экз / Khimia_shpora

1.Структура белковых молекул. Мономерами белков служат а-АК, общим приз­наком * является наличие карбоксильной группы и ами­ногруппы у второго углеродного атома:

Пептидный остов — структура, свойственная всем белкам. Специфические особенности разных пептидов и белков опре­деляются длиной пептидной цепи (соответственно и молекуляр­ной массой), различиями АК состава и порядком чередования аминокислотных остатков (т. е. радикалов R пептидного остова). Первичной структурой называют порядок чередования АК остатков в белке. Даже замена одной АК приводит к серьезным измен. Св-в белка (серпов.-кл. анемия). Вторичная структура обусловлена свойствами пептидного остова. Карбонильная группа и NН-группа способны обра­зовывать водородную связь между собой:

Пептид стремится принять конформацию с максимумом водородных связей. Три основных ти­па вторичной структуры пептидных цепей: а-спираль, в-труктура (складчатый слой, складчатый листок) и беспо­рядочный клубок. Третичная структура глобулярных белков.По форме молекулы и особенностям пространственной струк­туры белки делятся на две группы—глобулярные и фибриллярные. Форма глобулярных белков близка к сферической. Молекулы фибриллярных белков имеют удлиненную форму и могут образовывать многомолекулярные нитевидные агрегаты — фибриллы. Фибриллярные белки выполняют главным образом опорные f. Третичная структура глобулярных белков образуется путем дополнительного складывания пептидной цепи. В результате взаимодействий ме­жду боковыми группами АК образ. слабые связи (водородные, ионные, гидрофобные) и дисульфидные связи. Хар-р пространственной укладки опр. АК составом и чередованием АК в пептидной цепи. Значит, конформация пептидной цепи явл. Такоже специфичной хар-ой белка, как и его структура. Белки, молекулы * построены из нескольких полипептидных цепей, называют олигомерными. Количество протомеров, способ их соединения и пространственной укладки относительно др. др.- четвертичная структура.

2.Олигомерные белки и надмолекулярные белковые структуры. Белки, молекулы * построены из нескольких полипептидных цепей, называют олигомерными. Количество протомеров, способ их соединения и пространственной укладки относительно др. др.- четвертичная структура. Протомеры соединяются в результате образования гидрофоб­ных, ионных, водородных связей. При этом протомеры взаимо­действуют друг с другом не любой частью своей поверхности, а определенным участком (контактная поверхность) * содержат много гидрофобных амино­кислотных остатков, которые при объединении протомеров обра­зуют гидрофобное ядро олигомерного белка. При этом располо­жение групп, образующих связи, на одном протомере соответ­ствует их расположению на другом протомере, Такого рода поверхности называют комплементарными; они подходят др. к др. как ключ к замку. Каждый протомер взаимодействует с др. с десаятком точек. Самосборка надмолекулярных структур. Олигомерные белки это надмолекулярные структуры, занимающие промежуточное положе- ние м/д молекулами и кл. органеллами.

Микротрубочки построены из белка тубулина; это димерный белок, состоящий из двух разных протомеров.Трубочка удлиняется в результате присоединения димеров к торцам, а порядок присоединения опр. наличием соочветстнующих контактных участков. Микротрубочку можно рассматривать и как бе­лок с четвертичной сгруктурой, и как клеточную органеллу. Олигомерные белки обладают особыми св-ми, * нет у белков, не имеющих четвер­тичной структуры. Сравним белок мышц миоглобин и белок эритроцитов гемоглобин. Они выполняют в оргз. сходные f, в основе * лежит способность обратимо связывать О₂. Простетическая группа этих белков - гем, плоская молекула, содержащую четыре пиррольных цикла и соединенный с ними атом железа. В этом отнош. миоглобин и гемогло­бин одинаковы, но следствия изменения их конформации раз­личны. Превращение миоглобина (Mb) в оксимиоглобин отражает следующая схема: Mb+О₂—MbО₂ В гемоглобине имеется четыре протомера, каждый из * содержит гем и может присоединять О₂:

