странства Са2+ попадает в клетку через кальциевый канал (белок, состоящий из 5 субъединиц). Кальциевый канал активируется гормонами, механизм действия которых реализуется через цАМФ. Высвобождение Са2+ из внутриклеточных депо происходит под действием гормонов, активирующих фосфолипазу С. Этот фермент, способен гидролизовать фосфолипид плазматической мембраны ФИФФ (фосфатидилинозитол-4,5- бифосфат) на ДАГ и ИТФ:
ИТФ присоединяется к специфическому рецептору кальцисомы. При этом изменяется конформация рецептора, что влечѐт за собой открытие ворот, запиравших канал для выходая Са2+ из кальцисомы. Высвободившийся из депо кальций связывается с протеинкиназой С, активность которой увеличивает ДАГ. Протеинкиназа С, в свою очередь, фосфосфорилирует различные белки и ферменты, изменяя тем самым их активность.
Ионы кальция действуют двумя путями: 1) связывают отрицательно заряженные группы на поверхности мембран, изменяя тем самым их полярность; 2) связываются с белком кальмодулином, активируя тем самым множество ключевых ферментов обмена углеводов и липидов.
Недостаток кальция приводит к развитию остеопороза (хрупкости костей). К недостатку кальция в организме приводят дефицит его в пище и гиповитаминоз Д.
Суточная потребность — 0,8–1,0 г/сут.
Регулируется уровень кальция в крови гормонами-антагонистами: паратирином и тиреокальцитонином, а также кальцитриолом.
Кальцитонин
Кальцитонин секретируется С-клетками щитовидной железы. Это полипептид, содержащий 32 остатка аминокислот. Регулятор его секреции — повышение концентрации Са++ в крови более 2,25 ммоль/л. Основной эффект гормона — снижение уровней Са++ и фосфора в крови. Свое действие он реализует путем связывания с 7-ТМС-(R) и последующей активации аденилатциклазы и фосфолипазы С. Кальцитонин ускоряет минерализацию костной ткани и стимулирует включение в неѐ фосфора, ингибирует активность и уменьшает количество остеокластов. В почках гормон усиливает выведение кальция с мочой, но не фосфатов.
Паратирин (паратгормон)
Гормон синтезируется паращитовидными железами. Он является полипептидом, состоящим из 84-х аминокислотных остатков. Краткосрочная регуляция секреции паратгормона осуществляется Са++, а в течение длительного времени — 1,25(ОН)2-Д3 совместно с кальцием.
Паратгормон взаимодействует с 7-ТМС-(R), что приводит к активации аденилатциклазы и повышению уровня цАМФ. Помимо этого, в механизм действия паратгормона включаются Са++, а также ИТФ и ДАГ. Основная функция паратгомона заключается в поддержании постоянного уровня Са++. Эту функцию он выполняет, влияя на кости, почки и (посредством кальцитриола) кишечник. Влияние паратгормона на остеокласты осуществляется в основном через ИТФ и ДАГ, что в конечном итоге стимулирует распад кости. В проксимальных канальцах почек паратгормон угнетает реабсорбцию фосфатов, что ведет к фосфатурии и гипофосфатемии, но увеличивает реабсорбцию кальция. Кроме того, в почках паратгормон
99
повышает активность1-гидроксилазы, а этот фермент участвует в синтезе активных форм витамина D3.
Витамин Д (кальциферол), антирахитический
В животных жирах содержится холекальциферол (витамин Д3), в растительных — эргокальциферол Д2 (кальциферол означает несущий кальций). В организме человека витамин Д3 образуется в качестве промежуточного продукта при биосинтезе холестерола (из 7-дегидрохолестерола) в клетках кожи под влиянием ультрафиолетовых лучей.
Метаболизм. Кальциферолы поступают в печень в составе хиломикронов. В печени образуется 25(ОН)-Д3, т. е. 25-гидроксихолекальциферол, затем 25(ОН)-Д3 попадает в кровь и, связываясь специфическим транспортным белком, переносится в почки. В почках образуется 1,25(ОН)2-Д3, или кальцитриол — активная форма Д3. Эта реакция активируется паратирином. В реакциях гидроксилирования принимает участие витамин С. Витамин Д3 накапливается в жировой ткани.
