Вопросы к экзамену, для 4-го курса

1. Влияние технологических процессов на структуру и физико-химические свойства продукта.

2. Основные процессы, происходящие при механической и тепловой кулинарной обработки (диффузия, осмос, набухание, адгезия, термомасоперенос).

3. Белки, их значение в кулинарных рецептурах, химическая природа и строение.

4. Основные технологические свойства белков (гидратация, дегидратация, денатурация, деструкция и пенообразование).

В кулинарной практике большое значение имеет гидратация, которая происходит при кулинарной обработки с белками. Белковая молекула несёт в себе как положительный так и отрицательный заряд за счёт наличия карбоксильной и аминной групп, поэтому белок амфотерный, т.е. в кислой среде ведёт себя как основание и молекула имеет положительный заряд; в щелочной среде как кислота и молекула имеет отрицательный заряд. При определённом значении рН количество положительных и отрицательных зарядов может быть равным, в этом случае молекулы белка становятся электронейтральными. В этом состоянии молекула имеет наименьшую вязкость и растворимость, а рН среды при которой происходит данное явление называется изоэлектрической точкой белка. Для каждого белка она индивидуальна. Диполи воды, которые окружают заряженную частицу белка, создают вокруг неё гидратную водную оболочку, способствует устойчивости белковых растворов и препятствует слипанию, укрупнению и выпадению в осадок белка. Смещение рН в ту или иную сторону от изоэлектрической точки приводит к повышению заряданости, а следовательно и устойчивости белковой молекулы и белковой системы в целом. При малой концентрации белка в растворе не происходит дополнительной гидратации. Когда более концентрированные белковые золи здесь может происходить дополнительная гидратация при добавлении воды. Дополнительная гидратация позволяет получить более сочный продукт, повышает устойчивость белка и снижает потери массы.

Дегидратация – потеря белками связанной воды при сушке, замораживании и разморозки мяса и рыбы, при тепловой обработке п\ф. Именно дополнительная гидратация может частично ослабить этот процесс. Денатурация – это сложный процесс, при котором под влиянием внешних факторов(температуры, механического воздействия, действие кислот и щелочей, ультразвука и др.) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структуры белковой макромолекулы, т.е. нативной естественной простой структуры.

Деструкция приводит к более серьёзным изменениям белковой молекулы. При этом происходит разрушение белковой молекулы с образованием летучих веществ, с образованием углекислого газа, аммиака и т.д., которые участвуют в формировании вкуса и запаха кулинарных изделий.

Пенообразование. Очень многие белки способны образовывать пену при определённой концентрации при определённой температуре. Это свойство белков широко используется в кулинарной практике. В этом случае происходит поверхностная денатурация белка. Система наполняется пузырьками воздуха, вкруг пузырьков образуется белковая плёнка. Данные системы не устойчивы, они легко разрушаются при сотрясении, кроме того белки фосфопротеиды, соединение которых обладают эмульгирующими свойствами и поэтому используется в качестве эмульгаторов. Снижают силы поверхностного натяжения и тем самым придают системе устойчивость.

5. Денатурация белков. Зависимость температуры денатурации белков пищевых продуктов от внешних факторов.

Денатурация – это сложный процесс, при котором под влиянием внешних факторов(температуры, механического воздействия, действие кислот и щелочей, ультразвука и др.) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структуры белковой макромолекулы, т.е. нативной естественной простой структуры.

Изменяются важные свойства:

- потеря индивидуальных свойств

-потеря биологической активности

-повышение атакуемости пищевыми ферментами

-потеря способности к гидратации

-потеря устойчивости белковых глобул, которая сопровождается их агрегированием (взаимодействие денатурированных молекул белка, которое сопровождается образованием более крупных частиц), (приготовление творогов из кислого молока). В кулинарной практике наибольшее значение имеет тепловая денатурация, т.к. при кулинарной обработке продукция подвергается воздействию высоких температур. При этом мы не наблюдаем саму денатурацию, мы наблюдаем её следствие, которое выражается в изменении коллоидного состояния белковой молекулы. Следствием денатурации является свёртывание белка в зависимости от концентрации белка в системе выделяют 3 типа свёртывания:

-1. концентрация белка не значительна 0,1 – 3 %. В этом случае наблюдаем хлопья свернувшегося белка на поверхности. С этим явлением мы встречаемся при варке.

