Федеральное государственное автономное

образовательное учреждение

высшего образования

«СИБИРСКИЙ ФЕДЕРАЛЬНЫЙ УНИВЕРСИТЕТ»

Институт фундаментальной биологии и биотехнологий

Базовая кафедра биотехнологии

Реферат

Эухроматин и гетерохроматин. Компактизация хроматина. Коньюгация гетерохроматиновых районов. Различие свойств эухроматина и гетерохроматина в хромосомах дрозофилы.

Красноярск 2018

СОДЕРЖАНИЕ

ВВЕДЕНИЕ . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 3

1 Эухроматин и гетерохроматин . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 4

2 Компактизация хроматина . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 6

3 Коньюгация гетерохроматиновых районов . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 7

4 Различие свойств эухроматина

и гетерохроматина в хромосомах дрозофилы . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 8

ЗАКЛЮЧЕНИЕ . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 10

ВВЕДЕНИЕ

Хроматин не является по себе однородной и одинаковой субстанцией. Существует два типа: эухроматин и гетерохроматин, обладающие различным строением и функциями. Данное различие рассмотрим на примере у дрозофилы.

1 Эухроматин и гетерохроматин

Хроматин в неделящихся ядрах в действительности представляет собой хромосомы в различной степени раскручивания (деконденсации). В соответствии со степенью конденсации хромосом как под световым, так и под электронным микроскопом различают два типа хроматина.

Гетерохроматин (греч. heteros — другой + chroma — цвет) обладает высокой электронной плотностью; под электронным микроскопом он имеет вид крупных гранул, а под световым микроскопом — базофильных глыбок.

Эухроматин соответствует менее скрученным участкам хромосом, которые под электронным микроскопом видны как мелкодисперсный зернистый материал, а под световым микроскопом — как светлоокрашенные базофильные участки. Пропорции гетерохроматина и эухроматина определяют соотношение темных и светлых участков ядер в срезах тканей при световой и электронной микроскопии. Интенсивность окрашивания хроматина в ядре часто учитывают как признак для разделения и идентификации отдельных тканей и типов клеток под световым микроскопом[1].

Хроматин состоит преимущественно из скрученных нитей ДНК, связанных с основными белками (гистонами). Главной структурной единицей хроматина является нуклеосома, которая состоит из сердечника, образованного четырьмя типами гистонов (по две молекулы каждого из гистонов Н2А, Н2В, Н3 и Н4), вокруг которого намотаны 166 пар оснований ДНК. Дополнительный сегмент, состоящий из 48 пар оснований, образует связующее звено (линкер) между соседними нуклеосомами, причем с этой ДНК связаны другие типы гистонов (H1 или Н5). Такая организация хроматина описана под названием «бусы на нити». Негистоновые белки также ассоциированы с хроматином, однако их расположение значительно менее понятно. Следующим, более высоким, уровнем организации хроматина является волокно толщиной 30 нм. В этой структуре нуклеосомы скручены вокруг оси, причем на каждый виток приходится по шесть нуклеосом, в результате чего образуется 30-нанометровое хроматиновое волокно. Существуют и более высокие уровни скручивания, особенно при конденсации хроматина во время митоза и мейоза[2].

В зависимости от состояния транскрипционной активности, структура может сворачиваться и разбираться. Такая мобильность хроматина достигается при помощи действия гистонацетилтрансфераз (HAС) и гистондеацетилтрансфераз (HDAС). HAС ацетилируют N - концы гистонов. Тем самым нейтрализуется избыточный положительный заряд положительно заряженных концов гистонов и ослабляется взаимодействие ДНК с нуклеосомным кором.

В пользу того, что действие HAС направлено на облегчение процесса транскрипции указывает множество фактов. Вот некоторые из них, полученные в экспериментах с дрожжами S.cervisiae.

-HAС не могут ацетилировать специфически мутированный гистон H4. При этом транскрипция уменьшается.

-Ингибирование HDAС приводит к повышению уровня транскрипции.

-Ацетилирование HMG - белков имеет структурное и cis - регуляторное значение.

Один из наиболее известных комплексов, обладающий ацетилтрансферазной активностью - SAGA - комплекс. Один из белков, входящих в состав этого комплекса у дрожжей, Gsn5, является HAC. Однако каким образом осуществляется взаимодействие указанного комплекса с другими комплексами и белками транскрипционной машины до конца не известно.

Другие известные белки, обладающие HAC - активностями:

-TAFII130, TAFII250 - факторы активации транскрипции;

-P300/CBP - HAC, взаимодействует с энхансерами и ассоциирован с РНК - полимеразой II;

-P-CAF[3].

Основная функция хроматина состоит в том, чтобы сжать ДНК в компактную единицу, которая будет менее объемной и сможет войти в ядро. [4].