Биохимические функции. Кальциферол можно рассматривать как прогормон, так как его действие во многом сходно с действием стероидных гормонов. Так, проникая в клет- ки-мишени, он связывается с внутриклеточными ядерными рецепторами. В энтероцитах этот гормон-рецепторный комплекс стимулирует транскрипцию иРНК, передающей информацию для синтеза Са2+-связывающего протеина. При этом всасывание кальция, как уже упоминалось, осуществляется как путѐм облегченной диффузии с участием этого переносчика, так и путѐм активного транспорта с помощью Са2+-АТФазы. Одновременно ускоряется и всасывание фосфора.
Кроме кишечника, органом-мишенью активной формы витамина Д3 является костная ткань, где 1,25(ОН)2-Д3 стимулирует процесс деминерализации (синергично с паратирином).
Еще одним органом-мишенью кальцитриола являются почки, где он усиливает синтез кальциевой АТФазы мембран почечных канальцев, что приводит к увеличению реабсорбции Са2+ и одновременно фосфатов.
1,25(ОН)2-Д3 принимает участие также в регуляции роста и дифференцировки клеток костного мозга. Он обладает антиоксидантным и антиканцерогенным действием.
Гиповитаминоз. Недостаток витамина Д у детей приводит к заболеванию рахитом. Основные проявления этого заболевания сводятся к симптоматике недостаточности кальция. У взрослых недостаточность кальция в организме приводит к кариесу и остеомаляции (размягчение кости), у пожилых — к развитию остеопороза (снижение плотности костной ткани вследствие нарушения остеосинтеза).
Гипервитаминоз Д. Избыточный приѐм витамина Д приводит к интоксикации и сопровождается выраженной деминерализацией костей — вплоть до их переломов. Содержание кальция в крови повышается. Это приводит к кальцификации мягких тканей, особенно почек.
Суточная потребность для детей — от 10 до 25 мкг (500–1000 МЕ), у взрослых — 5 мкг. Витамин Д3 содержится исключительно в животной пище. Богаты им рыбий жир, печень, желток яиц. В растительных маслах, молоке, дрожжах присутствует витамин Д2 (биологически он менее активен).
Фосфор
Бóльшая его часть (85 %) содержится внеклеточно: в костной и хрящевой тканях, а также в составе фосфатной буферной системы плазмы крови. Фосфор внеклеточного пространства представлен одно- и двузамещѐнными фосфатами. 15 % фосфора находится внутриклеточно: в виде фосфат-иона неорганических соединений и в составе органических соединений.
Участие в метаболизме. Органический фосфор входит в состав нуклеиновых кислот, коферментов, фосфолипидов, он служит энергоносителем, входит в состав вторичных посредников гормонов, участвует в образовании коферментных форм водорастворимых вита-
100
минов. В клетках путѐм фосфорилирования (дефосфорилирования) осуществляется регуляция активности ключевых ферментов.
Обмен фосфора тесно связан с процессами поступления и освобождения из костей кальция: увеличение поступление Са2+ в организм приводит к повышению выведения фосфора с мочой. Контроль внеклеточной концентрации фосфора осуществляется почками: под влиянием паратирина реабсорбция фосфатов снижается. Основными причинами гипофосфатемии являются гиперпаратиреоидизм, врожденный дефект реабсорбции фосфора в почках, недостаточность питания, онкологические заболевания.
Суточная потребность составляет 1,2–1,5 г.
МИКРОЭЛЕМЕНТЫ
Железо
Содержание железа в организме — 3–5 г, наибольшее его количество (2/3) приходится на гемоглобин, 4,5 % — на миоглобин, 2 % находится в составе ферментов. Оно может быть геминовым (железо гема и других порфиринов) либо негеминовым (в составе фермента аконитазы и железосерных белков, входящих в комплексы дыхательной цепи). Fe принимает участие в связывании, транспорте и депонировании О2 (гемоглобин и миоглобин), в транспорте электронов в дыхательной цепи (цитохромы), в окислительно-вос-становительных реакциях (некоторые оксидоредуктазы), реакциях гидроксилирования (цитохром Р450) и обезвреживания перекисей (каталаза и пероксидазы).