Hb=HbО₂= Hb (О₂)₂=Hb (O₂)₃= Hb(О₂)₄ Первая молекула О₂ изменяет конформацию протомера, к * она присоединилась. Поскольку этот протомер соединен многими связями с др. протомерами, изменяется конформа­ция и др. протомеров. Это явление называют кооперативностью изменения конформации протомеров. Изменения конформации таковы, что сродство гемоглобина ко второй молекуле О₂ увеличивается. Сродство гемоглобина к четвертой молекуле О₂ примерно в 300 раз больше, чем к первой. С олигомерными белками сходны белки доменного строения. Доменные белки, как и олигомерные, содержат глобулы — домены, полобные протомерам. Однако в доменных белках эти глобулы образованы одной и той же пептидной цепью.

2.Олигомерные белки и надмолекулярные белковые структуры. Белки, молекулы * построены из нескольких полипептидных цепей, называют олигомерными. Количество протомеров, способ их соединения и пространственной укладки относительно др. др.- четвертичная структура. Протомеры соединяются в результате образования гидрофоб­ных, ионных, водородных связей. При этом протомеры взаимо­действуют друг с другом не любой частью своей поверхности, а определенным участком (контактная поверхность) * содержат много гидрофобных амино­кислотных остатков, которые при объединении протомеров обра­зуют гидрофобное ядро олигомерного белка. При этом располо­жение групп, образующих связи, на одном протомере соответ­ствует их расположению на другом протомере, Такого рода поверхности называют комплементарными; они подходят др. к др. как ключ к замку. Каждый протомер взаимодействует с др. с десаятком точек. Самосборка надмолекулярных структур. Олигомерные белки это надмолекулярные структуры, занимающие промежуточное положе- ние м/д молекулами и кл. органеллами.

Микротрубочки построены из белка тубулина; это димерный белок, состоящий из двух разных протомеров.Трубочка удлиняется в результате присоединения димеров к торцам, а порядок присоединения опр. наличием соочветстнующих контактных участков. Микротрубочку можно рассматривать и как бе­лок с четвертичной сгруктурой, и как клеточную органеллу. Олигомерные белки обладают особыми св-ми, * нет у белков, не имеющих четвер­тичной структуры. Сравним белок мышц миоглобин и белок эритроцитов гемоглобин. Они выполняют в оргз. сходные f, в основе * лежит способность обратимо связывать О₂. Простетическая группа этих белков - гем, плоская молекула, содержащую четыре пиррольных цикла и соединенный с ними атом железа. В этом отнош. миоглобин и гемогло­бин одинаковы, но следствия изменения их конформации раз­личны. Превращение миоглобина (Mb) в оксимиоглобин отражает следующая схема: Mb+О₂—MbО₂ В гемоглобине имеется четыре протомера, каждый из * содержит гем и может присоединять О₂:

Hb=HbО₂= Hb (О₂)₂=Hb (O₂)₃= Hb(О₂)₄ Первая молекула О₂ изменяет конформацию протомера, к * она присоединилась. Поскольку этот протомер соединен многими связями с др. протомерами, изменяется конформа­ция и др. протомеров. Это явление называют кооперативностью изменения конформации протомеров. Изменения конформации таковы, что сродство гемоглобина ко второй молекуле О₂ увеличивается. Сродство гемоглобина к четвертой молекуле О₂ примерно в 300 раз больше, чем к первой. С олигомерными белками сходны белки доменного строения. Доменные белки, как и олигомерные, содержат глобулы — домены, полобные протомерам. Однако в доменных белках эти глобулы образованы одной и той же пептидной цепью.

