6. Белки, строение и функции. Ферменты и их свойства.

Белки – высокомолекулярные полимерные органические вещества, определяющие структуру и жизнедеятельность клетки и организма в целом. Структурной единицей, мономером их биополимерной молекулы является аминокислота. В образовании белков принимают участие 20 аминокислот. В состав молекулы каждого белка входят определенные аминокислоты в свойственном этому белку количественном соотношении и порядке расположения в полипептидной цепи.

Аминокислота имеет следующую формулу:

В состав аминокислот входят: NH2 - аминокислотная группа, обладающая основными свойствами; СООН - карбоксильная группа, имеет кислотные свойства. Аминокислоты отличаются друг от друга своими радикалами – R. Аминокислоты амфотерные соединения, соединяющиеся друг с другом в молекуле белка помощью пептидных связей.

Схема конденсации аминокислот (образование первичной структуры белка)

Есть первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белка

Порядок, количество и качество аминокислот, входящих в состав молекулы белка, определяют его первичную структуру (например, инсулин). Белки первичной

структуры могут с помощью водородных связей соединяться в спираль и

образовывать вторичную структуру (например, кератин). Полипептидные цепи,

скручиваясь определенным образом в компактную структуру, образуют глобулу

(шар), представляющую собой третичную структуру белка. Большинство белков

имеют третичную структуру. Аминокислоты активны только на поверхности глобулы. Белки, имеющие глобулярную структуру, объединяются вместе и формируют четвертичную структуру (например, гемоглобин). Замена одной аминокислоты приводит к изменению свойств белка.

(Аминокислоты могут соединяться между собой химической – пептидной связью, образующейся между остатками карбоксильной группы одной аминокислоты и остатками аминогруппы другой аминокислоты. Цепочка аминокислот –

1. Первичная структура белка – самая прочная, т.к. ковалентная связь.

2. Водородные (-s-s) – спираль – вторичная структура белка (непрочные).

3. Спираль упаковывается в пространстве в форме шара (глобулы) – водородные и -s-s связи – третичная структура белка, способны функционировать)

4. Четвертичная (несколько глобул) – гемоглабин.)

При воздействии высокой температуры, кислот и других факторов сложные

белковые молекулы разрушаются. Это явление называется денатурацией. При

улучшении условий денатурированный белок способен восстановить свою структуру

вновь, если не разрушается его первичная структура. Этот процесс называется ренатурацией.

Белки отличаются видовой специфичностью. Каждый вид животных имеет свои белки.

В одном и том же организме каждая ткань имеет свои белки — это тканевая специфичность.

Организмы характеризуются также индивидуальной специфичностью белков.

Белки бывают простые и сложные. Простые состоят из аминокислот, например, альбумины, глобулины, фибриноген, миозин и др. В состав сложных белков, кроме аминокислот, входят и другие органические соединения, например, жиры, углеводы, образуя липопротеиды, гликопротеиды и другие.

Белки выполняют следующие функции:

• ферментативную (например, амилаза, расщепляет углеводы);

• структурную (например, входят в состав мембран клетки);

• рецепторную (например, родопсин, способствует лучшему зрению);

• транспортную (например, гемоглобин, переносит кислород или диоксид углерода);

• защитную (например, иммуноглобулины, участвуют в образовании

иммунитета);

• двигательную (например, актин, миозин, участвуют в сокращении мышечных

волокон);

• гормональную (например, инсулин, превращает глюкозу в гликоген);

• энергетическую (при расщеплении 1 г белка выделяется 4,2 ккал энергии).

Белки обеспечивают развитие тех или иных признаков организм, так как наследственная информация о белках записана в виде последовательности нуклеотидов в молекуле ДНК.

Ферменты - (энзимы), белки, выполняющие роль катализаторов в живых организмах.

Основные функции ферментов:

1. Ускоряют превращение веществ, поступающих в организм и образующихся при метаболизме (для обновления клеточных структур, для обеспечения его энергией и др.)

2. Регулируют биохимические процессы (реализацию генетической информации), в том числе ответ на изменяющиеся условия.

Свойства ферментов:

Будучи белками, ферменты обладают всеми их свойствами. Вместе с тем биокатализаторы характеризуются рядом специфических качеств, тоже вытекающих из их белковой природы. Эти качества отличают ферменты от катализаторов обычного типа.

1. Термолабильность ферментов объясняется тем, что температура, с одной стороны, воздействует на белковую часть фермента, приводя при слишком высоких значениях к денатурации белка и снижению каталитической функции, а с другой стороны, оказывает влияние на скорость реакции образования фермент-субстратного комплекса и на все последующие этапы преобразования субстрата, что ведет к усилению катализа.

Зависимость действия ферментов от значения рН среды. Зависимость каталитической активности фермента от температуры выражается типичной кривой. До некоторого значения температуры (в среднем до 50 °С) каталитическая активность растет, причем на каждые 10 °С примерно в 2 раза повышается скорость преобразования субстрата. В то же время постепенно возрастает количество инактивированного фермента за счет денатурации его белковой части. При температуре выше 50 °С денатурация ферментного белка резко усиливается и, хотя скорость реакций преобразования субстрата продолжает расти, активность фермента, выражающаяся количеством превращенного субстрата, падает.

Температура, при которой каталитическая активность фермента максимальна, называется его температурным оптимумом.

2. Зависимость активности фермента от значения рН среды. Для каждого фермента существует оптимальное значение рН среды, при котором он проявляет максимальную активность. Большинство ферментов имеет максимальную активность в зоне рН поблизости от нейтральной точки. В резко кислой или резко щелочной среде хорошо работают лишь некоторые ферменты.

3. Специфичность - одно из наиболее выдающихся качеств ферментов. Очень близкие по структуре вещества — пространственные изомеры (a — и b-метилглюкозиды) расщепляются по эфирной связи двумя совершенно разными ферментами.

Таким образом, ферменты могут различать химические соединения, отличающиеся друг от друга очень незначительными деталями строения, такими, например, как пространственное расположение метоксильного радикала и атома водорода при 1-м углеродном атоме молекулы метилглюкозида.

По образному выражению, нередко употребляемому в биохимической литературе, фермент подходит к субстрату, как ключ к замку. Это знаменитое правило было сформулировано Э. Фишером в 1894 г. исходя из того, что специфичность действия фермента предопределяется строгим соответствием геометрической структуры субстрата и активного центра фермента.

4. Подверженность влиянию активаторов и ингибиторов.