17.2. Хімічний склад м’яза
17.2.1. Особливості хімічного складу скелетного м’яза. У м’язовій тканині людини міститься 72 – 80 % води, решта припадає на сухий залишок, який в основному представлений білками, а також вуглеводами (здебільшого глікогеном), різноманітними ліпідами, екстрактивними азотовмісними речовинами тощо. (табл. 17.1).
Таблиця 17.1. Хімічний склад посмугованого м’яза ссавців (середні значення)
Компонент |
% на сиру масу |
Компонент |
% на сиру масу |
Вода Сухий залишок, у тому числі:
|
72 – 80 20 – 28
16,5 – 20,9 0,3 – 3,0 0,4 – 1,0 0,06 – 0,2 0,2 – 0,55
|
|
0,003 – 0,005 0,25 – 0,40 0,2 – 0,3 0,02 – 0,05 0,09 – 0,15 0,1 – 0,7 0,01 – 0,02 1,0 – 1,5 |
М’язові білки. Білки м’язової тканини поділяють на три основні групи: саркоплазматичні (біля 35 % від усієї кількості білків м’язів), міофібрилярні (45 %) і білки строми (20 %). Білки, що входять до складу саркоплазми, належать до протеїнів, розчинних у сольових середовищах. Це міоглобін і різноманітні білки-ферменти, які локалізовані, основним чином, у мітохондріях і каталізують процеси тканинного дихання (окисного фосфорилування), а також реакції азотного і ліпідного обмінів. Нещодавно була відкрита група саркоплазматичних білків, які можуть зв’язувати іони Са2+, їхня фізіологічна роль достеменно не з’ясована.
До групи міофібрилярних білків належать міозин, актин та актоміозин (розчинні в сольових середовищах) і так звані регуляторні білки: тропоміозин, тропонін, -актинін.
Білки строми в представлені, в основному, колагеном і еластином.
Зупинимося детальніше на характеристиці міофібрилярних білків, оскільки вони тісно пов’язані зі скорочувальною функцією м’язів.
Міозин становить 50 – 55 % від сухої маси міофібрил. Уявлення про міозин, як про основний білок міофібрил, склалося в результаті робіт А.Я.Данилевського, О.Фюрта, Е.Вебера і інших вчених, проте загальну увагу до міозину було привернуто лише після опублікування робіт В.А.Енгельгардта і М.Н.Любимова, у яких автори показали, що міозин проявляє АТФ-азну активність, тобто здатність каталізувати розщеплення АТФ на АДФ і Н3РО4. Хімічна енергія, що при цьому вивільняється, перетворюється на механічну енергію м’язового скорочення.
Міозин – олігомерний білок з молекулярною масою 500 000 Да, який складається з 6 субодиниць попарно однакових: дві тяжких субодиниці (молекулярна маса 200 000 да) та чотири легких (молекулярна маса 15 000 – 27 000 да). Тяжкі ланцюги з боку С-кінця утворюють довгу закручену -спіраль (“хвіст” молекули), а з боку N-кінця – глобулу (“голівку”), здатну з’єднуватися з актином. Ці “голівки” випинаються з основного стержня молекули. При з’єднанні двох тяжких ланцюгів С-кінцевими ділянками утворюється суперспіраль. Легкі ланцюги гетерогенні за своїм складом, входять до складу глобули міозинової молекули і беруть участь у прояві АТФазної активності міозину. Стрижнева ділянка суперспіралі має два відділи, де спіралі оголені – ці місця відкриті для дії протеолітичних ферментів і мають посилену рухливість.
Короткочасна обробка трипсином розщеплює молекулу міозину на два фрагменти. З хвостової ділянки (С-кінцевої ділянки молекули) утвориться легкий мероміозин (ЛММ) – фрагмент довжиною 90 нм, а з “голівки” – тяжкий мероміозин (ТММ). ЛММ, подібно до міозину утворює нитки, але він не володіє АТФазною активністю і не зв’язує актин. ТММ каталізує гідроліз АТФ і зв’язує актин, при його подальшій обробці трипсином або папаїном можна отримати один фрагмент довжиною 40 нм з молекулярною масою 62 000 Да і два фрагменти з молекулярною масою 110 000 Да, вони слугували “голівками” міозину.
Актин становить 20 % від сухої маси міофібрил. Був відкритий Ф.Штраубом у 1942 р. Відомі дві форми актину: глобулярний актин (G-актин) з молекулярною масою 42 000 Да, який складається з одного поліпептидного ланцюга (глобули), в утворенні якого беруть участь 374 амінокислотних залишки, і фібрилярний актин (F-актин), який утворюється при спонтанній агрегації G-актину і на електронних мікрофотографіях має вигляд двох ниток намиста, закручених одна навколо іншої (суперспіраль). Слугує алостеричним активатором міозину.