9.Ингибиторы ферментов вещества, снижающие их активность. Различают ингибиторы конкурентные и неконкурентные, обратмые и необрати- мые. Малоновая к-та НООС—СН₂—СООН является структурным аналогом янтарной кислоты, поэтому она может присоединяться к активному центру сукцинатдегидрогеназы. Но дегидри- рование малоновой к-ты невозможно. Если в реакционной смеси имеются одновременно и янтарная, и малоновая к-ты, то происходят следующие про- цессы: Е+S=ES=Е+Р; Е+1=Е1 Некоторые молекулы фермента оказываются занятыми ингибитором (1) и не участвуют в реакции превращения субстрата: скорость образования про- дукта снижается. Если повышать концентрацию субстрата, то доля комплекса ЕS увелич., а комплекса Е1 уменьш.: субстрат и ингибитор конкурируют за активный центр фермента. Это конкурентное ингибирование. При достаточно высокой концентрации субстрата весь фермент будет в форме комплекса ЕS и скорость реакции будет max, несмотря на присутствие ингибитора. Некоторые ингибиторы образуют комплекс не со свободным ферментом, а с фермент-субстратным комплексом: ЕS+1= ЕS1 В этом случае повышение концентрации субстрата не уменьш. действие ингибитора - неконкурентное ингибирование. Иногда хим. Превращение ингибитора в активном центре приводит к образованию продукта, * не может отделиться от фермента: это необратимое ингибирование. Взаимодействие ингибитора с ферментом специфично. На этом основано применение ингибиторов для избирательного подавления активности того или иного фермента в сложной ферментативной системе или оргз. Многие лекарственные вещества являются ингибиторами ферментов.

10.Изоферменты кàтализирóþт îäíó и ту же реакцию. По ряду свойств изоф могут различаться: по молекулярной активности, по кинетике реакции, по способам регуляции, по стабильности. В основе особенностей изоф лежат генетически обусловленные различия их первичной структуры, обычно небольшие. Пример: изоф глюкокиназа и гексокиназа. Они катализируют превращение глюкозы в глюкозо-6-фосфат, различаются по локализации в организме: глюкокиназа — это фермент печени, а гексокиназа обнаруживается в печени, мышцах и многих др.тканях. Если фермент имеет олигомерную структуру и построен из неидентичных протомеров, то изоферменты могут получаться в результате различных комбинаций протомеров, подобно тому, как это имеет место в случае неферментного белка гемоглобина (гемоглобины А, Р, А₂).

13.Регуляция активности и количества ферментов. Аллостерическая регуляция. Некоторые ферменты могут обратимо связывать определен- ные метаболиты (эффекторы), ингиби- рующие или активирующие фермент. * присоединяется к специальному—ре- гуляторному центру (аллостер. центр ). Аллостер.ферменты построены, как правило, из двух или большего числа субъединиц. Одна субъединица имеет каталитический центр, др - регуляторный центр. В отсутствие аллостер. ингибитора субстрат присоединяется к каталитическому активному центру и происходит реакция. Если есть аллостер.ингибитор, он присоединяется к регуляторному центру. Из-за этого изменяется конформация каталитического центра. В результате активность фермента снижается. Чем выше концентрация аллостер.ингибитора, тем больше молекул фермента блокируется им и тем меньше скорость превращения субстрата. Регуляция ферментов путем их фосфорилирования - дефосфорилирования. Протеинкина- зы катализируют фосфорилирование белков. Если фосфорилируемые белки - это тоже ферменты, то их активность в результате фосфорилирования в одних случаях уменьшается, в др. увеличивается. Напр, в клетках жировой ткани есть липаза, существующая в двух формах — фосфопротеина и простого белка. Эти формы могут превращаться др. в др. Фосфопротеин образуется в результате действия протеинкиназы: Липаза + АТФ ---- Липаза • ОРО₃Н₂+АДФ Фосфорилированная липаза может вновь превращаться в простой белок при действии фосфопротеинфосфатазы — фермента, гидролитически отщепляющего фосфорную кислоту от фосфопротеинов: Липаза • ОРО₃Н₂ + Н₂О--- Липаза + НзРО₄ Фосфорилированная липаза обладает значительно более высокой активностью, чем нефосфорилированная. Гормональная регуляция. Аденилатциклаза и протеинкиназы образуют единую ретуляторную систему (каскад реакций), для передачи физиологического сигнала из внеклеточной среды внутрь клетки. Первым сигналом служат гормоны, активирующие аденилатциклазу. В результате образуется цАМФ — второй сигнал; цАМФ активирует протеинкиназы, * фосфорилируют некоторые ферменты, изменяя их активность. Таким путем гормон, не проникая в клетку, изменяет ее метаболизм. Частичный протеолиз. Многие ферменты образуются из неактивных белков (проферментов). Напр, протеолитический фермент трипсин образуется из профермента трипсиногена,* синтезируется в кл. поджелуд. железы и выводится в две- надцатиперстную кишку. Кл. кишеч- ника выделяют протеолитический фермент энтеропептидазу, которая отщепляет гексапептид с молекулы трипсиногена. Происходит перестройка пространственной структуры и формируется активный центр, т. е. неактивный предшественник превращается в фермент трипсин. В некоторых случаях функционируют целые каскады последовательных реакций протеолиза. Напр, свертывание крови происходит в результате каскада реакций активации серии ферментов, последний из которых превращает растворимый белок плазмы крови фибриноген в нерастворимый белок фибрин.