-2. наблюдается в том случае, когда мы имеем концентрированный золь белка. В этом случае денатурация приводит к изменению коллоидного состояния, образованию гелей, но с поглощением всей влаги этой коллоидной системы. Пример: яйцо. Содержание белков от 11 – 17% . При температурной обработке происходит образование геля с полным поглощением влаги воды содержащейся в системе.

-3. наблюдается в том случае, когда имеем обводнённый гель.(белки мяса, круп и бобовых, тесто). В этом случае температура денатурации приводит к уплотнению белкового геля с выпресовыванием жидкости. Чем выше температура и длительнее тепловая обработка, тем интенсивнее протекает данный процесс. Он в значительной степени влияет на объём и массу готовых изделий. Выделение влаги в процессе тепловой обработки мяса, выделение влаги белками муки, но жидкость в этом случае не выделяется, а поглощается клестеризуемым крахмалом, что создаёт основу мякиша. Так денатурируют глобулярные белки. Белки фибриллярные денатурируют иначе. Первоначально идёт процесс набухания белков соединительной ткани с дальнейшим разрывом полипептидной цепи и далее с образованием азотистых веществ небелкового характера, которые хорошо растворимы в воде, причём при денатурации фиб-х белков. Мы зрительно наблюдаем следствие денатурации при определ-ой темп-ре разной для различных видов мяса происходит резкое мгновенное укорочение изделия с одномоментным увеличением его объёма. Температура. При которой это происходит температура сваривания.

6. Строение мышечной ткани мяса, рыбы. Изменение мышечных белков мяса при кулинарной обработке. Правила варки мяса для первых и вторых блюд.

Основными тканями мяса являются: мышечная, соединительная, жировая и костная.

Мышечная (мускульная) ткань состоит из отдельных волокон, покрытых полупрозрачной оболочкой (сарколеммой). Основным белком мышечной ткани является миозин. Белки мышечной ткани животных являются полноценными -- они содержат аминокислоты, близкие по составу к белкам мышечной ткани человека, поэтому легко усваиваются организмом. Внутренние мышцы, находящиеся у костей, мышечные ткани, расположенные вдоль позвоночника, наиболее ценные, так как имеют нежное мелковолокнистое мясо. Мышцы, находящиеся в области шеи, живота, состоят из плотных волокон, поэтому они имеют грубую консистенцию.