Железо всасывается в верхней части тонкого кишечника. При возрастании потребности в нѐм (кровопотери) Fe всасывается эффективнее. Витамин С улучшает всасывание железа, а фосфаты и фитаты зерновых растений затрудняют. Из просвета кишечника свободное железо захватывается муцином слизистой. Интегрин на поверхности мембраны щѐточной каѐмки энтероцита облегчает транспорт Fe внутрь клетки, где железо связывается с белком мобилферрином. Этот белок «собирает» железо изо всех отсеков цитозоля энтероцита и переносит в кровь, где Fe3+ сразу же связывается с белком апотрансферрином — образуется трансферрин (гликопротеин). Трансферрин, помимо транспортной функции, защищает также ткани от токсического действия свободных ионов железа. Затем, связываясь со специфическим мембранным рецептором, трансферрин поступает вместе с ним в клетки кроветворных органов. После освобождения от Fe трансферриновый рецептор возвращается в плазматическую мембрану.
В клетках печени, костного мозга и селезѐнки железо связывается с апоферритином. Этот белок состоит из 24 субъединиц, формирующих 6 каналов, через которые в центральную часть молекулы поступают ионы железа. Одна молекула апоферритина может заключать в себе до 4,5 тысяч атомов железа. Апоферритин, связанный с Fe, называется ферритином. Железо может быть снова использовано только после распада ферритина. При загрузке депо (ферритина) Fe откладывается в виде нерастворимого комплекса — гемосидерина.
Физиологические потери железа при обновлении эпителия кишечника незначительны. Особенностью обмена Fe является неспособность организма экскретировать его большие количества. В норме между скоростью всасывания и выведения железа существует равновесие. Существенный дефицит железа может возникать при кровопотере (с 1 мл крови теряется 0,5 мг Fe). Недостаток Fe возникает также при потреблении бедной железом пищи и нарушениях его всасывания. В результате развивается железодефицитная гипохромная анемия. Избыточное отложение Fe в виде гемосидерина в клетках печени и селезѐнки отмечается при переливании больших объѐмов крови или гемолизе эритроцитов.
Суточная потребность в железе для взрослых — 1–2 мг, однако всасывается всего лишь 10 % содержащегося в рационе питания Fe.
101
Медь
Всасываясь из слизистой кишечника, медь в портальном кровотоке адсорбируется альбуминами и белком транскупреином и поступает в печень — центральный орган обмена меди. В печени медь либо запасается, либо включается в Cu-содержащие ферменты. В плазме крови Cu связывается с ферментом церулоплазмином (α2-глобулин), имеющим голубую окраску. Церулоплазмин обладает оксидазной активностью: окисляет аскорбиновую кислоту, адреналин, ДОФА (диоксифенилаланин) и др. Он играет ведущую роль во взаимосвязи обмена Cu и Fe.
Роль меди в обмене веществ. Медь входит в состав многих ферментов: цитохромоксидазы (фермент дыхательной цепи), моноаминоксидазы (обезвреживание биогенных аминов), церулоплазмина, каталазы (обезвреживание Н2О2), тирозиназы (синтез меланина), супероксиддисмутазы (обезвреживание О2· –), лизилоксидазы (синтез коллагена и эластина).
Суточная потребность — 2–3 мг. При недостатке меди в рационе может развиваться железодефицитная анемия, так как медь непосредственно участвует в метаболизме железа.
Селен
Селен является дефицитным и абсолютно незаменимым микроэлементом. Он является мощным антиоксидантом, защищая ткани от свободнорадикальной деструкции как самостоятельно (например, защищая SH-группы от окисления), так и в составе глутатиопероксидазы (Se входит в состав еѐ активного центра) — важнейшего фермента антиоксидантной системы организма. Селен — составная часть тироксин-5-дейодазы, обеспечивающей синтез гормона щитовидной железы — трийодтиронина. Селен — классический антиканцероген, что объясняется его антиоксидантными свойствами.
Суточная потребность — 100 мкг.
Тема 26. БИОХИМИЯ ПИТАНИЯ. ВИТАМИНЫ И ДРУГИЕ НЕЗАМЕНИМЫЕ ФАКТОРЫ ПИТАНИЯ. СИНДРОМ НЕДОСТАТОЧНОГО ПИТАНИЯ
Питательное вещество — компонент пищи, который обеспечивает организм струк- турно-функциональными компонентами или энергией.
