Белки
.pdfБелки
План
1.Определение понятия белок. Классификация
белков.
2.Аминокислотный состав белков. Классификация
аминокислот
3.Физико-химические свойства аминокислот.
4.Структурная организация белковых молекул.
4.1.Первичная структура белка
4.2.Вторичная структура
4.3 Третичная структура
4.4.Четвертичная структура.
Функции белков
1Строительная
2Транспортная
3Регуляторная
4Защитная
5Двигательная
6Сигнальная
7Каталитическая
8Энергетическая
Общая формула аминокислот
Классификация аминокислот
Моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин, валин, лейцин,
Моноаминодинокарбоновые: глутаминовая, аспарагиновая,
глутамин, аспарагин
Диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин
Оксикислоты: серия, треонин
Серосодержащие (тио) кислоты: цистеин и метионин
Циклические: фенилаланин, гистидин, тирозин, триптофан,
Протеиногенные аминокислоты
Аминокислоты
Заменимые и Незаменимые
Глицин
Аланин
Серин
Цистеин
Глутаминовая
Глутамин
Аспарагиновая
Аспарагин
Тирозин
Пролин
Гистидин
Лизин
Валин
Лейцин
Изолейцин
Фенилаланин
Метионин
Триптофан
Лизин
Треонин
Изоэлектрическая точка
Зеркальная изомерия
аминокислот
Все аминокислоты, кроме глицина, имеют
хиральный атом углерода и могут
существовать в виде двух энантиомеров
(зеркальных изомеров). В состав всех изученных
в настоящее время белков входят только
аминокислоты L-ряда, у которых если
рассматривать хиральный атом со стороны
атома водорода /-Н/, направление следования
через радикал R к NH2 группе соответствует
направлению движения часовой стрелки.
Соответственно у D- изомеров направление
следование заместителей – обратное.
Типы связей в молекуле белка
Ковалентная связь
Ковалентную связь образуют атомы, на валентных орбиталях которой имеются неспаренные
электроны. Обобществление последних ведет к формированию общей для связывающихся
атомов электронной пары. Длина связи С-N –0,146 нм, при пептидной связи 0,132 нм,
С=О – 0,124нм, C – С – 0,153нм. Энергия связи 100 – 200 ккал/ моль.
Водородная связь
Водородная связь особый вид трехцентровой химической связи типа Х- Н...Y, в которой
центральный атом водорода, соединенный ковалентной связью с электроотрицательным атомом Х
(С,N, О, S) образует дополнительную связь с атомом Y(N, O, S), имеющим вдоль линии этой связи
неподеленную электронную пару. Поляризация ковалентной связи Х- Н приводит к появлению на
атоме водорода дробного положительного заряда, который взаимодействует с дробным
отрицательным зарядом на атоме Y. Длина связи 2,8 – 3,0 Å. Энергия связи –5,8 ккал/моль.
Пептидная связь