Соединительная ткань. Эта ткань выполняет в организме механическую функцию, связывая отдельные ткани между собой и скелетом. Соединительная ткань имеет много разновид­ностей: ретикулярную, рыхлую и плотную, эластичную, хряще­вую и костную. Из соединительной ткани построены сухожилия, суставные связки, надкостница, оболочки мышц, хрящи дыха­тельных путей, ушные раковины, межпозвоночные связки и кро­веносные сосуды. В отличие от мышечной в соединительной ткани сильно раз­вито межклеточное вещество, которое и создает многообразие видов этой ткани. Основным структурным образованием, соеди­нительной ткани являются коллагеновые и эластиновые волокна. В зависимости от соотношения этих волокон меняются и свой­ства соединительной ткани. Коллагеновые волокна, обладая зна­чительной прочностью, образуют сложную структуру. Основу коллагеновых волокон составляют фибриллы, т. е. мелкие тон­кие волокна. Эластиновые волокна содержатся в соединительной ткани в меньшем количестве, чем коллагеновые. Исключение составляет эластическая ткань, входящая в состав затылочно-шейной связки и крупных кровеносных сосудов. Эластиновые волокна имеют однородную структуру и меньшую прочность, чем коллагеновые. Коллагеновые и упругие эластиновые волокна обусловливают жесткость мяса. С возрастом животного заметно умень­шаются растворимые фракции волокон и утолщаются прослойки соединительной ткани в мышцах. Эти возрастные изменения приводят к увеличению жесткости мяса. Соединительная ткань составляет в среднем 16% от массы туши мяса убойных животных. Химический состав соединитель­ной ткани отличается от химического состава мышечной ткани. В соединительной ткани содержится меньше воды, но преобла­дают белки. Основными белками соединительной ткани являются: коллаген, эластин, ретикулин, муцины, мукоиды. Коллаген входит в состав всех видов соединительной ткани, но особенно много его в сухожилиях (до 35%) и костях (до 20%). Коллаген не растворяется в холодной воде, но набухает. Эластин отличается исключительной устойчивостью к дейст­вию горячей воды и не образует при нагревании глютин. В эла­стине нет оксипролина, очень мало незаменимых аминокислот, поэтому пищевая ценность эластина низкая. Белки в мясе большинства видов рыб составляют 14-22%. В состав мяса рыбы входят главным образом простые полноценные белки: актин, миозин,, актомиозин, миоген, глобулин, миоальбумин. В небольших количествах содержатся сложные белки, в том числе глюкопротеиды, которые при гидролизе отщепляют глюкозу, придавая мясу рыбы сладковатый вкус. Белки соединительной ткани (преобладает коллаген) составляют не более 3 % общего количества белков мяса рыбы (в мясе животных - до 20%). Этим обусловлены полноценный состав и высокая усвояемость белков рыбы. Белки мяса рыбы по сравнению с белками мяса теплокровных животных отличаются высокой (до 97 %) усвояемостью. Это обусловлено тем, что миозин мяса рыбы, составляющий основную массу белковых веществ мышечной ткани, легче подвергается денатурации под влиянием нагревания и скорее переваривается в желудочно-кишечном тракте человека, чем миозин мяса наземных животных. При тепловой обработке мяса и мясопродуктов происхо­дят, размягчение продукта, изменения формы, объема, мас­сы, цвета, пищевой ценности, структурно-механических характеристик, а также формирование вкуса и аромата. Харак­тер происходящих изменений зависит в основном от темпера­туры и продолжительности нагрева.

Изменение мышечных белков. Тепловая денатурация мышечных белков начинается при 30—35°С. При 65°С денату­рирует около 90% всех мышечных белков, но даже при 100°С часть их остается растворимыми.  

Наиболее лабилен основной мышечный белок — миозин. При температуре немногим выше 40°С он практически полностью денатурирует.

Миоглобин, придающий сырому мясу красный цвет, при денатурации подвергается деструкции. Денатурация миоглоби-на сопровождается окислением ионов двухвалентного железа, входящего в активную группу молекулы этого белка (гем), до трехвалентного. При этом исчезает красная окраска мяса, об­разуется гемин серо-коричневого цвета. Полная денатурация миоглобина наступает при 80°С. Поэтому по изменению окрас­ки мяса можно судить о степени его прогрева.

Так, при температуре 60°С окраска говядины ярко-крас­ная, свыше 60—70°С — розовая, при 70—80°С и выше — серо­вато-коричневая, свойственная мясу, доведенному до кулинар­ной готовности.  

Причины аномальной (розоватой) окраски мяса, подверг­нутого достаточной тепловой обработке, могут быть следую­щими: использование мяса сомнительной свежести, в котором накапливается аммиак; свежие мясные продукты в наруше­ние требований технологии разогреты или сварены в хранив­шемся уже бульоне; повышенное содержание нитратов в мясе.  

В результате взаимодействия тела с аммиаком или нитра­тами образуется вещество (гемохромоген, нитрозогемохромоген), имеющее розовато-красную окраску.

Гем, в состав которого входит трехвалентное железо, про­являет себя как индикатор: он имеет серовато-коричневую ок­раску в нейтральной и слабокислой среде и красную — в щелочной. Свежесваренный бульон имеет слабокислую среду. Порча бульона может протекать по-разному. При прокисании бульона (сдвиг рН в кислую сторону) порчу легко обнаружить, а при сдвиге рН в щелочную сторону (действие гнилостной микрофлоры) изменения менее заметны. Вареное мясо, разогретое в таком бульоне, может приобрести розовую окраску.

