Вопросы и упражнения для самоподготовки и контроля усвоения темы

1. Что понимают под азотистым балансом? Что такое состояние азотистого равновесия, положительный азотистый баланс, отрицательный азотистый баланс? Когда они наблюдаются?

2. Какова суточная потребность в белках взрослого организма и организма детей разного возраста?

3. Перечислите не менее десяти ферментов, участвующих в переваривании пищевых белков, содержащиеся в желудочном, панкреатическом, кишечном соках взрослых и детей.

4. Какова роль соляной кислоты в пищеварении? Перечислите четыре вида кислотности желудочного сока и их нормальные величины.

5. В чем заключается биологическое значение выделения протеолитических ферментов пищеварительных соков в неактивной форме?

6. Что такое гниение белков в кишечнике? Для чего оно нужно? Перечислите токсические продукты гниения белков.

7. Где и как обезвреживаются ядовитые продукты гниения белков, возникающие в толстом кишечнике? Напишите химические реакции обезвреживания индола с помощью УДФГК и фенола с помощью ФАФС.

8. Что такое дезаминирование? Какие существуют четыре типа дезаминирования? Напишите дезаминирование глутаминовой кислоты. Какой фермент катализирует этот процесс? К какому классу он относится?

9. Что понимают под непрямым дезаминированием?

10. Какова роль процесса трансаминирования в обмене веществ? Напишите трансаминирование аланина с α-ктоглутаровой кислотой. Какой фермент катализирует этот процесс? К какому классу он относится?

11. Какова судьба безазотистого остатка аминокислот? Что представляют собой конечные продукты распада простых белков?

12. Почему при инфаркте миокарда и гепатите увеличивается активность аминотрансфераз АлАТ и АсАТ в крови больных? Каковы нормальные значения активности этих ферментов в сыворотке крови?

13. Укажите состояние азотистого баланса у беременной женщины и у ребенка:

а) положительный; б) отрицательный; в) равновесие.

14. Животных длительное время содержали на белковой диете с искусственной смесью аминокислот, в которой отсутствовали глутаминовая, аспарагиновая кислоты и серин, однако нарушений в развитии этих животных не обнаружили. Как можно объяснить этот факт? Ответ подтвердите реакциями.

15. Дан пептид: Ала – Гли – Тир – Тре – Арг – Вал – Иле. Укажите, какие связи преимущественно расщепляются в пептиде перечисленными ферментами:

а) карбоксипептидаза; б) химотрипсин; в) трипсин; г) пепсин.

16. Выберите процессы, в которых участвует безазотистый остаток аминокислот.

1. Синтез заменимых аминокислот; 2. Окисление до СО₂и Н₂О; 3. Синтез глюкозы;

4. Синтез кетоновых тел.

17. Проследите пути превращения Асп, поступившей с пищей в организм человека. Для этого ответь на вопросы.

    1. Аспарагиновая кислота – это заменимая или незаменимая аминокислота?

    2. Напишите реакцию дезаминирования Асп.

    3. К какой группе аминокислот по судьбе безазотистого остатка относится Асп? Напишите схему, подтверждающую Ваш ответ.

18. Что лежит в основе деления аминокислот на кетогенные и гликогенные? Заменимые, незаменимые, условно заменимые и частично заменимые?

19. Определить возможность синтеза глюкозы из серина. Рассчитайте, сколько моль серина необходимо для синтеза 11 моль глюкозы.

20. Изучите содержание и подготовтесь к выполнению лабораторных работ «Определение активности аспартатаминотрансферазы (аланинаминотрансферазы) по методу Райтмана-Френкеля» и «Качественный анализ желудочного сока».

Литература для самоподготовки.  Лекционный материал; (1) – С. 330-351.

(2) – С. 409-451; (3) – С. 227-243; (4) – 1т. С. 306-309, 2т. С. 286-290, 296-298.