- •Химическая кинетика и катализ Кинетика химических реакций
- •Понятие о скорости химической реакции. Закон действующих масс
- •Кинетическая классификация химических реакций. Понятие о молекулярности и порядке химической реакции Порядок и молекулярность простых химических реакций
- •Понятие о сложных химических реакциях
- •Классификация сложных реакций
- •Измерение скорости химической реакции
- •Влияние температуры на скорость химической реакции
- •Катализ Общие положения и закономерности катализа
- •Механизм гомогенного и гетерогенного катализа
- •Особенности каталитической активности ферментов
- •2. Другим важным отличием ферментов от катализаторов небелковой природы является их высокая специфичность, т.Е. Избирательность действия.
2. Другим важным отличием ферментов от катализаторов небелковой природы является их высокая специфичность, т.Е. Избирательность действия.
Различают субстратнуюигрупповуюспецифичность.
В случае субстратной специфичностиферменты проявляют каталитическую активность только по отношению к какому-нибудь одному исходному веществу (субстрату). Субстратная специфичность в большинстве случаев включает в себя и стереоспецифичность – проявление каталитической активности только по отношению к одному из стереоизомеров данного соединения. Так, большинство ферментов, катализирующих превращения аминокислот, активны по отношению к ихL-изомерам и не активны по отношению кD-изомерам.
Ферменты с групповой специфичностью обеспечивают превращения разных субстратов, но имеющих определенные структурные фрагменты. Например, пищеварительные ферменты (пепсин, трипсин) расщепляют пептидные связи самых разных белков. Алкогольдегидрогеназа катализирует окисление метанола, этанола и других алифатических спиртов до альдегида.
3. Еще одно различие ферментов и обычных катализаторов заключается в том, что первые проявляют свою максимальную активность только в мягких условиях, характеризующихся небольшим интервалом температур и значений рН (рис. 47)
а б
Рис. 47. Зависимость логарифма константы скорости ферментативной реакции от: а – температуры, б – рН среды
Снижение активности фермента при температуре выше оптимальной связано с тепловой денатурацией белка, которая наступает при 50-60°С, а во многих случаях и при 40-42°С.
Снижение активности фермента при величинах рН, отличающихся от оптимального значения, объясняется изменением степени его ионизации, характера ион-ионных и других взаимодействий, обеспечивающих стабильность третичной структуры белка. Для большинства ферментов человеческого организма оптимальные значения рН совпадают с физиологическими (рН = 7,3-7,4).
Однако существуют ферменты для нормального функционирования которых нужна сильно-кислая (рН = 1,5-2,5) (пепсин) или достаточно щелочная среда (рН = 9,5-9,9) (аргиназа).