14.Первичные, вторичные энзимопатии. Активность ферментов, их количество, а также компартментализация изменяются и при болезнях-энзимопатиях; они являются частным случаем протеинопатий. Энзимопатии, как и вообще протеинопатий, бывают наследственные (первичные) и приобретенные (вторичные). Напр, врожденное отсутствие фермента гистидазы проявляется как наследственная болезнь гистединемия. Приобретенные энзимопатии, как и вообще протеинопатии, сопрювождают любую болезнь. Напр, при воспалении, характерном для очень многих болезней, из поврежденных клеток в очаге воспаления освобождаются протеолитические и др. ферменты, которые могут разрушать окружающие ткани. В этом случае имеет место нарушение компартмен-тализации ферментов. При повреждении и нарушении компартментализации ферменты из клеток могут попадать в кровь. Изменения ферментного состава крови при разных заболеваниях различны, поэтому определение ферментов в сыворотке крови используется как метод диагностики болезней и метод контроля эффективности лечения.

15.Ферментопатология, ферментотерапия, ферментодиагностика. Медицинская энзимология развивается по трем главным направлениям, хотя возможности применения достижений энзимологии в медицине теоретически безграничны, особенно в области энзимопатологии имеющей целью исследование ферментативной активности в норме и при патологии. Многие наследственные пороки обмена, оказалось, являются результатом дефекта определенного фермента. Так, галактоземия — наследственное заболевание, при *наблюдается ненормально высокая концентрация галактозы в крови, развивается в результате наследственного дефекта синтеза фермента-гексозо-1-фосфат-уридилтранс- феразы, катализирующего превращение галактозы в легко метаболизируемую глюкозу. Причиной др. наследственного заболевания — фенилкетонурии, сопровождающейся расстройством психической деятельности, является потеря клетками печени способности синтезировать фермент, катализирующий превращение фенилаланина в тирозин. Второе направление медицинской энзимологии, получившее название энзимодиагностики, развивается как по пути использования ферментов в качестве избирательных реагентов для открытия и количественного определения нормальных или аномальных химических веществ в сыворотке крови, моче, желудочном соке и др. (например, открытие при помощи ферментов глюкозы, белка или других веществ в моче, в норме в ней не обнаруживаемых), открытия и количественное определение самих фермен- тов в биолог.жидкостях при патологии. Для диагностики органических и функциональных поражений органов и тканей широко применяются отдельные ферментные тесты, основанных на количественном определении активности ферментов (и изоферментов) главным образом в крови (реже в моче), а также в биоптатах. Следует, однако, отметить, что из огромного числа ферментов, открытых в природе в диагностической энзимологии используется лишь ограниченный набор ферментов и для весьма небольшого числа болезней. Так, уровень липазы, амилазы, трипсина и химотрипсина резко увеличен при диабете, злокачественных поражениях поджелудочной железы, болезнях печени. Резко повышается в сыворотке крови уровень аминотрансфераз, реатинкиназы и лактатдегидрогеназы при инфаркте миокарда; умеренно повышено их содержание при поражениях тканей мозга. Опр. активность кислой фосфатазы (уровень повышен при карциноме предстательной железы), щелочной фосфатазы, холинэстеразы. Энзимотерапия - использование ферментов и регуляторов их действия в качестве лекарственных средств. Применяют пепсин, трипсин, химотрипсин при заболевонии ЖКТ. РНКазы, ДНКазы, коллагеназы, эластазы используются для обработке ран, ожогов. Калликреины - ферменты кининовой системы - используются для снижения давления.