  Сохранение розовой окраски мяса, подвергнутого тепловой обработке, в любом случае говорит о санитарном неблагополучии. Исключение составляет ростбиф, который готовят с разной степенью прожаренности.

Белки саркоплазмы, представляющие собой концентрированный золь, в результате денатурации и последующего свертывания образуют сплошной гель. Белки миофибрилл (уже находящиеся в состоянии геля) при нагревании уплотняются с выделением влаги вместе с ра­створенными в ней веществами. Диаметр мышечных волокон при варке уменьшается на 36—42%. Чем выше температура нагрева, тем интенсивнее уплотнение волокон, больше потери массы и растворимых веществ.  

При жарке мясо прогревается только до 80—85°С в центре изделий, поэтому мышечные волокна уплотняются меньше, чем при варке (при варке температура 95°С). Для доведе­ния мяса до готовности необходимо дальнейшее нагревание денатурированных мышечных белков. В этих условиях проис­ходят более глубокие изменения их — деструкция с образова­нием таких летучих веществ, как сероводород, фосфористый водород, аммиак, углекислый газ и др.

Изменение соединительно-тканных белков. Основные белки соединительной ткани — коллаген и эластин в процессе тепловой обработки ведут себя по-разному. Эластин устойчив к нагреву.  

Коллаген при нагревании в присутствии воды, содержа­щейся в мясе, претерпевает следующие изменения: при тем­пературе 50—55°С коллагеновые волокна набухают, поглощая большое количество воды; при 58—62°С резко сокращается длина коллагеновых волокон, увеличивается их диаметр и они становятся стекловидными; процесс этот называется денатурацией или свариванием коллагена; при дальнейшем нагреве происходит деструкция коллагеновых волокон — распад их на отдельные полипептидные цепочки; коллаген превращается в растворимый глютин.

Переход коллагена в глютин — основная причина размягчения мяса. По достижении кулинарной готовности в глютин переходит 20—45% коллагена.  

Скорость перехода коллагена в глютин и, следовательно, скорость достижения кулинарной готовности зависят от ряда факторов: вида и возраста животного; особенностей морфологического строения мышцы; температуры; реакции среды и т. д. Те части мяса, в которых коллаген очень устойчив, непригод­ны для жарки.

При повышении температуры распад коллагена ускоряет­ся. Особенно быстро он происходит при температуре выше 100°С (в условиях автоклавирования).

Кислая среда ускоряет распад коллагена. На этом основано маринование мяса, тушение его с кислыми соусами и приправами.  

Мясной бульон – неотъемлемая часть большинства супов и некоторых вторых блюд. Готовить его, конечно, умеют все хозяйки. Но все ли правильно? Ведь хорошо приготовленный бульон – это не просто вода, в котором варился кусок мяса. Настоящий бульон настолько хорош и вкусен, что его можно есть сам по себе, без каких либо добавок в виде овощей или специй. Давайте поговорим о том, как правильно варить мясной бульон, как его хранить и замораживать впрок.

Какие пропорции воды и мяса? Понятно, что чем больше мяса и меньше воды, тем наваристее бульон. Обычно берется 1 килограмм мяса на 2-3 литра воды.

Какое мясо? Вне зависимости от того, мясо какого животного используется для варки бульона, желательно, чтобы оно было свежим или охлажденным. Самые вкусные бульоны получаются из свежего мяса. Если же используется замороженное мясо, то его нельзя оттаивать в воде или размораживать в микроволновке. От этого качество мяса сильно ухудшается. Оптимально обмыть мясо холодной водой и поместить в закрытую посуду на 2-3 часа. Лучшее по вкусовым качествам и консистенции отварное мясо получается из оковалка и костреца (мясо первого сорта). Если мясо жирное, то всплывающий жир нужно снимать с поверхности бумажным полотенцем, чтобы от длительной варки бульон не приобрел неприятный привкус сала.