Условно различают три важнейших категории питательных веществ:
энергодающие (белки, углеводы и липиды);
микрокомпоненты (витамины и минеральные соединения, необходимые для биохимических процессов);
волокнистые соединения (неперевариваемые полисахариды).
Незаменимый фактор питания — вещество, поступающее в организм с пищей, поскольку в самом организме оно не может образовываться в достаточном количестве (рис. 26.1).
102
Потребность в аминокислотах
|
Незаменимые |
|
|
|
Заменимые |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
||
Аргинин1 |
|
|
Аланин |
|
||
Гистидин1 |
|
|
Аспарагин |
|
||
Изолейцин |
|
|
Аспартат |
|
||
Лейцин |
|
|
Цистеин2 |
|
||
Лизин |
|
|
Глутамат |
|
||
Метионин |
|
|
Глутамин |
|
||
Фенилаланин |
|
|
Глицин |
|
||
Треонин |
|
|
Пролин |
|
||
Триптофан |
|
|
Серин |
|
||
Валин |
|
|
Тирозин3 |
|
||
|
|
|
|
|
|
|
1— только во время быстрого роста
2— образуется из метионина пищи
3— образуется из фенилаланина пищи
Рис. 26.1. Незаменимые факторы питания
Известные на сегодняшний день незаменимые факторы питания для человека: вода; энергия или калории из углеводов, жиров или белка;
8–10 незаменимых аминокислот; незаменимые жирные кислоты; 13 витаминов (табл. 26.1);
16–20 минеральных компонентов-микроэлементов; пищевые волокна.
Энергетические потребности организма взрослого человека в состоянии покоя составляют 1300–1800 ккал. Они увеличиваются при ожогах, травмах, инфекционных заболеваниях, в послеоперационный период. При голодании они снижаются. Основными источниками энергии являются углеводы — 42 %, жиры — 40 %, белки — 15 % и алкоголь — 3 %. Желательно, чтобы 55 % АТФ образовывалось в результате расщепления углеводов, 30 % — липидов, 15 % — белков (рис. 26.2).
Рис. 26.2. Потребность организма в белке в зависимости от возраста
Энергия, выделяющаяся в ходе расщепления в организме продуктов питания — источников энергии, запасается в виде АТФ. В состоянии покоя 36 % образовавшегося АТФ
103
расходуется на ферментативные реакции; 22 % — на работу Na+, K+-АТФазы; 21 % — на биосинтез белка; 11 % — на мышечное сокращение и 10 % — на перенос ионов кальция через биологические мембраны.
|
|
|
|
|
Таблица 26.1 |
|
|
|
Витамины |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
Витамин |
Функции |
Гиповитаминоз |
|
|
|
|
|
|
|
А |
|
Ретинол |
Зрительные пигменты в сетчатке; регуляция экс- |
«Куриная слепота», ксероф- |
|
|
|
β-каротин |
прессии генов и клеточной дифференцировки |
талмия; кератинизация кожи, |
|
|
|
|
|
ксеростомия, гипоплазия эмали |
|
Д |
|
Кальциферол |
Поддержание баланса Са2+; стимуляция всасыва- |
Рахит = плохая минерализация |
|
|
|
|
ния Са2+ в кишечнике и реабсорбции в почках; |
костной ткани; остеомаляция = |
|
|
|
|
регуляция экспрессии генов и клеточной диффе- |
деминерализация кости, гипо- |
|
|
|
|
ренцировки |
плазия эмали и патологическая |
|
|
|
|
|
стираемость зубов |
|
Е |
|
Токоферолы |
Антиоксидант, особенно в клеточных мембранах; |
Чрезвычайно редко — выра- |
|
|
|
токотриенолы |
роль в передаче клеточного сигнала |
женные неврологические рас- |