16.Суточная потребность: углеводы 400-500г, жиры 100г, белки 100г, АК 1-6г кажд., вит. С 100мг, В1, В2, В6, А по 1-3мг, РР 15-25мг. Основные пищевые вещества большей частью представляют собой полимеры. В ЖКТ они гидролизу-ются при участии ферментов класса гидролаз на мономеры: в этом заключается суть пищеварения. Незаменимые факторы питания. Н. жирные к-ты напр, линолевая к-та это непредельная жирная кислота, в оргз. чел. служит предшественником арахидоновой кислоты, * в свою необходима для синтеза простагландинов. АК можно разделить на следующие группы: 1.Незаменимые (Валин, Лейцин, Изолейцин, Треонин, Метионин, Фенилалаин, Триптофан, Лизин) 2. Частично çаменимые (Гистидин , Аргинин) 3. Условно заменимые (Цистеин, Тирозин) 4. Заменимые (Алании, Аспарагиновая к-та, Аспарагин, Глутаминовая к-та, Глутамин, Пролин, Глицин, Серин). Частично заменимые аминокислоты синтезируются в оргз, однако скорость синтеза недостаточна для обеспечения всей потребности в этих АК. Условно заменимые АК могут синтезироваться из незамени­мых: цистеин из метионина, тирозин - из фенилаланина .Иначе говоря, цистеин и тирозин—это заменимые АК при условии достаточного поступления с пищей метионина и фенилаланина. Содержание незаменимых АК опр. пищевую ценность того или иного белка.

20. Минеральные вещества. Ряд элементов в форме минеральных солей или ионов относится к неза­менимым пищевым веществам. Фосфаты и карбо­наты натрия, калия, кальция, магния. Абсолютно необходимы микроэлементы, они требуются в малых количествах: железо, цинк, медь, марга­нец, молибден, йод, селен. Кобальт поступает в организм человека не форме минеральных солей, а в составе готового витамина В12. Недостаточность железа проявляется в форме железодефицитной анемии .