-Актинін – білок, який локалізується у зоні Z-лінії. До нього приєднуються кінці F-актинових молекул тонких філаментів.
при з’єднанні міозину з F-актином утворюється актоміозин. Він володіє АТФазною активністю, активується іонами Мg2+, а інгібується – етилендиамінтетраацетатом (ЕДТА) і високою концентрацією АТФ.
Тропоміозин був відкритий К.Бейлі в 1946 р. Молекула тропоміозину з молекулярною масою 65 000 Да складається з двох ланцюгів і має вигляд спіралі, довжина якої 40 нм. У тонких нитках на 1 молекулу тропоміозину припадає 7 молекул G-актину. Розташовується тропоміозин в жолобі між двома спіралями G-актину і закриває активні центри зв’язування актину (рис. 17.2).
Т
Рис. 17.2. Будова
актинового філамента
Тн-Т відповідає за зв’язування тропоніну з тропоміозином, через нього конфірмаційні зміни тропоніну передаються на тропоміозин. Тропонін, з’єднуючись з тропоміозином, утворює комплекс, названий нативним тропоміозином. Цей комплекс прикріплюється до актинових філаментів і надає актоміозину скелетних м’язів чутливість до іонів Са2+.
Тн-С – це Са2+-зв’язуюча субодиниця, яка містить 4 ділянки для зв’язування кальцію. За своєю будовою схожа на кальмодулін.
Тн-І – інгібіторна субодиниця, вона створює просторову перешкоду, яка запобігає взаємодії актину та міозину в момент, коли Тн-С не зв’язаний з іонами кальцію.
Встановлено, що тропонін (його субодиниці Тн-Т і Тн-І) може фосфорилуватися за участі цАМФ-залежних протеїнкіназ. Питання про те, чи має відношення це фосфорилування до регуляції м’язового скорочення, залишається поки що не з’ясованим
Небілкові азотисті екстрактивні речовини. У скелетних м’язах. Як вказано в таблиці 17.1, міститься низка азотистих екстрактивних речовин: аденілові нуклеотиди (АТФ, АДФ і АМФ), нуклеотиди неаденілового ряду, креатинфосфат, креатин, креатинін, карнозин, ансерин, вільні амінокислоти тощо.
В
Серед вільних амінокислот у м’язах найвища концентрація глутамінової кислоти (до 1,2 г/кг) і її аміду – глутаміну (0,8 – 1,0 г/кг). Інші азотовмісні речовини: сечовина, сечова кислота, аденін, гуанін, ксантин і гіпоксантин зустрічаються в м’язовій тканині в невеликій кількості і, зазвичай, є проміжними або кінцевими продуктами азотистого обміну.
До складу клітинних мембран м’язової тканини входить низка фосфогліцеридів: фосфатидилхолін, фосфатидилетаноламін, фосфатидилсерин тощо. фосфогліцериди також беруть участь в обмінних процесах, зокрема, слугують субстратами тканинного дихання.
Безазотисті речовини. Одним з основних представників безазотистих органічних речовин м’язової тканини є глікоген. Його концентрація коливається від 0,3 до 2 % і вище. У м’язах містяться лише сліди вільної глюкози і дуже мало гексозофосфатів. У процесі метаболізму глюкози та амінокислот у м’язовій тканині утворюються молочна, піровиноградна кислоти і багато інших карбонових кислот. У тій або іншій кількості в м’язовій тканині виявляють також тригліцериди та холестерин.
З неорганічних речовин переважають катіони калій і натрій (калій зосереджений, основним чином, всередині м’язових волокон, а натрій ― у міжклітинній речовині), присутні також мікроелементи: кобальт, алюміній, нікель, бор, цинк тощо.
17.2.2. Особливості хімічного складу міокарда та гладких м’язів. Міокард за вмістом низки хімічних сполук займає проміжне місце між скелетними та гладкими м’язами. У ньому, так само як і в гладких м’язах, мало міофібрилярних білків, проте значно більше міоальбуміну порівняно зі скелетним м’язом. Вміст АТФ у серцевому м’язі становить 2,6 мкмоль/г тканини, що значно нижче порівняно зі скелетним м’язом (4,43 мкмоль/г тканини) і вище порівняно з гладким (1,38 мкмоль/г тканини). За вмістом глікогену міокард теж займає проміжне місце, але порівняно з іншими видами м’язової тканини в ньому найбільше фосфогліцеринів, під час окиснення яких, очевидно, утворюється значна частина енергії, необхідна для скорочення.