|
|
|
|
|
стройства |
|
К |
|
Филлохинон |
Кофермент в образовании -карбоксиглутамата в |
Нарушение свертывания крови, |
|
|
|
менахиноны |
составе ферментов свертывания крови и матрикса |
геморрагический синдром, |
|
|
|
|
кости |
нарушение минерализации |
|
|
|
|
|
тканей зуба и кости |
|
В1 |
|
Тиамин |
Кофермент пируват и -кетоглутарат дегидроге- |
Поражение периферической |
|
|
|
|
наз, транскетолазы; участвует в проведении нерв- |
нервной системы (бери-бери) |
|
|
|
|
ного импульса, регулируя Сl–-каналы |
или центральной нервной си- |
|
|
|
|
|
стемы (синдром Вернике- |
|
|
|
|
|
Корсакова) |
|
В2 |
|
Рибофлавин |
Кофермент в окислительно-восстановительных |
Повреждение уголков рта, губ |
|
|
|
|
реакциях; простетическая группа флавопротеинов |
и языка, себорейный дерматит |
|
РР |
|
Ниацин, |
Кофермент в окислительно-восстановительных |
Пеллагра — синдром 3-х «Д»: |
|
|
|
никотиновая |
реакциях, составной компонент НАД+ и НАДФ+; |
дерматит, диарея, деменция |
|
|
|
кислота, |
роль в регуляции внутриклеточного Са2+ и прове- |
(слабоумие) |
|
|
|
никотинамид |
дении сигнала в клетку |
|
|
В6 |
|
Пиридоксин |
Кофермент в реакциях трансаминирования и де- |
Нарушение метаболизма |
|
|
|
пиридоксаль |
карбоксилирования аминокислот, гликоген фос- |
аминокислот, судороги |
|
|
|
пиридоксамин |
форилазы; модуляция действия стероидных гор- |
|
|
|
|
|
монов |
|
|
|
|
|
|
||
Фолиевая кислота |
Кофермент в транспорте одноуглеродных фраг- |
Мегалобластическая анемия |
|||
|
|
|
ментов |
|
|
В12 |
|
Кобаламин |
Кофермент в транспорте одноуглеродных фраг- |
Пернициозная анемия = мега- |
|
|
|
|
ментов и метаболизме фолиевой кислоты |
лобластическая анемия и деге- |
|
|
|
|
|
нерация спинного мозга |
|
|
Пантотеновая |
Функциональная часть КоА и ацилпереносящего |
Поражение периферической |
||
|
белка в составе ацилсинтетазы |
нервной системы («синдром |
|||
|
|
кислота |
|||
|
|
|
жжения стоп») |
||
|
|
|
|
||
Н |
|
Биотин |
Кофермент в реакциях карбоксилирования (глю- |
Нарушение липидного и угле- |
|
|
|
|
конеогенез, синтез жирных кислот); роль в регу- |
водного обменов, дерматит |
|
|
|
|
ляции клеточного цикла |
|
|
С |
|
Аскорбиновая |
Кофермент в гидроксилировании пролина и лизи- |
Цинга (плохое заживление ран, |
|
|
|
кислота |
на (синтез коллагена); антиоксидант; усиливает |
поражение |
и кровоточивость |
|
|
|
всасывание железа |
десен, потеря цемента зубов, |
|
|
|
|
|
выпадение |
зубов, подкожные |
|
|
|
|
кровоизлияния) |
|
|
|
|
|
|
|
Синдром недостаточного питания — патологическое состояние, обусловленное несоответствием поступления и расхода питательных веществ, приводящее к снижению массы тела и изменению компонентного состава организма (табл. 26.2).
Причины: социальные, экономические, биологические, экологические.
104
Биологические причины — внешние факторы (плохое питание, травмы, инфекции) и внутренние (нарушение переваривания, всасывания и усвоения пищевых веществ в организме). Существуют две основных клинических формы недостаточности питания: квашиоркор и маразм (кахексия).