21. Липотропный фактор Биосинтез фосфолипипидов связан с обновлением мембран. Этот процесс протекает в гиалоплазме тканей. Первые стадии син­теза фосфолипидов и триацилглицеринов совпа­дают. Эти пути расходятся на уровне фосфатидной кислоты и диацилглицерина Существует 2 пути син­теза фосфолипидов, причем для обоих необходим ЦТФ. Первый путь связан с вовлечением фосфатид­ной кислоты в синтез фосфоглицеридов. Взаимодей­ствие ее с ЦТФ приводит к образованию ЦДФ-диа­цилглицерина, * как кофермент способен участво­вать в переносе диацилглицерина на серин (или ино­зит). При этом образуется фосфатидилсерин (или фосфатидилинозит). Серинфосфатиды декарбокси­лируются (коферментом служит пиридоксальфос­фат) и образуются этаноламинфосфатиды. Послед­ние метилируются с участием S-аденозилметионина (донор трех метильных групп), а переносчиками ме­тильных групп служат тетрагидрофолиевая кислота и метилкобаламин. Второй путь синтеза связан с акти­вированием спирта, например холина, с образова­нием ЦДФ-холина. Последний участвует в переносе холина на диацилглицерин с образованием фосфати­дилхолина. Синтезированные фосфолипиды перено­сятся с помощью липидпереносящих белков цито­плазмы к мембранам (кл, внутрикл) и встраиваются на место старых молек. Вследствие конкуренции между путями синтеза фосфолипидов и триацилглицеринов за общие субстраты все в-ва, способствующие синтезу фосфолипидов препятст­вуют отложению триацилглицеринов в тк. Эти в-ва липитропными факторами. К ним можно отнести структурные компоненты фосфолипидов - холин, инозит, серии; вещество, облегчающее декарбоксилирование серинфосфатидов - пиридоксальфосфат: донор метильных групп - метионин; фолиевую к-ту и цианкобаламин, участвующих в образовании коферментов переноса метильных групп (ТГФК и метилкобаламин). Их можно использовать как лекарственные препараты, препятствующие избыточному отложению триацилглицерина в тк (жировая инфильтрация) Существенное влияние на биосинтез фосфолипидов и триацилглицеринов оказывают липотропные факторы. Как уже говорилось, они облегчают биосинтез фосфолипидов. Отсутствие их в пище способствует образованию триацилuицеринов. Тканевые липидозы. Гиперлипопротеинемии могут привести к тканевым липидозам. Они возникают также в результате наследственных дефектов ферментов, участвующих в синтезе и распаде липидов в тканях. Остановимся на некоторых примерах тканевых липидозов. Атеросклероз - широко распространенная патология, хар-ся отложением главным образом холестерина в стенках сосудов. Липидные бляшки - это своеобразное инородное тело, вокруг которого развивается соединительная тк (склероз). Наступает кальцификация пораженного участка сосуда. Сосуды становятся неэластичными, плотными, ухудшается кровоснабж тк, а на месте бляшек могут возникать тромбы. Атеросклероз развивается в результате гиперлипопротеинемии. В стенку сосуда проникают все липопротеиды, кроме хиломикронов. Однако a-липопротеиды, содержащие много белка и фосфолипидов, могут быстро распадаться в стенке сосуда или из-за малых размеров удаляться из нее. Атерогенными явл b-липопротеиды и частично пре-b-липопротеиды, содержащие много холестерина. При повышении этих классов липопротеидов в крови и увеличении проницаемости сосудистой стенки происходит пропитывание сосудов атерогенными липопротеидами с последующим развитием атеросклероза Жировая инфильтрация печени. При этой па­тологии содержание триглицеридов в печени в 10 раз выше нормы. Скопление жира в цитоплазме кл вызывает нарушение f печени. Причины могут быть разные, одна из них - недостаток липотропных фак­торов и связанный с этим избыточный синтез триг­лицеридов. Желчно-каменная болезнь - в желчном пузыре или протоках образуются камни в результате осаждения и кристаллизации компонен­тов желчи. Обычно в желчных камнях основная масса приходится на холестерин и билирубин про­дукт распада гема. Различают два типа желчных камней: преимущественно холестериновые, которые содержат больше 70% холестерина, и преимущественно билирубиновые. Чаше встречаются холестериновые камни, примерно в 2/3 всех случаев болезни. Холестерин в желчи может существовать в трех фазах. Одна фаза это смешанные мицеллы, содержащие холестерин, желчные к-ты и фосфатидилхолин. Вторая фаза — внемицеллярный жидкокристаллический холестерин в водном окружении желчи. Третья фаза - твердокристаллический холеcтерин, осадок. Жидкокристаллическая фаза нестабильна: холестерин из нее стремится перейти либо в мицеллы, либо в осадок. Уменьшение синтеза (или экскреции) желчных к-т или увеличение синтеза холестерина может привести к относительному избытку холестерина, к такому состоянию, * имею­щиеся мицеллы не способны вместить весь холестерин желчи — желчь становится насыщенной холестерином. В этих условиях и образуется твердокристаллическая фаза, т.е. холестериновые камни. Осаждению холестерина способствуют застой желчи, воспалительные заболевания желчного пузыря и протоков. Центрами кристаллизации часто служат конгломераты белков или слущившихся кл эпителия, на которые слой за слоем осаждается холестерин. Нередко камни состоят из чередующихся слоев холестерина и билирубина. Камни могут быть одиночными или многочисленными, крупными (до размеров куриного яйца) или мелкими (песок). Камни вызывают спазмы желчного пузыря и протоков, * больной ощущает как приступы боли. Камни затрудняют, а иногда полностью перекрывают отток желчи через желчный проток, что приводит к еще большему ускорению их роста. До настоящего времени основным способом лечения желчно-каменной болезни остается хирургическое удаление камней. Однако сейчас начинают применять и другой метод лечения -введение хенодезоксихолевой кислоты: от этой желчной кислоты в наибольшей степени зависит растворимость холестерина; кроме того, хенодезоксихолевая кислота ингибирует ГМГ-КоА-редуктазу. При приеме 1г. хенодезоксихолевой кислоты в день синтез холестерина снижается вдвое, его концентрация в желчи уменьшается; концентрация желчных к-т, наоборот, увеличивается в результате дополнения собственных желчных к-т введенным препаратом. В этих условиях не только прекращается осаждение холестерина, но становится возмож­ным и растворение уже имеющихся камней; камни размером с горошину растворяются примерно в течение полугода. Разумеется, такой способ лечения возможен только в том случае, если камни образо­ваны преимущественно холестерином; раствори­мость билирубина мало зависит от желчных к-т.

