0.1-0.45 мкмоль\л.ч.
Соотношение активности АСТ/АЛТ называется коэффициент де Ритиса. Нормальное значение коэффициента де Ритиса равно 1,3. При повреждениях печени значение коэффициента де Ритиса снижается.
Резкое повышение активности АЛТ в 5-10 и более раз , Активность АСТ возрастает.
Класс – Трансферазы. Подкласс –
22. Лаборатория располагает возможностью определения активности различных изоформкреатинкиназы, лактатдегидрогеназы, псевдохолинэстеразы, аланин (аспартат)аминотрансферазы, кислой фосфатазы, щелочной фосфатазы, гамма-глутамилтранспептидазы. Назначьте
биохимическое (энзимологическое) обследование больному с подозрением на заболевания печени, сопровождающиеся цитолизом. К какому классу относятсявыбранные для диагностики ферменты?
Повышение уровня АСТ в сыворотке, ЛДГ-1 и КФК-МВ говорит о пат.процессе в миокарде. АЛТ может измениться незначительно, т.к. в сердце преобладает АСТ. КФК катализирует пренос фосфатных групп, ЛДГ – гидролитическое расщепление лактата, АСТ и АЛТ – перенос аминогрупп аспартата и аланина соответственно. ЛДГ-5 локализуется в скелетной мускулатуре и печени. АЛТ – в печени. Аргиназа, гистидаза – также в печени. Повышение уровня в сыворотке этих ферментов говорит о патологии печени. Активность ПХЭ уменьшится – т.к. снизится белково-секреторная ф-я печени. Уровень АСТ часто повышается в 20 - 50 раз при заболеваниях печени, сопровождающихся некрозом.
ЛДГ катализирует гидролитическое расщепление лактата, аргиназа - гидролизует аргинин до орнитина и мочевины, гистидаза – гидролиз гистидина. ПХЭ – расщепляет ацетилхолин, АЛТ – перенос аминогруппы аланина.
23.Назначьте биохимическое (энзимологическое) обследование больному, у которого Вы подозреваете снижение экскреторной функции поджелудочной железы вследствие ее воспаления. Назовите тип катализируемой реакции выбранных для диагностики ферментов. Объясните, почему в комплексной терапии такого заболевания используют ингибиторы трипсина?
Ответ.
Биохимический анализ крови при панкреатите – проводят для выявление уровня глюкозы, холестерина, амилазы (чаще, при остром панкреатите ), глобулинов. Повышение или понижение в крови данных показателей может направить врачей на верный путь и вовремя помочь пациенту. Глюкоза – основной показатель углеводного обмена. Ее уровень может быть понижен при некоторых эндокринных заболеваниях. Повышение содержания глюкозы наблюдается при панкреатите довольно часто. У взрослых норма глюкозы в крови — 3,89 — 5,83 (3,5-5,9) ммоль/л Холестирин - повышение уровня холестерина сигнализирует о развитии сахарного диабета, хронических заболеваниях почек, снижении функции щитовидной железы. Важно знать, что холестерина становится меньше нормы при остром панкреатите и заболеваниях печени. Нормы холестерина общего в крови - 3,0-6,0 ммоль/л Глобулины - уровень α2-глобулинов при панкреатите всегда снижается. Амилаза - уровень панкреатической амилазы в крови возрастает в 10 раз и более выше нормы при остром панкреатите или при обострении хронического панкреатита. Резкое повышение уровня амилазы панкреатической может быть связано с воспалением поджелудочной железы, вследствие закупорки протока поджелудочной железы кистой, опухолью, камнем, спайками. Норма амилазы в крови 28 -100 Ед/л. Анализ мочи при панкреатите – обнаружение амилазы в моче также свидетельствует о панкреатите (в основном - остром панкреатите ). Анализ кала позволяет оценить экскреторную функцию поджелудочной железы. Кал мазеподобной консистенции, при микроскопическом анализе выявляют наличие непереваренной клетчатки, повышенное содержание нейтрального жира, жирных кислот. К маркерам повреждения печени относят билирубин, АЛТ, ГГТ и щелочную фосфатазу!
При воспалении поджелудочной железы ферменты, выделяемые железой, не выбрасываются в двенадцатиперстную кишку, а активизируются в самой железе и начинают разрушать её (самопереваривание). Соответственно, чтобы это предотвратить, назначаются ингибиторы ферментов поджелудочной, трипсина в том числе.
24.У больного аланинаминотрансферазасыворотки крови 75 Ед/л. Повышена активность аргиназы, гистидазы и лактатдегидрогеназыV. Как вы думаете, где локализован патологический процесс? Как может измениться активность аспартатаминотрансферазы и псевдохолинэстеразы? К какому классу относятся все перечисленные ферменты?
Ответ.
При остром гепатите наступает цитолиз гепатоцитов и снижение белоксинтезирующей функции печени, поэтому: в качестве маркерных ферментов печени в данном случае следует использовать АЛТ и лактатдегидрогеназу (V), также возможно назначение анализов на изменение уровня активности аргиназы и гистидазы. Все эти ферменты являются внутриклеточными и содержатся в гепатоцитах, соответственно, будут выходить в кровяное русло при цитолизе. В качестве секреторного фермента в данном случае нужно использовать псевдохолинэстеразу, уровень активности которой в крови будет снижен из-за снижения белоксинтезирующей функции печени.
Класс: трансферазы
псевдохолинэстераза, уровень активности в крови будет снижен из-за снижения белоксинтезирующей функции печени. АСТ тоже снижен
25.У больного аспартатаминотрансфераза сыворотки крови 80 Ед/л. Повышена активность креатинфосфокиназы (МВ) и лактатдегидрогеназыI. Как вы думаете, где локализован патологический процесс? Следует ли ожидать изменения активности аланинаминотрансферазы? Какие реакции катализируют данные энзимы?
Ответ:
1. В сердце.
2. Да, при патологиях сердца происходит умеренный рост активности АЛТ.
3. Аспартатаминотрансфераза (АСТ) катализирует перенос аминогруппы с аспарагиновой кислоты (аминокислота) на альфа-кетоглутаровую кислоту (кетокислота). Аланинаминотрансфераза (АЛТ) катализирует обратимый перенос аминогруппы (NH2) из аминокислоты (аланин) α-кетоглутарату, приводя к формированию глутамата и пировиноградной кислоты.