|
|
Таблица 26.2 |
|
Клинические формы недостаточности питания |
|
|
|
|
|
Квашиоркор |
Маразм |
Проявления |
(ранний период после тяжелых травм, ожогов, |
(например, при онкологических |
|
обширных хирургических вмешательств) |
заболеваниях) |
Первопричина |
Дефицит белка из-за отсутствия его в пище или |
Общая нехватка источников |
|
нарушения всасывания |
энергии |
Отек |
Имеет место вследствие снижения онкотического |
Отсутствует |
|
давления в кровеносных сосудах (гипоальбуми- |
|
|
немия) |
|
Гипоальбуминемия |
В печени сокращается продукция альбумина. |
Отсутствует |
|
«Низкий альбумин» в плазме крови — основной |
|
|
симптом. |
|
Ожирение печени |
Имеет место низкое содержание белка в пище, |
Отсутствует |
|
как правило, сочетается с высоким потреблением |
|
|
углеводов |
|
Уровень инсулина |
Поддерживается на нормальном уровне |
Низкий — в организме преобла- |
в крови |
|
дают катаболические процессы, |
|
|
направленные на извлечение энер- |
|
|
гии из любых оставшихся депо |
Уровень адреналина |
Нормальный |
Высокий |
в крови |
|
|
Потеря мышечной |
Отсутствует или слабая |
Да — может быть выраженной |
массы |
|
вследствие катаболизма белков |
Жировые запасы |
Некоторая потеря |
Их нет |
Характер течения |
Острое — выраженный катаболический ответ в |
Постепенно — нерезкий катабо- |
в зависимости от |
короткий период времени |
лический ответ на голодание (мо- |
времени |
|
жет занимать длительный период |
|
|
времени) |
Сниженная |
Может иметь место — для пигментации нужны |
|
пигментация |
аминокислоты (тирозин). Бледный вид |
|
ТЕМА 27. БИОХИМИЯ СОЕДИНИТЕЛЬНЫХ ТКАНЕЙ И ОРГАНОВ ПОЛОСТИ РТА
(КОСТНАЯ И ХРЯЩЕВАЯ ТКАНИ, ЗУБЫ)
Главный минеральный (неорганический) компонент костной ткани и твердых тканей зуба — кристаллы апатитов (апатит в переводе — неизвестный). В их основе — фосфат кальция. Любой минеральный компонент формируется следующим образом:
Са(НРО4)2 2Н2О |
Са8(РО4)6 5Н2О → Са10(РО4)6(ОН)2 |
брушит |
октакальцийфосфат гидроксиапатит (ГА) |
Общая формула апатитов — А10(ВО4)6Х2, где А — Са, Ва, Sr, Cr, Pb, Cd; B — P, As, Si; X — F, Cl, OH‾, CO3 2–. Самый распространенный в минерализованных тканях — ГА, самый устойчивый к действию кислот — фторапатит Са10(РО4)6(F)2. При концентрация F в средствах по уходу за зубами и полостью рта до 500мг/л образуется гидроксифторапатит
— Са10(РО4)6(ОН)F; 500–2000 мг/л — фторапатит; более 2000 мг/л — СаF2, а это уже не кристаллы апатитов.
В «идеальном» апатите соотношение Са/Р = 1,67. Уменьшение этого соотношения приводит к неблагоприятным последствиям, в частности к снижению резистентности эмали.
105
При замещении в ГА Са на Sr, особенно на Sr90 , который является β-излучателем, развивается стронциевый рахит, для которого характерны хрупкость и ломкость костей и зубов, переломы, деформации скелета.
Обмен ионов кристаллов апатита на ионы, находящиеся в растворе, называется изоморфное замещение. Преимущественным фактором возможности замены является сходство размера атома, а сходство заряда имеет второстепенное значение. Кроме изоморфного замещения, состав кристалла апатита можно изменить путем заполнения другими ионами вакантных мест в кристаллической решетке апатита.
Этапы проникновения различных элементов в кристаллы ГА:
проникновение элементов в воду гидратной оболочки кристалла (длится несколько минут);
обмен между ионами гидратной оболочки и поверхностью кристалла (длится несколько часов);
проникновение ионов в кристалл (длится месяцами и годами).
Минерализация костной ткани и твердых тканей зуба
В основе этого процесса — образование кристаллов апатита с участием фосфата кальция. В организме внеклеточная жидкость перенасыщена фосфатом кальция и он начинает осаждаться. Выделяют 2 стадии осаждения фосфата кальция:
нуклеация — образование плотного осадка (ядра);
рост кристаллов из ядра — эпитаксис.
Нуклеация бывает гомогенная (кристаллы образуются без участия другой фазы) и гетерогенная (образование кристаллов инициирует другая фаза, играющая роль матрицызатравки). Матрица может и направлять рост кристаллов. Роль матрицы выполняют протеогликаны, гликозаминогликаны, Са-связывающие белки: фосфопротеины и белки, содержащие γ-карбоксиглутаминовую кислоту (γ-КГК), для синтеза которой нужен витамин К.