Как подготовить мясо для варки? Мясо должно быть обмыто и очищено от пленок и сухожилий. Мясо для бульона нарезать не надо.

Его лучше варить одним или двумя большими кусками.

В какую воду класть мясо? Если цель – вкусный бульон, то мясо нужно класть в холодную воду, тогда бульон получится крепким и наваристым. Напротив, если основная цель – вкусное мясо, то его нужно класть в кипяток. Бульон будет менее концентрированным, зато мясо останется сочным и вкусным.

Когда солить? Солить бульон можно только в самом конце варки. Соль вызывает преждевременное выделение мясного сока, ухудшает вкус и снижает питательность.

Зачем снимать пену?Перед началом закипания воды будущий бульон станет мутным из-за выделившегося мясного сока.

Когда вода начнет кипеть, этот сок поднимется на поверхность в виде пены.

Если его не снять, то через несколько минут пена осядет в виде хлопьев на дно кастрюли. На вкус бульона эта пена не повлияет, зато значительно испортит внешний вид – бульон получится серым и мутным. Поэтому момент всплытия пены нужно ловить и снимать ее с помощью шумовки или деревянной ложки.

Сколько варить мясной бульон? Говядину варят 2-2,5 часа, свинину 2-3 часа, баранину 1,5 часа. Мясо не следует переваривать, так как вкус его резко ухудшается. Кроме того, тепловая обработка мяса сверх указанного срока не способствует улучшению качества бульона, так как экстрактивных веществ извлекается дополнительно очень мало и увеличивается лишь содержание глютина, который не улучшает вкуса бульона. В процессе варки бульона выделяют два этапа: до и после кипения воды. До кипения кастрюлю можно накрыть крышкой и варить мясо на сильном огне. Как только вода с мясом закипит, нагрев нужно уменьшить и продолжить варку на слабом огне и без крышки.

Что можно добавлять в бульон? Есть две кулинарных хитрости для того, чтобы бульон выглядел более аппетитно, а мясо было более вкусным. В конце варки бульона в него можно добавить немного чистой луковой шелухи или очищенную и разрезанную пополам морковь . Это придаст бульону яркий и красивый золотистый оттенок. При варке мяса в кастрюлю можно добавить столовую ложку уксуса и лимонного сока. Такая малая концентрация не отразится на вкусе самого бульона, зато сделает мясо мягче и вкуснее. При желании за 20-30 минут до конца варки в бульон можно добавить коренья: лук, морковь, корень петрушки, сельдерея и др. Но я советую это делать только в том случае, если бульон будет использоваться сразу же после варки (например, как основа для супа).

Что делать с бульоном после варки?   Вода во время варки бульона будет испаряться. Поэтому в итоге на 3 лира воды получится 1, 5 литра бульона. Его можно опять разбавить кипяченой водой до объема трех литров.  Из бульона нужно вынуть мясо и овощи, бульон процедить через марлю или волосяное сито и перелить в чистую кастрюлю.

7. Изменение белков молока, яиц, растительных продуктов при кулинарной обработки.

8. Изменение соединительно тканных белков. Влияние внешних факторов на переход коллагена в глютин.

9. Крахмал. Строение крахмального зерна и свойства крахмальных полисахаридов. Декстринизация. Кислотный и ферментативный гидролиз крахмала.

10. Основные технологические свойства крахмала (набухание, клейстиризация, ретроградация) и их использование в кулинарной практике.

11. Изменение углеводов кислотных стенок, факторы, влияющие на переход протопектина в пектин.

12. Изменения сахаров при тепловой обработке продуктов (ферментативный и кислотный гидролиз дисахаридов, карамелизация, меланоидинообразование), их влияние на пищевую ценность и качество готовых блюд и кулинарных изделий.

В процессе изготовления различных ку­линарных изделий часть содержащихся в используемых продук­тах сахаров расщепляется. В одних случаях расщепление ограни­чивается гидролизом дисахаридов, в других происходит более глубокий распад сахаров (процессы гидролиза, брожения, карамелизапии, меланоидинообразования).

1. Гидролиз: а) ферментативный;

б) кислотный.