18.Витамин В_1.(тиамин, антиневритный. Тиамин хорошо растворим в воде. Вит.В₁ активная форма — тиаминпирофосфат (ТПФ) имеет следующее строение:

При отсутствии или недостаточности В₁ развивается заболевание бери-бери. Специфические симптомы связаны с преиму­щественными нарушениями деятельности с.-с, нервной систем, ЖКТ. ТПФ входит в состав двух ферментных систем — пируваг- и а-кетоглутаратдегидрогеназных комп- лексов, ката­лизирующих окислительное декароксилирование пировиноградной и а-кетоглугаровой к-от. В составе транскетолазы ТПФ участвует в переносе гликольальдегидного радикала от кетосахаров на альдосахара. Явл. коферментом дегидрогеназы оксикетоглутаровой к-ты. Участвует в окислительном декарбоксилировании глиоксиловой к-­ты и а-кеток-т, образующихся при распаде аминокислот. Вит.В₁ содержится в дрожжах, пшеничном хлебе, сое, фасоли, горохе, меньше — в картофеле, моркови, капусте, печень, почки, мозг. Сут. потребления 1,2 - 2,2 мг. Витамин В₂ (рибофлавин).

Св-во В₂ легко окисляться и восстанавливаться лежит в основе его биолог. действия в клеточном метаболизме. Специфичными для авитаминоза В₂ являются воспалительные процессы слизистой оболочки языка, катаракта (помутне- ние хрусталика), развивает­ся общая мышечная слабость и слабость сердечной мышцы. В₂ входит в состав флавиновых коферментов ФМН и ФАД являющихся простетическими груп­пами ферментов-флавопротеинов. * осу­ществляют прямое окисление с участием О₂, т.е. дегидрирование (отщеп- ление электронов и протонов) исходного субстрата или промежуточного метаболита. Также реакции, катализируемые флавопротеинами, характеризуется переносом электронов от восстановленных пиридиновых коферментов. Ферменты этой группы играют главную роль в биологическом окислении. В₂ содержится в хлебе, яйцах, молоке, мясе, свежих овощах. Сут. потребность 1,7 мг. Витамин РР (никотиновая кислота)

отсутствие является причиной заболевания - пеллагра. Хар-ми признаками авитаминоза РР, т.е. пеллагры дерматиты, диарея и нарушения нервной деятельности. РР входит в состав НАД и НАДФ, являющихся коферментами обратимо действующих в о-в реакциях дегидрогеназ. В процессе биолог. окисления НАД и НАДФ выполняют роль промежуточных переносчиков электронов и протонов между окисляемым субстратом и флавиновыми ферментами. Источники рис, хлеб, картофель, мясо, печень, почки, морковь. Сут. потребность 18 мг.