Теории минерализации костной ткани и твердых тканей зуба:
1)физико-химическая, в основе которой лежат названные выше 2 стадии;
2)ферментная: щелочная фосфатаза костной ткани гидролизует фосфорорганические эфиры, в результате этого освобождается фосфат-ион, что при наличии кальция и матрицы вызывает рост кристаллов ГА;
3)смешанная: сначала синтезируется внеклеточный матрикс, а затем наступает этап минерализации из-за перенасыщенного состояния раствора фосфата кальция и наличия матрицы.
НЕКОЛЛАГЕНОВЫЕ БЕЛКИ КОСТНОЙ ТКАНИ И ИХ РОЛЬ В ПРОЦЕССАХ МИНЕРАЛИЗАЦИИ
Остеокальцин: 1) содержит 3 остатка γ-КГК → связывает Са2+ ; 2) прочно связан с апатитом; 3) участвует в росте кристаллов.
Костный сиалопротеин: 1) содержит трипептид АРГ-ГЛИ-АСП (R-G-D) → способен связываться с другими клетками, макромолекулами и рецепторами клеточных мембран; 2) через специальный рецептор (10 остатков ГЛУ) связывается с Са2+; 3) относится к фосфопротеинам, тесно связан с клетками и апатитом; 4) присоединяет остеобласты к кости в период ее синтеза.
Остеопонтин: 1) содержит трипептид R-G-D; 2) связывается с Са2+; 3) прочно связан с апатитом.
Остеонектин: 1) имеет Са-связывающий домен, хотя в нем и нет γ-КГК; 2) связывается с коллагеном и апатитом.
Тромбоспондин: 1) содержит трипептид R-G-D; 2) связывается с поверхностями клеток и другими белками костной ткани.
Костный кислый гликопротеин: участвует в минерализации костной ткани.
106
ЗУБЫ
В таблице 27.1 приведен химический состав тканей зуба и кости.
Таблица 27.1
Химический состав тканей зуба и кости (весовые %)
Ткани |
Минеральные |
Органические |
Вода |
|
(неорганические) вещества |
вещества |
|||
|
|
|||
Эмаль |
95 |
1–1,5 |
4 |
|
Дентин |
70 |
20 |
10 |
|
Цемент |
60 |
25 |
15 |
|
Кость |
55 |
30 |
15 |
|
Пульпа |
5 |
40 |
55 |
Эмаль. Вода находится здесь в двух видах: свободная и связанная (гидратная оболочка кристаллов апатитов).
Минеральная основа — кристаллы апатитов: ГА — 75 %; остальное — фторапатит, карбонатный апатит, хлорапатит. В наружном слое много Са, Р и F (в 10 раз больше, чем в подлежащих слоях), поэтому он более устойчив к действию кислот. Кроме F, есть Zn, Pb, Sb, Fe. В глубоком слое много Na, Mg, карбонат-иона. По всей толщине эмали равномерно рас-
пределены Sr, Cu, Al, K.
Органический компонент — неколлагеновые белки, пептиды, липиды, моносахариды.
Неколлагеновые белки — амелогенины,
энамелины, Са-связывающий белок эмали. В процессе созревания эмали количество амелогенинов уменьшается, а энамелинов
— увеличивается. Энамелины прочно присоединяются к кристаллам апатитов.
Са-связывающий белок играет главную роль в формировании белковой матрицы — основы эмали. Трехмерная сеть эмали образуется путем объединения в пространстве молекул Са-связывающего белка с ионами Са. Эта сеть (матрица) — зона нуклеации для роста кристаллов ГА. Она фиксируется на волокнах амелогенинов
(рис. 27.1).
Дентин. Первичный дентин образуется в период прорезывания и формирования зубов, составляет основную часть дентина; вторичный (физиологический вторичный) образуется в сформированном зубе после прорезывания и является продолжением первичного; третичный (репаративный вторичный) образуется в ответ на действие раздражающих факторов напротив пораженного участка эмали. Отростки одонтобластов проходят через дентин до эмали и формируют каналы для трофики (питания) зуба. Они заполнены дентиновой жидкостью, которая выполняет минерализующую и сенсорную функции.