2. Глубокий распад сахаров: а) брожение;

б) карамелизация;

в) р-ция меланоидинообразования.

1 а) ферментативный гидролиз встречаем при начальной стадии выпечки.

Гидродизу подвергается сахароза, которая под действием фермента сахаразы превращается в глюкозу и фруктозу. Мальтаза, образующаяся при ферментативном гидролизе крахмала под действием фермента мальтазы, гидролизуется до 2х молекул глюкозы.

1 б) кислотный гидролиз сахаров встречаем при варке компотов, киселей из кислых ягод, при запекании яблок, при приготовлении помадки и т.д.

Степень инверсии сахарозы зависит от силы кислоты. Наибольшей инверсионной силой обладает щавелевая кислота, лимонная, яблочная и уксусная кислоты. В результате инверсии мы получаем смесь глюкозы и фруктозы (инвертный сахар), который обладает более сладким вкусом по сравнению с исходной сахарозой.

Если сладость сахарозы принять за 100%, то сладость фруктозы – 173%, а глюкозы – 74%.

Поэтому компоты (при одинаковой норме вложения сахара), которые варят из кислых сортов фруктов, получаются более сладкими, чем сваренные из обычных сортов.

Очень важную роль инвертный сахар играет в производстве кондитерских изделий, отделочных п/ф.

Инвертный сироп добавляют при варке в помадку и он предохраняет ее от засахаривания.

2 а) брожение. Глубоким изменениям сахара подвергаются в процессе брожения. При приготовлении теста мы наблюдаем:

1) спиртовое брожение, когда глюкоза под действием дрожжевых клеток обрабатывается с образованием этилового спирта и углекислого газа, который и разрыхляет тесто: С₆Н₁₂О₆ → 2СО₂ + 2С₂Н₅ОН.

2) одновременно с этим протекает и другой вид брожения – молочнокислое. Когда образуется молочная кислота: С₆Н₁₂О₆ → 2СН₃СНОНСООН.

2 б) карамелизация – это нагрев сахаров при высокой тем-ре (выше тем-ры плавления), приводит к образованию окрашенных соединений – карамелана (вещество соломенно-желтого цвета и хорошо растворимое в холодной воде), карамелена (вещество, окрашенное интенсивно коричневый, растворимое в горячей воде), карамелина (темно-темно-коричневый, растворим только в горячей воде), жженка (черного цвета, как краситель).

Одним из промежуточных продуктов в получении продуктов карамелизации является оксиметилфурфурол, который формирует вкус и аромат (особенно) свежевыпечнных изделий из хлеба.

2 в) р-ция меланоидинообразования – это р-ция взаимодействия редуцирующих (или восстанавливающих) сахаров (к ним относятся глюкоза, фруктоза и лактоза) с белками, пептидами, полипептидами, аминокислотами в результате которой образуются конечные продукты – меланоидины – вещества неустановленного состава и строения. Как и продукты карамелизации, они имеют окраску от желтой до темно-коричневой и представляют собой ненасыщенные содинения.

Реакция меланоидинообразования имеет очень большое значение. Ее положительная роль заключается в том, что:

• она обусловливает образование аппетитной золотистой корочки на жареных, запеченных блюдах и выпечных изделиях;

• побочные продукты этой реакции участвуют в образовании вкуса и аромата готовых блюд.

Отрицательная роль реакции меланоидинообразования состоит в том, что она вызывает нежелательное потемнение, фритюрного жира, фруктовых пюре и некоторых овощей, снижает биологическую ценность белков, поскольку в ходе нее происходит связывание аминокислот.

В реакцию меланоидинообразования особенно легко вступа­ют такие аминокислоты, как лизин, метионин, которых чаше всего недостает в растительных белках. После соединения с саха-рами эти кислоты становятся недоступными для пищеваритель­ных ферментов и не всасываются в желудочно-кишечном тракте. В кулинарной практике часто нагревают молоко с крупами, ово­щами. В результате взаимодействия лактозы и лизина биологи­ческая ценность белков готовых блюд снижается.