Минеральный компонент — ГА, но соотношение Са/Р не 1,67, а 1,5–1,67. F в 2 раза больше, чем в эмали, а Mg в 3 раза больше, чем в костях.
Органический компонент — изоколлаген I типа и неколлагеновые белки (протеогли-
каны и фосфопротеины). Они способны связывать кальций и соединяться с изоколлагеном I. В дентине есть и аморфная (некристаллическая) фаза, в которой имеются фосфат и
карбонат кальция.
Цемент. Похож на костную ткань, поэтому называется «костаген», но в отличие от нее не имеет сосудов и не подвергается постоянной перестройке.
Минеральный компонент — в основном ГА.
107
Органический компонент — изоколлаген I типа, протеогликаны, липиды.
Пульпа. Содержит сосуды и нервы и выполняет трофическую, защитную, репаративную функции.
Тема 28. БИОХИМИЯ РОТОВОЙ ЖИДКОСТИ
В полости рта находится ротовая жидкость, или смешанная слюна (в отличие от чистой слюны, которую продуцируют слюнные железы).
Ротовая жидкость, или смешанная слюна, — это суммарный секрет слюнных желез,
детрит полости рта, десневая жидкость, зубной ликвор, микрофлора и продукты ее жизнедеятельности, лейкоциты и продукты их распада, остатки пищи, зубной пасты, ополаскивающих жидкостей, бронхиальные и назальные секреты. В русской речи используется термин «слюна», в медицинской и научной литературе — «ротовая жидкость» (табл. 28.1).
Таблица 28.1
Химический состав ротовой жидкости
Вода, % |
98–99 |
Муцин, г/л |
3 |
Плотные вещества, % |
1,4–1,5 |
Глюкоза, мг/л |
10–100 |
Органические в-ва, % |
1 |
Амилаза, мг/л |
380 |
Плотность, кг/м3 |
1002–1017 |
Иммуноглобулин А, мг/л |
190 |
рН |
6,4–7,3 |
Иммуноглобулин G, мг/л |
14 |
Количество, л/сут |
0,7–1,5 |
Иммуноглобулин M, мг/л |
2 |
Хлориды, 0 г/л |
2,5–3, |
Мочевина, мг/л |
200 |
Ионы кальция, мг/л |
40–50 |
Холестерол, мг/л |
80 |
Фосфаты, мг/л |
190–200 |
Остаточный азот, мг/л |
100–200 |
Фтор, мг/л |
0,6–1,8 |
Пировиноградная кислота, мг/л |
9 |
Белок, г/л |
2–3 |
Молочная кислота, мг/л |
33 |
Фракции белков |
|
Углеводы гликопротеинов, |
|
(электрофорез), %: |
|
мг/л: |
|
альбумины |
7–8 |
гексозамины, |
100 |
α-глобулины |
11–12 |
фукоза |
90 |
β-глобулины |
45 |
нейраминовая кислота |
12 |
γ-глобулины |
18 |
общие гексозы |
195 |
лизоцим |
18–20 |
|
|
Нестимулированная слюна — это секрет слюнных желез при отсутствии внешней стимуляции, стимулированная — в результате воздействия внешних стимуляторов. Сведения о скорости саливации и характера секрета слюны из протоков слюнных желез представлены в таблице 28.2
Таблица 28.2
Скорость саливации и характер секрета слюны из протоков слюнных желез
Нестимулированная слюна |
Стимулированная слюна |
|
0,3–0,5 мл/мин (ночью — в 10 раз меньше) |
может быть в 10 раз больше |
|
20 % — околоушные железы (серозный секрет): жидкая |
50 % |
|
70 % — подчелюстные железы (смешанный секрет: серозный + мукозный с |
30 % |
|
преобладанием серозного): более вязкая |
||
|
||
5 % — подъязычные железы (смешанный секрет с преобладанием мукозно- |
10 % |
|
го): вязкая, тягучая |
||
|
||
5 % — щечные СЖ и СЖ языка (мукозный секрет) |
10 % |
Серозный секрет содержит электролиты, энзимы, иммуноглобулины; мукозный — в основном мукопротеины и немного гликопротеинов.
108